Теплота ферментативных реакций

Н. и. Кобозев сделал количественное сравнение изменения активности со структурой этих двух систем [220]. Абсолютная активность (aJ,) активных центров ферментов, или энзимов, меняется с изменением теплоты ферментативной реакции Q ) экспоненциально [c.117]

Подобным образом можно анализировать температурные зависимости констант ингибирования или констант диссоциации ионогенных групп активного центра фермента. Однако при анализе зависимостей констант равновесия ферментативной реакции от температуры следует принимать во внимание, что они могут быть эффективными величинами. Так, например, константы Михаэлиса в обш,ем случае не являются истинными константами равновесия даже при наличии двухстадийного механизма ферментативной реакции [см. уравнение (6.7)]. Более того, даже если изучаемый процесс равновесный, его константа равновесия может оказаться эффективной величиной, зависящ,ей, например от pH среды [см. уравнение (6.182)]. В этом случае при корректном анализе температурной зависимости реакции необходимо учитывать теплоты ионизации ионогенных групп субстрата или активного центра фермента. [c.264]

Изучая зависимость скоростей реакции от температуры, можно разделить свободную энергию активации, изображенную на фиг. 74, на тепловой и энтропийный члены. Обычно катализатор снижает теплоту активации. При этом энтропия активации либо не изменяется, либо увеличивается. Поскольку в большинстве случаев имеется несколько фермент-субстратных комплексов, изменения, обусловленные изменением температуры, связаны с изменениями набора констант скоростей и соответственно констант Км- Кроме того, конформация фермента также может зависеть от температуры и, следовательно, уменьшение скорости реакции может быть обусловлено переходом к менее компактной конформации. Вопрос о влиянии температуры на ферментативные реакции весьма сложен и выходит за рамки настоящей книги. [c.387]

Чрезвычайно большая скорость ферментативной реакции является результатом как изменения теплоты активации АН, так и значения энтропии активации и энтропии при образовании активного комплекса. Изменение энтропии А5 различных комплексов может иметь положительное или отрицательное значение, что может указывать на образование рыхлого (А5 растет) или уплотненного комплекса (А5 уменьшается). [c.28]

Именно наличие выделенных механических степеней свободы позволяет рассматривать смещения, происходящие в разных областях макромолекулы, как изменения, совершающиеся в один акт. Энергия, сосредоточенная на этих медленно релаксирующих степенях свободы, не диссипирует быстро в теплоту за счет размена по другим обычным степеням свободы, что используется фактически для обеспечения направленного характера релаксационных процессов в ферментативном катализе. С такой нетрадиционной точки зрения, теряет непосредственный смысл использование понятий энергии и энтропии активации, как это делают в теории активированного комплекса. Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры определяется не числом активных молекул с энергией, достаточной для преодоления барьера, а влиянием температуры на конформацию макромолекулы и, следовательно, на путь и скорость ее последующей релаксации (см. 2, гл. УП). Все молекулы субстрата, образовавшие правильный комплекс с ферментом, претерпевают химическое превращение в результате самопроизвольной релаксации фермента к новому конформационному состоянию. Конечно, с термодинамической точки зрения, общей движущей силой процесса является разность химических потенциалов субстрата и продукта. Однако она определяет лишь число встреч молекул фермента и суб- [c.426]

Несмотря на множество привлекательных свойств, датчики с иммобилизованными ферментами пока редко используют в серийно выпускаемых приборах. До сих пор число нашедших применение систем с ферментными электродами весьма невелико. Стремительное развитие биотехнологии приводит к увеличению потребности в проточных анализаторах для контроля технологических процессов, непрерывного мониторинга ферментационных процессов и анализа в потоке. В этой области иммобилизованные ферменты несомненно найдут широкое применение, поскольку они позволяют осуществлять высокоизбирательные определения в потоке. Иммобилизация ферментов снижает их стоимость и повышает стабильность работы. Особенно удобны термические проточные анализаторы, позволяющие анализировать мутные, содержащие взвешенные частицы или окращенные пробы. Кроме того, в их основе лежит наиболее общий принцип детектирования, а именно детектирование теплоты реакции. Это позволяет применять их для большинства ферментативных реакций. Тепла, [c.470]

Сущность положительного катализа одинакова для всех его видов гомогенного, гетерогенного, ферментативного. Каждый из этих видов имеет свои отличительные особенности. В общем случае ускоряющее действие катализаторов принципиально отличается от действия других факторов, интенсифицирующих химические реакции температуры, давления, радиационного воздействия, действия света и т. п. Повышение температуры, например, ускоряет реакцию увеличением энергетического уровня реагирующих молекул, активацией их за счет вводимой извне теплоты. [c.215]

Ферментативный катализ. Живые организмы вырабатывают многочисленные ферменты, или энзимы, ускоряющие те или иные биохимические реакции. Действие их настолько важно, что вообще нельзя себе представить никакие жизненные процессы без участия ферментов. Органические соединения в присутствии кислорода воздуха представляют собой системы, находящиеся в ложном равновесии. Они медленно окисляются с Н2О и СО2 в качестве конечных продуктов. Это окисление и является источником энергии живых организмов и животной теплоты. С заметной скоростью оно идет лишь в присутствии разнообразных ферментов дыхания (например оксидазы крови). Усвоение пищи животными заключается в гидролизе белков, жиров и углеводов, что переводит их в различные растворимые соединения, которые затем образуют материал клеток, тканей и их содержимого. Все эти реакции также идут с заметной скоростью лишь в присутствии разнообразных ферментов. [c.461]

Верхняя кривая приращение теплоты при ферментативном гидролизе АТФ, включая последующую нейтрализацию одного протона на молекулу АТФ, равно 16 630 кал/мОль. Реакция протекала в инкубационной смеси, содержащей 5.22 мкмоль АТФ, 0.11 54 миозина, 0,6 М КС1, 0,1 М трис pH 8,0. [c.84]

Понижение энтропийной части происходит в результате фиксации субстрата на ферменте в конфигурации активных групп, обладающей и более низкой энтропией по сравнению со свободным сочетанием реагентов. Следовательно, в таком комплексе, исходно близком к переходному состоянию, уменьшение энтропии при образовании самого переходного состояния не должно быть уже столь большим по абсолютной величине, как в случае свободных реагентов. Значит, роль энтропийного фактора (е / <С 1) в (XIV.1.1), (XIV.1.2), снижающего скорость реакции, уменьшается в ферментативном процессе по сравнению с обычной реакцией. Избыток энергии, выделяющейся при связывании субстрата, должен хотя бы частично переходить в теплоту, чтобы скомпенсировать уменьшение энтропии при образовании комплекса. С энергетической точки зрения, происходящая стабилизация и уменьшение собственной энергии комплекса должны были бы замедлять катализ, где требуется преодоление активационного барьера. Однако в схемах энергетического катализа предполагают, что осуществляется не только фиксация конфигурации субстрата, но и создание напряжения фермент-субстратного комплекса, способствующего реакции. При этом происходит и снижение энергии активации химической реакции за счет концентрации энергии напряжения на атакуемой связи. [c.420]

Молекулярная адсорбция и притяжение водородными связями заместителей при индексе — поверхностный изоморфизм — дает также объяснение особенно большой скорости ферментативных реакций. Молекула удерживается на поверхности фермента в требуемом для реакции положении (энтропийный фактор). Адсорбция внеиндексных заместителей уменьшает энергетический барьер реакции и величину теплоты адсорбции (энергетический фактор). Оценивая энергию Н-связи в 7 ккал (в среднем), находим, что при 30°С реакция ускоряется в 4600 раз. Молекулы, адсорбированные такими группами, оказываются сильнее прижатыми своими индексными атомами к активным центрам катаЛизатора-фермента, что подобно действию высокого давления [c.88]

Исходя из уравнения (5.24) и измеряя максимальную скорость реакции при двух температурах, можно определить энергию активации для ферментативных реакций как стандартную теплоту активации, Н°. Если сравнить теплоту активации некаталитических реакций с каталитическими, в частности с ферментативными, то легко видеть, что в последних теплота активации значительно снижена. Например, гидролиз сахарозы в присутствии Н+ имеет теплоту активации Н°—25,6 ккал/моль, а в присутствии инвертазы—11,0 ккал1моль. Действие ферментов связано с понижением энергетического барьера, которое необходимо для ускорения ферментативной реакции. [c.231]