Ферменты катализирующие одновременно

Если основной граф состоит из двух или большего числа обособленных частей, соприкасающихся в точках, соответствующих одной, общей для обеих частей форме, то удобно анализировать эти части порознь. В качестве простого примера можно рассмотреть случай конкурентных субстратов, когда один фермент катализирует одновременно две реакции с различными субстратами [c.67]

В разд. 14.3 уже было отмечено, что причина, по которой все белки построены из ь-аминокислот, а не из смеси ь-и о-аминокислот, неизвестна. Тем не менее строение складчатого слоя и а-спирали, которые являются основными вторичными структурами белков, позволяет, по-видимому, понять это явление. Оба типа складчатого слоя имеют такую структуру, что одна из двух связей, соединяющих а-атом углерода с боковыми группами, направлена вовне почти под прямым углом к плоскости слоя и обеспечивает достаточное пространство для боковой цепи, между тем как другая связь лежит почти в плоскости слоя, где есть место лишь для атома водорода. В а-спирали, построенной целиком из ь - (или целиком из о -) аминокислотных остатков, боковые группы (при первых атомах углерода) расположены на расстоянии более 500 пм, тогда как в цепях, построенных из ь- и о-остатков, это расстояние составляет только 350 пм. Соответственно в первом случае структуры более устойчивы, так как для размещения больших боковых групп имеется больше места, чем в случае смешанных ь,о -цепей. Организмы, построенные исключительно из ь - (или о-) аминокислот (а также соответствующих углеводов и других веществ), к тому же несравненно проще, чем построенные на основе одновременно и ь- и в -форм. Дело в том, что ферменты, как правило, стереоспецифичны фермент, катализирующий реакцию с участием субстрата ь-ряда, не может катализировать ту же реакцию с участием субстрата о-ряда. Из этого следует, что существующим организмам достаточно только половины того числа ферментов, которое бы им потребовалось, если бы они были построены изь- и о-изомеров. Отбор же и-, а не в-аминокислот был, по-видимому, случайным. [c.435]

На I стадии этого процесса пируват (рис. 10.8) теряет свою карбоксильную группу в результате взаимодействия с тиаминпирофосфатом (ТПФ) в составе активного центра фермента пируватдегидрогеназы (E ). На II стадии оксиэтильная группа комплекса Е -ТПФ-СНОН-СНз окисляется с образованием ацетильной группы, которая одновременно переносится на амид липоевой кислоты (кофермент), связанной с ферментом дигидроли-поилацетилтрансферазой (Е,). Этот фермент катализирует III стадию-перенос ацетильной группы на коэнзим КоА (Н8-КоА) с образованием конечного продукта ацетил-КоА, который является высокоэнергетическим (макроэргическим) соединением. [c.344]

Кинетические исследования дают предста(вление о скорости работы ферментов, однако ничего не говорят о том, как ферменты катализируют реакции, т. е. не позволяют судить о механизме катализа. Под механизмом мы подразумеваем полное описание стадий, через которые протекает реакция. Большинство стадий включает разрыв одной химической связи и одновременное образование другой. Рассмотрим, например, реакцию простого замещения, в которой гидроксил-ион реагирует с иодистым метилом с образованием в качестве продуктов метанола и иодид-иона [c.46]

Лигазы (синтетазы) — ферменты, катализирующие конденсацию с одновременным расщеплением пирофосфатной свяЗи в молекуле АТР или родственные реакции. [c.75]

Хотя мы, как правило, будем рассматривать только одну ферментативную реакцию и большинство исследований механизмов проводится на очищенных ферментах, важно помнить, что реально ферменты действуют в таких условиях, когда одновременно протекают сотни химических реакций. Контроль этой огромной сети несвязанных и взаимосвязанных реакций достигается механизмами, регулирующими концентрации и эффективность индивидуальных ферментов. Эти механизмы контроля (см. ниже, разд. 24.1.6) зависят от высокой каталитической эффективности, так что малые изменения в концентрации могут сильно влиять на течение реакции, и от высокой специфичности, характерных для ферментативного катализа. Большинство ферментов катализируют одну и только одну реакцию одного и только одного субстрата, поэтому отдельные стадии определенных путей метаболизма могут контролироваться посредством контроля активности отдельных ферментов. [c.452]

Механизм этого процесса представляет собой, таким образом, общий кислотный катализ внутримолекулярного нуклеофильного катализа и подразумевает на скоростьопределяющей стадии реакции одновременное действие двух каталитических групп. Одна из этих групп — соседний карбоксилат-ион, вторая — неионизованная карбоксильная группа. Тщательное изучение пути, по которому карбоксилат может катализировать гидролиз сложного эфира, указывает на особое требование ко второй каталитической группе в случае очень реакционноспособной системы и позволяет предположить механизм, по которому будет действовать фермент, катализирующий гидролиз сложного эфира. Перейдем теперь к рассмотрению особых свойств систем с двумя каталитическими груп-пат и. [c.471]

У больщинства прокариот имеются ферменты, катализирующие реакции одновременного переноса 4 электронов на О2, при которых не обнаружено каких-либо промежуточных продуктов восстановления Оз. Это цитохромоксидазы и некоторые медьсодержащие ферменты. Возможно, что в этих реакциях и возникают короткоживущие продукты неполного восстановления О2, но они остаются связанными с ферментами, не выходят в цитоплазму и практически не наносят вреда клетке. [c.330]

Константа Михаэлиса выражается в единицах концентрации (как правило, в моль/л). По величине Ам судят о скорости каталитического превращения субстрата данным ферментом чем выше тем ниже скорость реакции. В результате по значению ферменты можно условно разделить на быстрые (с низкой Ам) и медленные (с высокой А"м). Если фермент катализирует превращение двух субстратов одновременно (двухсубстратная реакция), то для каждого из субстратов имеются собственные значения Kyi, которые будут существенно различаться. У ферментов с групповой специфичностью каждому субстрату соответствует определенное значение К . [c.106]

Оксигеназы со смешанной функцией. Ферменты, катализирующие одновременное окисление двух субстратов, одним из которых обьлно служит NADPH или NADH. [c.1015]

Поскольку прямое доказательство образования ацилфосфатов как промежуточных продуктов оказалось делом нелегким, было высказано Предположение, что глутаминсинтетаза и некоторые другие ферменты, катализирующие реакции множественного замещения, могут обусловливать полностью согласованную реакцию. В этом случае обе стадии замещения должны протекать одновременно через единое ключевое переходное состояние , как показано на приведенной ниже схеме для глутаминсиитетазы [c.137]

Скорость окислительных стадий цикла определяется скоростью реокисления NADH в цепи переноса электронов. При некоторых условиях ее может лимитировать скорость поступления Ог. Однако в аэробных организмах она обычно определяется концентрацией ADP и (или) Р , доступных для превращения в АТР в процессе окислительного фосфорилирования (гл. 10). Если в ходе катаболизма образуется больше АТР, чем это необходимо для энергетических потребностей клетки, концентрация ADP падает до низкого уровня, выключая, таким образом, процесс фосфорилирования. Одновременно АТР, присутствующий в высоких концентрациях, действуя по принципу обратной связи, ингибирует процессы катаболизма углеводов и жиров. Это ингибирование осуществляется во многих пунктах метаболизма, часть которых показана на рис 9-3. Важным участком, на котором осуществляется такое ингибирование, является пируватдегидрогеназный комплекс (гл 8, разд К2) [19]. Другим таким участком сложит цитратсинтетаза— фермент, катализирующий первую реакцию цикла трикарбоновых кислот [20]. Правда, существуют сомнения относительно того, имеет ли такое ингибирование физиологическое значение [16]. Уровень фосфорилирования аденилатной системы может регулировать работу цикла еще и другим способом, связанным с потребностью в GDP на стадии е цикла (рис. 9-2). В митохондриях GTP в основном используется для превращения АМР в ADP. Следовательно, образование GDP зависит от АМР — соединения, которое образуется в митохондриях при использовании АТР для активации жирных кислот [уравнение (9-1)]. [c.324]

Одновременно в клетке непрерывно функционирует фермент, катализирующий гидролиз цАМФ до АМФ - циклонуклеотид фосфогидролаза. Аденилатци-клаза вмонтирована в клеточную мембрану и. включается при поступлении на мембрану определенных сигналов. В частности, таким сигналом может служить гормон адреналин, активная наработка которого надпочечниками начинается в стрессовых ситуациях, когда организму требуется резкое усиление производства АТФ в связи с интенсификацией нервной деятельности, а зачастую и необходимостью совершить оперативно определенную механическую работу. [c.425]

Матрицей для образования нуклеиновых кислот является фрагмент цепи ДНК, а для белка — цепь мРНК. Синтез ДНК происходит одновременно на обеих цепях ДНК-матрицы, а синтез РНК — на одной из ее цепей. В обоих случаях необходимо расплетение двухспиральной ДНК и формирование условий протекания матричного синтеза. Кроме матрицы, необходимы субстраты, являющиеся строительным материалом при образовании биополимеров, а также ферменты, катализирующие соответствующие биосинтетические процессы. [c.449]

Полимеризация дочерней ДНК на матрице ДНК приводит к ее удвоению или репликации. Для реализации механизма репликации необходима матрица — расплетенная цепь ДНК, субстраты, участвующие в полимеризации ДНК, ферменты, катализирующие этот процесс, ионы Mg " , а также белковые факторы, обеспечивающие деспирализацию двухнитевой ДНК. У прокариот ДНК имеет форму кольца, причем в определенном оп-сайте (origin — начало репликации) цепи расходятся и образуются две репликативных вилки, движущиеся в противоположньгх направлениях. У эукариот имеется большое число оп-сайтов, и репликация проходит одновременно на многих участках ДНК. В точках начала репликации отмечено большое количество А=Т пар оснований, соединенных всего лишь двумя водородными связями, что способствует более легкому разрыву и расхождению цепей. [c.450]

Насколько близка структура продукта, образующегося в ДНК-полимеразной реакции, к структуре ДНК-затравки Ответ на этот вопрос служит одновременно и ответом на вопрос о роли ДНК-затравки. Затравка может просто инициировать удлинение предсуществующих полинуклеотидных цепей или она может использоваться в качестве матрицы для фермента, катализирующего удвоение матрицы. Физические свойства синтезированного продукта явно противоречат нервому из этих двух предположений. Исследование в ультрацентрифуге показало, что синтезированный продукт поли-дисперсен и что среднее значение его константы седиментации приблизительно равно константе седиментации ДНК-затравки. Молекулярные веса и характеристические вязкости синтетической и затравочной ДНК приблизительно одинаковы. Наконец, присутствие 3, 5 -фосфодиэфирных связей в динуклеотидах, полученных при неполном ДНК-азном гидролизе синтезированного полимера, а такн е тот факт, что синтезированный полимер гидролизуется ДНК-азой, в свою очередь указывают на близость структур синтетической и затравочной ДНК. Таким образом, синтезированный поли- [c.509]

Клетка, влияя на свой основной рабочий аппарат — ферментные системы, может регулировать образование любого вещества. Для такого регулирования она использует два пути либо изменяет число действующих молекул фермента, либо изменяет их активность, либо выполняет то и другое одновременно. Если, например, клеткам кишечной палочки, синтезирующим L-изолейцин, давали (в среду) избыток его, то бактерии прекращали синтез этой аминокислоты концентрация ее служила сигналом к ослаблению или прекращению процесса. Этот процесс регулировался двояким действием на клетку. Во-первых, подавлялась активность L-треониндезаминазы — фермента, катализирующего первую стадию биосинтеза L-изолейцина (влияние на первое пусковое звено ферментной системы). Во-вторых, при избытке L-изолейцина прекращалось образование всех ферментов биосинтеза этой аминокислоты, в том числе и L-треониндезаминазы. Оба эти регулярных механизма, как оказалось, существуют независимо друг от друга. Схема, показывающая действие обоих, представлена на рис. 15. [c.88]

Т. протекает только при наличии двух субстратов — донора и акцептора ферменты, катализирующие реакции переноса, одновременно воздействуют на обе молекулы, причем специфичность трансгликозилаз определяется строением как донора, так и акцептора. Нек-рые трансгликозилазы могут быть активированы ионами металлов (напр., трансглюкозилаза печени активируется Mg2- ). [c.119]

Гаффрон и Рубин [13, 36] noKaaajun, что в анаэробных условиях у большинства зеленых водорослей появляется гидрогеназная активность. Фермент катализирует взаимодействие молекулярного водорода с метаболическими переносчиками электронов через ферредоксин. При соответствующим образом подобранных условиях такие адаптированные водоросли выделяют на свету газообразный водород, одновременно образуя кислород [83]. Это наблюдение в свое время послужило доводом в пользу концепции Ван-Ниля, согласно которой фотосинтез в основном представляет собой разло- [c.580]

Мы провели изучение реакций, катализируемых фицино.м, одновременно с изучением трипсина, так как было очевидно, что оба фермента катализируют одну и ту же реакцию, но по разным механизмам. [c.332]

Естественно предположить, что, поскольку ферменты являются диссимметрически построенными катализаторами, можно попытаться воспроизвести их стереоспецифическое действие с помощью оптически активных органических соединений, катализирующих одновременно данную реакцию. Исследование показало, что оцтически активные катализаторы даже сравнительно простого строения проявляют асимметризующее действие на реакцию, подобно природным ферментам. [c.196]

Нуклеазы — ферменты, катализирующие распад нуклеиновых кислот путем гидролиза фосфодиэфирных связей. Они обнаружены практически во всех биологически объектах. Некоторые из них специфичны только по отношению к РНК (РНК-азы), другие действуют только на ДН К (ДН К-азы). Т ретья группа нуклеаз (неспецифические вуклеазы) проявляет активность по отношению к обоим типам нуклеиновых кислот. Одни нуклеазы расщепляют полимерную цепь нуклеиновой кислоты внутри молекулы (эндонуклеазы), а другие — последовательно расщепляют фосфодиэфирные связи с одного из концов цепи (экзонуклеазы). Известны примеры нуклеаз, выступающих одновременно как эндо- и экзонуклеазы. [c.62]

При очистке ферментов, катализирующих превращения нуклеиновых кислот, при изучении кодирующих свойств полинуклеотидов, а также при нроведенпп общего анализа макромолекулярных соединений биохимику приходится отмывать от примесей сотни анализируемых образцов. Их можно промывать химическими агентами последовательно однако если эти операции проводить с каждым образцом в отдельности, то вся процедура будет чрезвычайно утомительно и займет очень много времени. Аналогичная проблема возникает также перед патологами и физиологами, и они решают ее, обрабатывая большое число препаратов одновременно. Чтобы использовать эту идею при биохимических анализах, необходимо разработать общий подход, который бы позволял промывать сразу много образцов. [c.144]

В клетках ферменты, катализирующие многостадийные химические процессы, часто объединяются в комплексы, называемые мультифер-ментными системами. Эти комплексы структурно связаны с органоидами клеток или же встроены в биомембраны. Объединение отдельных ферментов в единый комплекс позволяет одновременно ускорять все последовательные стадии превращения какого-либо субстрата. [c.25]

Принцип последовательности. Биохимические изменения, лежащие в основе адаптации к мышечной работе, возникают и развиваются не одновременно, а в определенной последовательности. Быстрее всего увеличиваются и дольше сохраняются показатели аэробного энергообеспечения. При этом в мышцах повышается содержание гликогена, используемого в качестве источника энергии. Для заметного роста аэробной работоспособности достаточно нескольких месяцев. Больше времени требуется для увеличения лактатной (гликолитической) работоспособности, которая лимитируется не только запасами мышечного гликогена и активностью ферментов гликолиза, но в значительной степени зависит от развития в организме спортсмена резистентности к накоплению лактата. И наконец, в последнюю очередь повышаются возможности организма к работе в зоне максимальной мощности. Биохимической основой увеличения этих возможностей является повышение в мышцах запасов креатинфосфата и активности фермента, катализирующего креатинфосфатную реакцию, - креатинкиназы. Из практики спорта известно, что для значительного роста максимальной силы и скорости, а также алактатной выносливости необходимы годы интенсивных тренировок, причем достигнутые высокие показатели алактатной работоспособности быстро убывают после прекращения занятий спортом. [c.187]

Многие ингибиторы проявляют действие потому, что они по структуре сходны с субстратом. Фермент не узнает свой субстрат, и его активный центр присоединяет ингибитор. Активный центр оказывается блокированным и не может участвовать в образовании фермент-субстратного комплекса. Нередко ингибиторы имеют пространственную конфигурацию, похожую на конфигурацию субстрата, вытесняют его с поверхности фермента и действуют в качестве конкурентных ингибиторов. Ингибиро-вацде может быть обратимым и необратимым. К первому относится ингибирование малоновой кислотой действия фермента, катализирующего дегидрогенизацию янтарной кислоты. Этот случай одновременно служит примером конкурентного ингибирования, когда ингибитор обратимо связывается с тем же участком молекулы фермента, что и субстрат. Малоновая кислота отличается от янтарной одной метиленовой группой. Если к реакционной смеси добавить малоновую кислоту или ее соль, скорость реакции уменьшается. При дальнейшем прибавлении малоновой кислоты реакция полностью прекращается. Но если в реакционную смесь ввести избыток янтарной кислоты, то она вытеснит малоновую из фер- [c.12]

Не всегда возможно провести четкое различие между простетической группой, коферментом и субстратом — реагентом ферментативной реакции. В зависимости от структуры специфического апофермента один и тот же кофактор (например, флавинадениндинуклеотид) способен вести себя как прочно связанная с белком простетическая группа или как ко-фермент-переносчик. Типичные коферменты, в отличие от субстратов, не подвергаются изменению в результате полного каталитического цикла. Однако в процессах переноса химических группировок, протекающих с помощью нескольких ферментов, промежуточные акцепторы ацильных групп (кофермент А и тетрагидрофолевая кислота), гликозильных остатков (нуклеозидтрифосфаты) и другие являются коферментами системы в целом и одновременно субстратами для ферментов, катализирующих отдельные стадии процесса. [c.247]

Для высших растений на примере завершающих оксидаз показано, что изменения условий среды (температура, парциальное давление кислорода) могут вызывать изменения ферментативного-аппарата. Рубин, Арциховская и Иванова (1951), Арциховская и Рубин (1955) нашли, что активирование молекулярного кислорода в тканях цитрусовых плодов и яблок катализируется одновременно несколькими оксидазами, обладающими различной зависимостью-от факторов среды. В процессе развития плодов, происходящего на фоне закономерно изменяющихся температурных условий, изменяется и соотношение активности отдельных оксидаз. У зеленых растущих плодов основная роль в дыхании принадлежит оксидазам, способным развивать максимальную активность в условиях высоких температур воздуха, характерных для данного периода развития этих органов. К осени ведущая роль переходит к оксидазам, активность которых менее чувствительна к понижению температуры воздуха. Аналогичные соотношения наблюдаются и между тканями, находящимися в различных условиях снабжения кислородом. Чем больший недостаток кислорода испытывают клетки ткани, тем большую роль играют оксидазы, способные насыщаться кислородом при низких парциальных давлениях кислорода. На цитрусовых плодах экспериментально вызваны изменения в системе завершающих оксидаз путем воздействия температурой и изменением концентрации кислорода в окружающей плод атмосфере. Эти данные показывают, что в приспособлении дыхательного процесса к окружающим условиям существенное значение имеют изменения ферментативного аппарата. Данные о роли ферментативного аппарата в приспособлении организма к температуре и парциальному давлению кислорода получены также и для животных. Так, например, возрастные изменения в системе катализаторов дыхания у мясной мухи наблюдали Карлсон и Векер (Karlson а. Weker, 1955). Интересные данные приводятся в работе Вержбин-ской (1954), которая показала, что переход животных от водного образа жизни к наземному, совершившийся в процессе эволюции, привел к существенным изменениям в окислительно -восстанови-тельной системе мозга. При этом значительно снизилась активность ферментов, катализирующих анаэробные процессы, и одновременно существенно возросла активность цитохромной системы, активирующей кислород, поглощаемый в процессе аэробного дыхания. [c.89]

Многие ферменты, катализирующие процессы расщепления, одновременно катализируют и образование АТФ из АДФ и фосфорной кислоты Н3РО4. При этом накопление энергии в форме АТФ и АДФ имеет место в процессах сопряженного фосфорилирования, происходящего за счет энергии окисления или гликолиза. Примером таких окислений может служить окисление кофермента НАД Нг [c.241]

Подобным же образом ферменты, катализирующие синтетические процессы, одновременно катализируют и расщепление крайней фосфатной связи АТФ. Аденозинтрифосфорная кислота может дефосфорилироваться под действием аденозинтрифосфатаа с выделением свободного фосфата. АДФ по мере накопления легко превращается в АТФ и АМФ — в реакции дисмутацни, катализируемой ферментом миокиназой [c.241]

Биотинзависимые ферменты катализируют также реакции транскарбоксил ирования, при которых карбоксилирование одного субстрата осуществляется за счет одновременного декарбоксилирования другого соединения. [c.165]

Ферменты, катализирующие окисление пирувата до СОг, находятся во внутреннем компартменте митохондрий (рис. 5.6). Ферменты же, окисляющие (с одновременным образованием АТР и НгО) продукта этого процесса, восстановленные кофакторы, локализуются на внутренней стороне митохондриальной мембраны. Пируват сначала расщепляется, теряя СОг декарбоксилируется), и образовавшийся ацетат (двууглеродный фрагмент) присоединяется к веществу, называемому кофермен-томА (СоА). Продукт этой реакции присоединения, ацетил-СоА, вовлекается непосредственно в цикл трикарбоновых кислот, или цикл Кребса, составляющий вторую из трех стадий процесса [c.151]

Ответы становятся значительно более резкими и в том случае, если лиганд активирует один фермент и одновременно подавляет активность другого, катализирующего обратную реакцию. Мы уже рассмотрели один пример такого регуляторного принципа, когда говорили о стимуляции распада гликогена в мьпиечных клетках, где повьппение уровня сАМР одновременно активирует киназу фосфорилазы и ингибирует ее антагониста-фосфопротеинфос-фатазу (разд. 13.4.2). [c.281]

Фермент, расщепляющий СЗ на альтернативном пути, представляет собой комплекс, образованный про-геиназой, названной фактором В, и СЗЬ. Подобная ситуация, при которой продукт реакции (СЗЬ) является одновременно компонентом фермента, катализирующего эту реакцию, означает, что альтернативный путь способен к самоускорению. Фактор В активируется при расщеплении сериновой протеиназой — фактором D. Фактор D, вероятно, уникален среди сериновых протеиназ плазмы в том отношении, что для него не известен зимоген, и он циркулирует в форме активного фермента. Однако, как отмечено выше, расщепление фактора В фактором D происходит только в том случае, если первый находится в комплексе с СЗЬ. Таким образом, для активации альтернативного пути комплемента необходимо, чтобы произошло расщепление СЗ либо по классическому, либо по другому, еще неизвестному механизму. [c.56]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология