Аминокислоты кислотные

Как видно из общей формулы, аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала К, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с а-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все а-амино- и а-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом своп специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функции, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью. [c.34]

I Строение аминокислот Кислотно-основные свойства 866 [c.12]

Одновременное присутствие в молекуле аминокислоты кислотной и основной групп приводит к внутримолекулярной нейтрализации. Учитывая это, свободные аминокислоты правильнее представлять себе в виде внутренних солей типа [c.395]

Катализаторами (Е. А. Шилов и сотрудники) могут также служить амины и аминокислоты. Кислотно-основной катализ делят на общий и специфический . Термин общий относят к реакциям, в которых активны все кислоты и основания, находящиеся в растворе, а специфический — к реакциям, ускоряемым только ионами Н3О+ и ОН-. Механизмы реакций в обоих случаях сходны, но в общем катализе наиболее медленной стадией считается присоединение протона и скорость реакции в целом пропорциональна общей концентрации частиц, отдающих протоны, т. е. общей концентрации кислотных катализаторов в растворе. Если же медленной стадией является превращение продукта присоединения протона к субстрату, то скорость реакции будет пропорциональна концентрации Н3О+ и не будет зависеть от концентрации кислоты. Обозначив кислоту НА и субстрат 5, можем написать [c.355]

При использовании высокоактивного щтамма продуцента стрептомицина фракция основных аминокислот кислотного гидролизата белка сои более благоприятно влияет на биосинтез стрептомицина, чем фракция моноаминокислот (по Егорову, 1959) [c.236]

Удобнее использовать реакщ1ю эфиров галогенкарбоновых кислот с фтальимидом калия с последующим расщеплением получающейся фталил-аминокислоты кислотным гидролизом или гидразинолизом (синтез Габриэля). В качестве реагента аминолиза применяют также уротропин (Хиль-ман, 1948 г.). [c.42]

В зависимости от строения радикала К аминокислоты подразделяют на следующие группы (табл. 3.3.1) алифатические аминокислоты, алифатические оксиаминокислоты, серусодержащие аминокислоты, дикарбоновые аминокислоты (аминокислоты кислотного характера), диаминокарбоновые кислоты (аминокислоты основного характера), жирио-ароматические аминокислоты, гетероциклические аминокислоты и ими-покислоты. [c.650]

Подобно аминокислотам, белки сочетают в себе как кислотные, так и основные свойства. Являясь амфотерными полиэлектролитами, белки тем не менее существенно отличаются от свободных аминокислот, кислотно-основные свойства которых обусловлены а-амино- и а-карбоксильными группами. В белках основной вклад в формирование кислотно-основных свойств вносят заряженные радикалы аминокислотных остатков, расположенные на поверхности белковой глобулы. Основные свойства белков связаны с такими аминокислотами, как аргинин, лизин или гистидин, а кислые — с аспарагиновой и глутаминовой аминокислотами. Что касается а-аминных и а-кар-боксильных групп аминокислот, то их ионизация не имеет существенного значения, так как подавляющее их число участвует в образовании пептидных связей. Кривые титрования белков достаточно сложны для интерпретации. Это связано, во-первых, с наличием большого числа титруемых групп, а также с тем, что рА для каждой титруемой группы в белке может существенно отличаться от таковой в аминокислоте. Это связано с электростатическими взаимодействиями между ионизированными группами белка, наличием близко расположенных гидрофобных остатков, а также влиянием водородных связей. [c.52]

Некоторые фенолы, содержащие сильные электроноакцепторные группы, например пикриновая кислота, альдегиды фенольного ряда [277] и оксиметиленкетопы, обладают сильнокислыми свойствами, сравнимыми со свойствами карбоновых кислот присутствие некоторых других групп (например, — SO3H) также придает молекуле кислотные свойства. В карбоновых кислотах, содержащих основные группы (например, в аминокислотах), кислотность карбоксильной группы часто уменьшается однако для соединений, содержащих первичную или вторичную аминогруппу, ацетилирование может привести к восстановлению нормальных свойств карбоксильной группы. Подобные соединения после реакции с формальдегидом также титруются как кислоты [348]. Влияние окружения на кислотность уже обсуждалось (см. кн. I гл. 6). [c.27]

Суммированные выше аналитические данные получены хотя и тремя исследователями, но в одной и той же лаборатории. Поэтому они имеют скорее сравнительное, чем абсолютное значение. Только один препарат белка, выделенный в одном случае при инфантильном амавротическо.м идиотизме, резко отличается от остальных по аномально низкому содержанию лизина. Белки мозга здорового человека, обезьяны, овцы, крысы и быка, повидимому, мало отличаются друг от друга по содержанию основных аминокислот (кислотный гидролиз). [c.78]

Для идентификации аминокислотного состава белка, т. е. для количественного определения аминокислотных остатков в его полипептидной цепи, применяют аминокислотный анализ. Для этого пептид или белок подвергают предварительному кислотному гидролизу до составляющих его аминокислот. Кислотный гидролиз благодаря его простоте, точности и удовлетворительной воспроизводимости обычно оказывается предпоч- [c.56]