Ферменты компартментация

Рис. 8-68. Компартментация аппарата Гольджи. По мерс продвижения сквозь тесно сгруппированные цистерны стопки Гольджи белки претерпевают ковалентные модификации. Транс-сеть Гольджи (ТОК) представляет собой трубчатый ретикулум, который работает прежде всего как ориентировочный пункт. Локализацию каждой изображенной здесь ступени пропессинга удалось определить, сочетая различные методы, включая субфракционирование мембран аппарата Г ольджи и электронную микроскопию после окраски антителами к некоторым ферментам процессинга.

Механизмы первого типа (так называемая компартментация) более распространены у эукариот (см. гл. 2) в связи с локализацией ферментов в субклеточных органеллах митохондриях, лизосо-мах и т.д. Однако и в клетках прокариот возможны определенные виды компартментации [c.98]

Эукариотные и прокариотные клетки имеют пространственные отсеки , в которых локализована часть их ферментативного аппарата. Так, у грамотрицательных бактерий некоторые гидро-лазы локализованы в периплазматическом пространстве (между внешней и цитоплазматической мембранами). Эти обстоятельства создают возможность регуляции ферментативной активности путем управления скоростью проникновения в отсек субстрата или выхода из него фермента (компартментация). [c.51]

Количество активного ауксина в любой части растения зависит от нескольких факторов от уровня синтеза ауксина в верхушке стебля, доли транспортируемого гормона, его компартментации в клетках и, наконец, от количества ауксина, подвергшегося распаду или метаболизировавшегося другими путями. Известно, что ауксин под действием фермента ИУК-оксидазы превращается в неактивный продукт — 3-метиленоксиндол (см. рис. 9.3). Некоторые ткани в растении, особенно в корне, чрезвычайно активно разрушают ауксин этим путем. Имеют место также разные реакции конъюгации ауксина с другими молеку- [c.272]

Нейрональная мембрана, рассматриваемая как цитоплазматическая мембрана, несет в клетке не только пассивную структурную функцию. Она служит барьером для поддержания внутриклеточного состава и функций клетки (ионы, электрический потенциал, метаболиты) и для ее компартментации (клеточные органеллы, везикулы нейромедиаторов), играет активную (ионные насосы, ферменты) и пассивную (ионные каналы, высвобождение медиатора) роли при передаче нервного импульса. Она обладает специфическими характеристиками, необходимыми для развития нервной системы и установления синаптических связей (клеточная адгезия и узнавание). Она проводит также межклеточные сигналы (гормоны, медиаторы, лекарства). [c.88]

Разобщение, или компартментация, в свое время отмечалась для сахаров, катехинов и ферментов, их расщепляющих (Запрометов, Курсанов, 1958 Курсанов и др., 1964). В этом случае экзогенно вводимые соединения попадают не в те метаболические центры, которые присущи целому растению, и подвергаются неестественно быстрым превращениям. [c.207]

У синтетических ауксинов, используемых для регулирования роста и развития растений, способность к перемещению связана с их активностью. Как правило, синтетические соединения, эффективно стимулирующие рост, обладают также и способностью к полярному транспорту. Это означает, что некоторая часть молекулы ауксина, ответственная за его действие, отвечает и за его связывание со специфическими участками транспортного белка. Когда мы измеряем контролируемый ауксином рост стебля, мы всегда находим, что скорость роста коррелирует не с общим содержанием ауксина, а с тем его количеством, которое способно к диффузии и выделяется из стебля, если его обрезать и поместить срезом на блок агара. Это свидетельствует о том, что не весь ауксин в клетке оказывает стимулирующее влияние на рост. Вероятно, рост контролируется ауксином, содержащимся в определенной части клетки, например в цитоплазме. Именно этот ауксин и доступен для транспортировки. Однако значительное количество ауксина может быть сосредоточено в других частях клетки, таких, как вакуоль, что делает его недоступным для транспортировки И неспособным оказывать влияние нарост тем не менее если мы экстрагируем ткань растворителями и измерим в экстракте количество ауксина, то при этом будет учтен и неподвижный ауксин, что приведет к неправильной оценке действительной локализации различных форм ауксина в изучаемых клетках. Этот феномен компартментации имеет большое значение для всей физиологии часто локализация того или иного соединения или фермента важнее, чем его общее содержание. Такое правило почти наверняка применимо не только к ауксину, но и ко всем другим гормонам. [c.272]

Регуляция метаболизма осуществляется различными путями. Количество некоторых лимитирующих ферментов контролируется скоростью синтеза и распада белка. Кроме того, каталитическая активность ряда ферментов регулируется аллостерическими взаимодействиями (как при ингибировании по принципу обратной связи) и ковалентными модификациями. Компартментация и разобщение путей биосинтеза и расщепления также вносят определенный вклад в регуляцию обмена веществ. Энергетический заряд, зависящий от относительных количеств АТР, ADP и АМР, также участвует в механизмах регуляции. Высокий энергетический заряд ингибирует процессы, связанные с генерированием АТР (катаболиче-ские пути), но стимулирует использование АТР (анаболические пути). [c.21]

Онтогенетические реакции, такие как инициация цветения, прорастание семян и деэтиоляция, несомненно, связаны с радикальными сдвигами в химизме, структуре и функции растительных клеток. Эти сдвиги в свою очередь зависят от изменения активности многих ферментов, а также от синтеза новых ферментов. Так как ферменты представляют собой белки и их синтез определяется процессами трансляции и транскрипции, состояние фи- тохрома должно влиять или на ка-кой-то один из этих процессов, или на оба. Мы не знаем, как фитохром осуществляет это влияние. Он мог бы связываться с ядерным хроматином, оказывая таким образом прямое воздействие на синтез РНК и белка его влияние могло бы быть и более тонким, возможно, связанным с изменениями в компартментации ионов внутри клетки и как следствие — в ч интезе белка. Однако контроль белкового синтеза — не единственный способ действия фитохрома, так как многие регулируемые фитохромом процессы не зависят от синтеза белка и осуществляются слишком быстро. [c.352]

Основой дифференциации метаболических процессов в клетке является компартмеитация. В протопласте существуют дифференцированные специализированные участки, различающиеся по степени активности содержащихся в иих химических метаболитов и ферментов, которые регулируют их превращения. Эти, участки, или отсеки, называются ко м п а р т м ей т а м и. Клеточные мембраны выполняют функцию расчленения биохимических процессов, разделения их между различными компонентами протопласта и пространственного размещения в объеме клетки фондов метаболитов и ферментов, т. е.. обусловливают явление компартментации. [c.89]

Пространственное распределение и клеточная компартментация ферментов, субстратов и кофакторов (см. гл. 2) имеют кардинальное значение. Например, в клетках печени ферменты гликолиза локализованы в цитоплазме, а ферменты цикла лимонной кислоты — в митохондриях. [c.71]

Объединение всех ферментов рассматриваемого метаболического пути в единый полиферментный комплекс обеспечивает его высокую эффективность и устраняет конкуренцию других процессов, в результате достигается эффект компартментации данного пути в клетке без участия дополнительных барьеров проницаемости. [c.234]

Компартментация метаболитов мембранной системой "экономит" растворитель в клетке (Хочачка, Сомеро, 1977). Из-за содержания в клетке большого количества различных молекул емкость внутриклеточной водной среды ограничена, поэтому многие ферменты в клетке находятся не в свободном состоянии, а иммобилизованы на мембранах. Со своим субстратом контактирует только активный центр фермента. В результате возрастает надежность функционирования муль-тиферментных комплексов. Встроенные в определенной последовательности в мембраны они участвуют в цепях последовательных превращений метаболитов. Примером могут служить электронтранспортные цепи в мембранах хлоропластов и митохондрий. [c.22]

Важным способом регуляции ферментативной активности являетсялщаисформация.и1ашнтнвЦ. формы фермента (зимо-гена) в активную форму. Это достигается разрушением некоторых ковалентных связей с помощью протеаз, восстанови лением дисульфидных групп, фосфорилированием протеинкина-зами за счет АТР или ассоциацией неактивных субъединиц. Потенциально активные ферменты могут не функционировать из-за их компартментации, например, в лизосомах, причем освобождению лизосомных гидролаз способствуют кислые значения pH, свободнорадикальное окисление мембранных липидов и некоторые жирорастворимые витамины и стероиды. Инактивация ферментов осуществляется путем их связывания специфическими ингибиторами белковой природы, а также разрушения протеиназами. [c.33]

Для того чтобы исследовать метаболизм углерода, транспорт метаболитов в хлоропластах и компартментацию ферментов в клетке (чему посвящена большая часть этой книги), необходимо прежде всего получить изолированные хлоропласты, которые при этом должны быть интактными, в достаточной степени очищенными от других субклеточных структур и биохимически активными. В некоторых случаях требуется очеиь высокая степень очистки хлоропластов (иапример, для установления локализации тех ферментов, которые присутствуют только в очень небольших количествах), поэтому может оказаться, что гораздо вал<иее освободиться от каких бы то ни было примесей н загрязнений, чем получить хлоропласты, способные осуществлять фотосинтез с очень высокой скоростью. При других обстоятельствах можно поступиться степенью очистки ради сохранения максимального уровня активности, ио наличие примеси цитоплазматических ферментов в препарате может очень усложнить интерпретацию полученных результатов (гл. 8). К тому же важно ие забывать два обстоятельства, которые часто упускают из виду, несмотря на то что это само собой разумеется. Во-первых, абсолютно невозможно получить хорошие хлоропласты из плохого исходного материала (см. разд. А.З). Во-вторых, хорошие хлоропласты будут работать хорошо только тогда, когда с ними будут правильно обращаться. Если оглянуться назад, то станет совершенно ясно, что после того, как в начале 60-х годов в практику были снова введены приемы Хилла, использовавшего в качестве осмотически активного вещества сахара, в плане улучшения методики выделения хлоропластов было сделано очеиь мало, если, конечно, ие считать предварительного получения протопластов (см. разд. А.5). Все последующие улучшения методики, способствующие получению более активных хлоропластов, касались главным образом методики определения активности, и в частности были связаны с введением в среду неорганического пирофосфата (разд. 8.14). [c.543]

При исследовании внутриклеточной локализации ферментов в клетках мезофилла ферментативное разрушение клеток дает ряд преимуществ. Во-первых, устраняются митохондрии, микротельца и такие потенциальные источники посторонних ферментов, как проводящие и эппдермальиая ткани. Во-вто-рых, можно получить высокое процентное содержание иитакт-ных органелл. А это несомненное преимущество, когда надо выяснить внутриклеточную компартментацию ферментов. Прп механическом разрушении более вероятны такие явления, как агрегация органелл, неспецифическое связывание растворимых ферментов с органеллами и формирование комплексов между белками и таннинами. Вероятность такого рода событий намного уменьш ается, если используют готовые протопласты. [c.556]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология