Размеры и форма белковых молекул. Денатурация белка

Хотя измерения вязкости белковых растворов не дают непосредственно знаний размера и формы макромолекулы, этот метод является одним из простейших приемов изучения молекулярных параметров. По результатам измерения вязкости растворов эллипсоидальных и стержневых молекул оказывается возможным вычислить отношение длины молекул к их толщине, а для фибриллярных белков определить и их абсолютные размеры. С другой стороны, вязкость разбавленных растворов белка является функцией их молекулярного веса. Правда, определить молекулярный вес по одним лишь данным о вязкости нельзя. Однако можно установить прямое соответствие между молекулярным весом, определенным другими методами, и вязкостью. Наконец, измерения вязкости особенно наглядно показывают изменения в молекулярной структуре, происходящие при денатурации белковых молекул, их агрегации или разъединении на субъединицы. [c.134]

При денатурации белков обычно наблюдаются уменьшение или полная потеря специфической биологической активности белка, уменьшение растворимости, измене ние формы и размеров молекулы, выход на поверхность молекулы белка гидрофобных групп. [c.37]

При денатурации белков обычно наблюдается 1) уменьшение или потеря специфической биологической активности 2) уменьшение растворимости 3) изменение формы, или размеров молекулы 4) увеличение реактивности некоторых химических групп в белке 5) изменение удельной оптической активности. Эти изменения можно количественно измерить, однако они могут наступать в различной последовательности и не всегда все эти изменения имеют место. [c.18]

При денатурации происходит перегруппировка части звеньев цепи с нарушением первоначальной специфической конфигурации и рельефа боковых групп, вследствие чего изменяются или утрачиваются различные свойства белковой молекулы. Спиральная конфигурация белковых молекул со множеством внутримолекулярных химических, водородных, солевых и других связей придает всей молекуле значительную жесткость, что способствует устойчивости структуры активных центров. А.Г. Пасынским было рассчитано, что модуль упругости молекул альбуминов составляет около 15—40 кг/мм", почти на два порядка выше, чем у каучукоподобных полимеров. Благодаря высокой однородности молекул глобулярного белка по форме, размерам и конфигурации они образуют трехмерные кристаллы (размером до долей миллиметра) с хорошо развитыми гранями. Влажные кристаллы, с включением 30—60% воды, дают на рентгенограммах множество точечных интерференций, по которым изучаются размеры, молекулярный вес и внутренняя укладка полипептидных цепей. [c.275]

В диапазоне молекулярных весов примерно до 200 ООО нативные глобулярные белки характеризуются значениями [т]] порядка 0,04, независимо от молекулярного веса. Столь малые значения [т]] уже сами по себе характеризуют очень малый объем сжатых глобулярных структур независимость же [т]] от М (рис. 2.7) означает, что молекулы увеличиваются в размерах, сохраняя неизменную форму. При денатурации, т. е. при разрушении вторичной и третичной структур, [т]] сразу резко [c.85]

В зависимости от свойств белковых молекул и характера ионогенных групп белка успешным будет применение катионных или анионных детергентов, причем для последних особенно важно, чтобы pH среды был выше, чем значение рКа для данного детергента. Ряд детергентов плохо растворяется при низкой температуре, и их применение ограничено температурами, при которых может наблюдаться денатурация или агрегация белковых молекул. Температура, при которой проводится обработка мембранного материала, будет определять, в мицеллярной ли форме находится детергент (поскольку величина ККМ сильно зависит от температуры) и каковы размеры его мицелл. [c.91]

При денатурации нарушаются форма и размеры молекул изменяется удельная оптическая активность белков увеличивается в>гЗкость растворов, так как глобулярная форма белков раскручивается с образованием ыитепидных молекул уменьшается растворимость белков и степень набухания происходит снятие с коллоидных частиц электрического заряда и др. [c.209]

Для того чтобы охарактеризовать в какой-либо степени природу депатурационного превращения и описать свойства денатурированных белков, необходимо перечислить те характерные изменения, которые возникают как результат денатурации протеинов. Можно назвать не менее семи признаков денатурации. 1) уменьшение растворимости белка, точнее — повышение способности осаждаться (или высаливаться) при изоэлектрической реакции среды 2) потеря специфической биологической активности (например, ферментной) 3) повышение химической реактивности различных функциональных групп (например, сульфгидрильных, дисульфидных, кислотных, основных, фенольных гидроксилов и др.) 4) повышение расщепляемости белка протеолитическими ферментами 5) повышение вязкости растворов белка (изменение формы и размеров его молекул) 6) повышение абсолютной величины отрицательного оптического вращения 7) повышение коэффициента преломления растворов 8) потеря способности к кристаллизации. [c.159]

Влияние сахаридиых остатков на свойства связанных с ними белков практически неизвестно. По крайней мере некоторые гликопротеиды очень устойчивы к тепловой денатурации. Поведение большинства белков, связанных с большим количеством сахаров, оказывается аномальным при исследовании их теми методами, которые применяются для определения размера и формы молекул. [c.205]