Коэнзимы

В 1945—1947 гг. Липманом с сотрудниками был открыт коэнзим А (от слова ацетилирование), участвующий в ацетилировании холина в ацетил-холин и в других реакциях ацетилирования, причем было доказано, что этот коэнзим содержит пантотеновую кислоту [12]. Дальнейшее изучение показало, что в состав молекулы коэнзима А входят монофосфорный эфи пантотеновой кислоты, адениннуклеотид и 2-меркаптоэтиламин [13, А Кофермент А также участвует в окислительном распаде жирных кислот и играет большую роль в образовании фосфолипидов [15]. [c.137]

Другие окислительные ферменты (фермент Варбурга, цитохромы, каталаза, пероксидазы) содержат в качестве коэнзимов комплексные железные соли некоторых порфиринов, строение которых выяснено еще не во всех случаях. [c.909]

Два пиридиновых нуклеотида, содержащих остаток никотинамида, были в свое время названы коэнзимом I и коэнзимом II. В настоящее время установлена структура этих коферментов. Они получали название дифосфопиридиннуклеотид (ДПН) и трифосфопиридиннуклеотид (ТПН). Сейчас приняты названия никотинамидадениндинуклеотид и ни-котинамидадениндинуклеотидфосфат, НАД и НАДФ соответственно. Первый из них, коэнзим I (НАД), характерен для дрожжевого фермента. Его открыли Гарден и Юнг в 1904 г. в классической работе по спиртовому брожению. Авторы разделили дрожжевой сок диализом на белковую и небелковую фракции и показали, что ни одна из этих фракций в отдельности не влияет на брожение. Способностью ускорять брожение обладает лишь смесь обеих фракций. При диализе связь между белком и простетической группой нарушается, и разделение фермента на два фрагмента диализом идет легко. Столь же легко эта связь восстанавливается при смешении фракций. Структура НАД была окончательно установлена в 1942 г. в работах Эйлера, Каррера, Шленка и Варбурга. Сложное соединение содержит по 1 моль никотинамида и аденина и по 2 моль )-рибозы и фосфорной кислоты, связанных, как показано на приводимой формуле [c.719]

Выделение металло-энзимов (ме-талло-коэнзимов) в отдельную (в какой-то мере, особую) группу природных соединений связано с их химическим строением они являются комплексными соединениями металлов и их солей с органическими лигандами различной природы, образуя класс природных соединений симбиозом органических и неорганических субстанций Т.е. это действительно тот класс соединений, который не может быть единолично отнесен ни к органической, ни к неорганической химии — он однозначно дитя химии природных соединений. [c.353]

Во второй стадии брожения происходит окисление фосфата глицеринового альдегида под влиянием специфического фермента, активная (простетическая) группа которого называется козимазой (Ко), а также коэнзимом I или кодегидразой 1 протеиновая часть этого фермента (Пр. I) была выделена Варбургом в кристаллическом виде. Однако окислению подвергается не сам фосфат глицеринового альдегида, а промежуточно образующийся нестойкий дифосфат глицеринового аль- [c.120]

Обычно коферменты представляют собой производные витаминов или содержат в своей молекуле витамин в качестве компоненты. В нижеследующей таблице приведены данные о важнейших коэнзимах и об их связи с витаминами. [c.909]

УБИХИНОНЫ (коферменты О, коэнзимы О)- Обозначаются буквами УХп или КоО , где п — соотв. число атомов угле1Х)да или изопреновых звеньев в боковой цепи молекул. Крист. Хмакс 270 нм не раств- в воде, О [c.602]

Витамины как составные части простетических групп (коэнзимов) ферментов [c.909]

Работы по синтезу нуклеотидов слишком обширны, чтобы можно было дать здесь соответствующий обзор. Изящные методы, разработанные в этой быстро развивающейся области, можно проиллюстрировать тремя примерами. Первый пример — синтез Тодда для кофермента ури-диндифосфатглюкозы (см. том I 8,38) второй — синтез Корана для коэнзима А (см. 31.42) третий пример — синтез Крамера (1958— 1961) —метод, который можно широко варьировать. [c.717]

Оптические характеристики некоторых коэнзимов [c.500]

По-своему, это уникальный коэнзим он имеет очень несложную структуру, точнее — является самым простым из всех известных коэнзимов, который присущ только бактериям (в основном. [c.288]

Как мы увидели выше, шикимовая кислота — достаточно универсальный ключевой интермедиат, так как наряду с фенолами и фенолокислотами она образует и целую серию протеиногенных аминокислот. Но в то же время шикимовая кислота не столь универсальна, чтобы единолично решить задачу синтеза всех фенольных производных. Биосинтез флавоноидов представляет собой случай комплексного биосинтетического пути наряду с шикиматны-ми реакциями здесь используются и поликетидные. Активированные коэнзимом А коричные кислоты способны вступать во взаимодействие с типичными интермедиатами поликетидного биосинтеза, такими как малонил-З-СоА, образуя смешанные поликетиды, которые после восстановления и внутримолекулярной конденсации превращаются в гидроксилированные халконы, способные к последующему формированию у-пиронового цикла. Ступеней на этом пути немало, но все они достаточно логичны и реализуемы в рамках ферментативной химии (схема 8.4.12). [c.221]

Биогенез изопреноидов, с одной стороны, и соединений, построенных по ацетатному правилу Колли — Берча, с другой, может быть в настоящее время рассмотрен и понят с единой точки зрения. Вначале при участии коэнзима А происходит конденсация двух молекул уксусной кислоты ио принципу голова к хвосту с образованием промежуточного продукта 2, из которого в результате дальнейших аналогичных конденсаций ио пути II получается полиацетильная цепь (ацетилацетон, диацетилацетон и т. д.) последняя, в свою очередь, представляет собой, исходный материал для всех тех природных веш,еств, синтез которых протекает по ацетатному правилу . [c.1136]

Костяной дегот1> 1015 Котарнин 1097, 1098, 1099, 1100 Котарновая кнслота 1097 Котоин 640, 641 Кофеин 1043 Кофейная кислота 667 Кофермент 306, 895, 896, 909 Кошениль 508, 599, 606, 725 Кошенилевая кислота Б 726 Коэнзимы 12П, 123, 246, 247, 909 Коэнзим А (КоА) 375, 902, 909 Крайние состояния см. Предельные структуры Крапплак 599 Красители [c.1180]

Важным направлением биоэлектрохимических исследований является изучение свойств мембран с встроенными ферментными системами. Так, предприняты попытки встраивания в бислойные фосфолипидные мембраны компонентов ферментных систем, присутствующих во внутренней мембране митохондрий (никотинамид — аденин — динуклеотида (ЫАОН), флавинмононуклеотида и коэнзима Р,), а также хлорофилла. На таких мембранах при наличии в водном растворе окис-лительно-восстановительных систем генерируется мембранный потенциал, вызванный протеканием окислительно-восстановительных реакций на границе мембрана — электролит. В определенных условиях мембраны оказываются проницаемыми для электронов или протонов. Эти опыты важны для понимания механизма превращения энергии и переноса электронов в живых организмах. [c.141]

Косовер предположил возникновение такого комплекса при изучении коэнзима дифосфопиридиннуклеотида (ДПН) в некоторых метаболических процессах. При восстановлении дитионитом ДПН в энзиматически активный продукт ДПН—Н возникает соединение желтого цвета, для которого на основании спектральных данных предложена не ковалентная структура А, а структура комплекса с переносом заряда [c.86]

Возможность циклизации хинонов группы коэнзима Q (1) до соответствующих DL-хроменолов III под действием гидрида натрия (выход 45—90%) делает эти соединения удобными для биологических исследований (Линн, 1963). Тем же методом была осуществлена циклизация витамина Ki (Вагнер, 1963) [c.445]

Коэнзим А.— Это соединение является простетической группой фермента, впервые открытого как катализатор, необходимый для биологического ацетилирования (Липманн, 1947). Оно было названо коэнзимом А (А —ацетилирование). [c.727]

Коэнзим А играет также ключевую роль в биосинтезе жирных кислот, который в настоящее время детально изучен. Так как связь С—S> в ацетильном производном коэнзима очень активна, то на первой стадии идет кондешсащия двух молей ацетил-КоА (I) с элиминированием. КоА (II) и образо1ва(нием ацетоацетил-КоА (III). При воостановлении карбонильной группы, дегидратации и гидрогенизации получается н-бу-танон-КоА (VI). [c.732]

Одним из компонентов дыхательной цепи митохондрий является коэнзим Q, или убихинон. Это соединение способно к редокс-превраще-ниям и присутствует в митохондриях в количествах, более чем на порядок превышающих содержание ферментов дыхательной цепи. Коэнзим Q акцептирует электроны от дегидрогеназ, локализованных во внутренней мембране митохондрий (сукцинат- и НАДН-дегидроге-назы), и передает их комплексу III (с. 415). Согласно хемиосмоти-ческой гипотезе Митчела, в процессе редокс-превращений коэнзим Q осуществляет векторный перенос протонов через мембрану в так называемом Q-цикле . Реакция переноса электронов и протонов с участием коэнзима Q в комплексе III сопровождается высвобождением энергии, достаточной для синтеза одной молекулы АТФ. [c.421]

В системе доказательств обязательного участия коэнзима в дыхательной цепи важную роль играют эксперименты по экстракции его из внутренней мембраны митохондрий различными органическими растворителями (циклогексаном, пентаном, ацетоном и др.). Такая обработка приводит к полному ингибированию переноса электронов от дегидрогеназ к молекулярному кислороду, но не сказывается на каталитической активности собственно дегидрогеназ, цитохромов и цитохромоксидазы. Реконструкция коэнзима Q в состав препарата СМЧ, специфически лишенных убихинона, приводит к полному восстановлению утраченных функций. [c.421]

Получение препарата, специфически лишенного коэнзим а О. Лио-филизированные частицы осторожно суспендируют с помощью гомогенизатора Поттера в 50 мл н-пентана, суспензию переносят в колбу со шлифом и встряхивают в течение 5 мин при 0° С, затем центрифугируют при 1300 в течение 10 мин. Экстракцию пентаном Q повторяют 5 раз. Обычно таким способом удаляется 3—б мкмоль коэнзима (3 из 1 мг СМЧ. Полученный экстракт коэнзима Q (250 мл) выпаривают на роторном испарителе до объема 2 мл. После экстракции частицы сушат в роторном испарителе до полного удаления пентана в течение 1 ч при комнатной температуре и хранят в эксикаторе при —20° С. [c.422]

Реконструкция сукцинатдегидрогеназной активности. Частицы, дефицитные по коэнзиму Q (около 200 мг), суспендируют в стеклянном гомогенизаторе в небольшом объеме (1—2 мл) концентрированного пентанового экстракта (см. выше), содержащего около 40 мкмоль коэнзима С на 1 мг белка частиц. Суспензию встряхивают в течение 30 мин при 0° С, а затем центрифугируют 10 мин при 1300 Осадок осторожно ополаскивают 1 мл охлажденного пентана. Полученный препарат реконструированных частиц высушивают в роторном испарителе до полного удаления пентана. В день опыта частицы трех типов (лиофилизированные, экстрагированные пентаном и реконструированные ) гомогенизируют в 0,25 М сахарозе (концентрация белка 30—40 мг/мл), из каждого препарата отбирают по 0,05 мл суспензии для определения белка с биуретовым реактивом. [c.422]

В кювету спектрофотометра помещают 2 мл этилового спирта и 40 мкл концентрированного пентанового экстракта, перемешивают и измеряют оптическую плотность раствора при 275 и 290 нм. Рассчитывают концентрацию коэнзима в экстракте (разность коэффициентов молярной экстинкции коэнзима Q при 275 и 290 нм равна 12 200 М СМ ), а также количество коэнзима Q, экстрагированного из 1 мг частиц. [c.422]

Отделение и реконструкция компонентов дыхательной цепи на примере коэнзима О. [c.503]

Коричные кислоты, являясь предшественниками кумаринов, выполняют такую же роль и по отношению к лигна-нам. Путь их превращения состоит из следующих этапов коричные кислоты (кумаровая, феруловая, синаповая) этерифицируется коэнзимом А, а полученные 3-эфиры восстанавливаются до соответствующих коричных спиртов второй этап представляет собой окислительное сочетание двух спиртовых молекул с последующей внутримолекулярной этерификацией, образующей тетрагидрофурановые фрагменты (схема 8.4.11). Интересным и в какой-то степени ключевым моментом в приведенной схеме является акт селективного образования радикальной частицы на примере кониферилового спирта видно, что при действии окислителей окисление фенольного гидроксила (а оно всегда предпочтительно) ведет к образованию п-хиноидной структуры и сопряженного с ней радикального центра. Другого пути здесь и не видно. Интригующим аспектом этой же схемы, по причине его неясности, является акт димеризации радикальных [c.221]

Витамины О выполняют функции коэнзимов, работают в организме самостоятельно имеется в виду — в несвязанной форме. Основную свою функцию витамины О выполняют в биологически активной форме — в виде дигидроксипроизводных, которые ответственны за транспорт ионов кальция (схема 10.1.6). [c.272]

В первую очередь, в этом классе соединений, конечно же, необходимо определится по металлам, т.е. уяснить, какие металлы образуют коэнзимы, с какой частотой и как их классифицировать. Для наглядности проанализируем таблицу содержания металлов в организме человека (табл. 13.1). [c.353]

Органическая химия. Т.2 (1970) -- [ c.718 ]

Химия свободных радикалов (1948) -- [ c.286 , c.290 , c.293 , c.296 , c.299 ]

Органическая химия Том 1 перевод с английского (1966) -- [ c.363 ]

Основные начала органической химии том 1 (1963) -- [ c.622 , c.676 ]

Успехи стереохимии (1961) -- [ c.646 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.702 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.120 , c.123 , c.246 , c.247 , c.909 ]

Химия органических лекарственных веществ (1953) -- [ c.74 , c.83 , c.154 , c.399 ]

Курс органической химии _1966 (1966) -- [ c.507 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология