Пептиды строение

ПЕПТИДЫ. СТРОЕНИЕ И БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ [c.19]

Аминокислоты и оксикислоты. Строение, химические свойства, изомерия. Примеры оксикислот молочная, винная и салициловая кислоты. Альфа-аминокислоты — структурные единицы белков. Пептиды. Строение и биологическая роль белков. [c.505]

Было начато изучение этих простых веществ и к 1950 г. удалось точно определить строение трех аминокислот, трех простых пептидов (короткие цепочки из аминокислотных остатков) и нескольких весьма близких к ним веществ. Получив сведения о строении этих веществ, можно было начать предсказывать наличие аналогичных структур в полипептидных цепях. Начиная с 1950 г. в Калифорнийском технологическом институте было установлено строение еще 6 аминокислот и пептидов. Строение нескольких других аминокислот было изучено в других лабораториях. [c.84]

Конечно, после образования пептидной связи необходимо удалить защитные группы в условиях, при которых продукт реакции не разрушается. Следовательно, защитные группы должны легко присоединяться к реагирующим соединениям и удаляться из конечного продукта в мягких условиях и достаточно полно. С учетом этих требований легко себе представить, что химия защитных групп — важный раздел органической химии. Это замечание справедливо не только для синтеза пептидов, но вообще для синтеза любых сложных органических молекул, например синтеза полинуклеотидов (разд. 3.6), строение которых предполагает возможность протекания побочных реакций по нескольким реакционноспособным центрам. [c.68]

Определение концевых групп. Особое значение для выяснения строения пептидов имеет определение аминокислот, расположенных на концах полипептидной цепи. Если у какого-нибудь пептида или белка найдена одна единственная аминокислота в качестве Ы- или С-концевой группы, то с очень большой вероятностью можно считать его однородным соединением. [c.384]

Все эти синтезы приводят к образованиям разрозненных цепей тех или иных соединений, имеющих линейное строение,- так как структурные единицы, например пептиды, на поверхности полимера между собой не реагируют. [c.193]

Установлено строение нескольких белков, разработаны методы синтеза пептидов с заданной последовательностью расположения аминокислот и синтезированы некоторые белки. [c.8]

Строение коротких пептидов определяют последовательным отщеплением и идентификацией концевых аминокислот упомянутыми выше методами, а большие пептиды подвергают дополнительному расщеплению с последующими разделением и определением строения. Затем путем сложного сопоставления структуры различных участков пептидной цепи воссоздают полную картину расположения аминокислот в ма- [c.376]

Пептиды и белки —группы соединений сходного строения, различающиеся только размером молекулы. И те и другие являются полиамидами, образованными а-аминокислотами, и имеют общую структурную формулу [c.296]

Основной интерес химиков и биологов сосредоточен на установлении взаимосвязи строения и функции белка. Пептиды и белки могут содержать в молекуле как основные (—NH2, O2 ), так [c.299]

Состав пептида 5 соответствует этой последовательности и, очевидно, он имеет строение про—лей—гли. Учитывая строение пептида 9, получаем последовательность [c.696]

Все белки, изученные до сих пор, обладают антигенными св-вами. У белков различают линейные детерминанты, построенные из аминокислотных остатков, расположенных рядом в одном участке полипептидной цепи, и конформационные, к-рые слагаются из аминокислотных остатков разных участков одной или большего числа полипептидных цепей. Антитела, полученные при иммунизации данного животного определенным белком, могут реагировать, хотя и с небольшим сродством, с нек-рыми пептидами, выделенными из гидролизата зтого белка. Такие пептиды, построенные из 5-7 остатков, часто располагаются на изгибах или выступающих отрезках пептидной цепи и, очевидно, являются детерминантами или их частями. Однако в иных условиях, напр, при иммунизации др. вида животного, могут образовываться антитела к иным участкам молекулы того же белкового А. Практически вся пов-сть белковых молекул обладает антигенными св-вами, она, т. обр., представляет собой сумму перекрывающихся детерминант, каждая из к-рых может вызывать иммунную р-цию или не вызывать ее в конкретных условиях. Последние определяются различиями в строении между белковым А, и собственными белками организма, а также регуляторными иммунными механизмами, находящимися под генетич. контролем. По-видимому, почти все детерминанты белков конформационно зависимы. Согласно данным рентгеноструктурного анализа, антигенные детерминанты обладают повыш. подвижностью. [c.174]

В последние годы из различных природных источников выделены и другие представители нуклеотидных коферментов этого типа. Было найдено, что нуклеотидный остаток может быть соединен не только с сахарами, как в УДФГ, но и с пептидами. Строение этих нуклеотидных коэнзимов установлено, в основном, теми же приемами, что и строение УДФГ, Строение большинства из них подтверждено химическим синтезом. [c.240]

Трэйси и Грегори [2318а] (ср. [2732]) показали, что наименьшим пептидом, обладающим полным спектром активности гастрина, является С-концевой тетрапептид, причем для проявления активности совершенно необходимо наличие амида С-концевой аминокислоты. Метиловые эфиры пептидов, строение которых отвечает последовательностям 1—4 и I—13 гастрина, оказались неактивными. [c.224]

В табл. У1-24 приведены данные расчета числа ША для некоторых пептидов строения— А — Б—,00держащих звено А с гетероатомом и звено Б без гетероатома. Аналогичный расчет чисел ША может быть произведен для пептидных связей —А — Б —, в которых звено Б содержит гетероатом, а звено А не содержит (или в которых оба звена А и Б содержат гетероатомы). Степень влияния соседней группы может быть тем меньше для данной пептидной группировки —А — Б —, чем больше число ША. [c.381]

При полном гидролизе белки и пептиды распадаются иа а-амино-карбоновые кислоты, H2N— HR—СООН. К настоящему времени из гидролизатов белков удалось выделить более 20 так называемых природных аминокислот , которые по конфигурации асимметрического атома углерода принадлежат к одному и тому же стернческому ряду (L), отличаясь друг от друга лишь остатками R. Помимо природных аминокислот, выделяемых из белков, известны также редкие аминокислоты (см. ниже). Все а.минокислоты можно рассматривать как С-замещенные производные аминоуксусиой кислоты. Их строение может быть установлено окислительным расщеплением, в результате которого боковая цепь вместе с а-углеродным атомом превращается в альдегид [c.349]

Это позволило определить строение аминокислоты, из которой получен данный метилтиогидантоин. Новые сведения о порядке чередования аминокислотных остатков в коротких пептидах были получены па основанни исследоваиия масс-спектров этиловых эфиров ацетилпептидов, аминоспиртов и диаминоспиртов [208, 209]. В работе Н. К. Кочеткова и сотрудников масс-спектрометрический метод использовался для определения размера цикла в метиловых эфирах моносахаридов [210], установления конфигураций гликозидной связи в метилглюкозидах [211] и выяснения места свободного гидроксила в частично метилированных моносахаридах [212, 213]. [c.124]

С другой стороны, эти ферменты сильно различаются по специфичности их действия. Так, сериновые протеазы а-химотрипсин и эластаза осуществляют гидролиз пептидной связи, образованной аминокислотой, содержащей в положении гидрофобную боковую группу R при этом специфичность а-химотрипсина определяется объемным гидрофобным радикалом в молекуле субстрата (типа боковой группы фенилаланина, триптофана), а для эластазы — метильной группой аланина. Механизм наблюдаемой специфичности обусловлен весьма незначительными различиями в строении активных центров этих двух ферментов. По данным рентгеноструктурного анализа, в активном центре а-химотрипсина имеется довольно вместительный гидрофобный карман , где связывается ароматическая боковая группа гидролизуемого пептида (рис. И, а ср. с рис. 9). В активном центре эластазы размеры сорбционной области, где происходит связывание метильной группы субстрата (рис. 11, б), намного меньше, чем в случае а-химотрипсина. Это вызвано тем, что вместо Gly-216 и Ser-217 см. рис. 9) в соответствующих положениях эластазной пептидной цепи расположены более объемные остатки треонина и валина [3]. [c.35]

ВАЗОПРЕССИН — гормон, выделенный из задней доли гипофиза животных представляет собой циклический пептид, содержащий по 8 остатков -аминокислот. Синтезом установлено строение В. крупного рогатого скота С4вН85М1501а32 и свиней 46HJ5NlзOl2S2. В.— гигроскопические кристаллы хорошо растворим в воде. Вызывает повышение кровяного давления, снижение мочеотделения, сокращение матки, выделение молока молочной железой в период лактации животных. Применяют В. при лечении несахарного диабета и заболеваний, связанных с недостаточностью В. в организме. [c.51]

В природе в условиях ферментативного катализа осуществляется АС с исключительно высокой стереоселективиостью. Являясь асимметрическими продуктами, ферменты способствуют синтезу веществ строго определенного строения. Например, при действии ( >ермента химотрипсина па рацемические эфиры окси- и аминокислот идет АС пептидов. [c.226]

За свою более чем полуторавековую историю структурная химия достигла поистине поразительных результатов. Уст 1-новлено строение и открыты пути синтеза сложнейших природных соединений — терпенов, углеводов, пептидов п белков, нуклеиновых мислот, стероидов, антибиотиков, витаминов и коферментов, алкалоидов. Созданы научные основы препаративного органического синтеза самых разнообразных соединений. И, конечно, все эти успехи вовсе не означают того, что структурная химия достигла потолка. Нет, дальнейшие перспективы ее развития безграничны. Они состоят в поисках новых зависимостей между валентностью (реакционной способностью) свободных атомов и структурой образуемых из них частиц, новых корреляций между различными видами химических связей в результате более эффективных методов количественного обсчета многоэлектронных систем, в установлении новых форм химических соединений типа ферроцена, бульвалена, В севоэмож)Ных элементоорганических соединений, в частности фто-руглеродов и их производных. [c.100]

Блестящие результаты достигнуты в области синтеза биополимеров. В 1955 г. был синтезирован циклический декапептид — антибиотик грамицидин, выделенный ранее из Ba illus brevis. В 1961 г. синтезирован пептид, воспроизводящий и по свойствам, и по строению фрагмент белкового гормона. В последние годы осуществлен полный синтез фер- [c.53]

Ряд других более сложных пептидов опия, содержащих энкефа-ЛИ1ЮВЫЙ фрагмент в больших полипептидных цепях, также обладает морфииоподобным действием. Полагают, что образование этих полипептидов в организме стимулируется в результате воздействия слабых раздражителей (почесывание или иглоукалывание), однако время жизни этих соединений невелико из-за их быстрого гидролиза. Предпринимались попытки синтеза мо- текул аналогичной структуры, обладающих большей устойчивостью к гидролизу и, следовательно, более длительным действием. Одно из полученных соединений имеет следующее строение [c.367]

ХИМОЗИН (реннин, сычужный фермент), фермент класса гидролаз, относится к эндопентидазам. Мол. масса бычьего X. 35 600, р1 4,6, оптим. каталитич. активность нри pH 3,5—4,0. Образуется в слизистой желудка телят из предшественника (нрохимозина) отщеплением 42 членного пептида с N-конца. По строению активного центра относится к ферментам тина пепсина. Катализирует гидролиз белков и пептидов по связям, образованными нреим. гидрофобными аминокислотами. Ингибируется пепстатином и ингибиторами, содержащими диазо- или эпоксигругигу. Использ. в сыроделии. [c.653]

Твердофазный метод успешно используют для последовательного построения промежуточных фрагментов. Затем эти фрагменты до связывания можно очистить и довести до ипдивргдуальпого состояния с помощью обычных методов. Поскольку производится очистка индивидуальных фрагментов, такой способ в меньшей степени ведет к образованию смесей близких по строению, но неидентичных пептидов. [c.420]

Илентификация в масс-спектре пиков, соответствующих фрагментам А ...Ап или а ...Оп, дает информацию о строении пептида. [c.252]

Прямую информацию о пространста строении Б. в р-ре дает метод ЯМР. Совр. методики ЯМР<пектроскопин позволяют проводить практически полное отнесение сигналов в спектрах пептидов и небольших Б. (с мол. м. до 10.000) к определенным ядрам в молекуле. Использование гомо-ядерных ( Н— Н) и гетероядерных СН— С) констант спин-спинового взанмод. дает возможность определять торсионные углы ф, 1 н осн. полипептидной цепи и торсионный угол х боковых цепей аминокислотных остатков. С помошью ядерного эффекта Оверхаузера, сдвиговых и уширяющих реагентов (ионы парамагн. металлов, спиновые метки) измеряют расстояния между отдельными ядрами молекулы. Т. обр. для пептидов и небольших Б. удается определить пространств, структуру с разрешением до 0,3-0,4 нм. Несомненное достоинство ЯМР-спектроско-пии-возможность получать информацию о динамике пространста структуры молекулы Б. [c.253]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология