Глюконолактон

Глюконолактон-6-фосфат в водяной среде переходит в фосфоглюконо-вую кислоту [c.41]

Глюконолактон см. О-Глюконовой кислоты й-лак-тон [c.136]

Для объяснения действия гликогенфосфорилазы предложен механизм с участием карбоний-иона. В основе этого предположения отчасти лежат данные о сильном ингибировании фермента 5-глюконолактоном (соединением, имеющим конформацию полукресла ) [18, 19] [c.100]

Метод основан на энзиматическом окислении глюкозо-6-фосфата в глюконолактон-6-фосфат ферментом глюкозо-б-фосфатдегидрогеназой (КФ 1.1.1.49) при одновременном восстановлении НАДФ+ в НАДФН. [c.40]

Кейлин обнаружил, что из пятидесяти испытанных им сахаров только глюкоза, точнее только р-форма глюкозы (I), испытывает значительное действие этого фермента. Продуктом ферментативного окисления является б-глюконолактон П, который далее спонтанно неферментативно гидролизуется в глюконовую кислоту П1 [c.726]

Окисление глюкозо-6-фосфата до глюконолактона, катализируемое глюкозо-б-фосфат дегидрогеназой [c.373]

Восстановление п-глюконолактона с помощью NADDa и фермента бычьей печени дает исключительно немеченую о-глюкозу и NAD(D)+. Также ь-глутаматдегидрогеназа печени катализирует окисление L-глутаминовой кислоты в соответствующую иминокислоту (далее гидролизуемую до 2-оксоглутаровой кислоты), используя для присоединения иона водорода В-поверхность NAD+ [c.347]

Интересно, что сами альдоновыс кислоты имеют слабое молекулярное вращение и что циклизация их з лактоны вызьшает большой сдвиг в величинах вращений таким обргзом, главным фактором, изменяющим оптическое вращение, в этой случае является геометрическое строение цикла. С нашей точки зрения, это правило может быть объяснено тем, что лактоны названных дв/х типов порождают квази-энантио-мерные отношения друг к другу, как это видно из рассмотрения моделей у-О-глюконолактона (рис. 22 а и у-О-талонолактона (рис. 22 б). [c.554]

Кребс в своем патенте предложил два варианта синтеза витамина Bij 1) путем взаимодействия D-глюконолактона с монохлоруксусной кислотой (или с ее хлорангидридом) получают глюконохлорацетат, который с диметиламином дает пангамовую кислоту и 2) путем этерификации глюконовой кислоты диметилглицином. Реакции протекают по следующей схеме [c.176]

По этой схеме авторами [20] был получен лактон пангамовой кислоты путем конденсации о - )-глюконолактона с хлоргидратом диметилглицина в присутствии дициклогексилкарбодиимида в пиридине по схеме [c.177]

Пангамат кальция. Получают путем конденсации , D-глюконолактона с хлоргидратом диметилглицина в растворе пиридина в присутствии дициклогексилкарбодиимида с получением лактона пангамовой кислоты и с нейтрализацией его окисью кальция. Схему реакции получения лактона пангамовой кислоты см. стр. 178. [c.179]

D-Пангамолактон. В реактор 26 из эмалированной стали загружают из мерника 2Z пиридин, из сборника 14 глюконолактон, из сборника 25 хлоргидрат диметилглицина и перемешивают до полного растворения ин-гридиентов. Затем добавляют дициклогексилкарбодиимид и продолжают перемешивание несколько часов. В результате реакции выпадает осадок дициклогексилмочевины, который отфильтровывают на нутч-фильтре 28. Фильтрат поступает в сборник 29 и далее в вакуум-аппарат 30 для упаривания. Сгущенный раствор сливают в реактор 31, куда добавляют ацетон из мерника 32 и выделяют осадок лактона пангамовой кислоты. Осадок отфильтровывают на друк-фильтре 33. Фильтрат из сборника 34 идет на регенерацию ацетона, а осадок направляют в реактор 35 для перекристаллизации из спирта, поступающего из мерника 36. По растворению осадка при температуре 60—65° С в реактор вводят активированный уголь, перемешивают 15 мин и фильтруют через нутч-фильтр 37. Фильтрат поступает непосредственно в кристаллизатор 38, где при —5° С выкристаллизовывают лактон пангамовой кислоты. Затем в центрифуге 39 отфуговывают кристаллы и высушивают в вакуум-сушилке 40 при глубоком вакууме (температура 20—30° С). Выход 78% температура плавления 69—73° С [а]д = [c.179]

Хлоргидрат 8-0-дииетил-глиция П -глюконолактон 2.299,7 [c.180]

Изучение характера действия а-амилаз позволяет обнаружить многие детали возможного типа связывания субстрата, а также выяснить возможные механизмы ферментативного действия [22, 23]. У фермента из поджелудочной железы свиньи область связывания субстрата имеет, по-видимому, пять подцентров, каждый из которых способен удерживать один остаток глюкозы. Расщепление цепи происходит По связи между остатками, связанными со вторым и третьим подцентра-ми (пронумерованными от восстанавливающего конца молекулы субстрата). При использовании различных 0-замещенных субстратов было найдено, что наличие оксиэтильных групп во многих частях молекулы субстрата не мешает проявлению каталитического действия фермента. Однако при использовании субстратов, содержащих оксиэтильную группу при С-2, С-3 или С-6 того остатка глюкозы, у которого происходит замещение, ферментативное действие блокируется. Лактон мальто-бионовой кислоты (4-глюкозильное производное 5-глюконолактона) является мощным ингибитором конкурентного типа. Следовательно, можно думать, что субстрат этого фермента имеет конформацию полукресла в переходном состоянии или в состоянии, близком к переходному. Френч и др. [23] высказали предположение, что фермент прочно удерживает глюкозильный остаток за счет образования водородных связей с гидроксильными группами при С-3 и С-6, а затем вызывает вращение вокруг связи С-2—С-3 путем точного захвата и смещения гидроксильной группы при С-2 [стадия а в уравнении (7-12)]. Таким образом, конфор- [c.101]

Отсутствие обращения аномерной конфигурации аглюкона, отсутствие трансгликозилирования и ингибирования глюконолактоном позволяет в большинстве случаев предполагать механизм одностадийного 8н2-замещения при гидролизе глюкозидной связи целлобиогидролазой. При этом вода, атакуя Сх-атом гликона, играет роль нуклеофильного агента, в то время как соответствующая функциональная группа активного центра протонирует глюкозильный кислород, играя роль общекислотного катализатора. Может быть, впрочем, рассмотрен и альтернативный 8н1-механизм, заключающийся в отщеплении аглюконовой части субстрата, когда кислотная группа активного центра, протонируя глюкозильный кислород, затем участвует в электростатической стабилизации образующегося карбокатиона. Присоединение воды при этом происходит в положение, противоположное положению аглюкона. [c.65]

На первой стадии глюкоза окисляется растворенным кислородом до -глюконолактона с образованием стехиометрического количества перекиси водорода, которая на второй стадии количественно окисляет о-дианизидин Существует большое количество модификаций метода с фотометрическим определением начальной скорости реакции на второй стадии или по конечной точке реакции, с использованием других субстратов пероксидазы — ферроцианида и других. В ряде модификаций вторая стадия проводится неферментативным способом. Помимо фотометрического широко используется также потенциометрический и амперометрический методы определения глюкозы с помощью глюкозоокси-дазы. Наиболее традиционным является применение кислородного электрода Кларка в сочетании с глюкозооксидазной мембраной. Совместная иммобилизация в мембране глюкозооксидазы и /3-глюкозидазы позволяют определять с помощью ферментного электрода активность целлюлазного комплекса Однако чувствительность ферментных электродов, как правило, ниже, чем у фотометрического метода с использованием глюкозооксидазы. [c.133]

Определение экзоглюкозидазной активности осуществляют подобно определению КМЦ-азной активности, регистрируя кинетику накопления глюкозы в Реакционной смеси с использованием глюкозооксидазно-пероксидазного метода. Если целлюлазный комплекс содержит целлобиазу, следует подобрать активность глюконолактона, при которой активность целлобиазы равна нулю. Обычно, если целлобиазная активность лежит в пределах [c.148]

С другой стороны, ферменты открывают возможность анализировать с высоким уровнем специфичности присутствие определенных соединений в биологических образцах. В специальных книгах, посвященных проблемам медицинской биохимии, можно найти ряд важных биохимических критериев, необходимых для диагностических целей, в первую очередь анализов крови. В качестве примера можно прикзсти ферментативное определение глюкозы. Содержание глюкозы в крови является важным показателем состояния организма, особенно в случае диабета. Основная задача заключается в том, чтобы отличить глюкозу от других моносахаридов и превратить ее в производное, легко определяемое фотометрически. Одна из наиболее распространенных систем состоит из двух ферментов глю-козооксидазы и цероксидазы из хрена. Первый, будучи флавопротеином, катализирует превращение глюкозы в глюконолактон [c.255]

Это соединение получают из -глюконолактона методом Исбелла и Фраша [5]. [c.191]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология