Кислотность аминокислот

Как было уже указано, для расщепления белков применяют большей частью кислотный гидролиз (концентрированной соляной и серной кислотами), реже щелочной гидролиз, причем в обоих случаях образуются аминокислоты. Очень действенным является ферментативное расщепление белков. Ферменты животного организма, способные гидролизовать белки, подразделяются на три группы [c.398]

Отсюда следует, что существует такое значение кислотности среды (pH), при котором аминокислота в растворе находится в виде цвиттер-иона, т. е. суммарный заряд молекулы равен нулю. Значение pH, при котором это имеет место вследствие определенного положения протона в молекуле), называется изоионной точкой (p/ ). Точно так же, если при определенных экспериментальных условиях молекула не несет электрического заряда (например, не обладает электрофоретической подвижностью), значение pH, при котором это происходит, называется изоэлектрической точкой (р/е). Для водных растворов аминокислот [c.32]

Протон, освобождающийся при диссоциации карбоксильной группы какой-либо а-аминокислоты, связывается ее аминогруппой, и в результате внутримолекулярной нейтрализации кислотной и основной групп образуются биполярные ионы, или цвиттерионы [c.350]

Какие свойства проявляют эфиры аминокислот нейтральные, кислотные или основные Напишите уравнения реакций, характеризующие эти свойства этилового эфира глицина. [c.100]

Теоретическое пояснение. Белки построены из аминокислот, которые содержат как кислотную — СООН, так и основную группы — МНо, и поэтому обладают амфотерными свойствами. В водных растворах возможны равновесия [c.219]

Расположение, или последовательность, аминокислот вдоль белковой цепи определяет первичную структуру белка. Первичная структура ответственна за неповторимую индивидуальность белка. Замена хотя бы одной аминокислоты может привести к изменению биохимических свойств белка. Например, серповидноклеточная анемия представляет собой генетическое (наследственное) заболевание, вызываемое единственной ошибкой в построении белковой цепи гемоглобина. Эта белковая цепь содержит 146 аминокислот. Первые семь аминокислот в нормальной цепи-валин, гистидин, лейцин, треонин, пролин, глутаминовая кислота и снова глутаминовая кислота. У человека, страдающего серповидноклеточной анемией, шестая аминокислота в этой цепи-валин, а не глутаминовая кислота. Замещение всего одной аминокислоты с кислотной функциональной группой в боковой цепи на аминокислоту с углеводородной боковой цепью настолько изменяет растворимость гемоглобина, что в конечном итоге приводит к нарушению нормального кровообращения (см. также разд. 12.8, ч. 1). [c.448]

При кислотном гидролизе в оптимальных условиях происходит исчерпывающий распад полипептидной цепи до элементарных аминокислот. [c.359]

Электролитическое разделение основных нейтральных и кислотных аминокислот в белковых гидролизатах [284]. [c.220]

Турба и др. (1943) использовали для разделения нейтральных аминокислот различия в их изоэлектрических точках. Нейтральные аминокислоты по положению их изоэлектрических точек можно расположить в ряд цистин (pH 5,0), серия (5,5), метионин (5,82), лейцин (5,88), валин (5,89), глицин (6,05), аланин (6,11), пролин (6,13). Цистин, имеющий самое низкое значение изоэлектрической точки, адсорбируется в колонке окиси алюминия в слегка подкисленной уксусной кислотой водноспиртовой среде значительно сильнее других компонентов и поэтому может быть количественно от них отделен. Далее к раствору добавляется формальдегид, который, по предположению авторов, значительно повышает кислотность аминокислот, в особенности серина и глицина, благодаря чему последние можно отделить на колонке анионообменной окиси алюминия. Из оставшихся аминокислот формальдегид удаляется и pH раствора доводится до 5,5. Этот раствор затем пропускается через колонку отбеливающей земли — флоридина, на которой происходит отделение основных аминокислот — аланина и пролина и от более кислых компонентов — лейцина, валина и метионина. Последние можно разделить при помощи активированного угля. [c.126]

Белки состоят из аминокислот, боковые цепи которых могут содержать кислотные п основные группы. Для многих белков концентрации групп составляют приблизительно 1 ммоль на 1 г белка. Кроме того, пептидные связи в структуре белка являются достаточно полярными и способны действовать как слабые кислоты и основания [111]. В результате свойства белков очень сильно зависят от pH среды, В частности, от pH среды сильно зависит активность фермента. Дополнительные осложнения вносят кислотные и основные группы, которые могут присоединиться к простетической группе фермента. [c.564]

Три важных фактора — индуктивный эффект, эффект поля и резонансный эффект — могут сильно влиять на поведение органических кислот и оснований, включая и биологически важные а-аминокислоты. В водном растворе, обычной среде нротекания биологических реакций, эти эффекты обусловливают большое разнообразие свойств, так что процессы диссоциации могут происходить во всем диапазоне pH. Это вал<но, потому что белки, построенные из аминокислот, в зависимости от своего аминокислотного состава могут принимать участие в кислотно-основных превращениях. Действительно, в упрощенном виде диссоциацию аминокислот можно рассматривать как миниатюрную модель диссоциации белка. В биохимических реакциях важные функции выполняют белки, и аналогия с аминокислотами может слу кить основой для понимания процессов передачи протонов. Однако такая модель слишком упрощена. Она не учитывает кооперативные взаимодействия. Например, как поведет себя лизин при диссоциации под действием линейно-расположенных положительно заряженных аминокислотных остатков, входящих в состав белка Далее, каким образом близко расположенная гидрофобная область белковой молекулы (т. е. область с более Ш13-кой диэлектрической проницаемостью) влияет на ее диссоциацию в данном химическом процессе То, что в этом случае можно ожидать значительных изменений, видно из поведения глицина при диссоциации в среде с низкой диэлектрической проницаемостью например, в 95%-ном этаноле (рКа карбоксильной группы глицина равен 3,8, а аминогруппы 10,0). Можно было бы подумать, что в этом случае но кислотности глицин близок к уксусной кислоте, но это не так, поскольку для последней р/( равен 7,1. [c.42]

Значения рК характеризуют кислотность аминокислот. Благодаря -/-эффекту аммонийной группы глицин pK = 2,34) обладает более высокой кислотностью, чем уксусная кислота .рК = 4,76). Этот эффект уменьшается с увеличением расстояния между амино- и карбоксильной группами для /3-аланина pK = 3,6, для 6-аминогексановой кислоты рКу = 4,43. [c.32]

Более низкие (по сравнению с незамещёнными карбоновыми кислотами) значения pH, характеризующие кислотность аминокислот, отражают электроноакцепторное влияние аминогруппы (-1-эффект), Ан шогичным образом основность а шнокислот понижена по сравнению с аминами вследствие отрицательного 1-эффекта карбоксильной группы. Расположение и СОО при одном и том же атоме углерода приводит к тому, что аммониевая группировка снижает основные свойства карбоксилат-аниона вследствие делокализации отрицательного заряда, а потеря протона группой уменьшает это влияние, так как -1-эффект аминогруппы много меньше -I-эффекта аммониевого азота. [c.42]

Готовят стандартную смесь, содержащую 10 нмолей каждой аминокислоты. В систему ввода прибора [например, Isota hop-hor фирмы LKB (Bromma)], снабженного термическим и УФ-детектором, вводят 1—10 мкл раствора. Нейтральные и кислотные аминокислоты в щелочной среде разделяются в виде отрицательных ионов. Лизин и аргинин в системе, содержащей Ва + в качестве ведущего иона, разделяются в виде катионов. Длина [c.337]

Амфотерные свойства проявляются у всех аминокислот, однако каждая аминокислота характеризуется индивидуальными особенн<>стями, зависящилш от природы радикала Н. Степень кислотности аминокислоты выражается отрицательным логарифмом кажущейся константы диссоциации К1 — рК [c.6]

В опытах Теорелла и Акессона перед электролизом все ионы хлора удалялись и замещались ионами сульфата, так как хлор, выделявшийся на аноде, разрушал кислые аминокислоты, собирающиеся в анодной камере. Теорелл и Акессон работали с очень малыми количествами вещества (20—30 мг белка) с ошибкой опыта около 1%, если применялась хорошая мембрана и еслн опыт повторялся как в отношении анолита, так п католита. С указанно точностью были получены данные для четырех фракций анодной, нейтральной, основной и амидного азота. Таким образом, кислотные аминокислоты количественно переносились в анодную камеру. [c.249]

Восемь аминокислот объединены в группу неполярных или гидрофобных (т. е. отталкивающих воду). Обратите внимание на то, что одна из них-пролин-в структурном отношении существенно отличается от 19 остальных аминокислот. Из двенадцати полярных или гидрофильных аминокислот (образующих энергетически выгодные контакты с молекулами воды) семь при физиологических значениях pH электрически нейтральны, три аминокислоты являются основными и, следовательно, склонны нести избыточный положительный заряд, а две другие-кислотными (склонны нести отрицательный заряд). В боковых цепях обеих кислотных аминокислот (аспарагиновой и глутаминовой) находится карбоксиль- [c.21]

В данном случае и кислотные, и основные функции определяются свойствами одной и той же группы ОН . Но существуют ам-фолиты и другого типа. Их кислотные и основные свойства определяются нал 1чием двух различных функциональных групп. Наиболее характерным примером соединений подобного типа М01 ут служить аминокислоты ЫНгНСООН. Аминокислоты входят и состав белков, поэтому исследование последних невозможно без учета явлений, обусловленных амфотерными свойствами аминокислот. [c.509]

Изучение состава азотсодержащих веществ различных нефтей показало, что азот находится в них в виде соединений, обладающих основным, нейтральным или кислым характером. К числу азотистых соединений основного характера относятся пиперидин, пиридин и хинолин к нейтральным — бензпиррол, или индол, и карбазол 1 кислотным — пиррол и др. Реагируя со щелочными металлами, азотистые соединения образуют соответствующие соли. Особое место среди азотистых соединений нефтей занимают порфирины. Это комплексы из соединений азота с высокомолекулярными углеводородами, включающие металлы — ванадий и никель. Доказано наличие в нефтях кислых и основных порфиринов. В числе прочих азотистых соединений нефтей следует назвать аминокислоты и аммонийные соли. Они интересны как добавки, способные повышать адгезионные свойства битумов. [c.30]

Реа ция сильно экзо-термична (—АЯ° = 235 кДж/моль), а ее скорость растет с повышением кислотности и температуры. С кислотами, содержащими воду, происходит нежелательный процесс гидролиза оксимов в кетоны и лактамов в аминокислоты. При этом воду (4—5%) вводят в смесь с сырым оксимом это требует применения 20%-него олеума в таком количестве, чтобы обеспечить в пере-группи1)ованном продукте содержание избыточного 50з около [c.565]

Кислоты и их производные. В случае ациклических моно- и днкарбоновых кислот атом углерода карбоксильной группы, обозначаемой окончанием -овая к-та, включается в главную цепь и получает номер 1. Все поликарбоновые, а также циклические моно- и дикарбоновые кислоты (карбоксильная группа связана непосредственно с кольцом) в названии имеют окончание -карбоновая к-та, причем атом, несущий кислотную функцию, получает минимальный номер. Сохранены следующие тривиальные названия Муравьиная к-та, Уксусная к-та. Щавелевая к-та, Мале новая к-та. Бензойная к-та. Угольная к-та. Все прочие карбоновые кислоты (в том числе окси- и аминокислоты) фигурируют под систематическими названиями. В названия соединений-основ ортокислот, сернистых аналогов карбоновых кислот входят приставки, соответственно, орто-, тио-, дитио-. Ациклические кислоты типа RaN OOH рассматриваются как замещенные карбаминовые кислоты. [c.9]

Полипептиды под действием кислотных и щелочных агентов способны к гидролитической деструкции. Гидролиз белков кипящими растворами разбавленных кислот (НС1, H2SO4) приводит к практически полному (до 96-98%) распаду полимерного субстрата на элементарные аминокислоты [c.357]

Эта группа представляет собой ацильную защитную группу, предназначенную для блокирования аминогрупп и легко удаляемую при мягкой кислотной обработке. После ацилирования аминогруппа становится химически неактивной, т. е. теряет нуклеофильные свойства, в результате делокализации электронов по амидной связи (карбамат). Эта группировка вводится при взаимодействии соответствующего хлорида с аминокислотой. Хлорид синтезируют из трег-бутанола и фосгена. [c.70]

Ее можно использовать в качестве простой ацильной защиты, как было показано на примере Ы-концевой аминокислоты при биосинтезе белков. Эта группа удаляется при мягкой кислотной обработке, не затрагивающей пептидные связи. [c.75]

Как и в случае аминокислот, с нуклеозида тритильную группу можно удалить кислотной обработкой (т. е. 80%-ной уксусной кислотой, смесью пиридин — уксусная кислота). Реакция также проходит через образование промежуточного (стабилизированного) карбониевого иона. Введение п-метоксигруппы дополнительно стабилизирует такой ион. Поэтому кислотолабильность тритилированного [c.158]

NHj и др.) образуются окси-, кето-, аминокислоты и другие би- и полифунк-циоцальные соединения. Одноосновные К. к.— слабые кислоты, но способны вытеснять угольную кислоту из растворов ее солей. При введении в молекулу К. к. группы, способной оттягивать электроны, кислотные свойства повышаются. Например, в ряду [c.121]

Циановодород может также превращаться в цианацетилен и циановую кислоту — предшествеииики пиримидинов. Эти реакции были воспроизведены в лабораторных условиях. Ведь уже в 1828 г. Велер получил из циановой кислоты II аммиака мочевину — первую животную субстанцию , синтезированную из неорганических соединений. Весьма вероятно, что все подобные процессы первоначально проходили в водной среде, причем ионы Н+ и ОН выступали в роли кислотного или основного катализатора. Замечательно, что три основных класса азотсодержащих биомолекул — пурины, пиримидины и аминокислоты — образуются прн гидролизе олигомеров, которые непосредственпо получены в разбавленных водных растворах H N. Синтез всех этих биомолекул на первобытной Земле мог бы быть следствием постоянного образования H N под действием электрических разрядов и ультрафиолетового излучения, H N, возможно, растворялся в каплях дождя и переносился ими на поверхность Земли, где могла происходить олигомеризация H N с последующим медленным гидролизом образую- [c.184]

Первую аминокислоту выделил французский химик Анри Бракконо, Он занимался изучением гидролиза древесины, но однажды репшл подвергнуть кислотному гидролизу вещества животного происхождения - сухожилия, кожу и т.п. Он кипятил их со смесью воды и серной ытслоть , все это нейтрализовал мелом, профильтровал и выпарил. Получилась какая-то смесь продуктов, из которой выпали кристаллы со [c.233]

Аминокислоты содержат две фуикциональные группы, противоположные по свойствам кислотную -СООН и основную -NH,, а пото- [c.238]

Подобная С груктура объясняет физические свойства аминокислот. У них высокие температуры плавления (200.. 300 °С), они не испаряются, а разлагаются, обладают большими дипольны. ш моментами. у минокислоты не растворяются в неполярш>1х органических растворителях, но довол1зНо хорошо растворимы в воде. Константы кислотности и огкпвности у них очень малы. [c.239]

Некоторые оксопроизводные пиперазина, 2,5-д и о к с о п и п е р-азины, или 2,5-д и к е т о п и п е р а 3 и н ы, были обнаружены среди продуктов кислотного и ферментативного гидролиза белков (Э. Фпшер, Абдергальден) и в связи с этим подверглись тщательному изучению. По-видимому, они как таковые в яичном белке не содержатся, но очень легко образуются нз аминокислот и дипептидов. [c.1036]

На основании изложенного ясно, что константы кислотности и основности групп —СООН и —NH2 для аминокислот будут довольно малыми величинами. Например, для ампноуксусной кислоты 1,6-10 , а Л в = 2,5-10- . Для большинства карбоновых кислот и алифатических аминов эти константы равны соответственно- 10" и 10 . [c.223]

Аминокислоты с кислотными или основными функциональными группами в оокооых цепях [c.447]

Вторая особенность ферментов заключается в том, что часто они резко изменяют свою активность в зависимости от кислотности или основности раствора. Это свидетельствует о том, что в каталитическом процессе важную роль играют кислотно-основные реакции. Третья особенность ферментов заключается в их высокой специфичности, т.е. в способности катализировать определенную реакцию, не оказывая воздействия на другие реакции, или даже катализировать конкретную реакцию только относительно одного соединения. Степень специфичности ферментов может изменяться в широких пределах. Например, ферменты, называемые карбоксипептида-зами, обладают довольно обшим действием. Они катализируют гидролиз полипептидов с образованием аминокислот [c.451]

Молекулы белков, построенные из аминокислот, в водной среде содержат основные группы НОЫНз— и кислотные группы —СООН и поэтому являются амфотерными соединениями. Схематически белковую молекулу можно изобразить так НОЫНз—К—СООН, где К — достаточно длинная углеводородная цепочка, обычно содержащая группы —СОЫН—. Однако следует помнить, что ионогенные группы ОНЫНз— и —СООН могут располагаться не только на концах молекулы, но и в виде коротких боковых цепей, распределенных по всей длине основной цепи. [c.469]

Существует группа соединений, в молекулах которых содержатся кислотные и основные группы. Такие соединения называются амфо-терными электролитами или амфолитами. Классический пример ам-фолитов — аминокислоты жирного ряда NHjR OOH. В водном растворе аминокислот в результате внутренней ионизации образуются цвиттерионы (двойные или диполярные ионы, амфиионы) [c.15]