Белки связывание

Основные результаты исследования солюбилизации углеводородов белками (связывание углеводородов определяется, во-первых, существованием в макромолекулах неполярных областей, во-вторых, молекулярными размерами углеводородов) выявили возможность оценки емкости гидрофобных областей и распределения их в макромолекулах белков. Для всех изученных белков солюбилизация углеводорода уменьшается с увеличением молекулярного объема углеводорода (табл. 3). [c.49]

В настоящее время на основании данных дисперсии оптического вращения рибосом и их субъединиц можно предположить, что в процессе диссоциации не происходит изменения вторичной структуры РНК и рибосомального белка Связывание большой и малой субъединиц осуществляется вполне определенными участками их поверхности, так называемыми контактирующими поверхностями, которые проявляют избирательное специфическое сродство друг к другу. Предполагают, что ассоциация субчастиц в равной мере обусловлена как комплементарным спариванием однотяжевых секций РНК, расположенных на контактирующих поверхностях субчастиц, так и взаимодействиями белок—белок. [c.463]

Мы рассмотрели основные экспериментальные и теоретические подходы к изучению и физическому моделированию внутримолекулярной динамики биополимеров и, в первую очередь, белка. Связывание низкомолекулярных лигандов с белком гема представляет собой простую реакцию, на примере которой удобно показать, как применяются выше изложенные представления. [c.327]

Контактная регуляция активности ферментов имеет место, в частности, в цистернах ЭР и в АГ, где идет достройка и модификация секретируемых белков. Связывание мембранами или освобождение ферментов, как уже отмечалось, также меняет их активность. [c.36]

Реагенты Концентрация, моль/ моль белка Связывание реагента, моль/моль белка Активность, % от исходной [c.108]

Кроме размера, некоторое значение при определении молекулярной массы белков имеет форма белковых молекул. Она должна быть сферической, при этом поведение белковых молекул во время электрофореза будет прямо зависеть от величины их молекулярной массы. Для достижения этой цели белки обрабатывают диссоциирующим раствором, содержащим 505 или мочевину и р-меркапто-этанол. При этом происходит разрушение четвертичной и видоизменение третичной структуры белковой молекулы в результате ослабления гидрофобных взаимодействий и разрушения водородных и дисульфидных связей полипептидные цепи принимают конформацию статистически беспорядочного клубка. р-Меркаптоэтанол при этом используется для восстановления внутри- и межцепочечных дисульфидных мостиков, способствуя дезагрегации белков. Связывание детергента с полипептидами сообщает им большой отрицательный заряд. В результате этого белки перемеща- [c.258]

Рн - 3.14. Стабилизация конформации белка связыванием лиганда [c.123]

Взаимодействие малых молекул с биологическими макромолекулами и модельными соединениями также интенсивно изучается в термодинамике растворов. В монографической и периодической литературе достаточно подробно представлены такие аспекты данной проблемы, как кислотно-основные равновесия в белках, связывание гемоглобином и миоглобином газообразных лигандов (кислород, монооксид углерода), взаимодействие катионов с белками и нуклеиновыми кислотами. Многие из низкомолекулярных полярных неэлектролитов являются компонентами биологических жидкостей или подобны мономерным единицам биомакромолекул. [c.5]

К настоящему времени у эукариот, как и у бактерий (см. ранее), открыто несколько ДНК-полимераз. В репликации ДНК эукариот участвуют два главных типа полимераз — а и б. Показано, что ДНК-полимераза а состоит из 4 субъединиц и является идентичной по структуре и свойствам во всех клетках млекопитающих, причем одна из субъединиц оказалась наделенной праймазной активностью. Самая крупная субъединица ДНК-полимеразы а (мол. масса 180000) катализирует реакцию полимеризации, преимущественно синтез отстающей цепи ДНК, являясь составной частью праймасомы. ДНК-полимераза б состоит из 2 субъединиц и преимущественно катализирует синтез ведущей цепи ДНК (см. далее). Открыта также ДНК-полимераза г, которая в ряде случаев заменяет б-фермент, в частности при репарации ДНК (исправление нарушений ДНК, вызванных ошибками репликации или повреждающими агентами). Следует отметить, что в эукариотических клетках открыты два белковых фактора репликации, обозначаемых RFA и RF . Фактор репликации А выполняет функцию белка—связывание одноцепочечной ДНК (наподобие белковых факторов связывания разъединенных цепей ДНК при [c.480]

Эритроциты предварительно фиксируют формалином или глютараль-дегидом, а затем связывают их с гамма-глобулином, который выделяют из иммунных сывороток и очищают от других сывороточных белков. Связывание гамма-глобулина с поверхностью эритроцитов производят с помощью хлорида хрома. Для этого к 8 объемам дистиллированной воды добавляют 1 объем иммуноглобулинов, выделенных из иммунной сыворотки, 1 объем 50%-й взвеси формалинизированных эритроцитов и 1 объем 0,1 — 0,2%-го раствора хлорида хрома. Смесь оставляют на 10 — 15 мин при комнатной температуре, затем обрабатывают эритроциты, как при РНГА. [c.64]

Такая картина наблюдалась для модельного пептида A NH Hj O)4O jH5 (АГТЭ) в присутствии солей, содержащих катионы щелочноземельных металлов, и солей с большими органическими анионами. Имеются веские аргументы в пользу существования прямых ионных взаимодействий такого типа с белками ("связывание ионов") [130, 185, 199, 244]. Расположение анионов в ряду по эффективности связывания с белками сходно с их расположением в рядах по солевым эффектам в случае модельного пептида [c.35]

При ПОМОЩИ которых однотипные клетки узнают друг друга и прикрепляются одна к другой, образуя структуру специфических тканей. На поверхности многих жи-вотньк клеток имеются также рецепторные участки, связывающие различные гормоны. Гормоны-это химические посредники, секретируемые определенными клетками в кровь они регулируют активность других клеток в каком-то ином месте организма. Связываясь с рецепторными участками на поверхности клетки-мишени, молекулы гормонов стимулируют определенный аспект клеточной активности. Другие специфические участки на поверхности животных клеток могут распознавать и связывать некоторые чужеродные для данных клеток белки. Связывание чужеродных белков с такими участками вызывает ответные реакции клеток, в результате чего развивается аллергия. Эти же специфические участки отвечают за отторжение чужеродных для данного реципиента тканей и органов после их хирургической пересадки. Таким образом, поверхность многих животных клеток представляет собой поистине сложную мозаику, составленную из различных чувствительных молекулярных антенн , при помощи которых клетки общаются с внешним ми- [c.46]

В основе ее лежит процесс ионного обмена между белками, находящимися в растворе, и адсорбентами — ионообменниками. При адсорбировании белков связывание осуществляется за счет множества разнохарактерных электростатических связей, которые образуются между заряженными радикалами адсорбента — лолиэлектролита — и группами, несущими противоположный заряд, находящимися на поверхности молекул белков. Прочность связывания отдельных белков различна, ее определяет величина общего заряда белковой молекулы, а величина заряда зависит от pH среды и ионного состава буфера, иначе говоря, от концентрации солей в среде. Во время элюирования связи между белками и ионообменным адсорбентом разрушаются. Происходит это при двух основных воздействиях — изменении pH протекающего через колонку раствора или увеличении его ионной силы, т. е. повышении в нем концентрации солей. [c.151]

Штейнгардт выя С1нил роль, которую играют анионы в кислотном титровании белков. Связывание анионов значительно увеличивает количество водородных ионов, удерживаемых белком. [c.161]

Тот факт, что белки осаждаются солями тяжелых металлов, также указывает на то, что ионы этих металлов образуют многочисленные прочные связи с белками. Связывание неорганических и органических ионов белками происходит не только в жидкостях организма, но также in vitro, когда пользуются [c.86]

Действие фунгицидов. Токсические свойства органических фунгицидов после их проникновения в живую клетку проявляются в разрушении или осаждении белков, связывании энзимной системы, нарушении окислительной и восстановительной системы. Для усвояемости яда организмом большое значение имее% дисперсность частиц яда — величина их поверхности чем больше поверхность частиц, тем быстрее должна произойти реакция. При усвояемости яда определенную роль играет также форма частиц угловатая форма имеет большую поверхность соприкосновения по сравнению со сферической, поэтому действие частиц угловатой формы сильнее. [c.28]

Интересно, что действие ряда антибиотиков сводится к помехе той или иной стадии этого процесса. Тетрациклиновые антибиотики (стр. 242) мешают т-РНК, несущей аминокислоту, закрепиться на комплементарном кодоне и-РНК в рибосоме. Стрептомицин и актиномицин служат помехой снятия реплики с ДНК и РНК. Пуромицин сам занимает место концевого участка на т-РНК, обрывая таким образом синтез белка. Левомицетин тормозит последнюю стадию синтеза белка — связывание аминокислот в полипептидную цепь. [c.692]

Проблема биосинтеза белков — важнейшая проблема биологии. Разрешение ее в значительной мере приближает нас к выяснению пути возникновения жизни на земле. Она чрезвычайно сложна и требует различных подходов для своего изучения. Принципиально важно, что разработка проблемы биосинтеза белка находится в центре внимания многих исследователей, что найдены пути, ведунц1е к ее разрешению. В связи с этим интересно привести данные, подтверждающие основное положение об участии нуклеиновых кислот в биосинтезе белков, связывание ими аминокислот. [c.430]

Модификация метода секвенирования ДНК, представленная на рис. 4-66 и 4-67, может быть использована для выявления в ДНК последовательностей, опознаваемых ДНК-связывающими белками. Связывание этих белков с регуляторными участками ДНК (которые обычно локализованы вне кодирующих участков генов), по-видимому, играет важную роль в определении того - какие именно гены активны в данном типе клеток. Понимание функции этих белков чрезвычайно важно для идентификации специфических последовательностей, с которыми они связываются. Для выявления таких последовательностей обычно используют метод, именуемый ДНК-футпринтинг. Сперва очищенный фрагмент ДНК метят по одному концу Р и затем расщепляют с помощью нуклеазы или химического соединения, делающего случайные разрезы в двойной спирали ДНК. Фрагменты, которые образуются из меченой цепи, разделяют на геле и выявляют на радиоавтографе после этого сравнивают расположение полос ДНК. образуемых в присутствии и в отсутствие ДНК-связываюших белков. Если связывание произошло, нуклеотиды в сайте расщепления оказываются защищен- [c.235]

Секретированная форма НА оказывается отличной от белка связывания мембраны дикого типа только в одном отношении — в скорости его гликозилирования. Добавка углевода к белкам происходит в две стадии. Как только образующийся белок появляется на открытой просвету потока стороне грубого эндоплазматического ретикулума, преформированные богатые сахарозой олигосахариды переносятся от липидного носителя к определенным аспарагиновым остаткам [13, 21]. Это первоначальное котрансляционное гли-козилирование кора является только первым шагом в тщательно разработанной программе реакций, которые происходят в грубом эндоплазматическом ретикулуме и позднее в аппарате Гольджи, где сахара упорядочены и добавлены к образующемуся белку [13, 26]. Во время биосинтеза НА переход от гликозилированной по кору молек5щы к полной молекуле можно наблюдать при анализе методом SDS-гель-электрофореза белка, меченного S-метионином, или меченных тритием предшественников сахаров в экспериментах с пульсовой меткой. Конечный состав олигосахаридных боковых цепей на завершенных белках штамма дикого типа и А -бел-ках оказывается одинаковым. Однако в противоположность белку связывания мембраны дикого типа, который быстро и относительно синхронно гликозилирован, популяция секреторных молекул становится терминально-гликозилированной через очень длительный период. Возможно, это различие в некоторой степени отражает относительную эффективность, с которой белки связывания мембраны и относящиеся к просвету потока белки изолируются в транспортные везикулы, перемещаемые от грубого эндоплазматического ретикулума к аппарату Гольджи. [c.183]

Липиды, существующие в тканях в невидимой форме, объединяются термином маскированные липиды . Некоторые из них принимают участие в построении основной структуры цитоплазмы или находятся в клетке в виде мельчайщих диспергированных коллоидных частиц. Особенно характерно образование липидами комплексов с белками. Связывание липидов с углеводами наблюдается реже. В результате связьшания маскированных липидов, правде всего с белками, их прямое выявление оказывается невозможным. Для гистохимического выявления маскированных липидов должны быть выполнены два условия объединение мелкодиспергированных липидов в большие по размерам комплексы и разрушение связи липид — [c.159]

Рис. 27.23. Стадия элонгации синтеза белка связывание аминоацил-тРНК, образование пептидной связи и транслокация.

Справочник химика 21

Химия и химическая технология