Определение некоторых ферментов

Необходимо, впрочем, отметить, что в настоящее время разработаны также специальные оптические методы определения некоторых ферментов, позволяющие судить об абсолютном количестве фермента в той или иной вытяжке или ткани. Наиболее важными из них являются спектрофотометрические методы, основанные на измерении степени поглощения растворами фермента лучей света с определенной длиной волны (стр. 66). [c.132]

ОПРЕДЕЛЕНИЕ НЕКОТОРЫХ ФЕРМЕНТОВ Определение амилазы [c.347]

Большой вклад в изучение пищеварительных ферментов внес И. П. Павлов и его сотрудники. Им были разработаны физиологические методы, позволяющие получать чистые пищеварительные соки и изучать в них активность ферментов. Далее он исследовал условие , влияющие на образование ферментов в пищеварительных железах животных. В лаборатории Павлова были разработаны методы количественного определения некоторых ферментов. И. П. Павлов впервые указал на белковую природу ферментов. [c.168]

Катализ термического разложения. Этот процесс часто называют каталазным , так как он является модельным для определения активности некоторых ферментов, в частности каталазы. [c.344]

В некоторых ферментах, например в тех, которые катализируют гидролитическое разложение белков (пепсин в желудочном соке), активный центр не содержит инородных соединений, а представляет собой просто совокупность отдельных частей длинной цепеобразной молекулы белка, сближенных друг с другом в результате изгиба сложной цепи. Следовательно, активный центр фермента может возникнуть как результат определенной деформации белковой частицы другими словами, геометрические особенности полипептидной цепочки, из которой белки и состоят, имеют больщое значение для проявления каталитических свойств (см. III, гл. 5). [c.356]

До недавнего времени мало было известно о локализации генов в хромосомах человека. Исключение составляли лишь признаки, сцепленные с полом (гл. 1, разд. В, 4), которые могут быть локализованы в Х-хромосомах. Ряд исследований, проведенных в последнее время, ознаменовались успехами и привели к систематическому картированию большого количества генов человека [169—171]. Наиболее важным оказался при этом метод слияния соматических клеток (дополнение 15-Д). Для слияния человеческих лимфоцитов с клетками грызунов часто используют инактивированный вирус Сендай, обладающий способностью вызывать сначала адгезию, а затем слияние клеток. Из гибридных клеток, полученных в результате слияния человеческих клеток с клетками мыши или хомяка, можно получить линии клеток, ядра в которых также сливаются. Хотя такие клетки могут размножаться, давая много поколений, тем не менее они склонны утрачивать при этом хромосомы, особенно те из них, которые ведут свое происхождение от клеток человека. Наблюдая за утратой определенных биохимических признаков, например некоторых ферментов, специфических для человека (которые могут быть отделены от ферментов хомяка методом электрофореза), можно установить наличие или отсутствие определенного гена в данной хромосоме. Очевидно, что для этого необходимо одновременно следить за потней хромосом на каждой стадии эксперимента. Новые методы окрашивания позволяют идентифицировать каждую из 26 пар хромосом человека. В настоящее время разрабатываются методы точного генетического картирования применительно к культуре клеток [171]. [c.268]

В случае ауксотрофных мутантов микроорганизмы не располагают некоторыми ферментами, необходимыми для биосинтеза определенных ами- [c.39]

В моче человека можно обнаружить активность ряда ферментов липазы, рибонуклеазы, ЛДГ, аминотрансфераз, урокиназы, фосфатаз, а-амила-зы, лейцинаминопептидазы и др. Основные трудности при определении активности ферментов мочи, кроме а-амилазы и некоторых других, заключаются в необходимости сгущения (концентрирования) мочи и предотвращении ингибирования ферментов в процессе этого сгущения. [c.622]

Действие ферментов специфично. В настоящее время специфичность большинства ферментов понимают более широко, т. е. считают, что одни ферменты действуют на определенную группу близких друг к другу химических веществ, но не действуют на другую, они ускоряют реакции только одного типа. Например, ферменты, расщепляющие белки, не оказывают влияния на углеводы. Некоторые ферменты специфично действуют на определенное химическое соединение (ферменты-индивидуумы). Они специфично относятся и к стереохимической конфигу- [c.518]

Значение константы Михаэлиса может быть использовано для определения концентрации субстрата, необходимой для получения максимальной скорости реакции, а так же при решении вопроса об идентичности ферментов, полученных из различных источников. Для различных классов ферментов значения константы Михаэлиса обычно сильно отличаются. В табл. 29 приведены значения константы Михаэлиса для некоторых ферментов. [c.257]

Специфичность ферментов. Одним из наиболее замечательных свойств ферментов является то, что определенный фермент катализирует небольшое число реакций и часто лишь одну реакцию в отличие от обычных неорганических катализаторов (кислот, оснований, катализаторов гидрирования и т.д.), практически активирующих все возможные реакции определенного типа (например, все реакции гидролиза или присоединения водорода по кратным связям). Иными словами, обычные катализаторы неспецифичны, тогда как ферменты специфичны. Ранее обсуждалась специфичность определенных категорий ферментов, таких, как гликозидазы и протеазы. Здесь мы ограничимся некоторыми общими соображениями. [c.795]

Как мы увидим далее, простетическая группа у некоторых ферментов представлена определенными витаминами. [c.285]

Выше, при рассмотрении ферментов, было показано, что некоторые витамины действуют в качестве коферментов и являются, таким образом, необходимыми для проявления активности некоторых ферментов. Витамины могут также действовать в качестве прямых биокатализаторов, стимулируя определенные биологические реакции и даже участвуя в них. [c.87]

Клетки каждого вида микробов имеют совершенно определенный набор ферментов, характерный для Данного вида. В некоторых случаях в клетке под воздействием каких-либо факторов, например изменения состава питания, синтезируются ферменты, не свойственные данной клетке в обычных условиях. Появление таких ферментов связано со стремлением организма приспособиться (адаптироваться) к изменившимся условиям. Поэтому и ферменты эти носят название адаптивных. [c.55]

Некоторые болезни человека, особенно генетически обусловленные наследственные заболевания, связаны с недостаточностью или полным отсутствием одного или нескольких ферментов в тканях. С другой стороны, патологические состояния могут быть вызваны избыточной активностью того или иного фермента в таких случаях иногда удается подобрать лекарственный препарат, ингибирующий активность этого фермента. Измерение активности некоторых ферментов в плазме крови, эритроцитах или образцах тканей имеет важное значение для диагностики многих заболеваний. В наше время ферменты широко используются не только в медицине, но И в химической и пищевой промышленности, а также в сельском хозяйстве. Ферменты играют определенную роль даже в повседневном домашнем хозяйстве. [c.226]

Дополнение 9-4. Структура некоторых ферментов, определенная с помощью дифракции рентгеновских лучей. [c.250]

Дифференцировка и развитие тканей взрослого организма из эмбриональных форм этих тканей. Например, для печени эмбрионов характерно определенное соотнощение различных форм лактатдегидрогеназы, изменяющееся в процессе дальнейшего развития этого органа. Интересно, что некоторые ферменты, катализирующие расщепление глюкозы, присутствуют в опухолевых клетках в тех формах, которые встречаются у эмбрионов. [c.266]

По сравнению с неорганическими катализаторами ферменты обладают значительно большей специфичностью действия. Некоторые ферменты катализируют превращение практически только одного какого-либо вещества. Например, фермент глюкозооксида-за, получаемый из плесневых грибов различных видов, специфически окисляет -D-глюкозу до глюконовой кислоты и почти не действует на другие моносахариды. Многие ферменты действуют только на определенный вид химической связи. Например, фермент пепсин гидролизует пептидные связи в молекулах белка, образованные только ароматическими аминокислотами. Наименьшую специфичность обнаруживают ферменты, которые катализируют опреде- ленные группы реакций. Так, например, ферменты, [c.111]

Разработаны новые поколения электрохимических биосенсеров, основанных на использовании принципов комплексообразования гость-хозяин и биохимической регистрации сигнала. Сочетание ка шксаренов и некоторых ферментов в биочувствительном слое биосенсора позволило предложить способ определения следовых количеств органических кислот и ионов металлов. [c.152]

Рассмотрим систему, У, представляющую гипотетический субстрат, и пусть 5 — множество всех возможных состояний Спецификация состояния 5 системы, У аналогична ответу на все вопросы, связанные с системой (и, таким образом, дает выражение всех характерных свойств молекул, играющих роль при их взаимодействиях с другими системами). Любое измерение, осуществляемое на множестве является определением некоторой наблюдаемой величины П на множестве 5 О — отображение абстрактного множества 5 на действительную ось К , т. е. П 5 — / , и измерение различает только состояния, которые находятся в различных классах эквивалентности в соответствии с отнощением определенным на множестве 5 с помощью и только если й( ,) = = 0(. 2)- Гипотетический фермент может рассматриваться как классификатор или измеритель Таким образом, постулаты Эдельштейн — Розена следующие [c.510]

Так как величины Кт я V могут по-разному зависеть от pH, исследование, проводимое при ненасыщающих концентрациях субстрата, дает информацию, которую трудно интерпретировать. Поэтому необходима постановка экспериментов по определению влияния pH на Кт. и V. Следует помнить, что концентрация субстрата, являющаяся насыщающей при одном значении pH, при другом может йе быть ею. Выбирая буфер, нужно учитывать, чтобы его рК был по возможности близок к оптимуму pH реакции, а также иметь в виду, что при одном и том же pH в разных буферах каталитическая активность может различаться. Отдельные ионы могут оказывать активирующее или ингибирующее влияние на фермент. Поливалентные анионы (фосфат, сульфат, цитрат) могут конкурировать с отрицательно заряженным субстратом, вызывая ингибирование реакции. Отдельные компоненты буфера, например ЭДТА, гистидин, цитрат, могут связывать ионы металлов, важные для активности некоторых ферментов. Следует иметь в виду, что ионная сила раствора оказывает влияние на активность фермента. Поэтому, изменяя состав реакционной среды, необходимо обеспечивать постоянство ионной силы. [c.211]

Реагирующие вещества в ферментативных реакциях обычно называют субстратами. Нанисанная выще реакция может быть представлена общим уравнением 8 = Р, так как концентрация воды постоянна. Другие ферменты катализируют целый класс реакций определенного типа (например, гидролиз сложных эфиров). Для проявления каталитического действия некоторых ферментов необходимо присутствие определенных ионов металлов или коферментов. Примером ферментативной реакции с участием кофермента является дегидрогенизация спирта под действием фермента дегидрогеназы [c.320]

Получение антител, специфичных к определенному белку, производится повторным инъецированием очищенного белка в организм животного кролика, морской свинки, овцы, козы, курицы, лошади, мыши. Процедура иммунизации остается пока еще эмпирической и зависит от иммуногенности конкретного белка. Так, для некоторых растительных белков достаточно для всякой процедуры иммунизации доли миллиграмма (некоторые ферменты типа а-амилаз, рибулозобисфосфаткарбоксилаза, ФЕП-карбокси-лаза), тогда как других белков (некоторые фракции проламинов семян) требуется несколько десятков миллиграммов (в очищенном виде), чтобы путем нескольких инъекций вызвать образование антител. [c.95]

Ферменты представляют собой молекулы белков (см. гл. 23.1) с1юлекулярными массами в пределах от десяти тысяч до нескольких миллионов. Многие ферменты либо содержат, либо функционируют в комплексе с коферментами или ионами металлов, являющимися важными для каталитической активности ферментов. Многие из них представляют собой агрегаты одного, иногда двух типов индивидуальных белковых субъединиц. Некоторые ферменты организованы в группы из небольшого числа различных ферментов, существующие либо в растворе (полиферментные комплексы), либо более или менее жестко присоединенными к определенным субклеточным структурам [4]. Эти полиферментные системы могут, таким образом, имея по одному ферменту на каждую стадию последовательности, катализировать последовательность нескольких реакций. [c.450]

Имеются вполне определенные данные о том, что некоторые ферменты также являются гликопротеинами. К ним относится така-амилаза А, содержащая ксилозу и маннозу в соотношении I 8, из которой выделены протеолизом гликопептидные фрагменты Ч Рибонуклеаза В из панкреатического сока имеет углеводную компоненту, содержащую маннезу nN-аце-тилглюкозамин (3 1) - Аномально высокое есдержание углеводов обнаружено в Р-галактозидазе из слизистой оболочки желудка . Имеются, сведения о содержании углеводов и в других ферментах. [c.578]

Соединения акридина вызвали значительный технический и научный интерес уже в 1871 г., когда Гребе [2] открыл акридин в высококипящей фракции каменноугольной смолы. Соединения акридина послужили исходным материалом для получения обширного ряда оранжевых и желтых основных красителей, а также красных и пурпурных кубовых красителей. Некоторые из них широко применяются и до настояш,его времени. Кроме того, из соединений акридина получают многие важные химиотерапевтические препараты, которые различаются по своей сложности к числу, их относятся как простые моно- и диами-ноакридины (применяются для профилактики и лечения хронического сепсиса ран), так и более сложные производные, которые оказались эффективными при малярии и лямблиозе (хинакрин и акранил). Интерес к соединениям акридина вызывается еш,е и тем, что многие из них обладают сильной флуоресценцией, а некоторые, например диакридилы,—довольно редким свойством хеми-люминесценции ( холодное свечение ). Наконец, акридины применяют и в других разнообразных областях их используют в качестве ингибиторов коррозии, в качестве реагентов для получения некоторых ферментов и для аналитических определений. [c.373]

Наконец, активность некоторых ферментов регулируется путем химической модификации их молекулы, в основе которой лежит ковалентное обратимое связывание с ферментом определенной группировки, что приводит к изменению его активности. У прокариот известны две ферментные системы, активность которых регулируется таким путем. Глутаминсинтетаза Е. oli, катализирующая синтез глутамина, существует в двух формах, различающихся присутствием в одной из них остатка адениловой кислоты. Присоединение его с помощью ковалентной связи, [c.113]

Следует отметить, что при пероральном применении протеиназ в ряде случаев общая протеолитическая активность крови заметно повышалась. Это дало основание ряду авторов постулировать возможность всасывания и попадания экзогенных ферментов или их активных фрагментов в кровяное русло. Эффект более выражен при введении фермента не в водном, а в масляном растворе. Аппликационное применение ферментов при лечении гнойных ран и трофических язв давно уже вошло в медицинскую практику. Чаще всего в этих случаях применяют протеолитические ферменты, такие, как трипсин, химотрипсин и др. Фермент гиалуронидазу из семенников крупного рогатого скота используют для рассасывания рубцов и лечения суставов. Для лечения гнойных легочных заболеваний применяют ингаляционные формы химотрипсина или трипсина дезоксирибонуклеазу — для лечения вирусных заболеваний глаз. Однако парантеральное применение ферментов по указанным выше причинам в определенной степени затруднено. Тем не менее и в этом случае некоторые ферменты с успехом используются для лечения ряда заболеваний. Достаточно эффективно применение стрептодеказы — фермента, гидролизующего тромбы в кровеносных сосудах. При многих заболеваниях сосудов, таких, как артериальный тромбоз и глубокий тромбофлебит, с успехом применяют протеолитические ферменты различного происхождения. [c.86]

Если определение содержания субстрата параллельно с определением активности фермента произвести по тем или иным причинам не удается, можно рекомендовать оценку полученных изменений активности фермента методом нагрузочных проб . Смысл приема состоит в том, чтобы создать в организме определенный избыток субстрата. При этом если уменьшение активности фермента несущественно, то в условиях избытка субстрата организм не будет поврежден и, наоборот, при значимом уменьшении активности фермента избыток введенного извне субстрата вызывает отчетливые изменения жизнедеятельности или даже гибель организма. В качестве примера можно привести опыт, выполненный М. А. Ахматовой с этилендиамином. Этот яд в дозе 300 мг/кг у белых крыс вызывал некоторое изменение активности мо-ноаминоксидазы печени. Следовало оценить значимость указанного изменения. Вопрос был решен с использованием нагрузочной пробы . Отравленным этилендиамином белым крысам был дважды введен внутрибрюшинно субстрат моно-аминоксидазы — серотонин в дозе 30 мг/кг (табл. 23). [c.240]

В отличие от небиологических катализаторов ферменты — высоко специфичны, они имеют активные центры, многие из них проявляют свою активность в присутствии коферментов (коэнзи-мов) небелковой природы, то есть в таких случаях ферменты являются сложными белками К сожалению, до сих пор нет достаточной четкости в определениях коферментов и кофакторов Одни авторы отождествляют эти понятия, другие используют лишь один термин — коферменты, третьи выделяют ионы некоторых металлов в разряд активаторов, прямо не связывая их с кофермен-тами, и т д Накопленный фактический материал служит веским основанием подразделять белки-ферменты на две группы — простые ферментные белки и сложные ферментные белки, из которых сложные содержат в своем составе неорганические и/или органические небелковые структуры — коферменты Коферменты могут обратимо или необратимо (простетические группы) связываться с белковой частью — апоферментом Полный ферментный комплекс называют холоферментом Если же действие некоторых ферментов лишь активируется неорганическими ионами или атомами металлов и не снимается полностью в их отсутствии, то такие активаторы следует называть кофакторами [c.62]

Активность ферментов как катализаторов выражали многими способами. Одним из часто используемых способов является выражение ее через число оборотов Т.М. Последнее определяют [1] как число циклов, претерпеваемых во время каталитической реакции одной простетической группой фермента в одну минуту, т. е. как число молекул субстрата, реагирующих в минуту на одном активном центре фермента. Однако применялись и некоторые другие определения числа оборотов при любом способе измерения Т. N. следует указывать концентрацию субстрата и то, была ли она достаточной, чтобы дать максимальную скорость. Другой мерой [8, 3] является начальная константа скорости к реакции при низких концентрациях субстрата, где V = к [8]о[Е]о для реакции с одним субстратом, или к [8]о[Е]о[Т]о для бимолекулярной реакции. Эта характеристика имеет преимущество, являясь доступной мерой для многих реакций, катализируемых ферментами, и, кроме того, для тех же самых реакций в присутствии других катализаторов, которые не могут, например, дать предельно максимальную скорость. Однако, возможно, огромное преимущество может дать отнесение к к числу активных центров в молекуле фермента, точно так же как в кислотно-основном катализе константу скорости каталитической реакции делят на число доступных протонов кислотного катализатора. Аналогичным образом при сравнении фермента каталазы с коллоидальной платиной для реакции разложения перекиси водорода каждая частица может оказаться такой же активной, как и отдельная молекула фермента [8]. Однако каждая частица с радиусом 500 А имеет на поверхности приблизительно 3-10 атомов металла, каждый из которых, возможно, является самостоятельным активным центром, так что, относя к одному центру, можно видеть, что фермент оказывается намного более активным. Как показано в табл. 2, ферментативные реакции характеризуются более низкой энергией активации приблизительно на 10 ктл/моль, это может легко объяснить различие в активностях. В табл. 8 некоторые ферменты сравниваются с другими каталитически действующими ионами. [c.139]

В гл. IV мы показали на двух примерах (см. стр. 148), что с помощью сефадекса G-25 можно определить число центров связывания в молекуле фермента, или сродство ферментов к различным реагентам, а также изучить влияние кофакторов на фермент (см. стр. 142). Аналогичным образом, измеряя способность к связыванию восстановленного ДПН, удалось найти эквивалентный вес семи дегидрогеназ (30 000— 40000) [20]. Иногда образуются стабильные комплексы фермента с реагентом, как, например, при действии свободной от цинка карбоксипептидазы на пептидный субстрат [21]. Этот комплекс, который с помощью гель-хроматографии можно отделить от избытка субстрата, уже не активируется ионами цинка. Очистка гель-фильтрацией на сефадексе G-50 является стандартным приемом при определении металла в карбоксипепти-дазе [22]. Лизоцим образует нерастворимый комплекс с продуктом, получающимся при действии этого фермента на- определенный гликопептид. Растворение этого комплекса (в растворе Na l) и последующий анализ с помощью гель-хроматографии на сефадексе (j-75, а затем на G-25 дает информацию о кинетике ферментативной реакции [23]. При добавлении цито-хромоксидазы к избытку цитохрома с и последующем разделении на сефадексе G-200 в некоторых случаях получают высокомолекулярную фракцию, содержащую эквимолярные количества обоих ферментов эта фракция есть по сути не что иное, как часть дыхательной цепи [24]. В некоторые ферменты цикла лимонной кислоты, для которых кофактором служит биотин, удалось ввести метку (С Ог) в результате реакции с соответствующими субстратами с последующей очисткой на сефадексе G-50 это дало возможность после деградации под действием проназы [c.214]

Зависимость ферментативной активности от pH раствора объясняется белковым характером ферментов. Напомним, что и другие свойства белков и аминокислот, как, например, растворимость, осмотическое давление, электронроводность, вязкость и т.д., обнаруживают выраженный максимум или минимум при определенном pH, называемом изоэлектрической точкой. Будучи амфипонами, белки могут существовать в многочисленных ионных формах, причем одна из них, характеризующаяся равенством положительных и отрицательных зарядов, является изоэлектрической формой. Весьма вероятно, что только одна из многочисленных возможных ионных форм обладает каталитической активностью и что эта форма преобладает при оптимальном pH. Эта форма необязательно является изоэлектрической формой, и, действительно, было установлено, что некоторые ферменты обнаруживают максимальную активность при изоэлектрической точке, а другие более активны в виде анионов или же в виде катионов. Так как активность ферментов убывает как при возрастании pH раствора, так и при его уменьшении по сравнению с оптимальным pH, был сделан вывод, что оптимальная ферментативная активность обусловлена определенным соотношением между кислотными и основными группами молекулы фермента. [c.795]

Особенно специфичен ферментативный гидролиз полисахаридов. Ферменты, каталитически ускоряющие гидролиз полисахаридов (носящие общее название карбогидраз), действуют строго избирательно, например только на а-гли-козидную связь (а-гликозидазы) или только на р-гликозидную связь (р-глико-зидазы). Избирательность действия карбогидраз зависит также от ряда других, более тонких особенностей структуры полисахарида. Так, например, некоторые ферменты вызывают гидролиз только тех гликозидных связей, которые находятся на определенном по счету месте от конца полигликозидной цепи (известны карбогидразы, гидролизующие каждую вторую гликозидную связь, каждую пятую или каждую шестую гликозидную связь). В связи с избирательным действием карбогидраз ферментативный гидролиз полисахаридов является важным методом изучения их строения. [c.677]

Ферменты, выделяемые грибами, — мощный фактор биоповреждений металлоконструкций. К таким ферментам относят оксидоредуктазы (каталаза, пероксидаза, полифенолоксидаза) и эстеразы (фосфаталазы, липазы). Продукты преимущественно определенного вида ферментов разрушают ряд материалов и покрытий продуценты липазы — резины, битуМы продуценты дегидрогеназы, каталазы, пероксидазы — строительные материалы фосфатазы — фенопласты. Разрушение многих полимерных материалов происходит в результате комплекса реакций окислительно-восстановительных процессов, декарбоксилирования, этерификации, гидролиза и др. Алканы, входящие в состав нефтепродуктов, разрушаются в результате термального окисления алкены — гидратацией двойной связи с образованием эпокси-групп этанолов и диолов. Ферментативная активность некоторых грибов приведена в табл. 10.8. [c.316]

К о ф е р м е н т ы и а п о ф е р м е н т ы. Ферменты, построенные по типу сложных белков, отличаются различной прочностью связи между простетической группой и белковым компонентом. У некоторых ферментов простетическая группа свободно диссоциирует от белкового компонента и может быть отделена от него при помощи диализа. Простетическая группа таких ферментов носит название кофермента, белковый компонент называется апоферментом, а весь активный комплекс — холофермвнтом. Некоторые окислительно-восстановительные ферменты имеют один и тот же кофермент и различаются своими апоферментами. Кофермент может диосоцииравать от одного апофермента и присоединяться к другому. Кофермент, будучи связан с тем или иным апоферментом, взаимодействует только с определенным специфическим для данного апофермента субстратам. [c.100]

Величина pH плазмы крови подцержи-вается на удивительно постоянном уровне. В норме плазма крови имеет pH, близкий к 7,40. Нарущения механизмов, регулирующих величину pH, наблюдающиеся, например, при тяжелых формах диабета вследствие ацидоза, обусловленного перепроизводством метаболических кислот, вызывают падение pH крови до величины 6,8 и ниже, что в свою очередь, может приводить к непоправимым последствиям и смерти.. При некоторых других заболеваниях величина pH крови иногда достигает столь высоких значений, что она уже не поддается нормализации. Поскольку повьппение концентрации ионов Нвсего лишь на1,1810 М (приблизительная разница между кровью при pH 7,4 и кровью при pH 6,8) может оказаться опасным для жизни, возникает вопрос какие молекулярные механизмы обеспечивают поддержание величины pH в клетках со столь высокой точностью Величина pH влияет на многие структурные и функциональные свойства клетки, однако к изменениям pH особенно чувствительна каталитическая активность ферментов. На рис. 4-13 приведены типичные кривые, характеризующие зависимость активности некоторых ферментов от pH. Видно, что каждый из этих ферментов проявляет максимальную активность при определенном значении pH, которое называется оптимумом pH. Отклонение величины pH в любую сторону от этого оптимального значения часто сопровождается резким падением активности фермента. Таким образом, небольшие сдвиги pH могут приводить к значительным изменениям скорости некоторых жизненно важных для организма ферментативных реакций, протекающих, например, в скелетных мьшщах или в мозгу. Биологический контроль, обес- [c.101]

Осуществленный таким способом гидролиз пептидньк связей-это необходимый шаг в определении аминокислотного состава белков и последовательности составляющих их аминокислотных остатков. Пептидные связи могут быть гидро-лизованы также под действием некоторых ферментов, таких, как трипсин и химотрипсин, представляющие собой протеолитические (белок-расщепляю-щие) ферменты, секретируемые в кишечник и способствующие перевариванию, т. е. гидролитическому расщеплению, белков, входящих в состав пищи. Если кипячение пептидов с кислотой или щелочью приводит к гидролизу всех пептидных связей независимо от природы и последовательности соединенных при их помощи аминокислотных звеньев, то трипсин и химотрипсин осуществляют каталитическое расщепление пептидов избирательным образом. Трипсин гидролизует только те пептидные связи, в образовании которьсс участвуют карбоксильные группы лизина или аргинина. Химотрипсин же атакует только те пептидные связи, которые были образованы с участием карбоксильных групп фенилаланина, триптофана и тирозина. Как мы увидим дальше, такой избирательный ферментативный гидролиз оказьшается очень полезным при анализе аминокислотных последовательностей белков и пептидов. [c.130]

Некоторые ферменты обладают почти абсолютной специфичностью по отношению к определенным субстратам и не взаимодействуют даже с очень близкими по строению молекулами. Хорошим примером этого может служить фермент ас-партаза, обнаруживаемый во многих растениях и бактериях. Он катализирует обратимое присоединение аммиака по двойной связи фумаровой кислоты с образованием Ь-аспартата (рис. 9-8). Однако под действием аспартазы аммиак не присоединяется ни к какой другой ненасыщенной кислоте. Аспартаза обладает также строгой специфичностью по отношению к оптическим и геометрическим изомерам она не действует на В-аспартат и не присоединяет аммиак к малеату-геометрическому цис-язоме-ру фумарата. [c.241]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология