Миокиназа

Измерение активности аденилаткиназы (миокиназы) [c.413]

Аденозиндифосфат может образовываться в результате фосфорилирования аденозиимонофосфата (АМР) аденозинтрифосфатом в обратимой ферментативной реакции, катализируемой миокиназой схема (73) . [c.625]

Таким образом, термолабильность, или чувствительность к повышению температуры, является одним из характерных свойств ферментов, резко отличающих их от неорганических катализаторов. В присутствии последних скорость реакции возрастает экспоненциально при повышении температуры (см. кривую а на рис. 4.16). При температуре 100°С почти все ферменты утрачивают свою активность (исключение составляет, очевидно, только один фермент мышечной ткани —миокиназа, которая выдерживает нагревание до 100°С). Оптимальной для действия большинства ферментов теплокровных животных является температура 40°С в этих условиях скорость реакции оказывается максимальной вследствие увеличения кинетической энергии реагирующих молекул. При низких температурах (0°С и ниже) ферменты, как правило, не разрушаются, хотя активность их падает почти до нуля. Во всех случаях имеет значение время воздействия соответствующей температуры. В настоящее время для пепсина, трипсина и ряда других ферментов доказано существование прямой зависимости [c.140]

АМФ, АДФ и АТФ превращаются друг в друга под действием аде-нилаткиназы, ее еще называют миокиназой. [c.431]

Взаимодействие миокиназы с Р -(6-аминогексил)-Р -(5 -аденозин)пирофосфат— [c.78]

Образец фермента (100 мкл), содержащий миокиназу (4 Е) и бычий сывороточный альбумин (1,5 мг), наносили на колонку (50X5 мм), содержащую 1 г Р -(6-аминогексил)-Р -(5 -аденозин)пирофосфат — сефарозу сорбент разбавлялся до требуемой концентрации лиганда немодифицированной сефарозой 4В. [c.78]

Изменения аффинности и емкости Р -(6-аминогексил)-Р -(5 -аденозин) пирофосфат — сефарозы при разбавлении разными количествами немодифицированной сефарозы на примере взаимодействия с миокиназой хорошо видны в табл. 5.2 [8]. Разбавление аффинным сорбентом ведет к уменьшению связываемости р, выраженной через концсптрацпн хлорида калия, которые необходимы для элюирования фермента. Емкость сорбента, выраженная в единицах активности фермента, сорбированного па 1 мкмоль нуклеотида, возрастает при низких концентрациях нуклеотида, хотя абсолютная емкость на 1 г материала колонки с разбавлением уменьшается. [c.78]

Необходимо, однако, подчеркнуть, что положение о термолабильности ферментов в настоящее время может быть принято лишь с рядом оговорок. Недавно было установлено существование особых термостабильных ферментов, примером которых является так называемая миокиназа — фермент, находящийся в мышцах. Этот фермент легко выдерживает нагревание до 100 . [c.116]

Из других химических процессов, протекающих в мышце, необходимо остановиться на образовании аммиака. Эти процессы были подробно изучены Эмбденом, Д. Л. Фердманом и др. Важнейшим источником аммиака в мышце считается адениловая кислота (аденозинмонофосфат —АМФ), образующаяся, например, при распаде аденозиндифосфорной кислоты в присутствии фермента миокиназы [c.429]

Следует остановится на исторически самых старых методах разделения и очистки белков, основанных на фракционном осаждении и соосаждении, т. е. на разнице в растворимости различных белков. В некоторых случаях, когда разница в растворимости белков может быть очень велика, методы осаждения весьма эффективны и сохраняют свое значение и сейчас. Такой случай представляется, например, когда мы выделяем термостабильный белок, не денатурируемый при нагревании из смеси других белков. Мы прибегаем к нагреву смеси и переводим все белки в малорастворимое денатурированное состояние. Подгоняя pH среды к изоэлектрической точке большинства белков, мы осаждаем все термолабильные белки, и в растворе остается лишь термостабильный белок. Так поступают при выделении рибонуклеазы, миокиназы и ряда других белков. Этот прием позволяет избавиться одним ударом от массы балласта и обогатить раствор нужным компонентом во много раз. [c.132]

С фосфоглицеромутазой, катализирующей взаимное превращение 2-фосфоглицериновой кислоты в 3-фосфоглицериновую кислоту [50]. В обоих случаях действие фермента сводится к тому, что он, временно соединяясь с остатком фосфорной кислоты, переносит его с одной молекулы на другую. Подобным же образом, как фосфоферазы, действуют миокиназа и гексокиназа см. ниже). Если фосфатный остаток переносится на молекулу воды, то происходит гидролиз органического фосфорсодержащего соединения. В соответствии с этим фосфатазы можно рассматривать как фосфоферазы, катализирующие перенос фосфатного остатка с органических соединений на молекулу воды или с неорганического фосфата на органические соединения. Сходным образом и про- теолитические ферменты можно рассматривать как аминоацил-феразы, которые, соединяясь с аминокислотным остатком, переносят его на другую аминокислоту, пептид или на молекулу воды. Если происходит перенос аминокислотного остатка на другую аминокислоту, то образуются новые пептиды, при перенесении же аминокислотного остатка на молекулу воды происходит гидролиз с освобождением аминокислот. [c.289]

Аденилаткиназа, или миокиназа (АТФ АМФ—фосфотрансфераза, К- Ф. 2-7.4.3) — фермент, катализирующий ре< юсфорилирование АМФ до АДФ в реакции [c.91]

В качестве сырья для производства ферментов и коферментов обычно используют различные микроорганизмы, отдельные части растений, органы животных, яичный белок и другие материалы органического происхождения, богатые искомым ферментом. Так, из пекарских дрожжей получают алкогольдегидрогеназу и иикотин-амид-аденин-динуклеотид (НАД) из пивных дрожжей — глюко-ао-6-фосфат-дегидрогеназу из мышц кролика — альдолазу, -глицерофосфат-дегидрогеназу, триозофосфатизомеразу, пируват-киназу фосфоглицеромутазу, глицеральдегидфосфат-дегидрогена-зу, миокиназу и аденозин-5 -трифосфорную кислоту из бычьей поджелудочной железы — трипсин, трипсиноген, рибонуклеазу, дезоксирибонуклеазу, карбоксипептидазу из яичного белка — лизоцим из поджелудочной железы свиньи — пепсин и липазу из хрена — пероксидазу и т. д. [c.54]

Аденозинтрифосфат (АТФ). Это фосфорилирование идет при участии аденозинтрифосфата, превращающегося при этом в аденозиндифосфат. Следует отметить, что только одна макроэргическая связь, т. е. связь крайнего остатка молекулы фосфорной кислоты, имеющейся в аденозинтрифосфате, непосредственно используется при действии аденозинтрифосфатазы. Вторая макроэргическая связь АТФ не может быть непосредственно использована, как источник энергии для химических синтезов или вообще для продуцирования энергии. Но и она становится доступной для использования вследствие деятельности фермента миокиназы. [c.378]

Температура. Скорость химической реакции повышается в 2-4 раза при повышении температуры на 10 °С. Однако из-за белковой природы фермента повышение температуры приведет к тепловой денатурации молекул фермента. Поэтому оптимум температуры для ферментов растений при 45—50 °С, а для ферментов теплокровных 37 °С. Исключение миокиназа мышц выдерживает температуру 100 °С. [c.65]

В работающей мыщце запас креатинфосфата быстро истощается, следовательно, снижается и содержание АТФ. При этом возрастает концентрация АДФ и Рн, а также уровень АМФ при участии миокиназы (аденилаткиназа) [c.461]

Из АДФ под влиянием фермента миокиназы (аденилаткиназы) может образовываться АТФ. При этом из двух молекул АДФ образуются АТФ и АМФ [c.43]

Схема гликолитического механизма ресинтеза АТФ в скелетных мышцах 1 — АТФ-аза миозина 2 — КрФ (саркоплазма) 3 — аденилаткиназа (миокиназа) 4 — гексокиназа 5а — фосфорилаза а (активная форма) 56 — фосфорилаза б (неактивная форма) [c.312]

Аденилаткиназная (или миокиназная) реакция протекает в мыщечных клетках в условиях значительного накопления в них АДФ, что обычно наблюдается при наступлении утомления. Аденилаткиназная реакция ускоряется ферментом аденилаткиназой (миокиназой), который находится в саркоплазме миоцитов. В ходе этой реакции одна молекула АДФ передает свою фосфатную группу на другую АДФ, в результате образуется АТФ и АМФ [c.148]

Влияние температуры. Ферменты термолабильны. Как правило, наибольшая активность их (температурный оптимум) наблюдается при 37—40° С. Повышение температуры до 60° С ослабляет их действие, а при температуре 70—80° С они разрушаются и теряют свою активность (инактивируются). Исключение составляют некоторые ферменты. Например, фермент миокиназа легко выдерживает нагревание до 100° С. При низких температурах (ниже 0) ферменты замедляют свое действие, но не разрушаются. Так, например, в растительных организмах зимой даже при температуре ниже 0° действие ферментов полностью не прекращается, но жизнедеятельность растений соответственно резко снижается. Весной активность ферментов, а вместе с тем и процессы жизнедеятельности растений резко повышаются. [c.129]

Подобным же образом ферменты, катализирующие синтетические процессы, одновременно катализируют и расщепление крайней фосфатной связи АТФ. Аденозинтрифосфорная кислота может дефосфорилироваться под действием аденозинтрифосфатаа с выделением свободного фосфата. АДФ по мере накопления легко превращается в АТФ и АМФ — в реакции дисмутацни, катализируемой ферментом миокиназой [c.241]

Образующаяся при дефосфорилировании аденозитрифосфорной кислоты аденозиндифосфорная кислота, как отмечалось выше, подвергается в мышцах фосфорилированию, сопряженному с реакциями окисления органических веществ. Наряду с этим в мышцах обнаружена еще одна реакция фосфорилирования аденозиндифосфорной кислоты, которая катализируется оерментом, получившим название миокиназы. Этот фермент, открытый Халькаром, катализирует реакцию, протекающую между двумя молекулами аденозиндифосфорной кислоты, в результате которой образуется одна молекула аденозинтрифосфорной кислоты и одна молекула адениловой кислоты [c.548]

Первая реакция катализируется АТФ-азой, вторая — миокиназой. [c.549]

В результате последовательного действия АТФ-азы, миокиназы и дезаминазы адениловой кислоты происходит распад аденозинтрифосфорной кислоты с образованием инозиновой кислоты, аммиака и фосфорной кислоты. [c.549]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.140 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.116 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.122 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.289 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.91 , c.113 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.378 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.548 , c.549 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.20 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.20 ]

Жизнь микробов в экстремальных условиях (1981) -- [ c.259 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология