РНК, взаимодействие с рибосомам

Большая часть фосфолипидов бактерий образуется путем превращения фосфатидных кислот в DP-диглицериды (рис. 12-8, реакция е). Последние вступают в реакцию с различными нуклеофилами, что сопровождается высвобождением СМР. В частности, при взаимодействии с L-серином образуется фосфатидилсерин (реакция ж), а при реакции с инозитом (реакция и) синтезируется фосфатидилинозит. Фермент катализирующий образование фосфатидилсерина, по имеющимся данным, связан с рибосомами [60, 61]. В противоположность этому большая часть других ферментов биосинтеза фосфолипидов включена в состав цитоплазматической мембраны или тесно с ней связана. Один из мембраносвязанных ферментов катализирует декарбоксилирование фосфатидилсерина с образованием фосфатидилэтаноламина (реакция з . рис. 12-8) [63]. Хотя фосфатидилхолин не относится к основным компонентам липидов бактерий, однако он может быть синтезирован из фосфатидилэтаноламина путем трехступенчатого трансметилирования-с использованием S-аденозилметионина в качестве донора метильных групп. [c.556]

Однако оказалось, что такое строгое каноническое спаривание оснований не является об им правилом для взаимодействия первого остатка антикодона с третьим остатком кодона. Прежде всего было замечено, что если аминокислота кодируется двумя, тремя или четырьмя кодонами, то первые два нуклеотидных остатка кодонов всегда идентичны, а третий различается (см. рис. 3). Следовательно, аминокислота строго кодируется двумя первыми буквами кодона и менее строго — третьей. С другой стороны, было обнаружено, что рибосомы, программированные разными кодонами для одной и той же аминокислоты, могут связывать одну и ту же тРНК, т. е. тРНК может узнавать более чем один кодон. Например, одна и та же фенилаланиновая тРНК узнает как UUU, так и UU . Анализируя эти и некоторые другие факты, Ф. Крик вьщвинул гипотезу о неоднозначном спаривании первого нуклеотида антикодона с третьим остатком кодона он предположил возможность нестрогого соответствия [c.155]

ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ РИБОСОМЫ И РАСТУЩЕГО ПЕПТИДА С МЕМБРАНОЙ. [c.274]

Взаимодействие рибосомы и растущего пептида с мембраной. Ко-трансляционный трансмембранный транспорт [c.303]

Это позволяет начать трансляцию с другого гена-гена лизиса. Инициирующий кодон этого гена лежит впереди по ходу трансляции. Таким образом, терминация трансляции, связанная со сдвигом рамки считывания, необходима для последующего взаимодействия рибосомы с инициирующим кодоном гена, ответственного за лизис. Поэтому редко происходящие ошибки считывания на самом деле могут являться важным компонентом естественного процесса трансляции. [c.101]

Кроме м-РНК в рибосомах содержится р-РНК, функции которой неизвестны. Возможно, что р-РНК может играть роль матрицы в синтезе структурных белков. Допускают также, что р-РНК является матрицей для синтеза структурных белков рибосом, но определенных доказательств этому пока нет. Рибосома прикрепляется к м-РНК в специальной точке на малой рибосомной субъединице возможно, что одна цепь м-РНК вступает во взаимодействие с несколькими рибосомами (полирибосомы). Механизм работы рибосомы остается и до сих пор во многих отношениях загадочным, но несомненно, что рибосома движется вдоль м-РНК. При этом рост полипептидной белковой цепи происходит так, что [c.392]

Биосинтез большой субъединицы контролируется ДНК хлоропластов он осуществляется на рибосомах этих органелл. Малая субъединица синтезируется в форме предшественника с более высокой изоэлектрической точкой при посредстве ядерной ДНК и на рибосомах цитоплазмы. Этот положительно заряженный предшественник взаимодействует с оболочкой хлоропластов, которая имеет отрицательный заряд [47], затем проникает через оболочку и теряет положительно заряженный пептид перед тем, как соединиться с большими субъединицами для образования активного фермента. [c.243]

Фактор инициации IF-2 и фактор терминации RF тоже конкурируют как с EF-Tu, так и с EF-G за место посадки. Их взаимодействие с рибосомой также зависит от присутствия белка L7 / L12 [c.147]

После того как синтез аминоацил-тРНК завершен, аминокислота больше не участвует в узнавании. Специфичность определяется полинуклеотидной частью молекулы тРНК путем взаимодействия с генетической матрицей (мРНК), а также с другой поверхностью, на которой происходит белковый синтез,— клеточной органеллой, называемой рибосомой. [c.57]

Примером является модель управления синтезом фермента, предложенная Гудвином [12 1. В этой схеме регулирующий ген производит мРНК, взаимодействующую с рибосомами с образованием молекул фермента, которые катализируют некоторую реакцию. Одним из продуктов этой реакции является репрессор (понятие ре-прессора см. в [13 ]), поступающий назад к регулирующему гену и подавляющий его кинетическую активность (см. также [14 ]). — Прим. перев. [c.352]

Помимо сильно упакованных молекул РНК в состав 308-субча-стицы входит приблизительно 21 белковая молекула, различающаяся по аминокислотному составу и по аминокислотной последовательности (табл. 15-5). Многие из этих белков (их обозначают символами S1, S2, S3 и т.д.) имеют сравнительно небольшой мол. вес. Кроме того, многие из них обладают сильно выраженными основными свойствами. Они содержат большое число остатков лизина и аргинина, которые бесспорно обусловливают взаимодействие этих белков с молекулами РНК. Вместе с тем в состав 305-субчастиц входит также несколько кислых и нейтральных белков. Рибосомная 508-субчастица содержит - 34 различных белка, причем в одной субчастице может находиться несколько молекул белка одного и того же типа. Белковый состав рибосом может подвергаться изменениям, и установить его точно — задача довольно трудная. Большая часть белков (обычно их называют структурными единицами) присутствует в соотношении 1 1. Другие белки могут отсутствовать в некоторых рибосомах. Аналогично дополнительные копии некоторых субчастиц могут содержаться лишь в части рибосом. В процессе синтеза белка с функционирующими рибосомами временно может связываться ряд других белков. [c.228]

Описанная модель структурной самоорганизации белка непосредственно отвечает ренатурационному процессу, протекающему в условиях in vitro, когда исходное конформационное состояние молекулы максимально неупорядоченно. Сборка белка в процессе биосинтеза и при содействии шаперонов протекает в принципе по тому же беспорядочно-поисковому механизму и поэтому не требует разработки специальных моделей. Возможность свертывания аминокислотной последовательности до окончания синтеза и отхода от рибосомы в первом случае, и взаимодействие флуктуирующей цепи со специфическими белками во втором ограничивают конформационную свободу неструктурированного белка. В результате уменьшается количество обратимых, непродуктивных флуктуаций, увеличивается вероятность появления бифуркаций и, следовательно, сокращается время сборки. Иными словами, запрещая целый ряд обратимых флуктуаций, шапероны сближают друг с другом бифуркационные точки и тем самым делают процесс самоорганизации нативной конформации белка более эффективным. [c.99]

Рибосомные белки характеризуются в основном глобулярной компактной конформацией, с развитой вторичной и третичной структурой. Одно время широко распространилось убеждение, что рибосомные белки являются особенными, не похожими на обычные глобулярные белки сообщалось об их сильно вытянутой или сильно рыхлой конформации, иногда разветвленной по всей рибосомной субчастице. Однако скоро стало понятно, что рыхлые конформации изолированных рибосомных белков представляют собой артефакт, являющийся следствием низкой стабильности их нативной конформации вне рибосомы. Конформация рибосомных белков стабилизируется при взаимодействии с РНК и друг с другом. Тем не менее, при соблюдении определенных условий большинство рибосомных белков можно выделить в индивидуальном виде в компактной конформации, по-видимому, близкой к нативной. Оказалось возможным также продемонстрировать компактность ряда рибосомных белков in situ, в составе рибосомной частицы. [c.95]

Особый интерес представляют, конечно, взаимодействия рибосомных белков с высокополимерными рибосомными РНК (16S и 23S РНК прокариот или 18S и 28S РНК эукариот), ибо они представляют собой основной ковалентный каркас и структурное ядро рибосомных субчастиц. По-видимому, больщинство рибосомных белков контактируют и так или иначе взаимодействуют с высокополимерными рибосомными РНК. Однако среди них можно выделить специальные сердцевинные РНК-связывающие белки, которые прочно взаимодействуют с соответствующей рибосомной РНК, более или менее независимо от других белков. Такими белками малой (30S) рибосомной субчастицы Е. соИ, независимо вступающими в комплекс с 16S РНК, являются S4, S7, S8, S15, S17 и S20. Каждый из них связывается только со специфическим местом на 16S РНК, узнавая его нуклеотидную последовательность и пространственную структуру. Эту последовательность можно выявить таким путем изолированный белок добавляется к рибосомной РНК, в результате чего образуется специфический белок-РНК-комплекс комплекс переваривается рибонуклеазой, так что негидролизованной остается лищь та часть нуклеотидной последовательности, которая закрыта белком эта защищенная последовательность определяется и, таким образом, идентифицируется. Другой метод локализации белков на первичной структуре рибосомной РНК — ковалентная сщивка (например, фотоиндуци-рованная) белка с РНК непосредственно в составе рибосомы, с последующим удалением несшитых белков, перевариванием РНК с помощью РНКазы и идентификацией сшитого олигонуклеотида. Расположение мест связывания вышеуказанных шести белков вдоль цепи 16S РНК схематически показано на рис. 59, а. Видно, что белки [c.100]

В отличие от вирусных нуклеопротеидов, в рибосоме РНК не покрыта сплошной белковой оболочкой. Давно было показано, что значительные участки рибосомной РНК в рибосоме экспонированы и вполне доступны для действия внешних агентов — например, нуклеаз. Это принщ1пиальное отличие от вирусных частиц понятно, поскольку рибосома представляет собой рабочую функционируюшую структуру, где РНК должна активно участвовать во взаимодействиях с внешними факторами, а не быть хранилищем генетической информации, требующим защиты. [c.104]

Необходимость достаточных концентраций Mg2+ или Са + в среде (не менее 1 мМ) для поддержания ассоциированного состояния рибосом и>ежде всего связана, по-видимому, со структурно-функциональными особенностями рибосомной РНК РНК в рибосоме находится преиму- ственно в виде Mg2+- oли. Связанный Mg + ответствен за то, что отрицательные заряды фосфатов РНК в основном нейтрализованы, ролиэлектролитные свойства РНК не проявляются и тесные РНК-РНК-Взаимодействия могут быть разрешены. Понижение концентрации Mg2+ в среде (или повышение конкурентной концентрации одновалентного катиона) приводит к частичному удалению Mg + из рибосомы, что должно сказаться прежде всего на слабых РНК-РНК-взаимодействиях. Похоже на то, что диссоциация рибосом на субчастицы обусловлена прежде всего нарушением или ослаблением каких-то локальных контактов 16S (18S) РНК малой субчастицы с 23S (28S) РНК большой суб- [c.119]

Другой белок —EF-Тц—поступает на рибосому в виде комплекса Aa-tRNA EF-Tu GTP. В составе такого комплекса он взаимодействует с рибосомой, и можно показать, что место его взаимодействия—50S субчастица. Присутствие EF-G на 50S субчастице препятствует взаимодействию EF-Tu с рибосомой, откуда можно заключить, что EF-Tu-связьшающий участок совпадает или перекрьшается с EF-G-связьшающим участком. Как и в случае EF-G, антитела против белка L7/L12, и только они, ингибируют взаимодействие EF-Tu с рибосомой. Удаление белка L7/L12 сильно уменьшает взаимодействие EF-Тц с рибосомой, но не исключает его полностью, и EF-Tu может вьшолнять свои ф щии на рибосомах без белка L7/L12, хотя не так эффективно следовательно, EF-Tu, по-видимому, тоже связьшается с 23S РНК. [c.147]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология