Трансферрины система

Последние отделяются от аппарата Гольджи, перемещаются к цитоплазматической мембране, ассоциируются с ней, и инсулин секретируется в кровяное русло. Скорость секреции гормона определяется концентрацией глюкозы и ионов Са в крови. Адреналин подавляет освобождение инсулина, а такие гормоны, как ТТГ и АКТГ, напротив, способствуют его секреции. В крови инсулин находится в двух формах свободной и связанной с белками, преимущественно с трансферрином и а,-глобулином. Время полужизни инсулина составляет около пяти минут, причем распад начинается в крови, так как в эритроцитах имеются инсулиновые рецепторы и довольно активная инсулин-деградирующая система. [c.165]

При изучении системы трансферрин — кональбумин у домашней птицы было показано, что железосвязывающие белки могут синтезироваться во многих тканях и что ген трансферрина может определять синтез различных форм белка в разных тканях. У цыплят описана гетерогенная популяция железосвязывающих белков, подобная той, которая наблюдается при сравнении белков сыворотки крови и СМЖ у человека [60]. Трансферрин сыворотки курицы и кональбумин яичного белка сходны по иммунологическим свойствам и аминокислотному составу. Оба белка образуют аналогичные продукты после обработки трипсином и химотрипсином, и тот и другой содержат аланин в качестве N-концевой аминокислоты. Генетически обусловленный полиморфизм трансферрина сыворотки цыпленка отражается в соответствующем полиморфизме кональбумина яичного белка [69]. Генетические вариации трансферрина сыворотки птиц были описаны Мюллером и сотр. [70]. Вильямс [60] показал, что обработка нейраминидазой не оказывает влияния на электрофоретическую подвижность кональбумина в крахмальном геле. Однако тот же фермент уменьшает подвижность двух компонентов трансферрина сыворотки цыпленка, образуя компоненты, соответствующие по подвижности компонентам кональбумина. Это позволило автору предположить, что трансферрин и кональбумин отличаются только по содержанию сиаловой кислоты в углеводных простетических группах. Основываясь на данных, полученных в опытах по включению меченых аминокислот в кональбумин в срезах яйцеводов, тот же автор [60] постулировал, что ген трансферрина у птиц определяет синтез как трансферрина (в печени), так и кональбумина (в яйцеводах). [c.126]

Трансферрины (сидерофилины) — группа сложных белков, полученных из разных источников и характеризующихся способностью специфично, прочно и обратимо связывать ионы железа Fe (III) и других переходных металлов. Наиболее подробно из этой группы белков изучен трансферрин сыворотки крови. Функция трансферрина заключается в транспорте ионов железа в ретикулоциты, в которых осуществляется биосинтез гемоглобина. Система трансферрин—ретикулоцит считается весьма перспективной для изучения взаимодействия металла с белком и белковой молекулы с клеткой. [c.85]

В кровеносной системе имеются и некоторые другие белки, обеспечивающие транспорт определенных компонентов по организму, например трансферрин, являющийся переносчиком ионов железа, и церулоплазмип — переносчик ионов меди. [c.36]

Трансферрины (сидерофилины) — группа белков из разнообразных источников, характеризующихся способностью специфично, прочно и обратимо связывать ионы Ре(П1) и ионы других переходных металлов. Функция сывороточного трансферрина, который наиболее подробно изучен, состоит в том, чтобы транспортировать ион железа в кровь и направлять его к ретикулоцитам, которым он нужен для биосинтеза гемоглобина. Система трансферрин — ретикулоцит до сих пор является уникальной для изучения взаимодействия металла с белком и белка с клеткой. [c.357]

Паркер и сотр. [72] в предварительных опытах показали, что восстановление и алкилирование дисульфидных связей в трансферрине по методу Крестфилда и сотр. [73] не вызывают диссоциации трансферрина на субъединицы. Это было доказано с помощью ультрацентрифугирования, методом седиментационного равновесия, с помощью гель-фильтрации на сефадексе Г-75, а также методом электрофореза на крахмальном геле в различных буферных системах (формиатный буфер pH 2,8, фосфатно-цитратный буфер pH 5,6 и боратный буфер pH 9,0) в присутствии мочевины. Кроме того, при определении N-концевых аминокислот в трансферрине динитрофениль-ным методом Сэнджера [74] и цианатным методом Старка и Смита [75] был обнаружен только один остаток валина при расчете на молекулярный вес 83 ООО, что согласуется с ранее опубликованной величиной молекулярного веса [76, 76а]. На основании описанных данных молекулу трансферрина можно представить в виде одной полипептидной цепи, содержащей примерно 750 аминокислот, и, следовательно, трансферрин является самым крупным из белков плазмы, который не был диссоциирован на субъединицы. [c.128]

Варианты трансферрина встречаются довольно редко, поэтому точный тип наследования трансферрина еще не ясен, однако имеются данные, позволяющие выдвинуть наиболее простую гипотезу о наличии аутосомной системы множественных аллелей при отсутствии доминирования. Неполное доказательство такого типа наследования было получено для вариантов Вьае [90] Во-1 [91] В1 [92] В1-2 [93] Вг [85, [c.131]

Рис. 6. Полиморфизм трансферрина обезьян шимпанзе и макак-резусов. Электрофорез на крахмальном геле. Окрашивание амидочерным (а) и авторадиография (б). В семи сыворотках макак-резусов и трех сыворотках шимпанзе можно обнаружить восемь известных молекулярных видов трансферрина макак-резусов и четыре известных вида трансферрина шимпанзе. Трансферрин человека -- трансферрин фенотипа СС. Трансферрин макак-резусов помечен по системе Гудмана и Поулика [118], а трансферрин шимпанзе — по системе Бойера и Янга [107].

Авторадиография после электрофореза на крахмальном геле. а, Ь, с — относительная концентрация фермента О, 2 и 100 соответственно, а — сравнение четырех фенотипов трансферрина человека б — сравнение трансферринов макак-резусов, циномолгус, человека н шимпанзе использованы фенотипы, гомозиготные по трансферрину Ь — сравнение пяти фенотипов трансферрина крупного рогатого скота. Фенотипы помечены по системе Смитиса [c.134]

Пастевка и др. [974] определяли подвижность компонентов трех основных типов гаптоглобина с помощью дпск-электрофо-реза в полиакриламидном геле, используя в качестве стандарта трансферрин С. Эти авторы пытались идентифицировать фенотип Нр в анализируемых сыворотках по характеру расположения белковых зон на электрофореграмме после их окрашивания амидовым черным. Феррис и др, [378] анализировали комплексы гаптоглобин — гемоглобин методом вертикального электрофореза в пластине 7%-ного полиакриламидного геля с буферной системой трис-борат-ЭДТА (pH 8,3—8,4). Шеридан и др. [1178] для разделения комплексов гемоглобин — гаптоглобин применяли электрофорез в непрерывном вогнутом градиенте концентрации геля. Такая методика лучше, чем другие, обеспечивает разделение полимерных форм, особенно в зоне высокополимерных комплексов. [c.342]

Наиболее часто для определения фенотипа трансферрина используют электрофорез в крахмальном геле. Разделение проводят в боратном буфере Смитиса [1199] или в неоднородной трис-цитратной системе Паулика [1028]. Для установления фенотипа трансферринов животных применяют и другие буферные системы, в частности систему Аштона и Брейдена [65]. Спунер и Бакстер [1221] использовали буфер трис-какодиловая кислота (pH 7,45). Кроме того, с этой целью проводят электрофорез в полиакриламидном геле в трис-глициновом буфере при pH 8,8 [960] или при pH 9,3 [1275]. Наличие в сыворотке человека того или иного вариантного трансферрина обнаруживают также с помощью электрофореза в агаровом геле [630], а для подтверждения полученных результатов осуществляют во втором направлении иммуноэлектрофорез [424]. Однако в этом случае картина оказывается менее четкой, чем при электрофорезе в крахмальном или полиакриламидном геле. В последнее время стали применять другой подход вначале сыворотку подвергают изоэлектрофокусированию в геле из специальной марки агарозы (лишенной электроэндосмоса), а затем проводят электрофорез в геле, содержащем антитела [492, 631]. [c.346]

Гуморальные факторы неспецифической резистентности состоят из разнообразных белков, содержащихся в крови и жидкостях организма. К ним относятся белки системы комплемента, интерферон, трансферрин, р-лизины, белок пропердин, фиб-ронектин и др. [c.137]

Белки системы комплемента обычно неактивны, но приобретают активность в результате последовательной активации и взаимодействия компонентов комплемента. Интерферон оказы-вает иммуномодулирующий, пролиферативный эффект и вызывает в клетке, инфицированной вирусом, состояние противовирусной резистентности. р-Лизины вырабатываются тромбоцитами и обладают бактерицидным действием. Трансферрин конкурирует с микроорганизмами за необходимые для них метаболиты, без которых юзбудители не могут размножаться. Белок пропердин участвует в активации комплемента и других реакциях. Сывороточные ингибиторы крови, например р-ингибиторы (р-липопротеины), инактивируют многие вирусы в результате неспецифической блокады их поверхности. [c.138]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология