Аминокислоты, определение

В результате гидролиза белков образуются смеси а-ами-нокислот. В состав белков входят до 25 различных аминокислот. Определенная последовательность аминокислот, реализующаяся в линейной структуре макромолекулы, как это было показано на схеме, определяет так называемую [c.170]

Наряду с методами двумерной спектроскопии ЯМР существуют еще два распространенных биохимических метода селективное дейтерирование аминокислот определенного типа и сравнение с широким классом гомологов протеинов, в котором замещается лишь небольшое число аминокислот в последовательности. Несмотря на то что оба эти метода были известны задолго до того, как двумерная спектроскопия стала бурно развиваться и нашла широкое применение, только сейчас эти методы стали применяться действительно эффективно благодаря развитию современных методов молекулярной биологии. Селективное дейтерирование в основном проводится исходя из того, что наибольшее сродство к клеткам в питательной среде обнаруживают аминокислоты именно в дейтерированном состоянии, так как это непосредственно обеспечивает встраивание соответствующих аминокислот в молекулу протеина. Однако так как при этом изотопозамещенные аминокислоты не только непосредственно встраиваются в молекулу протеина, но и участвуют в превращениях, а также могут быть использованы при образовании других аминокислот, селективность дейтерирования существенно пони- [c.130]

Количественная оценка и определение. Активность по отношению к волокну — характерное свойство каждого активного красителя. Для ее количественной оценки может служить скорость гидролиза нри определенных pH и температуре [47, 49, 61—63, 67, 68, 70, 128—143]. Константу скорости гидролиза kw рассчитывают при постоянном pH и температуре, как реакции псевдопервого порядка. Такой способ измерения активности действителен только для красителей, вступающих в реакцию с целлюлозой в щелочной среде, так как между активностью красителя по отношению к аминогруппам в кислой среде и константой скорости гидролиза, определенной в щелочной среде, обычно не существует постоянной зависимости. До настоящего времени не удалось предложить простой и универсальный метод определения активности красителя по отнощению к шерсти, но можно получить представление о ней путем сравнения скоростей реакции красителя с шерстью и с соответствующим модельным соединением, например какой-нибудь аминокислотой. Определение константы гидролиза ky, как критерия активности красителя в водно-щелочной среде основано на уравнении для бимолекулярных реакций, которое считают действительным для большинства активных систем. [c.258]

Наивысшей ступенью химизации пищевого производства будет химический синтез белковых препаратов. Теперь уже разрабатываются методы органического синтеза ряда аминокислот, определенный набор которых может частично заменить собственно белковые препараты. Твердо установлено, что добавка аминокислот в пищу человека повышает усвояемость растительных белков. Химический синтез некоторых сложных белков — полипептидов, содержащих десятки и сотни аминокислотных остатков, удалось осуществить пока лишь в лабораторных условиях. Кроме того, разрабатываются химические методы извлечения белков и сахаров из трав, овощных и древесных отходов, водорослей. [c.12]

Для облегчения печатания и для экономии места в качестве стандартного соединительного символа используется дефис, обозначающий по существу пептидную связь. Используя глицин как пример, покажем, что аминокислота определенной структуры может входить в состав полипептида в трех разных формах [c.263]

Под влиянием кислот инсулин претерпевает денатурацию, но основания регенерируют исходную физиологически активную форму. Агенты, разрывающие связи 8—8 необратимо денатурируют инсулин. Инсулин образует соединения с двухвалентными металлами из поджелудочной железы выделяют, как правило, хорошо кристаллизующееся соединение с цинком. Инсулин переваривается пепсином и химотрипсином и незначительно атакуется трипсином. Инсулин не проявляет антигенных свойств при впрыскивании животным, относящимся к другим родам, чем тот, из которого он был выделен. Как уже отмечалось инсулин быка, овцы и лошади различаются между собой последовательностью трех аминокислот определенного участка молекулы. Однако эти аминокислоты не имеют значения для физиологической активности гормона поэтому инсулин, выделенный из животных, может служить лекарственным препаратом для человека. [c.447]

Поступление, превращения и выделение. Ф. поступает в организм в основном через дыхательные пути (возможно, что уже на влажной слизистой оболочке происходит частичное превращение Ф. в фосфорную и соляную кислоту) всасывание Ф. происходит также через обожженную кожу (Кеннон, Хеллем). При поступлении в организм больших количеств яда, Ф. может быть обнаружен в крови в элементарном состоянии некоторая часть Ф. окисляется в крови, образуя низшие окислы. Отложение Ф. в органах (главным образом, в печени) также, повидимому, происходит в виде как элементарного, так и окисленного Ф. Выделение элементарного Ф. происходит с выдыхаемым воздухом, калом и потом. В моче после отравления Ф. появляется увеличение количества аминокислот. Определение отношения [c.132]

Газо-жидкостная хроматография производных аминокислот. (Определение до Ю моля смеси н- и изо-Ви, н- и изоамиловых эфиров АК т-ра 95—148°.) [c.82]

Оксидазы -аминокислот обнаружены в большом числе разнообразных объектов и, по-видимому, очень широко распространены в растительном мире. Они различаются друг от друга па способности окислять аминокислоты определенного химического строения. [c.234]

Благодаря мягким условиям р-ции, М. р. применяют в синтезе и превращениях прир. соед. (нуклеозидов, углеводов, стероидов, макроцшслов), аминов и аминокислот определенной структуры, для обращения конфигурации исходного спирта. [c.98]

В основу работы анализатора положена ионообменная хроматография на полимере полистирольной природы, содержащем сульфогруппы (точнее натриевую соль сульфобензокислоты). Смесь АК наносят в буфере pH 3,3, в результате чего с полимером первыми будут связаны основные АК (арг, ЛИЗ, гис), затем - менее основные и нейтральные аминокислоты и последними будут связываться кислые АК (для чего постепенно сдвигают pH буфера до 6,5-8,0). При элюировании смеси аминокислот буфером, имеющим pH 6,5-8, первыми выходят наименее прочно связанные кислые АК (глу, асп), затем - менее кислые и нейтральные АК и последними элюируются основные аминокислоты. Определение АК в анализаторе основано на нингидри- [c.18]

К Т>етьей группе относятся биохимические методы. В ряду эго класса соединений, например аминокислот, определен- фермент атакует молекулы только одной конфигурации. Если эй-то фермент, скажем, атакует только (5)-аминокислоты, не 9гая (1 )-форму, и это экспериментально установлено на ряде еров, то еще одна аминокислота, подвергающаяся действию же фермента, должна принадлежать к (5)-ряду. [c.55]

Физич. и химич. свойства Б. определяются их высокомолекулярной природой, компактностью укладки и неразветвленностью полипептидных цепей, специфич, химич. природой и взаимным расположением остатков аминокислот. Определенное влияние на свойства сложных Б.— протеидов, оказывает природа компонента, с к-рым Б. связан. [c.123]

Большой интерес представляет цветная реакция, носящая название биуретовой. Эту реакцию также дают все белки но отдельные аминокислоты обычно биуретовой реакции не дают она удается только с аминокислотами, определенным образом связанными между собой. Биуретовая реакция, как мы увидим ниже, сыграла большую роль в изучении строения белка. [c.32]

Белки являются наиболее ценным компонентом пищи. Они участвуют в важнейших функциях организма. Основное же значение белков заключается в их незаменимости другими пищевыми веществами. Белки пищи в организме человека расщепляются до аминокислот. Определенная часть аминокислот, в свою очередь, расщепляется до органических кетокислот, из которых в организме вновь синтезируются новые аминокислоты, а затем белки. Это так называемые заменимые аминокислоты. Однако 8 аминокислот, а именно изо лейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, тригггофан, треонин и валин — не могут образовьшаться в организме взрослого человека из других аминокислот и поступают в организм только с пищей. Эти аминокислоты называются незаменимыми. При недостатке незаменимых аминокислот задерживаются рост и развитие организма. [c.9]

Конингсберг и Хилл ввели важное усовервгенствование в этот метод, а именно хроматографическое разделение очищенного деградированного пептида, что открыло возможность идентификации отщепленной N-концевой аминокислоты путем сравнения результатов аминокислотного анализа исходного и деградированного пептида. Благодаря этому реактив Эдмана занял теперь центральное место в арсенале средств, используемых для установления последовательности аминокислот. Определение концевой аминокислоты можно повторять многократно, идентифицируя один N-концевой остаток за другим (после того как будет отщеплен предыдущий). Теоретически так можно пройти по всей пептидной цепи, однако на практике приходится сталкиваться с трудностями, которые вынуждают ограничиться примерно пятью успешными определениями. [c.87]

Характер взаимодействия азотистой кислоты с аминокислотой сходен с рассмотренным выше для случая обычных аминов (разд. 19-6,В, см. также упражнение 19-21, а). Первичные амины реагируют с выделением азота, причем промежуточно образуются соот-ветствуюш,ие диазониевые соединения вторичные амины превращаются в нитрозосоединения, а третичные обычно не вступают в реакцию. Измерение количества азота, выделяющегося при обработке аминокислот или их производных азотистой кислотой, лежит в основе широко применяемого метода анализа на свободные NHa-группы аминокислот (определение аминного азота по Ван Сляйку). В случае аминокислот, так же как в случае аминов, взаимодействие с азотистой кислотой не может рассматриваться как вполне удовлетворительный препаративный метод превращения RNHa в ROH. [c.107]

Белки, как известно, состоят из аминокислот, определенным образом связанных между собой в сложной молекуле белково-пептидной цепи. Почти все белки в основном состоят из 20 одних и тех же аминокислот. Между тем белки различны не только у разных организмов, но и в пределах одного организма. Главные различия в свойствах бел1 ов, в том числе и в их биологических свойствах, обусловливаются взаиморасположением или последовательностью аминокислот в белково-пептидной цепи. [c.52]

На практике наибольшее распространение для определения биологической ценности белков получили так называемые методы аминокислотных шкал, основанные на использовании аминокислотного (химического) скора [4, 8], интегрированного аминокислотного показателя Кюнау — Осера — Митчела [13, 14, 17] и индекса Корпачи [12]. Два последних из-за большой сложности расчетов не нашли широкого применения и в настоящее время повсеместно используют аминокислотный скор, позволяющий выявить так называемые лимитирующие незаменимые аминокислоты. Определение лимитирующих аминокислот и степени их недостатка состоит в сравнении процентного содержания аминокислот в изучаемом белке и в таком же количестве условного идеального белка, т. е. белка, полностью удовлетворяющего потребности организма. Все аминокислоты, скор которых составляет менее 100%, считаются лимитирующими, а аминокислота с наименьшим скором является главной лимитирующей аминокислотой. [c.9]

Аминокислоты. Определение аминокислот в природных водах относится к сфере анализа следовых количеств (10 —10 % и менее). Широко используемый метод концентрирования включает выпаривание при температуре менее 60° С нескольких литров воды [75] или лиофилизацию [76], экстракцию подкисленным водным этанолом, деионизацию, превращение кислот в летучие эфиры. Существенный интерес представляет возможность концентрирования на хелатных смолах дауэкс-100 или челекс-100 в Си +-форме, прямой фильтрацией через смолу анализируемой пробы воды [77, 78]. Хроматографирование аминокислот проводят чаще в виде N-тpифтopaцeтильныx производных -бутиловых эфиров [75, 79] или метиловых эфиров [78] с использованием пламенно-ионизационного детектора или детектора по захвату электронов [79]. [c.185]

ПОЛОСЫ поглощения. В той же области спектра поглощают гидрохлориды простых аминов бутиламина [37] и метиламина [38]. Томпсон и др. [19] обнаружили полосу поглощения 3100 см у гидрохлорида глицинового эфира, в то время как фенилглициновая соль натрия с незаряженной группой ЫНг дает обычную аминную полосу поглощения вблизи 3370 смГ . Гор и др. [24] подтвердили наличие полосы поглощения вблизи 3000 см у растворов глицина в тяжелой воде, содержащей ВС1. С другой стороны, при рассмотрении спектров гидрохлоридов аминокислот, опубликованных Рендаллом и др. [17], можно сделать заключение, что семь соединений, содержащих группу ЫНд, и три соединения, содержащих группу не поглощают в этой области, в то время как пять других соединений с группой ЫНд поглощают в пределах 3145—3049 слГ . Это свидетельствует о необходимости дальнейшей работы в этом направлении, так как если бы было подтверждено, что гидрохлориды аминокислот не поглощают в этой области, то было бы обоснованным сомнение в правильности отнесения этого поглощения к группе КНд. Однако поскольку все исследованные до настоящего времени нейтральные аминокислоты определенно поглощают в этой области, данная корреляция вполне может быть использована для их идентификации. Полосы валентных колебаний ЫН+ наблюдаются также у координационных соединений, таких как аммины кобальта. Эти соединения были изучены рядом исследователей [39—45]. Однако в этих случаях заряд, сосредоточенный на атоме азота, существенно меньше и частоты антисимметричных и симметричных колебании равны соответственно примерно 3300 и 3150 см -. [c.340]

Однако в такой бесклеточной системе еще не может идти синтез белка — в ней недостает многих факторов. Полный перечень всех участников реакции, необходимых для осуществления синтеза, включает в себя рибосомы, мРНК, тРНК, все 20 аминокислот, определенные ферменты, АТФ, АТФ-регенерирующую систему, ионы магния, ГТФ. [c.75]

Выделившийся тиогидантоин извлекают из нейтрального раствора двукратной экстракцией уксусиоэтиловым эфиром. Двукратная экстракция необходима в том случае, когда мы хотим получить однозначные результаты при хроматографировании С-концевой аминокислоты. Определение второй от карбоксильного конца аминокислоты проводят следующим образом водный раствор после экстракции тиогидаятоина вымораживают и остаток обрабатывают таким же образом, как и при определении первой аминокислоты. [c.489]

Определение химической структуры белка следует начинать с количественного анализа аминокислотного состава его полипептидных цепей. Для этого чистый и, если это возможно, кристаллический белок подпер-гают обычно кислотному гидролизу, чтобы гидролизовать все имеющиеся в белке пептидные связи, которые соединяют аминокислоты, входящие в состав этого белка. Затем определяют относительные количества высвобождающихся при таком гидролизе двадцати стандартных аминокислот. Определение количества аминокислот проводят с помощью метода хроматографии на ионообменных смолах, разработанного в начале 50-х годов У. Штейном и С. Муром (фиг. 39, 40). Результаты такого анализа аминокислотного состава двух ферментов Е. oli (Р-галактозидазы и триптофан-синтазы) приведены в табл. 2. (Триптофан-синтаза Е. соН, как скоро будет показано, состоит из двух различных полипептидных цепей, названных А-белком и В-белком. Данные, приведенные в табл. 2, касаются только А-белка.) [c.83]

Методы биохимии растительных продуктов (1978) -- [ c.13 , c.34 ]

Введение в количественный ультрамикроанализ (1963) -- [ c.139 ]

Курс аналитической химии Книга 2 (1964) -- [ c.297 ]

Курс аналитичекой химии издание 3 книга 2 (1968) -- [ c.354 ]

Алюмогидрид лития и его применение в органической химии (1957) -- [ c.0 ]

Объёмный анализ Том 1 (1950) -- [ c.266 ]

Курс аналитической химии Издание 5 (1982) -- [ c.290 ]

Комплексонометрическое титрование (1970) -- [ c.288 ]

Титрование в неводных средах (1971) -- [ c.0 ]

Физические методы анализа следов элементов (1967) -- [ c.275 ]

Курс аналитической химии Кн 2 Издание 4 (1975) -- [ c.295 ]

Акваметрия (1952) -- [ c.114 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология