Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Метилирование аргинина

    Посттрансляционная модификация белка включает следующие процессы химическую модификацию белка (часто отсутствует) — метилирование по аминогруппе лизина и аргинина, фосфорилирование по ОН-группе серина, окисление лизина, пролина и др. связывание простетической группы связывание между собой субъединиц олигомерного белка частичный протеолиз. Например, ттосттрансляционная модификация при биосинтезе гликопротеинов происходит следующим образом. Полисомы связаны с внешней поверхностью мембраны эндоплазматического ретикулума клеток через большую субъединицу рибосомы. Синтезированные полипеп- [c.317]


    Реакции ацетилирования и метилирования происходят в свободной (е) аминогруппе лизина. Как видно на рис. 30.9, при этом удаляется положительный заряд, находящийся на NHj-группе. Реакция метилирования происходит также по аргинину и гистидину. [c.384]

    Но при процессах обмена часть циркулирующих в крови и находящихся в тканях незаменимых аминокислот постоянно используется не только для синтеза белков, но и для образования других биологически важных соединений. Так, например, из фенилаланина после окисления его в тирозин в щитовидной железе образуется важный гормон тироксин, в мозговом веществе надпочечника тирозин превращается в другой гормон — адреналин из аргинина получается креатин, входящий в состав мышц, метионин иг рает большую роль в процессах синтеза важнейших метилированных сое динений (холина и креатина, стр. 347) и т. д. Таким образом, часть неза менимых аминокислот постоянно извлекается из крови, и, следовательно остающиеся аминокислоты уже не могут быть полностью использованы для синтеза тканевого белка. Этим в значительной мере и можно объяснить тот факт, что аминокислоты, освобождающиеся в тканях при голодании в результате расщепления тканевых белков, не используются вновь орга- [c.325]

    Но при процессах обмена часть циркулирующих в крови и находящихся в тканях незаменимых аминокислот постоянно используется не только для синтеза белков, но и для образования других биологически важных соединений. Так, например, из фенилаланина после окисления его в тирозин в щитовидной железе образуется важный гормон тироксин, в мозговом веществе надпочечника тирозин превращается в другой гормон — адреналин, из аргинина получается креатин, входящий в состав мышц, метионин играет большую роль в процессах синтеза важнейших метилированных соединений (холина и креатина, стр. 366) и т. д. Таким образом, часть незаменимых аминокислот постоянно извлекается из крови, и, следовательно, остающиеся аминокислоты уже не могут быть полностью использованы для [c.342]

    Присутствие метилированного аргинина, по-видимому, непосредственно не отвечает за анцефалитогенное поведение. Метилирование остатков лизина и аргинина осуществляется различными ферментами. Остатки лизина метилируются ферментом в ядре, в то время как фермент метилирования аргинина обнаружен в цитозоле. Однако оба фермента в качестве источника метильных групп используют S-аденозилметионин. [c.545]

    Гистон НЗ из тимуса теленка содержит 135 аминокислотных остатков [288], причем суммарный заряд первых 53 из них составляет -М8. Возможно, именно эта часть белка связывается с ДНК. В то же время карбоксильный конец этого гистона обладает гидрофобными свойствами и лишь в незначительной степени — основными. Интересные кластеры основных аминокислот были обнаружены в отдельных участках полипептидной цепи гистона Н2а [289]. Одна из любопытных особенностей строения гистонов — это наличие большого числа микромодификаций, сводящихся к фосфорилированию остатков серина, ацетилированию и метилированию остатков лизина, а также метилированию боковых цепей аргинина. Так, например, остатки Ьуз-14 и Ьуз-23 в гистоне НЗ К-ацетилированы, тогда как остатки Ьуз-9 и Ьуз-27 частично 8-Ы-метилированы — каждый участок содержит частично моно-, частично ди- и частично триметильные производные. [c.302]


    Перенос метильных групп на двойные связи ненасыщ. жирных к-т микроорганизмов приводит к образованию к-т с разветвленной цепью или содержащих циклопропановые кольца. В результате метилирования нек-рых биологически активных соед. (напр., гистамина, никотинамида) образуются продукты, выводимые из организма. В белках метилированию могут подвергаться аминогруппы остатков лизина и аргинина. Метилирование пуриновых и пиримидиновых оснований, а также рибозных колец-самая распространенная модификация нуклеиновых к-т, особенно транспортных РНК. В полисахаридах А. может, напр., метилировать атом [c.32]

    Ситуация существенно изменилась после того, как стали метилировать Л -ацетилированные пептиды. Такая обработка не только увеличивает летучесть образцов, но и значительно упрощает масс-спектр, так как в нем обычно преобладают ионы ацилия. Из нескольких методов полного метилирования, как правило, выбирают смесь метилиодида, гидрида натрия и диметилсульфоксида 128, 29]. При малом времени реакции (1—3 мин) и небольщом избытке метилиодида достигается метилирование амидного азота как в пептидной цепи, так и в боковых группах аспарагиновых и глутаминовых остатков, при минимальном образовании ониевых производных атомов азота (кватернизация) и серы в боковых группах гистидина, аргинина, метионина и цистеина. Образование ониевых производных понижает летучесть. [c.278]

    Креатинин представляет собой обычную форму, в виде которой креатин удаляется из организма млекопитающих. Количество креатинина, выделяемое ежедневно взрослым человеком, постоянно, причем оно тем больше, чем более развита мускулатура. В некоторых патологических случаях атрофии мускулатуры выделяются повышенные количества креатинина. Следовательно, креатин синтезируется не в мышцах и выделяется тогда, когда мышцы не способны его потреблять. В результате применения аминокислот, меченных N , было установлено (с применением техники срезов), что синтез креатина происходит в почках из гликоколя и аргинина, дающего гуанидиновый остаток (Бурсук Шенхеймер). Метилирование происходит, однако, в печени, причем метильная группа поставляется метионином (переметили-рование), что было доказано обработкой гуапидиноуксусной кислоты метионином, меченным дейтерием в метильной группе, в присутствии срезов печени (дю Виньо). [c.393]

    Ацетилирование лизиновых и аргининовых групп. Для того чтобы блокировать аргйниновую группу, необходимо перед ацетилированием провести метилирование в метаноле с НС1. Затем препарат переносят из 100%-ного спирта в смесь, состоящую из 15 мл уксусного-ангидрида и 25 мл пиридина. Инкубация проходит при 80° в течение 6—24 часов. Конец инкубации определяют по отрицательной реакции Сакагуши на. аргинин 11]. [c.162]

    Кроме реакций, приводящих к синтезу одних аминокислот из других, по радикалам аминокислот известно много других превращений (окисление, метилирование и т. п.). Часто эти реакции сочетаются с процессами декарбоксилирования и дезаминирования аминокислот. В результате (особенно из циклических аминокислот) возникают разнообразные вещества, многие из которых обладают сильным физиологическим действием. Так, например, из тирозина образуется гормон адреналин (см. гл. XII). Триптофан служит источником образования никотиновой кислоты (витамин РР) и индолилуксусной кислоты (ростовое вещество) цистеин—меркаптуровых кислот (обезвреживание ароматических соединений) аргинин—аргининфосфата и других гуанидин-фосфатов (макроэргические соединения). [c.271]

    При ацилировании и метилировании аргининовых пептидов обычным способом могут быть получены хлороформ-раствори-мые продукты, обладающие достаточной летучестью, но в масс-спектрах обнаруживаются пики, соответствующие аминокислотному типу фрагментации, только до остатка аргинина. После обработки гидразином по методу Шемякина и сотр. [26] образующиеся соответствующие орнитиновые пептиды могут быть перметилированы. [c.218]

    Углеродные атомы глицина переходят в состав пуринов (стр. 283), порфирина (стр. 322), глутатиона [134] (стр. 268), гликохолевой кислоты, гиппуровой кислоты [135] (стр. 266) и креатина. Как установлено посредством изотопных опытов, синтез креатина происходит путем реакции трансамидинйрования между аргинином и глицином и последующего метилирования гуанидинуксусной кислоты (гликоциамина) [136, 137] (стр. 372)  [c.321]

    В состав гистонов входят модифицированные аминокислотные остатки, например О-фосфосерин, моно-, ди- и тpи-6-N-мeтиллизин, e-N-ацетиллизин и различные метилированные производные аргинина. Возможная роль гистонов и значение модифицированных остатков обсуждаются ниже (гл. 25). [c.232]


Смотреть страницы где упоминается термин Метилирование аргинина: [c.140]    [c.136]    [c.104]    [c.467]    [c.625]    [c.545]    [c.548]    [c.103]    [c.145]    [c.32]    [c.136]    [c.402]    [c.377]    [c.294]    [c.274]    [c.354]    [c.301]   
Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.302 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Аргинин



© 2025 chem21.info Реклама на сайте