Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Металлоферменты карбоксипептидаза

    Цинк также в виде иона входит в несколько металлоферментов (карбоксипептидаза А и др.). [c.204]

    Следовательно, можно усомниться в правильности этого механизма. Для решения подобной проблемы следует ответить на следующие три главных вопроса, касающиеся механизма действия карбоксипептидазы и металлоферментов в широком смысле. [c.346]

    Карбоксипептидаза А — это металлофермент, который, будучи экзопептидазой, гидролитически отщепляет С-концевые, прежде, всего ароматические, остатки аминокислот. Для работы фермента необходим ион, который с некоторыми ограничениями может быть замещен на ионы других переходных металлов. [c.410]


    Наиболее известным металлоферментом, катализирующим гидролиз пептидной связи, является карбоксипептидаза. В этом случае доступна детальная структурная информация [78]. Фермент специфичен в отношении пептидной связи у С-концевого аминокислотного остатка полипептидной цепи и требует свободной кон- [c.501]

    Процесс активации субстрата можно осуществить и с помощью металлоферментов. Замечательным примером такого рода является образование фермент-субстратного комплекса с участием гидролитического фермента карбоксипептидазы А. Механизм процесса показан на рис. 3.16, а его характерные особенности приведены в табл. 3.19. [c.103]

    Две большие группы гидролаз (пептидазы и фосфатазы) обсуждаются в гл. 15 и 18 соответственно. Эти две группы включают некоторые хорошо изученные металлоферменты, например карбоксипептидазы и щелочную фосфатазу. Описан и ряд других металло-гидролаз. [c.488]

    Панкреатическая карбоксипептидаза А представляет собой металлофермент с мол. весом 34 472, содержащий один атом цинка, который связан с единственной полипептидной цепью, [c.376]

    М растворе Na l (4—4,5 мл) и растворяют путем осторожного добавления 0,1 н. раствора NaOH. В связи с тем что карбоксипептидазы А и В являются металлоферментами, в ряде методик рекомендуют добавлять к раствору фермента, полученному по выщеуказанному способу, 0,5 мл 0,1 н. раствора 0 I2 и выдерживать раствор при 25°С в течение 10 мин. Концентрацию фермента можно определить, измерив оптическую плотность раствора при 278 нм (коэффициент молярной экстинкции 8,6-10 , м.м. = 34300). Полученный препарат фермента хранят в холодильнике. [c.155]

    Различие в механизмах гидролиза под действием химотрип-сина и карбоксипептидазы и в механизмах декарбоксилирования под действием металлозависимых ферментов и ферментов, действующих через основание Шиффа, является отражением различия в восприимчивости карбонилсодержащих соединений к кислотному и основному катализу. Нуклеофильные и основные свойства боковых цепей белковой молекулы вполне достаточны для проявления ферментом каталитической активности, тогда как ионы металлов являются гораздо более эффективными кислотными катализаторами по сравнению с протонами, о чем убедительно свидетельствует пример металлоферментов. Другая причина широкой распространенности металлоферментов связана, вероятно, с полидентатным характером комплексов металлов. Строго определенное пространственное расположение не- [c.148]

    Карбоксипептидаза — это металлофермент, содержащий один атом цинка на молекулу белка. Карбоксипептидаза катализирует гидролиз С-концевой пептидной связи в белках и олигопептидах и сложных эфиров а-оксикислот. Кинетический изотопный эффект растворителя равен 2 при гидролизе сложноэфирного субстрата О-(гранс-циннамоил)-ь-р-фениллактата и всего лишь 1,33+0,15 при гидролизе пептида Ы-(N-бeнзoилглицил)-L-фенилаланината [11]. По данным рентгеноструктурного анализа карбоксипептидаза представляет собой глобулярный белок, в котором содержится один атом цинка, координированный двумя остатками гистидина. Кроме того, в состав активного центра входят карбоксильная (01и-270), фенольная (Туг-248) и гуанидиновая (Aгg-145) группы. Последняя образует ионную [c.149]


    В части 1 книги, посвященной структурным и электронным аспектам исследования роли ионов металлов в белках, сначала речь идет о возможностях и разрешающей способности рентгеноструктурного анализа белков. Здесь обсуждаются интересные и для неоргаников, и для биохимиков проблемы установления кристаллической структуры макромолекулярных веществ. При рассмотрении каждого примера сделана попытка соотнести кристаллографические данные с результатами, полученными такими методами, как измерение магнитной восприимчивости, электронный парамагнитный резонанс, поляризационная спектроскопия монокристаллов. В этой части рассматриваются гемовые белки, цинксодержащие металлоферменты, а также кобальт-, медь-, кадмий-, ртуть-, никель-, и марганецзамещенные карбоксипептидазы. Приведены данные по белкам, связывающим кальций. [c.9]

    К истинным металлоферментам относятся карбоксипептидаза А (2п) нитратредуктазы растений, грибов, бактерий (Ре, Мо), аминоксидаза крови (Си), Ь-глутаматдегидрогеназа (2п), карбоангидраза животных и растений (2п) и др. К металлоферментным комплексам, влияние металла у которых не всегда связано с прямым взаимодействием его с активным центром, относят очень многие ферменты, в частности, многие пептидазы, некоторые дегидрогеназы, фосфатазы, аргиназу, енолазу и др. Следует подчеркнуть, что разделение на истинные металлоферменты и металлоферментные комплексы является в значительной степени условным. [c.70]

    Самым доступным источником ЛАП служат почки свиньи [172]. Молекулярная масса этого фермента больше молекулярной массы карбоксипептидазы и составляет 200 000 [172, 173]. Описан также препарат из хрусталика быка [174, 175]. Детальное изучение ЛАП затруднено неустойчивостью фермента при выделении, присутствием сопутствующих эндопептидаз [17 , 177] и существоваштем множественных молекулярных форм [173, 178]. Ионы Мп + и Mg + стабилизируют и активируют белок, вследствие чего выделение обычно проводят в присутствии одного из этих металлов, чаще всего Mg2+. Зависимость степени активации ЛАП от концентрации Мп2+ [170] хорошо описывается кривой связывания при п=1 (число катионов на молекулу) и /Са=3,3-10 М . На основании этих данных и ингибирующего действия цитрата и ЭДТА ЛАП была недавно отнесена к Mg (Мп)-активируемым или Mg (Мп)-содержащим металлоферментам, хотя данные о наличии в ней этих металлов отсутствуют. [c.555]

    Металлоферменты содержат различные металлы, например лейцин-аминопептидаза — магний и марганец, пероксидаза, сукцинатдегидрогеназа, каталаза, цитохромоксидаза — железо, а-амилаза — кальций, алкогольдегидрогеназа, карбоксипептидаза А — цинк, о-фенолоксидаза, аскорбинатоксидаза — медь и т. д. Прочность связи металла с ферментом зависит от природы металла и от характера функциональных групп, с которыми он связан. [c.244]

    Металлы входят в активный центр металлофермента и участвуют в образовании фермент-субстратного комплекса, образуя координационные связи с субстратом. Возможно, что ион металла играет роль мостика при образовании фермент-субстратного комплекса. Субстрат взаимодействует при этом с металлом по крайней мере двумя группами, расположенными по обе стороны от связи, расщепляемой при ферментативной реакции. В качестве примера можно рассмотреть механизм действия карбоксипептидазы А, специфичной по отношению к С-концевой аминокислоте, имеющей свободную карбоксильную группу. В этом случае в образовании хелатного комплекса принимает участие концевая карбоксильная группа и карбонильный кислород пептидной связи. Металл — цинк, оттягивая на себя электроны, ослабляет пептидную связь. На основании этой гипотезы структура фермент-субстратного комплекса в случае карбокси-лептидазы А может быть представлена следующим образом  [c.245]

    Карбоксипептидаза А является металлоферментом, содержащим один атом цинка она сильно ингибируется хелатообразую-щими соединениями. Цинк можно удалить прп этом фермент оказывается неактивным, но активность его восстанавливается прн добавлении цинка или некоторых других металлов. Важная роль цинка в активном центре постулировалась много лет назад были предложены механизмы гидролиза, которые оказались в хорошем соответствии с результатами последующих рентгеноструктурных исследований фермента и комплексов фермента с ингибиторами. Данные, полученные с помощью химической модификации, свидетельствуют о том, что один из остатков тирозина фермента может участвовать в катализе. [c.318]


Смотреть страницы где упоминается термин Металлоферменты карбоксипептидаза: [c.489]    [c.240]    [c.128]    [c.457]   
Общая химия Биофизическая химия изд 4 (2003) -- [ c.261 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Карбоксипептидаза



© 2025 chem21.info Реклама на сайте