Гиалоплазма

По мнению ряда ученых, различные включения, встречающиеся в протоплазме Ж [вой клетки, не имеют принципиального значения для жизни и, по существу, являются специальными дифференцировками. Иными словами, в протоплазме могут быть, а могут и не быть, гранулы или вакуоли различной величины и в различном количестве. Протоплазма — бесцветное прозрачное вещество, которое получило специальное название гиалоплазмы. [c.401]

Получение гиалоплазмы. Тканевый гомогенат сердечной и скелетной мышц центрифугируют при 100 000 в течение часа. Полученный супернатант представляет собой 14%-ную гиалоплазму. Препарат фильтруют через 4 слоя марли и разводят электродным буфером (с. 94) до конечного разведения 1 200. [c.337]

Для электрофоретического исследования используют гиалоплазму сердечной и скелетной мышц крысы в разведении 1 200. На гель наносят 50—100 мкл образца, утяжеленного равным объемом 40%-ной сахарозы. Камеру для электрофореза помещают в холодильник и проводят электрофорез при начальной силе тока 2 мА на гель в течение 10 мин, а затем при 4 мА на гель в течение 1,5—2 ч (свидетель бромфеноловый синий не доходит до конца геля на 0,3 см). [c.338]

При набухании митохондрий из окружающей жидкой фазы, гиалоплазмы, в митохондрии проникают субстраты окисления и другие растворенные вещества. Наоборот, при сокращении митохондрий происходит выталкивание различных веществ и поступление их в гиалоплазму. Этот обмен также представляет собой особую форму мембранного транспорта. Изучение кинетики активного транспорта сахаров внутрь митохондрий показало, что транспорт субстрата падает в несколько раз при сокращении митохондрий. Тем самым сокращение митохондрий вызывает ослабление процесса дыхательного фосфорилирования. Отсюда регулирование скорости реакций дыхания посредством изменения проницаемости. [c.184]

Наоборот, в клетках некоторых органов белки могут скапливаться, образуя оформившиеся элементы. Так, в ходе дифференциации ситовидных трубок флоэмы можно наблюдать особые фибриллярные белки, протеины Р, приуроченные к порам сит. Как показали многочисленные работы, белки могут аккумулироваться локально и чаще всего временно в растительных клетках многих типов эти белки, организованные в кристаллические или пара-кристаллические структуры, локализованы в зависимости от конкретных обстоятельств в гиалоплазме, в эндоплазматическом ретикулуме, в ядре, реже в пластидах или митохондриях. Иногда в каком-либо растительном органе некоторые органеллы, такие. [c.125]

В настоящее время известно, что система ферментов гликолиза и спиртового брожения находится в гиалоплазме клеток и поэтому может быть выделена из дрожжей и мышечной кашицы сравнительно просто в форме водного раствора. [c.264]

Протоплазма клетки имеет сложный состав и структуру. Протоплазма состоит ив белковой основы — так называемой гиалоплазмы, в которую включены следующие клеточные органоиды ядро, митохондрии, рибосомы. В клетках растений имеются еще пластиды, содержащие обычно зеленый пигмент хлорофилл. [c.40]

Рис. 106. Молекулярная сеть (молекулярный цитоскелет гиалоплазмы).

Вслед за активированием аминокислоты наступает второй этап (см. рис. 8), когда в ход процесса включается РНК, притом определенная и своеобразная ее фракция. Это так называемая растворимая РНК, которая содержится в гиалоплазме и отличается от других высокополимерных фракций РНК, содержащ ихся в клеточных органоидах. [c.82]

Детальное изучение показало, что для каждой аминокислоты требуется своя Р-РНК. Иными словами, если в биосинтезе белков участвуют 20 аминокислот, то гиалоплазма клетки должна содержать 20 различных Р-РНК. С другой стороны, установлено, что для выполнения свое функции переноса Р-РНК имеет строго онределенное строение обоих концов молекулы, причем эти концы у всех Р-РНК совершенно одинаковы. Отсюда следует, что специфика отдельных Р-РНК (способность присоединить ту или иную аминокислоту) связана с их нуклеотидным составом и последовательностью нуклеотидов вдоль цепи молекулы. [c.84]

Совсем иные результаты получаются при экспериментировании в физиологически эквилибрированных солевых раствора(х. При срезании края клетки наблюдается медленное истечение протоплазмы со всеми ее грубыми включениями. В темном поле при этом можно наблюдать светящиеся диффузно кометные хвосты. Скоро, однако, разрезанный край замыкается застывающей протоплазмой. Стоит только сразу же после операции поднести инфузорию разрезанным краем к поверхностной пленке воды, как в мгновение ока вся плазма расплывается по водной поверхности. Из этих опытов можно сделать вывод, что гиалоплазма, в которой суспензированы грубые гранулы и вакуоли, является в одном случае золем, а в другом — студнем, причем эти состояния обратимы. [c.390]

Шпек объясняет это тем, что гиалоплазма стоит иа границе между растворимостью и нерастворимостью в воде. Следовательно, малейших изменений внешнего или внутреннего порядка достаточно, чтобы изменить эти соотношения в пользу растворимости или нерастворимости. Очень вероятно, что комплексность состава протоплазмы, особенно же налич ие лецитина и других липоидов, создает для белков протоплазмы это пограничное положение. [c.390]

Наше внимание привлекли исследования ряда авторов [9—13J, показавшие, что при добавлении изолированных митохондрий к гиалоплазме в определенных условиях гликолитическая активность последней может быть усилена или ослаблена. Механизм этого феномена до сих пор установлен не был. Анализируя это явление, мы натолкнулись на зависимость его от изменений тонкой структуры митохондрий. Полученные при этом факты привели нас к мысли о существовании в клетке мембранного механизма регуляции гликолиза. [c.108]

Таким образом, благодаря транспортной функции митохондриальных мембран в клетке существует особая система обратной связи, регулирующая уровень АТФ когда нри напряженной работе и большой затрате АТФ дыхательное фосфорилирование не покрывает этих затрат, из митохондрий выделяются усиливающие факторы, которые вызывают вспышку гликолиза в гиалоплазме, это сопровождается образованием АТФ, в результате чего уровень АТФ в клетке выравнивается. [c.185]

Все эти структуры живой клетки находятся в кажущейся гомогенной гиалиновой цитоплазме (гиалоплазме) (рис. 77). [c.288]

Фруктозо-1,6-дифосфатаза (КФ 3.1.3.11) катализирует расщепление фруктозо-1,6-дифосфата на фруктозо-6-фосфат и неорганический фосфат. Фермент локализован в гиалоплазме, поэтому в качестве источника используют безмитохондриальный гомогенат печени крысы. Для проявления ферментативной активности необходимы ионы или Мп , оптимум водородного показателя сильно зависит от концентрации активирующих ионов и природы буфера. В глициновом буфере в присутствии Mg2+ максимальная скорость наблюдается при pH 9,2. [c.66]

Исследуют изозимный состав лактатдегидрогеназы в гиалоплазме сердечной и скелетной мышц крысы методом диск-электрофореза в полиакриламидном геле. [c.339]

Интактные митохондрии представляют собой осмотически активные пузырьки, отделенные от гиалоплазмы (или среды инкубации при эксперименте in vitro) двумя мембранами. Таким образом, существуют четыре топологически различных пространства внешняя мембрана, межмембранное пространство, внутренняя мембрана и внутреннее пространство — матрикс. Ферменты цикла трикарбоновых кислот сосредоточены в матриксе компоненты дыхательной цепи, транглоказа адениннуклеотидов и АТФ-синтетазный комплекс прочно связаны с внутренней мембраной, в межмембранном пространстве локализована аденилаткиназа, а во внешней мембране — моноаминооксидаза. [c.410]

Последовательность реакций анаэробного гликолиза, так же как и их промежуточные продукты, хорошо изучена. Процесс гликолиза катализируется одиннадцатью ферментами, большинство из которых выделено в гомогенном, клисталлическом или высокоочищенном вгще и свойства которых достаточно известны. Заметим, что гликолиз протекает в гиалоплазме (цитозоле) клетки. [c.328]

Характерным компонентом мышечной клетки являются сократительные элементы — миофибриллы. Они содержат сократительные белки — миозин и актин и регуляторные белки — тропомиозин и тропонин. Белки миофибрилл не растворяются в воде, но их можно экстрагировать из мышечной ткани солевыми растворами с концентрацией соли 0,5 моль/л. Многие белки саркоплазмы (гиалоплазма мышечных клеток) растворимы в воде или в солевых растворах низкой концентрации (0,05 моль/л). Эта фракция содержит также и такие белки, которые имеются не только в мышечных, но и в других клетках. При экстракции мышечной ткани 5%-ным раствором K l извлекаются как миофибрилляр-ные, так и саркоплазматические белки. [c.5]

Основным компонентом нуклеоидов являются нуклеопротеи-ды. Нуклеопротеиды состоят из белка и нуклеиновых кислот. Поскольку нуклеиновые кислоты вначале выделялись из растительных и животных клеток, содержащих ядра (nu leus — ядро), предполагалось, что они находятся только в ядрах. Позже с помощью цитохимических методов нуклеиновые кислоты были выявлены, кроме хромосом, в митохондриях, рибосомах, в независимых генетических элементах — плазмидах и гиалоплазме. [c.27]

Основной характер протаминов и гистонов обусловлен присутствием в них большого количества диаминокислот аргинина, гистидина и лизина. Кислотные свойства нуклеиновых кислот зависят от диссоциации имеющихся в них остатков фосфорной кислоты. Нуклеиновые кислоты представляют собой высокомолекулярные соединения, построенные из большого количества мононуклеотидов. Нуклеиновые кислоты в зависимости от входящего в их состав углевода — рибо-зы или дезоксирибозы — носят соответствующие названия — рибонуклеиновая кислота, или РНК, и дезоксирибонуклеиновая кислота, или ДНК. Рибонуклеиновая кислота (РНК) содержится преимущественно в протоплазме клеток (в рибосомах, митохондриях, гиалоплазме) и в небольшом количестве находится в ядре и ядрышке. Дезоксирибонукледновая кислота (ДНК) содержится преимущественно в я [c.45]

В последнее время было показано, что сложные ферментные системы, катализирующие процессы тканевого дыхания, окислительного фосфорилирования и т. д., неразрывно связаны с рядом внутриклеточных субмик-роскопических структур цитоплазмы и ядра. Некоторые из этих структур различимы только под электронным микроскопом. На этом субмикроскопи-ческом уровне ферменты составляют функционально единое целое со структурой клетки. Митохондрии, например, можно, по-видимому, рассматривать как своеобразные организованные белково-липоидные комплексы ферментов. В ряде случаев в системах, включающих эти субмикроскопиче-ские клеточные структуры, можно воспроизводить in vitro сложнейшие биохимические процессы тканевого дыхания — окисление ряда субстратов до СОа и НаО, окислительное фосфорилирование и другие превращения, которые обычно протекают в живых клетках. Поэтому при изучении механизма тканевых окислительно-восстановительных процессов, биосинтеза белка и т. д. весьма важное значение приобрели методы дифференциального центрифугирования субклеточных структур — митохондрий, рибосом, ядер, гиалоплазмы и т. д. [c.134]

Реакция активирования аминокислот протекает в клетке в жидкой бесструктурной части цитоплазмы — гиалоплазмы, под действием специальных ферментов Было найдено, что этп ферменты могут быть выделены из гиалоплазмы путем осаждения спиртом при pH = 5 (т, е. при слабокислой реакции среды). Этот осадок получил название рН5-фракция . Оказалось, что с помощью этой фракции можно in vitro в соответствующих условиях опыта производить активирование аминокислот. [c.81]

При микроскопическом наблюдении клетки никогда не представляют собой однородной массы. В основную массу совершенно бесструктурной на вид протоплазмы всегда вкраплены различные включения разнообразной формы. Обязательны ли они для процессов жизнедеятельности По этому вопросу до оих пор имеются расхождения. По мнению американского цитолога Чемберса, проведшего значительное число исследований, эти включе.ния принципиального значения для жизни не имеют и являются специальными диффернцировками. Он полагает, что протоплазма есть бесцветное прозрачное вещество, которое он поэтому называет гиалоплазмой. В ней могут быть, но могут и не быть, гранулы или вакуоли различной величины и в различном количестве. [c.385]

Другие утверждают, что эти включения являются обязательной составной частью протоплазмы. Так, итальянский цитолог Леви на основании собственных наблюдений заявляет, что хондриозомы являются неотъемлемой частью всякой живой протоплазмы и их присутствие обязательно для проявления жизнедеятельности. Чемберс, приписывающий жизненные свойства гиалоплазме, подтверждает это утверждение рядом весьма убедительных примеров и опытов. Так, например, известно, что очень часто амебы выпускают псевдоподии, состоящие исключительно из гиалоплазмы без каких бы то ни было включений. Если в это время псевдоподию отрезать, она некоторое время будет жить, заглатывая пищу, образуя псевдоподии и передвигаясь в среде, как нормальная особь. [c.386]

Другой пример — с центрифугированием неоплодотворенного яйца морского ежа. После центрифугирования все включения Kain-ливаются у одного полюса, в то время как другой полюс клетки оказывается состоящим из лишенной включений гиалоплазмы. Если яйцо разрезать пополам, так чтобы одна из половинок состояла исключительно из гиалоплазмы, и затем обе половинки оплодотворить, то они начинают нормальное дробление. По всей вероятности, точка зрения Чемберса соответствует действительности, и основные свойства жизни связаны с шалоплазмой. [c.386]

Каков же механизм регуляторного переключения обмена, как осуществляется повышение скорости аэробного гликолиза и каким образом происходит его торможение Существующие представления о механизме П. Э. не отвечают на поставленные вопросы. В 1941 г. Линен [3] и Джонсон [4] независимо друг от друга выдвинули гипотезу о механизме П. Э. Эту гипотезу затем дополнили Линен [5] и другие авторы [6, 7], и в настоящее время она наиболее популярна, как это видно из дискуссии на симпозиуме по регуляции клеточного метаболизма, происходившем в Кембридже в 1958 г. Гипотеза связывает П. Э. с дыхательным фосфорилированием и с кругооборотом фосфата в клетке. Скорость гликолиза и дыхания лимитируется одним и тем же фактором — концентрацией неорганического фосфата и адениннуклеотидов. Химическое сродство ферментов дыхательного фосфорилирования ставит их при конкуренции за эти вещества в преимущественное положение по сравнению с ферментами гликолиза. В результате этого адениннуклеотиды и неорганический фосфат оказываются сосредоточенными на митохондриях (М), по месту локализации ферментов дыхательного фосфорилирования, и, следовательно, пространственно обособлены от ферментов гликолиза, локализованных в гиалоплазме [6, 7]. [c.107]

Эта гипотеза импонирует своей простотой и ясностью, если речь идет о механизме торможения гликолиза, но она не дает никакого объяснения другому феномену — аэробному гликолизу. В самом деле, остается непонятным — каким образом изменяется вдруг сродство ферментов к коэнзимам, в результате чего коэнзимы перемещаются из митохондрий в гиалоплазму и соединяются с фер.мен-тами гликолиза. Непонятно также, как осуществляется перемещение коэнзимов из гиалоплазмы снова на митохондрии и соответственно — переход от аэробного гликолиза к П. Э. Иными словами, гипотеза Линена — Джонсона объясняет только одно состояние, но не объясняет противоположного состояния и, следовательно, не дает толкования регуляции в целом. [c.107]

Высокомолекулярная фракция была сконцентрирована в нативном состоянии с помощью сефадекса приблизительно в 30 раз, и при исследовании ее в ультрацентрифуге ФИВЕ на диаграмме седиментации был обнаружен один пик с константой седиментации ( 20,ж), равной 5,94 5. Таким образом, из секрета печеночных митохондрий выделено два усиливающих фактора, из которых один оказался адениннуклеотидом, а другой — белком. По-видимому, в первую очередь, когда гиалоплазма еще лишена коэнзимов гликолиза, действует аденнннуклеотид. Это действие дает гликолизу первый импульс. Затем, после насыщения ферментов коэнзимами, наступает действие белкового фактора это действие вызывает дальнейший подъем гликолиза. [c.115]

В водных экстрактах мышцы сердца, а еще отчетливее в гомогенатах, полнее содержащих ферменты, входящие в различные структурные элементы клетки (ядра, митохондрии, гиалоплазмы), происходит энергичное расщепление ДПН последний определяли в присутствии алкогольдегидразы спектрофотометрически [4]. К числу этих ферментов прежде всего следует отнести нуклеозидазу, разрывающую в ДПН связь между положительно заряженным азотом амида никотиновой кислоты и первым углеродом рибозы. Фермент этот обладает высокой активностью, но легко может быть полностью заторможен, если при получении гомогенатов или экстрактов пользоваться растворами, содержащими амид никотиновой кислоты 4 -10-2 М [3, 5]. [c.127]

Активность глюкокиназы и второй специфической гексокиназы-печени, фруктокиназы (ФК) [10], определяли в лишенных митохондрий экстрактах (фракция гиалоплазма + микросомы) из печени [c.190]

Рис, 210. Молекулярная сеть (молекулярный цитоскелет гиалоплазмы) черные точки иозбражают места сцепления [c.494]

Проницаемость в живых клетках представляет собой активный процесс и имеет мало общего с молекулярной диффузией или осмотическим потоком. Наоборот, активный транспорт осуществляется чаще всего против градиента концентрации, т. е. в направлении от мепьшей концентрации к большей. Ясно, что это — сложное явление, в котором обязательно должна потребляться энергия, так как движение веществ в направлении, обратном диффузии, связано с уменьшением энтропии. Активный перенос веществ как внутрь клетки из внешней среды, так и внутрь различных структурных элементов из заполяющей клетку гиалоплазмы осуществляется особыми нерастворимыми белками и белковыми комплексами, образующими наружную клеточную мембрану и различные структурные образования внутри клеток. Активный транспорт через мембраны и внутрь клеточных органелл связан с протеканием химических реакций, конечно, ферментативных. Поэтому проблема проницаемости и соответствующая функция белков тесно связана с их ферментативной функцией. С другой стороны, с помощью активного транспорта осуществляется один из механизмов автоматического регулирования. Как мы увидим дальше, регулирование проницаемости митохондрий осуществляется путем их сокращения пли расслабления. Причиной этого движения яляется сократительная реакция в особом белке, т. е. это явление вполне аналогично сокращению мышцы. [c.139]

В то время как дыхательная система, генерирующая АТФ, сосредоточена в митохондриях, другая энзиматическая система — система гликолитического фосфорилирования, также генерирующая АТФ, сосредоточена в гиалоплазме. Гликолитический распад углевода дает меньший выход АТФ по сравнению с окислительным распадом. Поэтому энергетически гликолиз менее выгоден, чем дыхание. В соответствии с этим, поксящаяся клетка черпает энергию только за счет дыхания, и гликолиз в ней отсутствует. Это явление называется эффектом Пастера. Но при напряженной работе клетки дыхательное фосфорилирование уже не покрывает энергетических затрат и тогда включается дополнительный генератор энергии — гликолиз. Таким образом, в клетке существует регуляция этих двух энергетических процессов. Было предложено много гипотез для объяснения механизма этой регуляции, но все эти гипотезы оказались недостатонными они не учитывали функции структурных элементов клетки. [c.184]

Недавно Нейфах и его сотрудники выдвинули новую, так называемую мембранную гипотезу регуляции гликолиза в клетке. Они показали, что второй важнейший источник энергии клетки, процесс гликолиза, также регулируется обратимыми переходами от сокращения к набуханию митохондрий в зависимости от уровня АТФ внутри митохондрий. Хотя в гиалоплазме находятся все ферменты гликолиза, но для течения гликолиза этого недостаточно требуется еще проникновение в гиалоплазму [c.184]

Далее оказалось, что выделение в гиалоплазму, или, наоборот, фиксация обоих факторов, контролирующих ход гликолиза, совершаются мембранами митохондрий благодаря их механо-химической активности, сокращению и набуханию. В свою очередь мембраны митохондрий получают информацию о сдвигах энергетического обмена через своего партнера — АТФ, от концентрации которого внутри митохондрий зависит ход реакции. При высоком уровне АТФ Л1ембраны сокращены и не пропускают усиливающие факторы в гиалоплазму при снижении уровня АТФ мембраны набухают, их проницаемость возрастает и происходит транспорт обоих усиливаюших веществ в гиалоплазму, что сопровождается подъемом гликолиза. [c.185]

Свободное окисление (нефос рилирующее окисление) — процесс потребления кислорода, не сопровождающийся образованием АТФ. Локализуется на поверхности митохондрий в гиалоплазме клетки и специфических субклеточных частицах — пероксисомах. Свободное окисление играет важную роль в адаптации организма к различным условиям внешней среды. В зависимости от температуры внешней среды в организме животных происходит переключение процессов свободного окисления и окисления, сопряженного с фосфорилированием, Понижение температуры внешней среды усиливает свободное окисление, понижает окислительное фоа юрилирование и наоборот. [c.204]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.439 ]

Цитология растений Изд.4 (1987) -- [ c.12 , c.22 , c.25 , c.26 , c.27 , c.28 , c.42 , c.104 , c.105 ]

Биология с общей генетикой (2006) -- [ c.25 ]

Физиология растений (1980) -- [ c.10 , c.21 , c.101 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология