Лиазы определение

Для определения температуры застывания дизельных топлив разработан прибор ЛИАЗ. В этом приборе проба топлива в кювете может охлаждаться до —20° С при помощи полупроводникового холодильника. Охлаждаемое в кювете топливо постоянно зондируется импульсами ультразвука. Температура топлива замеряется датчиком — термопарой. За температуру застывания принимается та температура, при которой отмечается резкое уменьшение отраженного ультразвукового сигнала. Эта температура фиксируется электронным потенциометром. [c.120]

Для определения температуры начала кристаллизации реактивных топлив предложен прибор ЛАК, работающий на том же принципе, что и прибор ЛИАЗ. Охлаждение образцов топлива на этом приборе может достигать —65° С. [c.120]

В организме эукариот синтез цитрата протекает в митохондриях, но в определенных условиях цитрат перемещается в цитоплазму, где он расщепляется под действием цитрат-лиазы. Полное течение реакции обеспечивается ее сопряжением с гидролизом АТР до ADP и неорганического фосфата [c.169]

Более специфичным является, вероятно, метод определения цитрата, основанный на расщеплении цитрата в присутствии фермента цитрат оксалоацетат лиазы и цинка [26], который может быть применен для анализа тканей животных и фруктовых соков. При определении 0,02 мкмоль (0,004 мг) лимонной кислоты ошибка составляет 5 %. [c.68]

Как уже упоминалось в 1 главы VI все гидролазы, значительная часть трансфераз, лиаз и изомераз относится к катализаторам с активными центрами кислотно-основного типа, однако во многих случаях непосредственное участие имидазола в активном центре не доказано, а для некоторых ферментов определенно известно, что в составе их активных центров нет имидазола. Именно такие ферменты будут рассмотрены в этой главе, хотя механизмы их действия изучены менее детально, за исключением лизоцима, для которого имеется почти исчерпывающая картина его каталитического действия. [c.179]

Из числа известных в настоящее время ферментов примерно 40%, проявляют свои каталитические функции в присутствии добавочных соединений небелковой природы—коферментов, или коэнзимов. К числу таких ферментов относятся большинство оксидоредуктаз и трансфераз, все лигазы, значительная часть лиаз и некоторые изомеразы. Лишь гидролазы не нуждаются в коферментах и осуществляют каталический процесс исключительно при посредстве активных центров, образованных аминокислотными радикалами полипептидной цепи фермента. В подавляющем большинстве случаев кофер-менты регенерируются в неизменном виде по завершении каталитического акта, и это отличает их от субстратов ферментативных реакций. Однако в многостадийных химических процессах, ускоряемых ферментами, на определенном этапе кофермент может выступать как субстрат и приходит в исходное состояние лишь по завершении всей цепи реакций или после химических преобразований, ведущих к восстановлению уровня его нормального содержания в клетке. Весьма существенно, что коферментами часто служат витамины. Поэтому обе эти группы биологически активных соединений рассматривают обычно совместно. [c.147]

В активный каталитический центр входят группы, которые могут ориентировать молекулы субстрата в определенном положении по отношению к активному центру. Активный центр фермента имеет строго определенную структуру. Он подобен матрице, в которую может войти молекула только определенного строения. Обычно в ферменте на участок цепи с молекулярной массой 30 000—80 ООО приходится один активный центр. В настоящее время известно около тысячи ферментов. Отдельные группы ферментов катализируют окислительно-восстановительные реакции (оксидоредуктазы) реакции с переносом групп (трансферазы) реакции гидролиза (гидролазы) реакции отщепления групп атомов негидролитическим путем с образованием двойной связи или присоединением по двойной связи (лиазы) реакции изомеризации (изомеразы) реакции присоединения двух молекул (синтетазы). Приведенный перечень реакций, катализируемых ферментами, показывает, что при температурах 0—40° С в живом организме синтезируются высокоэффективные катализаторы практически для всех реакций, связанных с жизнедеятельностью организма. [c.632]

Лиазы являются катализаторами отщепления от субстратов негидролитическим путем определенных групп с образованием двойной связи или с присоединением группы к двойной связи. Одни из них катализируют отщепление воды, другие — углекислоты или аммиака. Фермент альдолаза катализирует расщепление фруктозо-дифосфата на две молекулы фосфотриоз. Многие из них принимают участие в реакциях цикла Кребса. [c.120]

Таким образом, код каждого фермента содержит четыре цифры, разделенные точками, и составляется по определенному принципу. Первая цифра указывает номер одного из шести главных классов ферментов. Вторая цифра означает подкласс, характеризующий основные виды субстратов, участвующих в данном типе химических превращений. Например, у трансфераз вторая цифра указывает на природу той группы, которая подвергается переносу, у гидролаз —на тип гидролизуемой связи и т.д. Эти подклассы в свою очередь делятся на более частные подгруппы (подпод-классы), отличающиеся природой химических соединений доноров или акцепторов, участвующих в данной подгруппе реакций. Номер (цифра) подподкласса ставят на 3-е место в шифре фермента. У гидролаз, например, эта цифра уточняет тип гидролизуемой связи, а у лиаз—тип отщепляемой группы и т.д. Первые 3 цифры кода точно определяют тип фермента. Наконец, все ферменты, относящиеся к данному подподклассу, получают порядковый номер в алфавитном порядке, который ставят на 4-е место в шифре. [c.162]

Лиазы — катализируют реакции отщепления от субстрата негидролитическим путем определенных групп NH3, СО2, Н2О, H2S и др. с образованием двойной связи, а также обратное присоединение частицы Н2О и др. по месту двойной связи, например [c.101]

Биосинтез. липидов обсуждается в гл. XVI. Здесь нам хотелось бы остановиться только на следующих моментах. Ключевой промежуточный продукт всех этих реакций — ацетил-КоА (см. фиг. 102) — может синтезироваться, в сущности, лигпь двумя путями (см. фиг. 101) в реакции тиолитиче-ского расщепления ацетоацетил-КоА (образованного при окислении жирных кислот или определенных аминокислот) и в реакции окислительного декарбоксилирования пирувата. Оба процесса локализованы в митохондриях или их аналогах. В то же время биосинтез жирных кислот начинается с обязательной стадии карбоксилирования ацетил-КоА с образованием мало-пил-КоА, а эта реакция, так же как и все последующие стадии, катализируется, по-видимому, впемитохондриальным комплексом ферментов. Как это согласовать Диффундирует ли ацетил-КоА из митохондрий сам ио себе или же для его переноса необходим более сложный процесс, требующий энергии извне Недавние исследования показали, что, вероятно, справедливо второе предположение ацетил-КоА внутри частицы сначала превращается в цитрат путем конденсации с оксалоацетатом затем образованный таким путем цитрат выходит в цитоплазму, где снова расщепляется на ОА и ацетил-КоА под действием цитрат-лиазы, использующей АТФ (уравнение XIV. 1а). Количество этого фермента в сильной степени зависит от генетических факторов и от условий окрул ающей среды, например от питания кроме того, на него могут сильно влиять такие патологические состояния, как диабет или ожирение. Процесс синтеза жирных кислот в отличие от синтеза углеводов нуждается лишь в каталитических количествах ОА (или пирувата - - СО2) таким образом, четырехуглеродные дикарбоновые кислоты для него не нужны. [c.363]

Лиазы, катализирующие отщепление от субстратов негидролитическим путем определенной группы атомов с образованием двойной связи (или присоединение группы атомов по двойной связи). [c.192]

Ферменты, катализирующие отщепление от субстратов негидролитическим путем определенных групп, в систематической номенклатуре ферментов обозначаются термином лиазы . К этому классу относится целый ряд ферментов, катализирующих самые разнообразные реакции. Некоторые из этих ферментов катализируют отщепление воды (гидратазы), другие—отщепление углекислого газа (декарбоксилазы) или аммиака (углевод-азот-лиа-зы), фермент альдолаза катализирует расщепление фруктозоди-фосфата на две молекулы фосфотриоз и т. д. Ниже приведены отдельные представители ферментов класса лиаз. [c.151]

У млекопитающих все стероидные гормоны синтезируются из холестерола через промежуточное образование прегненолона в ходе последовательных реакций, которые протекают в митохондриях либо эндоплазматическом ретикулуме клеток надпочечников. Важную роль в стероидогенезе играют гид-роксилазы, катализирующие реакции с участием молекулярного кислорода и NADPH в определенных этапах процесса участвуют дегидрогеназы, изомераза и лиаза. В отношении стероидогенеза клетки проявляют определенную специфичность. Так, 18-гидроксилаза и 18-гидроксистероид-дегидрогена-за — ферменты, необходимые для синтеза альдостерона,— присутствуют только в клетках клубочковой зоны и потому только они продуцируют этот минералокортикоид. На рис. 48.3 схематически изображены пути синтеза трех основных классов стероидов надпочечников. Названия ферментов заключены в рамочки, превращения на каждом из этапов выделены цветом. [c.207]

Многие из этих ферментов выявляют путем сочетания реакции,, катализируемой данной лиазой, с реакцией, катализируемой вспомогательным ферментом. Например, альдолазу можно определить, подвергнув ее продукт, глицеральдегид-З-фосфат, действию глицеральдегиддегидрогеназы. Место, где произошла последняя реакция, обнаруживают затем одним из обычных спосообов определения дегидрогеназ. Несколько дополнительных примеров подобных методов приведено в табл. 8. [c.304]

Фунт и др. [13] предложили специфичный электрод для определения L-метионина, сготовленный иммобилизацией L-метионин-у-лиазы (ЕС 4.4.1.11) на селективном к ч1Нз электроде, а, у-Расщепление L-метионина приводит к образованию а-кетобутира-а, метантиола и аммиака. С очищенным ферментом реагирует только метионин (иапазон линейности сенсора 10 -10 моль/л. [c.127]

Оксидоредуктазы—ускоряют реакции окисления—восстановления. 2. Траисферазы—ускоряют реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков. 3.1Ъдролазы—ускоряют реакции гидролитического распада. 4. Лиазы—ускоряют негидролитическое отщепление от субстратов определенных групп атомов с образованием двойной связи (или присоединяют группы атомов по двойной связи). 5. Изомеразы—ускоряют пространственные или структурные перестройки в пределах одной молекулы. 6. Лигазы—ускоряют реакции синтеза, сопряженные с распадом богатых энергией связей. Эти классы и положены в основу новой научной классификации ферментов. [c.117]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология