Филамин

Молекула Г-А. имеет глобулярную двухдоменную форму и связана с одной молекулой АТФ, к-рая превращается в аденозиндифосфат при полимеризации Г-А. В бессолевых водных р-рах Г-А. не полимеризуется. В случае добавления КС1 или Mg l2 процесс начинается при концентрации соли соотв. 0,1-0,15 или 0,01 М. Возможность полимеризации Г-А. в организме находится в зависимости от актинсвя-зывающих белков, напр, филамина, актинина. [c.77]

Рис. 11-30. Образуя гибкие сшивки между соседними актиновыми нитями, филамин создает из них трехмерную сеть, обладающую механическими свойствами геля. Каждый димер филамина, если его полностью выпрямить, имеет длину Около 160 нм.

Экстракты, полученные из животных клеток многих типов, образуют гель, если к ним добавить АТР и прогреть до 37 °С. Этот процесс связан со взаимодействием актиновых филаментов и сшивающего белка, например филамина, однако поведение такого геля оказывается более [c.276]

В искусственных смесях из актиновых филаментов, филамина и гельзолина наблюдаются Са -зависимые переходы геля в золь и обратно, однако к сокращению эти смеси не способны и в них не возникают такие потоки, как в богатых актином гелях, получаемых из клеток. Судя по всему, для этого необходим миозин неочищенные актиновые гели, из которых миозин избирательно экстрагирован, теряют сократимость и способность создавать течения. Поэтому можно предполагать, что источником силы для таких движений служит какое-то взаимодействие между актином и миозином. [c.276]

Внутри каждой кишечной микроворсинки находотся жесткий пучок из 20-30 параллельных актиновых филаментов, тянущихся от ее верхушки к основанию, где они погружены в клеточный кортекс. Все филаменты в пучке ориентированы плюс-концами наружу (от клетки) и удерживаются вместе на одинаковых расстояниях друг от друга несколькими актин-связывающими белками, в частности фимбрином и фасцином (рис. 11-35). В отличие от филамина и других сшивающих актиновые филаменты белков, молекулы которых гибки и объединяют филаменты в рыхлую сеть, эти актин-связываюшие. белки относительно невелики и компактны, причем полипептидная цепь такого белка образует два [c.279]

Рис 11-48. Некоторые примеры конкурентных и кооперативных взаимодействий между актин-связывающими белками. Тропомиозин п филамин прочно связываются сатиновыми филаментами, но при )том конкурируют друг с другом. Так как тропомиозин связывается с актиновыми нитями кооперативно, на обширных участках их сети будет преобладать либо тропомиозин, либо филамин. Другие актин-связывающие белки, такие как и актинин или миозин, будут конкурентно вытесняться из специфических участков например, а-актинин in vitro связывается но всей длине очищенных актиновых филаментов, но с такими же филаментами в клетке он связывается относительно слабо - там он находится в основном вблизи нлюс-концов из-за конкуренции с другими белками. Напротив, кооперативные взаимодействия могут усиливать связывание так, тропомиозин, но-видимому, снособствует связыванию миозина. Как полагают, множество подобных взаимодействий между актин-связывающими белками, представленными на рис. 11-47 (и некоторыми другими), обусловливает необычайное многообразие актиновых структур во всех [c.291]

Функция немышечного актина регулируется, по-видимому, несколькими специализированными белками. Профнлин предотвращает полимеризацию С-актина даже в присутствии достаточных концентраций магния и хлористого калия. Филамин способствует образованию сети актиновых микрофиламентов. Тропомиозин усиливает формирование пучков стрессовых фибрилл актина. а-Актинин способствует прикреплению актиновых микрофиламентов к мембранам, субстрату и другим клеточным органеллам. [c.344]

Рис. 10-68. Филамин, образуя гибкие сшивки между соседними актиновыми филаментами, способствует созданию трехмерной сети, обладающей свойствами геля.

Небольшие компактные молекулы таких белков, как фимбрин, могут прочно связывать параллельные актиновые филаменты в плотные пучки (рис. 10-57). Однако не все сшивающие актин белки действуют подобным образом длинные и гибкие молекулы некоторых из них могут связывать актиновые филаменты независимо от взаимной ориентации последних, и в результате создается неупорядоченная трехмерная сеть (рис. 10-68). Два таких белка-а-актинин и филамин-первоначально были выделены из мышечной ткани, но сейчас их близкие аналоги найдены в клетках многих типов. Длинные гибкие молекулы филамина (мол. масса около 250 ООО) имеют тенденцию образовывать в растворе димеры. Каждый мономер имеет участок для связывания с актиновым филаментом, так что димеры филамина идеально приспособлены для формирования узлов трехмерной актиновой сети. а-Актинин выполняет аналогичные функции (рис. 10-69). Даже сравнительно небольшие количества филамина или а-актинина при добавлении их к раствору, содержащему актиновые филаменты, вызывают резкое изменение его физических свойств-вязкая жидкость превращается в плотный гель. [c.119]

В смеси актиновых филаментов, филамина и гельзолина могут происходить Са -зависимые переходы гель золь. Однако в отличие от обогащенных актином клеточных экстрактов эти искусственные системы не способны к сокращению, и в них не возникают направленные потоки. Недостающим компо- [c.119]

Хотя мы еще весьма далеки от детального понимания молекулярной основы движения цитоплазмы, изучение взаимодействия миозина, филамина и гельзолина с актиновыми филаментами дает некоторое представление [c.120]

Актин входит в состав многих клеточных структур и может связываться с целым рядом специфических белков. Жесткие пучки параллельно расположенных актиновых филаментов, скрепленных белковыми сшивками (например, фимбриновыми), имеются в микроворсинках и стереоцилиях, где они выполняют главным образом структурную роль. Пучки актиновых нитей, связанные с короткими биполярными агрегатами молекул немышечного. миозина, встречаются в определенных участках клетки, где нужна сократительная активность, например в сократимом кольце делящейся клетки, в опоясывающих десмосомах у апикальной поверхности эпителиальных клеток, а также в напряженных нитях, характерных для клеток, растущих в монослойной культуре. Менее упорядоченные системы актиновых филаментов содержатся во всей цитоплазме и могут придавать ей свойства геля. Густая сеть таких филаментов образует непосредственно под плазматической мембраной так называемый кортикальный слой. Эта сеть формируется с помощью гибких сшивающих белков, таких как филамин она способна обратимо изменять свои механические свойства в зависи.ности от концентрации ионов Са , что сопровождается повышением или понижение.ы вязкости цитоплазмы эти изменения происходят при участии актин-фрагментирующих белков, таких как гельзолин. Предполагается, что актиновые сети, прикрепленные с помощью специальных белков к плазматической мембране, взаимодействуют с немышечным миозином, обеспечивая подвижность клеточной поверхности, и играют ключевую роль в сложном процессе передвижения всей клетки. [c.120]

Немышечный миозин Немышечный тропомиозин Филамин, а-актинин [c.121]

Гели, состоящие из актина и сшивающих его белков (например, филамина), устойчивы к внезапным воздействиям, но легко деформируются, если к ним приложены медленно и продолжительно действующие силы. [c.199]

A. клеточный кортекс Б. филамин [c.438]

С учетом описанной выше картины сложных и согласованных перестроек цитоскелета рассмотрим результаты биохимического изучения белков тромбоцитов. Кальций стимулирует фосфорилирование легкой цепи миозина [42] и связывание профилина с актином [5]. Кроме того, он подавляет образование а-актининовых сшивок между филаментами [5]. В то же время связывание филамина и тропомиозина с Р-акти-ном нечувствительно к кальцию [5]. На первый взгляд такой характер кальциевой чувствительности перечисленных реакций противоречит тому, что подсказывает интуиция, поскольку активация тромбоцитов сопровождается притоком в них кальция и возрастанием их pH. Некоторые из описанных перестроек цитоскелета можно было бы, однако, объяснить с помощью следующей схемы событий. В покоящихся тромбоцитах актин находится в комплексе с чувствительным к кальцию актин-связывающим белком. Когда концентрация кальция и pH внутри тромбоцита возрастают, профилин вызывает диссоциацию комплекса, и высвободившийся актин начинает полимеризоваться, причем стадия нуклеации осуществляется неким белком, либо нечувствительным к кальцию, либо активным только в присутствии кальция. [c.39]

Согласно рассматриваемой схеме, этот нуклеирующий белок должен присутствовать в меньшем количестве, чем упомянутый ранее белок, связывающий актин. Как только в каких-нибудь растущих филаментах станет больше шести мономеров, к ним сможет присоединиться тропомиозин, и филамин начнет сшивать эти филаменты между собой. А после фосфорилирования легкой цепи миозина с актиновыми филаментами станет способен взаимодействовать и этот белок. [c.40]

Некоторые из событий, постулируемых рассмотренной схемой, могут, как это уже установлено, иметь место в действительности. Так, наблюдаются приток кальция и изменение pH [54]. Профилин связывается с актином в присутствии кальция более прочно и может полимеризоваться на быстро растущем конце актиновых филаментов [5]. Немышечный тропомиозин связывается с шестью актиновыми мономерами в филаменте, а филамин, по-видимому, не взаимодействует с G-актином. Обнаружено также, что в покоящихся тромбоцитах актин находится в агрегатах диаметром 10—20 и длиной 20— 40 нм — слишком больших для того, чтобы быть комплексами актина с профилином. Под действием кальция из таких агрегатов освобождается а-актинин. [c.40]

В фибробластах встречаются и некоторые другие белки, ассоциированные с актином [50] . Миозин находят преимущественно в волокнах натяжения, более или менее в тех же местах, что и тропомиозин он отсутствует в микроотростках клеткй, складках клеточного края и фокальных контактах. Один из немногих белков, распределенных подобно актину, — филамин. Единствен- [c.42]

Высокая степень регулярности строения мышц привлекла внимание к процессу их развития как к модели для изучения путей возникновения пространственной организации. Перераспределение некоторых мышечных белков во время развития мышц прослежено в деталях. Так, а-актинин в развивающихся скелетномышечных клетках расположен сначала так же, как в фибробластах и гладкомышечных клетках, т. е. в виде точечных -скоплений вдоль волокон натяжения, а примерно на четвертый день, когда начинается формирование саркомеров, он обнаруживается в центральных областях г-дисков. На ранних стадиях развития культивируемых мышечных клеток филамин тоже распределен, как в фибробластах, т.е. вдоль волокон натяжения затем он на несколько дней исчезает, а потом появляется на периферии 2-дисков. В период исчезновения филамина происходит переключение его экспрессии на ранних стадиях синтезируется белок, сходный с филамином фибробластов и гладких мышц или даже идентичный ему, а тот белок, который появляется позднее и локализуется на периферии 2-дисков, является уже другой, отличающейся по своим биохимическим свойствам формой филамина [81]. Десмин не обнаруживается в мышечных клетках до тех пор, пока они не перестают делиться и не начинают экспрессировать специфические мышечные белки. В одноядерных миобластах десмин образуется лишь в небольшом количестве, синтез его происходит главным образом в многоядерных мышечных трубках. В течение первых нескольких дней после начала его экспрессии десмин выявляется в мышечных клетках в виде системы филаментов, сходной, например, с сетью [c.52]

Белки, сшивающие нити актина. Эта группа очень обширна и разнообразна. Филамин состоит из 2 мономеров с мол. массой 250 000—280000. Каждый из мономеров представляет собой длинную гибкую молекулу, содержащую на К-конце актинсвя-зываюший цен1р ( головку ), а на С-конце — липкий участок, обеспечивающий димеризацию 2 мономеров (рис. 109). [c.197]

Вследствие своей большой длины и гибкости шарнирного участка филамин может обеспечивать достаточно свободное перемещение сшитых им нитей актина друг относительно друга. Сшитые филамином нити актина могут формировать довольно подвижный гель. [c.198]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.375 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.344 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.344 ]

Цитоскелет Архитектура и хореография клетки (1987) -- [ c.15 , c.30 , c.38 , c.40 , c.42 , c.43 , c.52 ]

Мышечные ткани (2001) -- [ c.197 , c.223 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.375 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология