Аминогруппы, влияние на лизин

Лизин и орнитин, в молекулах которых имеются две аминогруппы и только один карбоксил, обладают сильными основными свойствами. Под влиянием гнилостных бактерий происходит отщепление от них молекулы углекислого газа с образованием птомаинов [c.381]

Более того, поскольку эти группировки характеризуются различными значениями теплот ионизации (эти значения приведены на фиг. 22 в скобках) и различной чувствительностью величин р/С к изменениям ионной силы и диэлектрической проницаемости, широкое исследование рН-функций позволяет получить достаточно экспериментальных данных для идентификации активных групп фермента. Так, например, значение р/С5 свидетельствует о том, что в механизме действия фермента участвует сильно ионизированная карбоксильная группа или слабо ионизированный ион имидазолия. Чтобы произвести выбор между этими группировками, нужно изучить температурную зависимость р/С, так как теплоты ионизации этих двух групп существенно отличаются друг оТ друга. Другой пример р/СЮ,5 может относиться либо к е-аминогруппе лизина, либо к фенольному гидроксилу тирозина эти группировки можно дифференцировать, исследуя влияние ионной силы, поскольку величина р/С гидроксила (и карбоксила) в отличие от р/С аммониевой группировки весьма чувствительна к этому параметру. [c.214]

Гуанидиновая группа аргинина и е-аминогруппа лизина (рК 12,48 и 10,53) являются сильными основаниями, и их ионизация более резко выражена, чем ионизация аминогрупп моноаминокислот имидазольная же группа гистидина обладает лишь слабоосновными свойствами. Отдаленные молекулярные группировки оказывают лишь незначительное влияние на постоянные диссоциации аминокислот. В связи с этим можно ожидать, что и постоянные ионизации белков будут близки к постоянным ионизации аминокислот. [c.78]

Химотрипсин, подобно трипсину, катализирует гидролиз белков и высокомолекулярных полипептидов. Следует, однако, отметить различие в действии трипсина и химотрипсина на белки и полипептиды. Под влиянием трипсина легко происходит разрыв пептидной связи между карбоксильной группой аргинина или лизина и аминогруппой какой-либо аминокислоты. Под влиянием же химотрипсина гидролизуются пептидные связи,, образованные с участием карбоксильной группы ароматических аминокислот (тирозина, фенилаланина). [c.339]

Наоборот, Хорнуфф и Флат [98], проводя опыты с триазино-выми красителями, определили, что другая концевая аминокислота — валин — вступает с ними в реакцию, а аспарагиновая и глутаминовая кислоты — нет. Они обнаружили, что в боковых цепях реагируют аргинин и гистидин, но не лизин. Хилле [105] считает активными центрами, в боковых цепях гистидин, серин и ци-стеин, а Дербишир и Тристрам [108], работавшие с акриламидными красителями, что в реакцию вступает только свободная аминогруппа связанного лизина. Они не могли полностью исключить реакцию с цистеином из-за низкого содержания его в шерсти. Возможную реакцию с имидазольной группой гистидина изучить не удалось, так как не смогли подобрать соответствующую модель, а проведенные Муром и Стейном анализы не дали никаких результатов. Реакцию с концевыми аминогруппами также не исследовали, так как их количество настолько мало, что они не могут оказать заметного влияния на результаты крашения. [c.256]

Влияние pH среды. Бисиминоэфиры взаимодействуют с е-аминогруппами остатков лизина (р/С 9,5—10) и а-аминогруп-пой М-концевой аминокислоты при рН>8, т. е. с аминогруппами, находящимися в непротонированной форме. Продукты этих реакций — амидины с р/Са>11, поэтому в области рН<8 модифицированный белок сохраняет положительный заряд. В области рН<8 возможны побочные реакции [132, 165], в то время как выход амидинов достигает максил ума при рН>10. В этих условиях многие олигомеры диссоциируют, поэтому реакцию рекомендуется проводить в диапазоне pH 8—10. Если [c.53]

В последнее время для этой цели был избран уксусный ангидрид. Сейчас разработан (и включен в переработанную таблицу) также метод гуанидирования — превращение остатков лизина в остатки гомоаргинина с помощью О-метилизомочевины. Этот метод, повидимому, специфичен по отношению к аминогруппам, и, вероятно, реакция проходит только с остатками лизина. Он является перспективным для изучения влияния заряда и конфигурации на физические и биологические свойства белков. [c.282]

Одним из затруднений является нерастворимость некоторых производных белка. Это приводит к необходимости титрования в гетерогенной среде, что дает неясные результаты. О влиянии формальдегида на те участки кривых титрования белков, которые расположены в щелочной области, было уже упомянуто выше вопрос этот рассмотрен также в статье IV т. II. При дезаминировании белков <=.-аминогруппа лизина превращается в алифатическую гидроксильную группу, которая не реагирует с кислотами и основаниями. При дезаминировании желатины конечная кривая титрования обнаруживает почти полную потерю групп, титрующихся в интервале рН 8,5—12, и смещение изоэлектрической точки в кислую сторону однако та часть кривой, которая соответствует карбоксильным группам, повидимому, не изменяется [155, 156]. Эти результаты давно уже привели к выводам, имеющим важное значение для интерпретации кривых титрования белков [157]. Поведение карбоксильных групп также можно было бы изучить, блокируя их путем обработки кислым раствором метилового спирта, что обеспечивает полную и специфическую этерификацию. Указанный метод был применен к инсулину, однако неизмененный гормон, к сожалению, осаждается как раз в области рК карбоксильных групп. Тем не менее Моммертс и Нейрат [84] нашли, что подавление буферного действия до нуля, указывающее на полное отсутствие титруемых карбоксильных групп, достигалось только в том случае, когда содержание метоксильных групп соответствовало исходному количеству карбоксильных групп. Таким образом, кривые титрования измененных белков можно использовать для оценки природы и числа ионизирующихся групп в исходном белке или для расчета количества введенного группоспецифического реагента. [c.346]

Химотрипсин, подобно трипсину, катализирует гидролиз белков и высокомолекулярных полипептидов с образование , низко-ыолекулярных пептидов. Он расщепляет по преимуществу те пептидные связи, на которые трипсин не действует. Как уже говорилось, под влиянием трипсина легко происходит разрыв пептидной связи между карбоксильной группой аргинина или лизина и аминогруппой какой-либо аминокислоты. [c.251]

Была проведена модификация отдельных остатков лизина на поверхности молекулы цитохрома с таким образом, чтобы положительно заряженная аминогруппа была замещена нейтральной либо отршхательно заряженной, и проанализировано влияние таких модификаций на транспорт электронов от комплекса Ь-с к цитохрому с и от цитохрома с к комплексу цитохромоксидазы. Некоторые модификации не влияли на транспорт электронов (рис. 7-8, светлые кружки), тогда как другие ингибировали его на этапе переноса от комплекса Ь-с на цитохром с (рис. 7-8, А, кружки серого цвета) либо от цитохрома с к комплексу цитохромоксидазы (рис. 7-8, Б, кружки серого цвета). В другой серии опытов было показано, что несколько остатков лизина, за счет которых ингибировался перенос электронов к или от цитохрома с, были защищены от ацетилирования, если цитохром с был связан либо с комплексом Ь-с , либо с комплексом цитохромоксидазы. Каким образом по этим результатам можно определить характер взаимодействия цитохрома с с двумя комплексами связывается ли он с ними одновременно или же совершает челночные перемещения между ними [c.81]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология