Фруктофуранозидаза

На спирт полностью сбраживаются сахароза, инвертированный сахар и манноза. Раффиноза под действием р-фруктофуранозидазы (сахарозы, инвертазы) дрожжей расщепляется на фруктозу и ди-сйхарид — мелибиозу. Так как в спиртовых дрожжах рас Я и В нет а-галактозидазы (мелибиазы), то раффиноза сбраживается ими только на 34%. Однако новые гибридные расы дрожжей (Г-67, Г-73 и некоторые другие) содержат этот фермент, и раффиноза почти полностью сбраживается. Содержание других сахаров обычно невелико, они или частично сбраживаются, или (как пентозы) не сбраживаются, и потому к сбраживаемым сахарам обычно относят сахарозу, инвертированный сахар и 7з раффинозы, при этом два последних сахара пересчитывают на сахарозу. [c.22]

К олигазам относятся а- и р-глюкозидазы, а- и р-галактозпдазы, р-фруктофуранозидаза, катализирующие разрыв соответственно t-и р-гликозидных связей в гликозидах, ди- н тетрасахаридах. [c.118]

В технологии получения спирта из сахарсодержащего сырья важнейшую роль играют ферменты, содержащиеся в дрожжах — а-глюкозидаза (мальтаза) — фермент расщепляет мальтозу с образованием глюкозы Ь-фруктофуранозидаза (сахараза, ин-вертаза) — фермент расщепляет сахарозу на глюкозу и фруктозу, а раффинозу — на фруктозу и мелибиозу и комплекс ферментов, называемый зимаза, который расщепляет гексозы (фруктозу и глюкозу) с образованием в качестве конечных продуктов этилового спирта и углекислого газа. [c.44]

Аналогичный гидролиз протекает под действием а-глюко-зидазы (мальтазы) или Р-фруктофуранозидазы (инвертазы). С. легко сбраживается дрожжами. Будучи слабой к-той (К ок. 10 ), С. образует комплексы (сахараты) с гидроксидами щелочных и щел.-зем. металлов, к-рые регенерируют С. при действии Oj. [c.295]

Инвертаза - (3-фруктофуранозидаза - катализирует гидролиз сахарозы до фруктозы и глюкозы у (3-глюкозидного углеродного атома ос-1атка фруктозы [3], [c.209]

Фруктофуранозидазы (см. oбзop ). Р-Фруктофуранозидазу (саха-разу, инвертазу) выделяют обычно из дpoжжeй . Фермент имеет абсолютную специфичность к остатку P-D-фруктофуранозы природа агликона может быть самой различной, обладает трансферазным действием. [c.401]

Под влиянием а-галактозидазы раффиноза расщепляется на )-галак-тозу и сахарозу . Идентификация сахарозы позволяет установить строение соответствующего участка молекулы раффинозы. Способность фермента отщеплять остаток галактозы доказывает, что последняя входит в состав раффинозы в виде а- )-галактопиранозильного остатка. Другой фермент — инвертаза (Р-1)-фруктофуранозидаза) расщепляет раффинозу на /З-фруктозу и мелибиозу . Эти данные позволяют определить полное строение раффинозы [c.449]

Как видно из приведенной формулы, сахароза подвергается каталитическому воздействию двух ферментов а-глюкозидазы и Р-фрукто- фуранозидазы, которые расщепляют ее с одинаковой силой и скоростью. а-Глюкозидаза (мальтаза) и Р-фруктофуранозиДаза распространены в растениях, они содержатся в дрожжах, плесневых грибах, бактериях и в тканях высших растений. Много мальтазы в солоде. [c.78]

В пищевой промышленности а-глюкозидаза и Р-фруктофуранози-даза играют важную роль. Эти ферменты имеют большое значение для хлебопекарного и бродильных производств. Катализируя гидролиз сахарозы и мальтозы, они подготовляют их для дальнейшего сбра- живания. Как правило, Р-фруктофуранозидаза и а-глюкозидаза, содержащиеся в дрожжах, обладают высокой активностью. Дрожжи с низкой мальтазной активностью не пригодны для хлебопекарного и бродильных производств. [c.78]

В плодах и ягодах найдены Р-фруктофуранозидаза (инвер-,-аза), расщепляющая сахарозу на глюкозу и фруктозу, и кислая фосфатаза, гидролизующая моноэфир ортофосфорной кислоты на спирт и ортофосфорную кислоту. рТлюкозидаза, также относящаяся к классу гидролаз, катализирует гидролитическое расщепление р-О-глюкозидов на спирт и О-глюкозу. [c.133]

Ферментативная активность. При изучении биохимических особенностей культуры определяют активность протеиназ по разжижению желатины (скорость и характер разжижения при уколе столбика желатины, рис. 12) свертывание и пептонизацию молока (отмечается кислотное свертывание по покраснению синей лакмусовой бумаги с образованием устойчивого сгустка и коагуляции с последующей пептонизацией), а также пептонизацию без предварительного свертывания и скорость изменения молока активность амилазы по величине зоны гидролиза крахмала (проба с раствором Люголя на 3—4-е сутки посева культуры штрихом на крахмалоаммиачном агаре) активность целлюлозы по степени распада клетчатки на среде Гетчинсона активность р-фруктофуранозидазы (инвертазы) по гидролизу сахарозы (с помощью реактива Фелинга ) активность уреа-зы по накоплению аммиака (используется реактив Нес-слера), нитратредуктазы по восстановлению нитрата (на среде Гильтая) до нитрита (нитрит проверяют в кислой среде реактивом цинк-йод-крахмалом). [c.82]

При измерении оптического вращения в процессе гидролиза сахарозы а-глюкозидазой наблюдалось смещение вниз мутаротации выделенной глюкозы следовательно, можно заключить, что в молекуле сахарозы глюкоза связана а-гликозидной связью. (Фруктоза, образующаяся наряду с глюкозой в результате этого гидролиза, столь быстро подвергается мутаротации, что ее не удается определить). Установлено, что инвертаза (а именно так называемая така-инвертаза плесени Aspergillus oryzae), гидролизующая сахарозу, гидролизует также р-метил-фруктофуранозид, но не гидролизует р-метилфруктопиранозид (Шлубах). Следовательно, инвертаза является специфическим ферментом фуранозной формы фруктозы (р-фруктофуранозидазой), причем сахароза является, таким образом, а-В-глюкопиранозидо-р-В-фруктофуранозидом. [c.282]

Получение б-фруктофуранозидазы (сахаразы) из дрожжей по способу Лебедева [c.102]

Многие ферменты сравнительно легко могут быть извлечены из клеток водой, слабыми растворами нейтральных солей, кислот и щелочей, водными растворами спирта, ацетона, глицерина и др. При этоМ в раствор, кроме фермента, переходят различные белковые и другие сопутствующие вещества, которые затрудняют получение ферментов в чистом виде и требуют длительной дальнейшей обработки. Некоторые ферменты, как, например, р-фруктофуранозидаза (саха-раза), прочно связаны с элементами клеточной структуры к могут быть извлечены в раствор только после автолитическо-го расщепления или механического разрушения клеток. В этом случае необходимо прибегать к высушиванию материала,, растиранию с песком или стеклом, замораживанию жидким воздухом и к другим способа1М. [c.102]

Специфичностью называется способность ферментов ускорять отдельные химические реакции только меледу строго определенными веществами. Специфичность проявляется в том, что каждый фермент действует только на определенный субстрат. Так, например, амилаза расщепляет полисахарид крахмал и не действует на дисахариды мальтозу и сахарозу. 3-фруктофуранозидаза (или сахараза) расщепляет только сахарозу и не расщепляет крахмала и других дисахаридов. [c.107]

Ход работы. В 2 пробирки наливают по 10 капель 0,5% раствора крахмала и добавляют в первую пробирку 5 капель разведенной в 5 раз слюны (амилаза), во вторую — 5 капель вытяжки из дрожл<ей содержащей З-фруктофуранозидазу (сахаразу), перемешивают и оставляют при комнатной температуре (или ставят в баню при температуре 38—40°). В 2 другие пробирки наливают по 10 капель 0,5% раствора сахарозы (свекловичного сахара) и в первую пробирку добавляют 5 капель вытяжки из дрожжей, во вторую — 5 капель разведенной в 5 раз слюны и оставляют при тех же условиях. Через 5 минут в первые 2 пробирки с крахмалом добавляют по 1 капле 0,1% раствора йода и отмечают окрашивание. С содержимым 2 других пробирок (опыт с сахарозой) проделывают реакции Фелинга или Троммера (см. стр. 179 и 180). Действие ферментов обнаруживается либо по исчезновению субстрата, либо по появлению продуктов расщепления (мальтоза, глюкоза, фруктоза). Следует иметь [c.107]

В двенадцатиперстной кишке переваривание углеводов вновь возобновляется под действием ферментов панкреатического сока — амилазы и а-глюкозидазы (мальтазы). Сок поджелудочной железы имеет щелочную реакцию и нейтрализует попадающую из желудка соляную кислоту, а образующийся при этом хлористый натрий активирует действие амилазы. Расщепление дисахаридов — мальтозы, сахарозы и лактозы происходит в тонком кишечнике при участии ферментов а-глюкозидазы (мальтазы), 3-фруктофуранозидазы (сахаразы) и р-галактозидазы(лактазы), выделяемых слизистой оболочкой кишечника. [c.157]

А. Гидролитические ферменты (гидролазы). ... Работа № 53. Получение Р-фруктофуранозидазы (саха разы) из дрожжей по способу Лебедева. [c.338]

Работа 54. Получение препарата р-фруктофуранозидазы [c.93]

В желудочно-кишечном тракте животных такие полисахариды как крахмал, гликоген и различные олигосахариды, подвергаются энзиматическому гидролизу. Крахмал и гликоген гидролитически расщепляются при участии амилазы слюны и панкреатической амилазы. Дисахариды гидролизуются при действии гликозидаз а-глюкозидазы, р-фруктофуранозидазы и р-галакто-зидазы панкреатического и кишечного соков. Таким образом, все эти углеводы испытывают полный энзиматический гидролиз до моносахаридов (0-глюкозы, -фруктозы, )-галактозы), которые через стенку кишечника поступают в кровь воротной вены. [c.98]

Инвертаза из дрожжей также является фруктофуранозидазой она специфична по отношению к субстрату с концевым P-D-фрукто-фуранозильным остатком, но проявляет активность также и при относительно больших изменениях в остальной части молекулы субстрата. Например, она гидролизует и рафинозу и стахиозу. Вероятно, таким же образом может действовать и растительный фермент. В животных и микроорганизмах обнаружены инвертазы, атакующие молекулу сахарозы с глюкозного конца, т. е. а-глю-козидазы. [c.155]

О путях обмена в растениях остальных олигосахаридов, перечисленных в табл. 16, известно очень мало. В растениях найдены карбогидразы, осуществляющие полный гидролиз этих олигосахаридов. Кроме упоминавшейся р-фруктофуранозидазы, следует упомянуть а-глюкозидазу, Р-глюкозидазу, а-галактозидазу, р-галак-тозидазу и а-маннозидазу. Эти ферменты напоминают инвертазу в том отношении, что они переносят специфическую глюкозильную группу или к воде, или к другому углеводу. Когда акцептором служит вода, реакция практически необратима однако если фермент действует как трансфераза, наблюдается лишь незначительное изменение количества свободной энергии. Функция этих кар-богидраз неизвестна. Возможно, они участвуют в расщеплении олигосахаридов и отщеплении гликозильных остатков от растительных гетерогликозидов. По-видимому, они могут участвовать и в синтезе олигосахаридов, хотя нет никаких данных, подтверждающих такую возможность. Синтез олигосахаридов, вероятно, осуществляется посредством содержащих сахар нуклеотидов. Так, в зернах крахмала у ряда растений обнаружен фермент, катализирующий реакцию [c.157]

Молекулярный вес ферментов колеблется от 10000 до 1000 000, т. е. близок к молекулярному весу белков. Например, молекулярный вес р-фруктофуранозидазы превышает 20 000, молекулярный вес амилазы, катализирующей гидролиз крахмала, составляет 45 000, молекулярный вес каталазы — 230 000. [c.43]

К этим ферментам относят -фруктофуранозидазу (прежние названия—инвертаза или сахараза), которая катализирует расщепление сахарозы на глюкозу и фруктозу а-глю-козидазу, участвующую в расщеплении дисахарида мальтозы на две молекулы глюкозы -галактозидазу, катализирующую расщепление дисахарида лактозы на молекулы галактозы и глюкозы, и др. Ряд гидролаз катализирует распад полисахаридов. К ним относят а- и -амилазы, ускоряющие расщепление крахмала, целлюлазу, действующую на целлюлозу, и ну л азу, расщепляющую полисахарид инулин и некоторые другие ферменты. [c.66]

Следует, однако, иметь в виду, что по новым данным сахараза кишечного сока является не Р-фруктофуранозидазой, как дрожжевая сахараза, а а-глюкозидазой. По мнению некоторых авторов, гидролитическое расщепление сахарозы в кишечнике происходит под влиянием той же а-глюкози-дазы, которая катализирует гидролиз мальтозы. Лактоза, попадающая в пищеварительные органы с молоком, под действием лактазы превращается в смесь глюкозы и галактозы. [c.255]

Для определения сульфидов, цианидов и иодидов предложен энзиматический метод [80], основанный на ингибировании некоторыми ионами металлов каталитического действия энзима Р-фруктофуранозидазы (инвертазы) в реакциях гидролиза таких субстратов, как сахароза. Если в анализируемом растворе содержатся анионы, например сульфиды, образующие прочные комплексные соединения с этими ионами металлов, то эти анионы замещают энзим в координационной сфере металла, что приводит к уменьшению эффекта ингибирования. Этот метод позволяет определять (1—2,5)-10- М сульфидов. Скорость реакции контролируют по вращению плоскости поляризации. Калибровочный график для определения сульфидов необходимо строить ежедневно. [c.577]

Работа 94. Специфичность действия амилазы и сахаразы ( -фруктофуранозидазы) [c.111]

Фотохимия 5—551, 432 Фотоэлектрохимичещ.ие явления 5—339 Фотоэффект прямой 5—1И84 Франка—Кондона принцип 3—289 Франций 5—561, 910 Френозин 5—820 Фреоны 5—562, 308 3 — 822 Фриделя — Крафтса реакция 5—563 Фридлеидера синтез 5—3( 6 Фриса перегруппировка 5—367 Фруктоза 5—567 1-821 Фруктокиназа 5—481 P-D-Фруктофураноза 5 — 567 р-фруктофуранозидаза 2—226. 227 Фталазол 5 — 568 2 — 947 4 — 1094 Фталан 5—611 Фталаты 4—49, 47 [c.588]

Химия углеводов (1967) -- [ c.0 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.32 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.396 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 2 (1963) -- [ c.226 , c.227 , c.429 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.227 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология