Глицинии, распределение групп

Изучение диффракции рентгеновских лучей для дикетопиперазина, глицина, /-аланина и глицилглицина показали, что кристаллы этих веществ состоят из отдельных молекул и что эти молекулы упакованы в определенном пространственном расположении, которое определяется размерами и формой молекул, а также межатомными и межмолекулярными силами. Все эти молекулы содержат > СО- и > ЫН- или — ЫНз+-группы, способные образовывать О ЫН водородные связи. Особый интерес при этом имеют направляющие свойства водородных связей, от характера которых зависит распределение и ориентация молекул. [c.319]

Рис 21,20, Распределение метки в геме, синтезированном из глицина и ацетата Атомы азота (показаны синим цветом) происходят из аминогруппы глицина. Атомы углерода имеют следующее происхождение показанные желтым цветом-из а-углеродного атома глицина, зеленым-в основном из углерода метильной группы ацетата и красные - из карбоксильной группы ацетата. [c.249]

Часто полагают, будто в газожидкостной хроматографии распределение между газовой и жидкой фазами зависит только от летучести вещества и его растворимости в жидкой фазе, однако уже с самых первых работ (1952 г.) [71] стало ясно, что важную роль играют водородные связи между растворителем и растворенным веществом. Сравнивая поведение первичных, вторичных и третичных аминов на парафинах и луброле-МО (продукт конденсации окиси полиэтилена и длинноцепочечного спирта), Джеймс и Мартин обнаружили корреляцию между удерживаемым объемом и способностью образовывать водородные связи. Чтобы объяснить большее удерживание триметил-амина на луброле, высказано предположение о том, что ме-тильные группы имеют достаточную активность для образования водородных связей. Этого влияния не наблюдалось для высших гомологов (сравни глицин). По мнению авторов, аналогичные взаимодействия имеют место между жидкой фазой и носителем, а также носителем и разделяемыми веществами. Поэтому на протяжении всей главы авторы решили употреблять общий термин газовая хроматография (ГХ), а не газожидкостная хроматография (ГЖХ) — при использовании последнего подразумевается, что хроматография в системе газ — твердое вещество протекает по совершенно иным механизмам. [c.125]

К тому же результату привели ацилирование п-нитрофе-нилового эфира N -тозил-L-аргинина карбобензокси-ь-пролином (через соответствующий смешанный ангидрид) и конденсация образовавшегося дипептида с амидом глицина. Полученный карбодиимидным методом ге-нитрофениловый эфир СЬо-трипептида (G 1—3) вводили в реакцию с амидом гексапептида (G 4—9) (диметилформамид, 20°) и с выходом 60% получили защищенный нонапептид (Н 1- 9). Аналогичный нонапептид, содержащий N-тозильную группу, получали при взаимодействии Tos- ys (Bzi) -Tyr-Phe-Ns и G 4—9. Удаление защитных групп натрием в жидком аммиаке и окисление при pH 7,6 привели к циклическому дисульфиду, который очищали противоточным распределением (198 переносов) прессорная активность полученного препарата составляла 350 38 М.. Е./мг. [c.438]

Определяя радиоактивность СОг, выделившегося на различных стадиях деградации, можно судить, в какое положение внедрялся С. Опыты с глицином, меченным С, показали, что углерод метиленовой группы глицина внедряется в положения 4, 9, 14, 16 колец А, В, С м О порфинового ядра и образует, кроме того, все четыре метеновых мостика, но карбоксильная группа глицина не участвует в образовании порфирина. Остальные двадцать шесть углеродных атомов молекулы протопорфирина образуются из метильной и карбоксильной групп уксусной кислоты однако из распределения активности в молекуле протопорфирина видно, что уксусная кислота участвует в биосинтезе порфиринов в виде какой-то четырехуглеродной единицы. Как было показано, такой четырехуглеродной единицей является янтарная кислота, возникающая из ацети кофермента А в цикле трикарбоновых кислот (см. стр. 399). Лимонная и а-кетоглутаровая кислоты, лежащие на пути превращения уксусной кислоты в янтарную в этом цикле, таким образом, также участвуют в биосинтезе порфиринов. [c.143]

На рис. IX. 11 приведена схема распределения аминокислотных остатков в а- и Р-участках, обогащенных гидрофобными группами, в то время как соединяющие их изгибы и петли преимущественно содержат короткие полярные группы, заряженные группы, остатки глицина и пролина (О.Б.Нтицьш, В. И. Лим, А. В.Финкель-штейн). В средней части спирали во внутренних ветвях находятся преимущественно гидрофобные остатки (ала, лей). Остатки отрицательными и положительно заряженными боковыми цепями локализуются соответственно на N- и С-концах. [c.207]

С другой стороны, данные табл. I—IV Приложения демонстрируют разницу в аминокислотном составе пептидов, принадлежащих разным тканям и участвующих в регуляции тканеспецифических функций. Аминокислотный состав каждой группы РП можно использовать для сравнения их между собой по частоте включения аминокислотных остатков, подобно тому как это сделано для усредненного белка в работе В. А. Конышева (1985). Для такого сравнения и использованы данные, приведенные в вышеупомянутых таблицах, и полученные результаты даны в табл. 6. где представлены только 9 первых разрядов, так как в исследуемых системах аминокислотные остатки, относящиеся к первым 6 рангам, занимают более 55%, а остатки первых 9 рангов — более 80% всех мест в полипептидных цепях. В табл. 6 также включены данные для нескольких регуляторных белков, которые будут рассмотрены в следующем разделе. Хочется отметить, что распределение аминокислот по рангам частоты для природных регуляторных пептидов и белков отличается от такового синтетических протеиноидов (см. табл. 5) высоким рангом лейцина, глутаминовой кислоты и цистеина, но сходно с ним высоким рангом глицина, аланина и лизина. [c.78]

Коллаген представляет собой группу родственных белков, обладающих очень высокой прочностью. Коллаген является основной волокнистой структурой кожи, костей, сухожилий, хряща, кровеносных сосудов и зубов. Известны четыре типа коллагена, различающиеся распределением в тканях. Основной структурной единицей коллагена является трюпоколлаген, состоящий из тр)ех цепей, каждая из которых включает 1000 аминокислотных остатков. Коллаген необычайно богат глицином и пролином. Кроме того, в коллагене содержатся гидроксипролин и гидроксилизин, редко встречающиеся в других белках. Последовательность аминокислот в коллагене характеризуется той особенностью, что почти каждый третий остаток в ней-глицин. Тропоколлаген [c.195]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология