Фермент энзим активные центры

Изостерическая регуляция активности ферментов осуществляется на уровне их каталитических центров. Реакционная способность и направленность работы каталитического центра прежде всего зависят от количества субстрата (закон действия масс). Интенсивность работы фермента определяется также наличием коферментов (для двухкомпонентных энзимов), кофакторов (специфически действующих катионов) и активаторов или ингибиторов, действующих на уровне каталитического центра. Активность тех или других ферментов может быть связана с конкуренцией за общие субстраты и коферменты, что является одним из способов взаимодействия различных метаболических циклов. [c.32]

В частности, методами белковой инженерии, сущность которых состоит в изменении первичной структуры природной молекулы фермента посредством химической модификации самого энзима или его гена, удается принципиально трансформировать структуру активного центра и его функцию, модулировать субстратную специфичность и физико-химические свойства фермен- [c.84]

Тропонин — Са -связующий регуляторный белок миофибрилл. Связан с актином, блокирует центры контакта актина с миозином. Убихинон (кофермент О) — небелковый компонент дыхательной цепи, который участвует в передаче электронов и протонов на цитохромы. По строению близок к витамину К. Углеводы (СдН О ) — класс органических веществ, состоящих из атомов С, Н и О. В организме выполняют энергетическую роль, обеспечивая более 50 % потребностей в энергии. Основные представители — глюкоза, фруктоза, рибоза, дизоксирибоза, гликоген. Ферменты-энзимы — биологически активные белки, синтезируемые в организме и выполняющие роль катализаторов биохимических реакций. [c.493]

Металл является интегральной, конституционной частью таких ферментов и удаление его из активного центра не может быть осуществлено обычными способами. Замена металла-активатора влечет за собой почти полную потерю каталитических свойств энзима. В эту группу энзиматических систем входят же- [c.43]

Значительное число кинетических работ сделано на примере реакций гидролиза эфиров, катализируемых энзимами однако некоторые детали тем не менее остаются непонятными. Как упоминалось в предыдущей главе, кривая зависимости скоростей ферментативных реакций от значений pH часто проходит через максимум это приписывается тому факту, что активный центр фермента содержит и кислотный (—-А — Н) и основной (— В) остатки поэтому энзим может быть схематически представлен следующей моделью [c.322]

Изучение биосинтеза хризантемовой кислоты пролило свет на механизм образования в природе так называемых иррегулярных терпеноидов. Под этим названием понимают вещества, молекулы которых образованы иными, чем голова к хвосту , типами сочетания изопреновых эквивалентов, или вовсе не подчиняющиеся изопреновому правилу. Современные представления об их биогенезе суммированы в схеме 16. Две молекулы диметил-аллилпирофосфата атакуют сульфгидрильную группу активного центра фермента с образованием сульфониевой соли 2.65. Из нее после внутримолекулярной перегруппировки и отщепления энзима возникает катион 2.66, который может стабилизироваться посредством реакции с гидроксильным анионом. При этом образуется иомоги-алкоголь 2.67 — монотерпеноид с каркасом голова к хвосту типа Б (см. схему 12). [c.88]

Н. и. Кобозев сделал количественное сравнение изменения активности со структурой этих двух систем [220]. Абсолютная активность (aJ,) активных центров ферментов, или энзимов, меняется с изменением теплоты ферментативной реакции Q ) экспоненциально [c.117]

Все циклические С2о-изопреноиды, о которых шла речь до сих пор, биогенетически происходят из пирофосфата геранилгераниола. Циклизация этой молекулы — ферментативный процесс. Результат его зависит от той конформации, которую приобретает исходный предшественник, адсорбируясь на активном центре фермента. Если не считать мало распространенных случаев (см. разд. 2.3.2), то упоминаемые до сих пор циклические дитерпеновые молекулы синтезируются в природе из пирофосфата геранилгераниола, принимающего перед актом циклизации одну из двух конформаций, показанных на схемах 40 и 41. Однако углеродная цепь геранилгераниола достаточно длинна и гибка, чтобы сворачиваться и иными способами, а в природе имеются ферменты, фиксирующие разнообразные конформации ее и осуществляющие реакции циклизации. К тому же, исходный ациклический предшественник содержит три олефиновые связи, которые под действием энзимов могут менять свои места и тип геометрической изомерии. Все это предоставляет природе много шансов для конструирования полициклических молекул. В этом разделе приведены примеры того, как возможности такого рода реализуются на самом деле. [c.205]

В отличие от классической органической химии, где фигурирует понятие реакционного центра (или активного центра) молекулы, в химии природных соединений по отношению к реакциям, управляемым энзимами, а ш vivo таковыми являются практически все, бопее подходящим является термин активный сайт , так как всегда несколько атомов и функциональных групп формируют ту область ( сайт ) фермента, где происходит реакция. По этой же причине, здесь более употребительным будет и термин сайт переходного состояния реакции вместо классического переходное состояние" реакции. [c.355]

Фосфорильная группа присоединяется к энзиму необратимо и не удаляется диализом, при денатурации или гидролизе. Получив ДФФ-производное белка и осуществив гидролиз его, можно затем выделить пептид, к которому присоединен ДФФ. Задача облегчается, если берут ДФФ, меченный изотопом фосфора,— тогда из хроматографически разделенной смеси пептидов отбирается пептид, который обладает радиоактивностью. Проведя затем полный гидролиз этого пептида, можно установить аминокислотный состав активного центра фермента. С помощью этого приема, первоначально на химотрипсине, было показано, что ДФФ реагирует с ОН-группой одного из сериновых остатков [c.73]

Кристаллический Армент, выделенный из мышц кролика, находится в фосфр-рилированной форме. Он содержит один моль фосфата на моль энзима. Де сфорили-рованный фермент вообще не проявляет активности, он активен в присутствии небольших количеств глюкозо-1,6-дифосфата. ФГМ в активном центре содержит остаток серина, необходимый для ее каталитической активности. Механизм реакции можно описать следующей схемой [c.137]

Представлены доказательства существования одного фермента, участвующего одновременно в превращении как монофенолов, так и о-дифенолов. Авторы рассматривают потерю моно-фенолокисляющей активности во время очистки как результат расщепления белка. В их опытах отношение монофенолазной и 0-дифенолазной активностей зависело от процедуры очистки. Результатами исследований последних лет установлено также, что центры, ответственные за осуществление этих реакций, в энзиме белка различны. Оба требуют присутствия в них меди. Соотношение двух активностей легко изменяется. При этом обе активности связаны с компонентами, обладающими одинаковыми электрофоретическими свойствами, поведением при ультрацентрифугировании, и сходно ведут себя в отношении связывающих металл веществ. [c.156]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология