Белки дезаминирование

Обмен веществ у растений имеет много коренных отличий от обмена веществ в животном организме и в то же время немало общих черт. Отличительной особенностью расте-является их способность ассимилировать энергию солнечных лучей и использовать углекислый газ, воду и минеральные вещества на построение органических соединений. Общими чертами обмена веществ у растений и у животных являются некоторые процессы промежуточного внутриклеточного обмена углеводов, жиров и белков, как, например, р-окисление жирных кислот, аминирование и дезаминирование, карбоксилирование и декарбоксилирование, орнитиновый и лимоннокислый цикл и др. Все эти процессы осуществляются под влиянием ферментных систем, которые по своей химической природе и биологическому действию близки к ферментным системам животного организма. Однако и у растений, и у животных есть своя специфика как в смысле направленности действия ферментов, так и в отношении катализируемых процессов. [c.257]

Печень участвует также в метаболизме аминокислот, поступающих время от времени из периферических тканей. Спустя несколько часов после каждого приема пищи из мышц в печень поступает аланин в печени он подвергается дезаминированию, а образующийся пируват в результате глюконеогенеза превращается в глюкозу крови (разд. 19.12). Глюкоза возвращается в скелетные мышцы для восполнения в них запасов гликогена. Одна из функций этого циклического процесса, называемого циклом глюкоза-аланин, состоит в том, что он смягчает колебания уровня глюкозы в крови в период между приемами пищи. Сразу после переваривания и всасывания углеводов пищи, а также после превращения части гликогена печени в глюкозу в кровь поступает достаточное количество глюкозы. Но в период, предшествующий очередному приему пищи, происходит частичный распад мышечных белков до аминокислот, которые путем переаминирования передают свои аминогруппы на продукт гликолиза пируват с образованием аланина. Таким образом, в виде аланина в печень доставляется и пируват, и КНз. В печени аланин подвергается дезаминированию, образующийся пируват превращается в глюкозу, поступающую в кровь, а КНз включается в состав мочевины и выводится из организма. Возникший в мышцах дефицит аминокислот в дальнейшем после еды восполняется за счет всасываемых аминокислот пищи. [c.754]

Пировиноградная кислота затем подвергается окислительному декарбоксилированию в реакции, катализируемой пируват ферредоксин-оксидоредуктазой, приводящей в конечном итоге к синтезу молекулы АТФ и ацетата. На двух этапах окислительного преобразования аланина возникают восстановленные переносчики, которые используются для восстановления второй аминокислоты — глицина. Восстановительное дезаминирование глицина до ацетата — довольно сложная реакция. Катализирующая ее ферментная система связана с мембраной и состоит из нескольких белков, включая белок, содержащий селен [c.246]

Синтез незаменимых аминокислот из продуктов обмена углеводов и жиров в организме животных отсутствует. Клетки животных не содержат ферментных систем, катализирующих синтез углеродных скелетов этих аминокислот. В то же время организм может нормально развиваться исключительно при белковом питании, что также свидетельствует о возможности синтеза углеводов из белков. Процесс синтеза углеводов из аминокислот получил название глюконеогенеза. Он доказан прямым путем в опытах на животных с экспериментальным диабетом более 50% введенного белка превращается в глюкозу. Как известно, при диабете организм теряет способность утилизировать глюкозу, и энергетические потребности покрываются за счет окисления аминокислот и жирных кислот. Доказано также, что исходными субстратами для глюконеогенеза являются те аминокислоты, распад которых сопровождается образованием прямо или опосредованно пировиноградной кислоты (например, аланин, серин, треонин и цистеин). Более того, имеются доказательства существования в организме своеобразного циклического процесса—глюкозо-аланинового цикла, участвующего в тонкой регуляции концентрации глюкозы в крови в тех условиях, когда в период между приемами пищи организм испытывает дефицит глюкозы. Источниками пирувата при этом являются указанные аминокислоты, образующиеся в мышцах при распаде белков и поступающие в печень, в которой они подвергаются дезаминированию. Образовавшийся аммиак в печени обезвреживается, участвуя в синтезе мочевины, которая выделяется из организма. Дефицит мышечных белков затем восполняется за счет поступления аминокислот пищи. [c.548]

Янтарная кислота, являющаяся двухосновной кислотой, также образуется только при сбраживании сахара живыми дрожжами в количестве 0,3—0,6% от сброженного сахара. Янтарная кислота образуется из двухосновной глютаминовой аминокислоты, получающейся при автолизе дрожжевого белка. В результате дезаминирования и окисления глютаминовой кислоты под влиянием ферментов образуется янтарная кислота по реакции [c.555]

Анаэробное разрушение белков с образованием спирта идет по схеме дезаминирование, гидролиз и декарбоксилирование [c.132]

Дезаминирование — отщепление аминогруппы от аминокислоты, приводящее к выделению азота в виде аммиака, поэтому процесс распада белков, сопровождающийся образованием аммиака, получил название аммонификации. Судьба углеродного скелета аминокислоты при дезаминировании различна. Процесс может происходить при участии молекулярного кислорода [c.402]

И наконец, не менее важным фактором является собственная нестабильность определяемого вещества в стандарте. Причина, природа и степень изменений структуры многих сложных белков (дезаминирование, окисление, изменение конформации), которые происходят при их хранении, очень мало или совсем не изучены, а часто просто игнорируются. [c.28]

Гидролиз белков ферментами пищеварительного тракта применяет-1СЯ главным образом для Проведения неполного ступенчатого расщепления. Полученный тем или иным способом гидролизат содержит смесь аминокислот и аммиак, образовавшийся в -результате расщепления аспарагина и глутамина и частичного дезаминирования пептидов и аминокислот. После предварительного удаления основной массы кислоты или щелочи гидролизат подвергают фракционному разделению на аминокислоты. В течение первых двух десятилетий текущего столетия аминокислоты разделяли в виде их эфиров, которые подвергали перегонке в вакууме (метод Э. Фишера). Позднее этот метод потерял свое значение из-за сложности выполнения и необходимости применения большого количества белка. В настоящее время благодаря появлению метода газовой хроматографии, применение эфиров аминокислот, возможно, вновь окажется интересным. [c.479]

Впервые в лаборатории Д. Грина из ткани печени и почек крыс была выделена оксидаза, катализирующая дезаминирование 12 природных (Г-изомеров) аминокислот. Оказалось, однако, что этот фермент имеет оптимум действия в щелочной среде (pH 10,0) и при физиологических значениях pH его активность на порядок ниже, чем при pH 10,0. В тканях животных и человека отсутствует подобная среда, поэтому оксидазе Г-ами-нокислот принадлежит, вероятнее всего, ограниченная роль в процессе окислительного дезаминирования природных аминокислот. В животных тканях оксидазным путем со значительно большей скоростью дезаминируются О-изомеры аминокислот. Эти данные подтвердились после того, как из животных тканей был выделен специфический фермент оксидаза О-аминокислот, который в отличие от оксидазы Г-аминокислот оказался высокоактивным при физиологических значениях pH среды. Не до конца ясным остается вопрос о том, каково значение столь активной оксидазы О-аминокислот в тканях, если поступающие с пищей белки и белки тела животных и человека состоят исключительно из природных (Г-изомеров) аминокислот. [c.433]

Первой задачей при определении строения природных полипептидов и белков является установление их аминокислотного состава. Основным методом для этого и сейчас служит гидролиз. Его можно проводить тремя способами обработкой белка 1или полипептида кислотой, щелочью или ферментами. Из этих трех возможных методов самым распространенным является кислотный гидролиз Выбор последнего обусловлен тем, что кислоты по сравнению со щелочами вызывают меньшее число побочных процессов, а в сравнении с ферментами проводят гидролиз более полно. Чаще всего пользуются 8N серной кислотой или 20%-ной соляной кислотой. В процессе кислотного гидролиза ряд аминокислот подвергается вторичным реакциям. Так, некоторые из аминокислот дезаминируются, распадаясь до оксикислоты и аммиака (гидролитическое дезаминирование) [c.477]

Смесь амилового, изоамилового, бутилового и других спиртов называют сивушными маслами. Сивушные масла накапливаются при спиртовом брожении как побочные продукты, образующиеся при распаде белков и дальнейшем окислительном дезаминировании аминокислот. [c.198]

Природные имидазольные основания в большинстве своем обязаны биогенетическим происхождением белковой аминокислоте гистидину 6,644. Декарбоксилирование предшественника 6,644 ведет к гистамину 6.645, а дезаминирование — к урокаиновой кислоте 6,646. Так как гистидин — непременная составная часть белка, то вещества 6,645 и 6.646 и некоторые другие продукты распада аминокислоты 6,644 обнаруживаются в самых различных организмах. [c.572]

Сивушные масла состоят в основном из высших спиртов с примесью других веществ — кислот, фенолов, терпенов. Состав различных образцов сивушного масла непостоянен, а зависит от содержания в сусле азотистых веществ и формы, в которой они присутствуют. Сивушные масла получаются при ректификации гидролизного спирта, выход равен 0,3—0,7% от количества спирта. Чаще встречаются в сивушном масле следующие спирты амиловый, изоамиловый, изобутиловый, пропиловый. Источником спиртов сивушного масла являются аминокислоты, находящиеся в питательной среде или образующиеся при автолизе или гидролизе дрожжевого белка. В процессе азотистого питания дрожжей белки расщепляются до аминокислот затем в результате гидролитического дезаминирования последних, т. е. отщепления амин-ной группы ЫНз, и декарбоксилирования (отщепление СО2) образуются высшие спирты, входящие в состав сивушного масла. [c.554]

Использование в качестве источника углерода и энергии аминокислот требует от организмов соответствующего набора ферментов, катализирующих протеолиз белков и пептидов и дезаминирование всего набора аминокислот. Для аммонификаторов вообще характерно использование широкого круга органических соединений, в том числе сахаров, органических кислот, которые, как правило, они предпочитают белкам. Форм, приспособленных к использованию только белков, немного. [c.402]

Процесс распада белков в растениях происходит под влиянием протеолитических ферментов и протекает с выделением энергии. Распад белков особенно интенсивно протекает в прорастающих семенах. Аминокислоты, образующиеся при рас--паде белков, подвергаются дезаминированию. Основным путем дезаминирования аминокислот в растениях является окислительное дезаминирование, протекающее через стадию образования иминокислоты под влиянием оксидаз амино-,кислот. [c.282]

Следует отметить, что оксидазы ь-аминокислот, катализирующие дезаминирование природных, входящих в состав белков ь-изомеров аминокислот, имеют оптимум pH действия в щелочной среде (pH 10,0) и при физиологических значениях pH среды их активность в 10 раз ниже, чем при pH 10,0. Поскольку в тканях животных и человека нет подобной среды, оксидазе ь-амино-кислот принадлежит ограниченная роль в процессе окислительного дезаминирования природных аминокислот. В то же время оксидазы в-аминокис-лот имеют рН-оптимум при физиологических значениях pH. Учитывая, что природные аминокислоты являются ь-изомерами, функция высокоактивных О-оксидаз остается не до конца выясненной. [c.373]

Многие промышленные материалы — это вещества белкового характера, например кожа, шелк, шерсть. Распад белков начинается биологическим гидролизом, в результате которого образуются аминокислоты, претерпевающие дальнейший распад — дезаминирование с образованием аммиака и соответствующих органических кислот. Примерно реакции протекают следующим, образом [c.23]

Целый ряд исследователей получил аномально высокие значения для цистина. Определение проводилось по первоначальному варианту метода Фолина в дезаминированных или частично гидролизованных белках или в препаратах, гидролизованных в присутствии больших количеств углеводов. Поэтому к полученным таким образом данным следует относиться с большой осторожностью. [c.186]

Во всех случаях необходимо проводить деблокирование фосфатных групп НК ацетилированием аминогрупп белка или дезаминированием. [c.159]

Результаты многочисленных исследований свидетельствуют о том что генетический код, установленный для Е. соИ, является универсальным. Так, например, в лабораториях Уитмана и Френкель-Конрата препарат РНК, экстрагированный из вируса табачной мозаики, обработали азотистой кислотой известно, что при этом происходит дезаминирование многих остатков цитозина с образованием урациловых остатков, в результате чего кодоны U U (серин) превращаются в UUU (фенилаланин). Аналогичным путем из кодона ССС (пролин) может образоваться СиС (лейцин). Оказалось, что при заражении растений табака препаратом РНК, обработанной азотистой кислотой, аминокислотная последовательность вирусного белка оболочки, выделенного из мутантных штаммов, действительно меняется [22]. Причем многие из происшедших изменений можно было точно предсказать исходя из данных, приведенных в табл. 15-3. Сходным образом, замены аминокислот в дефектных молекулах гемоглобина (рис. 4-17) в большинстве случаев могут быть обусловлены изменением только одного основания. Так, гемоглобин S может образовываться в результате одного из следующих изменений в седьмом кодоне GAA(Glu) GUA(Val) или GAG(Glu)- ->GUG(Val). Еще один аргумент в пользу универсальности генетического кода состоит в способности рибосом и молекул тРНК из Е.соН осуществлять трансляцию цепи мРНК, кодирующей синтез гемоглобина, и синтезировать при этом полноценный гемоглобин [23]. [c.195]

Расщепление белков протеолиз) протекает под действием протеолитических ферментов, в результате чего образуются многочисленные азотосодержащие соединения. Продуктами распада белков в молочных продуктах являются пектиды различной молекулярной массы и аминокислоты. В результате распада белков и аминокислот молочные продукты обогащаются растворимыми в воде азотистыми и безазотистыми соединениями, в результате чего готовый продзтсг приобретает необходимую консистенцию, характерный вкус и запах. На стадии разложения аминокислот микроорганизмами происходит их дезаминирование, которое в зависимости от условий среды может идти окислительным, гидролитическим и восстановительным путями. [c.1084]

Катаболизм белков у всех организмов начинается с их расщепления по пептидным связям протеолитич. ферментами. В желудочно-кишечном тракте животных белки гидролизуются трипсином, химотрипсином, пепсином и др. ментами до своб. аминокислот, к-рые всасываются стенками кишечника и попадают в кровоток. Часть аминокислот подвергается дезаминированию до оксокислот, претерпевающих дальнейшее расщепление, др. часть используется печенью или тканями организма для биосинтеза белков. У млекопитающих отщепляющийся от аминокислот аммиак превращ. в орнитиновом х икле в мочевину. Этот процесс осуществляется в печени. Образующаяся мочевина вместе с др. р-римыми продуктами О.в. выводится из кровотока почками. [c.315]

Кроме того, ТДФ принимает участие в окислит, декарбоксилировании кетокислот с разветвленным углеродным скелетом - 2-оксоизовалериановой, З-метил-2-оксовалериано-вой и 4-метил-2-оксопентановой, являющихся продуктами дезаминирования аминокислот валина, изолейцина и лейцина. Эти р-ции играют важную роль в катаболизме белков. [c.564]

Роль аспарагина и глутамина в растениях заключается в обезвреживании аммиака, образующегося при дезаминировании аминокислот. Накапливающийся в семенах аспарагин используется затем при прорастании для синтеза белков в молодых тканях ростка. Физиологическая роль обоих амидов была у становлена Д. Н. Прянишниковым. Оба амида найдены также в белках. Присутствием этих амидов объясняется образование аммиака во время гидролиза белков. [c.473]

По предложенному Эллиотом [96] методу эти белки после обработки серной кислотой были подвергнуты ацилированию, омылению и частичному дезацилированйю хлористым водородом в метаноле. Попытки фракционировать продукты ионо-форезом и хроматографированием не имели успеха (были получены только отдельные пики). Возможно, эти неудачи частично объясняются введением. в молекулы сульфогрупп. Для блокирования свободных аминогрупп глиадина был предложен другой метод [247], заключающийся в дезаминировании действием азотистой кислотой. При этом Ы-концевые остатки серина превращаются в остатки глицериновой кислоты, и в гидролизатах обработанного подобным образом белка было обнаружено меньшее количество серина. К сожалению, работ, посвященных омылению дезаминированных белков и последующему фракционированию продуктов гидролиза, не опубликовано, так что до сих пор не ясно, можно ли осуществить выделение ожидаемых пептидных фрагментов. Денуэль [71] отметил трудность деметилирования и дезаминирования аминогрупп (ср. [167]) других белков, оказавшихся свободными в результате воздействия на белки серной кислоты. [c.220]

Вещества, загрязняющие окружающую среду, азотистая кислота и SOs могут способствовать дезаминированию цитозина в урацил схема (7) . Такая модификация, как видно из рассмотрения генетического кода (см. табл. 22.5.1) может иметь три вида последствий на синтез белка. Во-первых, замены С на U в третьей позиции кодового слова не будут оказывать влияния на включение аминокислот во всех 16 случаях. Во-вторых, замена С на U в первой позиции кода может заменить кодон САА (глутамин) на кодон UAA (Стоп) и, таким образом, привести к преждевремен ному окончанию синтеза отдельного белка. В равной мере, замена AU (гистидин) на UAU (тирозин) может заменить каталитически активный остаток аминокислоты на неактивный. Для белка, играющего в клетке жизненноважную роль, обе такие замены будут летальными нет потомков, которые могли бы пережить репликацию модифицированной таким образом цепи ДНК. В-третьих, некоторые из таких замен могут вводить аминокислоту с функцио [c.212]

Имеются экспериментальные доказательства прямой и опосредованной связи белкового обмена с обеспеченностью организма витаминами, в частности В , В,, В , РР и др. Обмен белков регулируется, кроме того, деятельностью желез внутренней секреции. Гормоны определяют в известной мере направление (в сторону синтеза или распада) и интенсивность белкового обмена. Например, после введения АКТГ и гормонов щитовидной железы наблюдается интенсивный распад тканевых белков. Другие гормоны, в частности СТГ, андрогены и эстрогены, напротив, стимулируют анаболические реакции и способствуют синтезу белка. Введение некоторых гормонов коркового вещества надпочечников вызывает диспро-теинемию и приводит к отрицательному азотистому балансу, что некоторые авторы связывают со стимулированием глюконеогенеза из углеродных скелетов аминокислот (после дезаминирования последних—см. далее). [c.412]

Печень играет центральную роль в обмене белков. Она выполняет следующие основные функции синтез специфических белков плазмы образование мочевины и мочевой кислоты синтез холина и креатина трансаминирование и дезаминирование аминокислот, что весьма важно для взаимных превращений аминокислот, а также для процесса глюконеогенеза и образования кетоновых тел. Все альбумины плазмы, 75—90% а-глобу-линов и 50% 3-глобулинов синтезируются гепатоцитами. Лишь у-гло-булины продуцируются не гепатоцитами, а системой макрофагов, к которой относятся звездчатые ретикулоэндотелиоциты (клетки Купфера). В основном у-глобулины образуются в печени. Печень является единственным органом, где синтезируются такие важные для организма белки, как протромбин, фибриноген, проконвертин и проакцелерин. [c.558]

Аминокислоты и белки также могут выступать в качестве энергетических ресурсов для эубактерий. Их использование связано в первую очередь с определенными ферментативными преобразованиями подготовительного характера. Белки сначала вне клетки расщепляются протеолитическими ферментами, катализирующими разрыв определенных пептидных связей, на отдельные фрагменты — пептиды, которые затем поглощаются клеткой и расщепляются внутриклеточными протеолитическими ферментами до отдельных аминокислот. Дальнейшее их превращение возможно по нескольким направлениям 1) аминокислоты непосредственно используются в конструктивном метаболизме для построения белковых молекул 2) аминокислоты служат основным материалом в энергетических процессах. В последнем случае метаболизирование аминокислот начинается с их декарбоксилирования или дезаминирования. [c.401]

Электрофоретические свойства белка должны изменяться вследствие изменений формы и размеров молекулы, а также вследствие потери заряженных групп при дезаминировании и, возможно, при декарбоксил ировании. Разрыв полипептидной цепи может привести к образованию новых карбоксильных и аминогрупп. Однако природа концевых групп, образующихся при облучении, еще не установлена. Показано, что даже таких малых доз, как 100 р, уже достаточно, чтобы вызвать изменения электрофоретической подвижности [76]. Каррол с сотрудниками [63] не нашли доказательств изменения в отношении заряд — масса в облученном сывороточном альбумине. Гузман [c.228]

Дезаминирование. В колбы Эрленмейера емкостью в 125 Л1Л отмеривают 10 порций кислого раствора в количествах, эквивалентных 10.мг белка, для окисления хроматом и вдвое меньшие количества для перманганатного окисления. Объем всюду доводится до 10 мл водой, и аминокислоты дезаминируются в течение 10 мин. при помощи 2 л<л 4 н. NaNOa и 2 лгл H2SO4 (1 3). По окончании реакции избыток HONO разрушают нагреванием на паровой бане в течение 10 мин. Сильно кислые растворы нейтрализуют 20% едким натром приблизительно до pH 4, т. е. до слабокислой реакции по красной бумаге конго. [c.286]

Установлено, что первичная аминокислота, синтезируемая бактериями, ассимилирующими молекулярный азот и находящимися в узелках на корнях бобовых, является аспарагиновой кислотой. В организме животного аммиак, необходимый для синтеза глутаминовой кислоты, образуется при дезаминировании аминокислот белков самого организма или белков пищи. О том, в каком виде этот аммиак откладывается в организме, будет сказано ниже. [c.390]

L-(-f-)-Аланин, .-аминопропионовая кислота, GH3GHNH2GOOH обычная составная часть всех белков, образуется из пировиноградной кислоты вследствие переаминирования и превращается в эту кислоту в результате нереаминирования и дезаминирования таким образом, устанавливается непосредственная связь с обменом углеводов. [c.394]

Глутамин выполняет аналогичную функцию в организме животного. Как уже отмечалось выше, организм животного синтезирует определенные аминокислоты ( заменимые ), используя для этой цели аммиак, образующийся при дезаминировании или пероаминировании пищевых белков или собственных белков организма. Однако аммиак токсичен для организма животного и образуется в крови лишь в крайне малых концентрациях. Установлено (Кребс), что почечная ткань содержит фермент, катализирующий образование глутамина из глутаминовой кислоты. Эта эндэргонная реакция происходит с участием аденозинтрифосфорной кислоты [c.396]

Циклический процесс синтеза мочевины в организме животного. Как уже указывалось выше, аммиак, образуюш ийся при дезаминировании и передезаминиро-вании аминокислот пищевых и собственных белков, токсичен для организма. Только некоторые водные животные выделяют аммиак как таковой наземные животные превращают его до выделения в нетоксичные соединения, а именно млекопитающие, некоторые амфибии и рептилии —в мочевину, а птицы —в мочевую кислоту. [c.403]

Аминокислоты, поступающие из кишечника в кровь, используются в органах и тканях на построение тканевых белков, ферментов, гормонов, пигментов, пуриновых и пиримидиновых оснований, азотистых экстрактивных веществ и др. Аминокислоты, оставшиеся не использованными, а также освободившиеся в результате распада тканевых белков, подвергаются окислительному дезаминированию под влиянием оксидазы 1-аминокислот (флавопротеид — ФМН) с образованием промежуточного продукта — пмннокислоты. [c.191]

Освобождение фосфатных групп РНК хлорамином Т, азотистой кислотой и уксусным ангидридом. Освобождение связанных с белком фосфатных групп РНК хлорамином Т (НзС — —СбН4 —502 — Ы = ЫаС1) и азотистой кислотой происходит в результате дезаминирования аминогрупп белкового компонента. Безводный уксусный ангидрид (СНзСО)20 блокирует эти группы [10], [12]. [c.168]

Те аминокислоты, которые не были использованы в печени или в других органах для биосинтеза белков, подвергаются дезаминированию и распадаются с образованием ацетил-СоА и промежуточных субстратов цикла лимонной кислоты (разд. 22.21). Последние могут превратиться в глюкозу и гликоген путем глюконеогенеза (разд. 20.1). Ацетил-СоА либо подвергается окислению в цикле лимонной кислоты с накоплением энергии, запасаемой в форме АТР, либо превращается в хшпиды, которые, как было описано выше, откладываются в запас. Высвобождающийся при распаде амино- [c.754]

В гл. 24 был описан целый ряд других изменений обмена веществ, наблюдаю-цщхся при недостатке инсулина. Так, у больных диабетом или у животных с экспериментальным диабетом, вызванным удалением поджелудочной железы либо разрушением островковой ткани путем введения аллоксана (рис. 25-18), утрачивается способность к синтезу жирных кислот и липидов из глюкозы. При этом скорость окисления жирных кислот превышает норму, что приводит к образованию избытка кетоновых тел, накапливающихся в тканях, крови и моче, т. е. к так называемому кетозу. У животных с экспериментальным диабетом снижается также скорость переноса аминокислот из крови в клетки периферических тканей, вследствие чего замедляется биосинтез белков. Вместо этого аминокислоты подвергаются в печени дезаминированию, и из их углеродных цепей в ходе глюконеогенеза (разд. 20.1) образуется глюкоза, посту- [c.798]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология