Леггемоглобин

Бесклеточные препараты нитрогеназы были выделены из целого ряда организмов. Всем этим ферментам свойственна быстрая инактивация в присутствии кислорода, что на первых порах сильно сдерживало развитие исследований. По-видимому, фиксация азота происходит в анаэробных участках клеток. Существует даже предположение, что леггемоглобин защищает азотфиксирующие ферменты корневых клубеньков от воздействия кислорода. Возможно, что леггемоглобин осуществляет также доставку Ог путем облегченной диффузии в аэробные митохондрии бактероидов при устойчиво низком давлении кислорода [8] [c.83]

Отнощения между клубеньковыми бактериями и бобовыми растениями можно определить как мутуализм, т. е. такой вид симбиоза, при котором оба симбионта извлекают выгоду из сожительства растение получает азот, клубеньковые бактерии — углеродсодержащие вещества и минеральные соли. Показана способность различных видов клубеньковых бактерий фиксировать N2 без какой-либо связи с растительными клетками. Для этого необходимо обеспечить клубеньковые бактерии подходящими источниками углерода (преимущественно пентозами), минимальным количеством фиксированного азота и промежуточными соединениями ЦТК. Свободноживущие клубеньковые бактерии синтезируют свой собственный гемоглобин, отличающийся структурно, но не функционально от леггемоглобина. [c.167]

Возможно, регуляция генов нитрогеназы (имеются предварительные данные о специфичности индукции й/у генов у разных форм растений) Леггемоглобин и кислородный барьер [c.178]

Возможен иной взгляд на эту структуру, связанный с существованием двух других типов белков, родственных глобину. Миоглобин-связывающий кислород белок-мономер животных, аминокислотная последовательность которого позволяет предположить наличие общего (хотя и древнего) происхождения с субъединицами глобина. Леггемоглобины-это связывающие кислород белки бобовых растений, так же как и миоглобин, являющиеся мономерами. Они также могут иметь общее происхождение с другими белками, связывающими гем. [c.265]

Гены леггемоглобина содержат три интрона, причем локализация первого и последнего по отношению к кодирующей последовательности гомологична локализации двух интронов глобиновых генов. Такое удивительное сходство указывает на то, что гены, кодирующие гем-со-держащие белки, с весьма древних времен имеют прерывистое строение, показанное на рис. 20.26. [c.265]

Центральный интрон гена леггемоглобина разделяет два экзона, которые вместе кодируют последовательность, соответствующую одному центральному экзону глобинового гена. Мог ли центральный экзон глобиново-го гена образоваться путем слияния двух центральных экзонов гена-предка, т.е. объединения последовательностей, кодирующих две части белковой цепи, вместе образующие структуру, связывающую гем В свете этого [c.265]

Можно проследить и более ранние этапы эволюции глобиновых генов, поскольку последовательность аминокислот единственной цепи миоглобина млекопитающих свидетельствует о том, что он отделился от пути эволюции глобинов примерно 800 млн. лет назад. Мы все еще не располагаем данными об этом гене. Ген леггемоглобина растений, имеющий сходство с глобиновым геном, отделился еще раньще (гл. 20). [c.275]

Все азотфиксирующие системы можно отравить даже следовыми количествами кислорода. Это означает, что фермент нитрогеназа даже в аэробных клетках должен содержаться в основном в анаэробных условиях. В корневых клубеньках бобовых это достигается с помощью леггемоглобина (LHb) — красноватого [c.217]

К составным белкам, а конкретно к металлопротеидам, относятся близкие по своей структуре миоглобин и гемоглобин. Эти глобулярные белки содержат небелковую компоненту, пигмент крови —гел1 (разд. 7.9.2.4), и поэтому называются также гемопротеидами. Имеющиеся в теме двухвалентное железо способно связывать молекулярный кислород или диоксид углерода, поэтому оба белка осуществляют перенос этих газов в крови (гемоглобин) и мышцах (миоглобин). Степень окисления железа при таком переносе не изменяется, и оно остается двухвалентным. Структура миоглобина более простая, чем структура гемоглобина. Оба этих белка имеют красную окраску (присутствующий в мышцах миоглобин обусловливает их красную окраску, подобно тому как гемоглобин в красных кровяных тельцах обусловливает красный цвет крови). В растительном мире (Rhizobium) известен гемопротеид — леггемоглобин, который по своей структуре близок к миоглобину. [c.195]

Хотя гемоглобин обычно считается продуктом чисто животного происхождения, одна его форма — леггемоглобин, была обнаружена у бобовых растений. Его присутствие ограничено клетками корневых клубеньков, содержащих симбиотические азотфиксирующие бактерии Rhizobium spp.). Гемопротеины со свойствами гемоглобинов обнаружены также у некоторых грибов и простейших. [c.176]

В настоящее время рентгенография высокого разрешения (вплоть до 0,25 и даже 0,20 нм, для МЬ — до 0,14 нм) проведена примерно для 200 глобулярных белков. Укажем, в частности, на расшифровку структур пепсина, леггемоглобина и аспартат- минотрансферазы (Андреева, Вайнштейн и Борисов). Исследован ряд ферментов, причем в некоторых случаях определено и [c.133]

Различные виды и штаммы Rhizobium обладают своим индивидуальным составом белков. Активно фиксирующие азот клубеньки содержат кислые протеины [63] и особый железосодержащий белок — лего-глобин, или леггемоглобин, с молекулярным весом около 16000. [c.117]

Рис. 22-27. Корневые клубеньки одного из бобовых растений согтсиЬш), в которых идет процесс фиксации азота. Осуществляющие фиксацию азота бактерии-симбионты образуют большие скопления, тесно связанные с клетками корня. Эти клетки поставляют бактериям некоторые факторы, необходимые для фиксации азота, в частности леггемоглобин, обладающий очень высоким сродством к кислороду. Кислород-мощный ингибитор нитро-геназы.

Уникальной характеристикой активных клубеньков является присутствие красного пигмента, леггемоглобина. Подобно гемоглобину млекопитающих леггемоглобин обладает важным свойство.м — способностью к связыванию и иммобилизации кислорода. Существенно также, что этот процесс обратим. Значение этого белка, производимого бобовыми и располагающегося в цитоплазме хозяина [558], было понято только после осознания роли кислорода. Ризобактерии — строгие аэробы, они могут расти и размножаться только в присутствии кислорода. Однако энзим, который они вырабатывают, нитрогеназа, инактивируется при высоком содержании кислорода и может фиксировать азот только в бескислородной атмосфере. Похоже, что леггемоглобин осуществляет необходимую регуляцию распределения кислорода внутри клубеньков. Он связывается с молекулярным кислородом, так что нитрогеназа не ингибируется, но связанный кислород может быть доступным в дыхательных центрах в цитоплазме хозяина вблизи бактероидов [559]. Структурная организация клубеньков также способствует быстрому удалению продуктов фиксации азота, накопление которых ингибирует связывание. [c.278]

Несмотря на разнообразие микроорганизмов, осуществляющих азотфиксацию, ферментный комплекс нитрогеназы одинаков и у анаэробов, и у аэробов. Один из ее отличительных признаков — чрезвычайная чувствительность к наличию кислорода. Поэтому у аэробных микроорганизмов существует проблема защиты нитрогеназы от кислорода. Разные микроорганизмы решают ее разными путями. У цианобактерий имеются специализированные клетки-гетероцисты, в которых нет ФС II и поэтому при фотосинтезе не образуется кислород, а толстая клеточная стенка препятствует его диффузии снаружи. Активная оксидазная система тут же восстанавливает проникший кислород. У азотобактера сильно развита слизистая капсула, препятствующая проникновению кислорода, и уникальная оксидазная система с очень высоким сродством к О2 (Км= 10" —10 , т.е. в 10— 100 раз выше обычной), не допускающая метаболический кислород к нитрогеназе. Обнаружено, что некоторые свободноживущие аэробы обладают нитрогеназой, белковая часть которой имеет особую конформацию, менее чувствительную к О2. Некоторые аэробные азотфиксаторы выбирают мик-роаэрофильные местообитания или сосуществуют в экосистемах с организмами, активно потребляющими кислород. Факультативные анаэробы фиксируют азот только в анаэробных условиях. Наиболее изощренная защита нитрогеназы обнаружена у клубеньковых бактерий, которые снабжают растение связанным азотом. Растение же защищает бактероиды и дает им продукты фотосинтеза — органические вещества. Для защиты нитрогеназы в клубеньках синтезируется леггемоглобин — самый высокочувствительный к кислороду белок-оксидаза. Леггемоглобин реагирует с наномолярны-ми количествами кислорода. Интересно, что синтез этого соединения происходит совместно белковую часть образует растение, а гем синтезирует бактероид. На срезах клубеньков леггемоглобин выделяется красным цветом. [c.213]

Рис. 20.26. Экзонная структура генов глобина соответствует функции белков, но в центральном домене леггемоглобина имеется дополнительный интрон.

Смотреть страницы где упоминается термин Леггемоглобин: [c.135] [c.82] [c.192] [c.59] [c.111] [c.308] [c.167] [c.343] [c.143] [c.143] [c.397] [c.398] [c.142] [c.166] [c.279] [c.32] [c.292] [c.280] [c.188] [c.265] [c.85] [c.408]

Биохимия природных пигментов (1986) -- [ c.176 ]

Молекулярная биотехнология принципы и применение (2002) -- [ c.308 ]

Микробиология Издание 4 (2003) -- [ c.167 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.142 , c.143 ]

Молекулярная биология клетки Том5 (1987) -- [ c.179 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.397 , c.398 ]

Экологическая биотехнология (1990) -- [ c.278 ]

Микробиология (2006) -- [ c.213 , c.280 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.408 ]

Микробиология Изд.2 (1985) -- [ c.147 ]

Эволюция без отбора Автоэволюция формы и функции (1981) -- [ c.181 , c.182 ]

Эволюция без отбора (1981) -- [ c.181 , c.182 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.175 , c.176 , c.177 , c.178 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.60 , c.63 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.408 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.232 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология