Дикетопиперазины восстановление

Здесь уместно вспомнить (см. главу об аминокислотах и полипептидах), что при конденсации двух молекул а-аминокислот образуются дикетопиперазины. Восстановлением дикетопиперазина также может быть получен пиперазин. [c.665]

Восстановление. 2,5-Дикетопиперазины легко восстанавливаются до соответствующих пиперазинов различными методами. Эти методы включают каталитическое гидрирование [256, 302], электролитическое восстановление [3031 и действие натрия и спирта [251, 285, 304]. Последний метод дает ничтожные выходы, по-видимому, вследствие разрыва амидных связей. Ангидрид глицина более удовлетворительно восстанавливается до пиперазина в том случае, если его предварительно превратить в устойчивый к щелочам 0,0 -дибензиловый эфир [305]. [c.360]

Для доказательства Н. И. Гаврилов и А. В. Коперина [37] разработали метод электрохимического восстановления дикетопиперазинов простейших белков в инперазины, которые гидролизоваться не могут [c.543]

При восстановлении натрием и спиртом 2,5-дикетопиперазины образуют, правда с незначительным выходом, пиперазины. Эта реакция имеет значение для установления их строения. По отношению к щелочам дикетопиперазины, особеино простейшие, очень чувствительны присоединяя воду, они расщепляются до дипептидов. Кислоты гидролизуют обыкновенные 2,5-дикетопиперазины и их Ы,Ы -диалкнльные производные. пишь прн д. ттельно.м кипячении. Совершенно иначе ведет себя производное десмотропной формы — 0,0 -дибензилдиоксидигидропир-азик (ср. выше) он распадается на бензиловый спирт и 1 ликоколь уже при действии очень разбавленных кислот на холоду. [c.1037]

Аспергилловая кислота (Via) при восстановлении сухой перегонкой с окисным меднохромовым катализатором или в растворе гидразином дает дезоксиаспергилловую кислоту (VI6) [186]. Бромирование кислоты Via с последующим восстановлением дает дикетопиперазин (VIb), указывая, таким образом, незамещенные положения в пиразиновом цикле аспергилловой кислоты. Гидролиз соединения VIb бромистоводородной кислотой приводит к получению смеси лейцина (VIr) и изолейцина (V ). Это наблюдение, очевидно, позволяет сделать выбор между структурой VIb и подобной же структурой, в которой изобутильная и втор-бутильная группы поменялись бы местами. Этот вопрос был решен синтезом (стр. 324). [c.314]

Гомологи пиперазина. Для получения гомологов пиперазина в большинстве случаев можно применить рассмотренные выше методы прямого синтеза [186, 189, 221, 222]. Однако наиболее часто использовавшимся ранее методом является метод восстановления соответствующих пиразинов (стр. 328) или дикетопиперазинов (стр. 360). Тетраметилпиперазин может быть получен в одну стадию из монооксима диацеталя каталитическим гидрированием, по-видимому, через соответствующий пиразин [220]. Эти вещества особенно интересны благодаря их стереохимическим свойствам. [c.349]

Рацемизация в щелочном растворе была продемонстрирована также на примере восстановления оптически активных дикетопиперазинов. Если восстанавливать ангидрид /-аланина и ангидрид -аланина натрием в спирте, то продуктом реакции в обоих случаях является неактивный транс-диметил-пиперазин [285]. [c.357]

Восстановление 2,3-днкетопиперазинов до монокетопиперазинов было описана выше (стр. 363). Полное восстановление 2,3-дикетопиперазина до пиперазина осуществляется действием цинковой пыли и щелочи или натрия и амиловога спирта [321]. [c.364]

При конденсации изатина с дикетопиперазином в смеси ацетата натрия с уксусной кислотой и уксусным ангидридом образуется вещество, окрашенное в красный цвет (VI), которое после восстановления и гидролиза смесью иодистоводородной кислоты с красным фосфором дает 2-оксо-1,2,3,4-тетра-гидрохинолин-4-карбоновую кислоту (VII) [523]. [c.171]

Тип С—С—Z + С—С—Z. а-Аминокетоны (159), которые часто получают in situ восстановлением изонитрозокетонов, самопроизвольно циклизуются с образованием дигидроииразинов (160), которые обычно выделяют в виде пиразинов (ср. стр. 142). При нагревании а-амино- и а-оксикислот образуются циклические бис-амиды (дикетопиперазины) или бис-лактоны (лактиды) (161- 162 Z = NH, О). [c.129]

Электролитическое восстановление дикетопиперазинов представляет определенный интерес, так как этим методом можно получить а-аминоальдегиды. Химические методы для получения таких соединений не всегда возможны. Как правило, при вое- [c.84]

Восстановлением дикетопиперазинов можно также получить пиперазины. [c.626]

Первые опыты, связанные с попытками выделить восстановленные или окисленные производные дикетопиперазинов, были проведены в 1925 г. Э. Абдергальденом и В. Стиксом [66], которые восстанавливали пептон шелка металлическим натрием в присутствии амилового спирта. В полученном дистилляте были [c.98]

Абдергальден весьма старательно отводил все возможные возражения, которые могли быть выдвинуты против методов, используемых им для доказательства своих положений. Он провел со своими сотрудниками большую серию работ по изучению продуктов восстановления аминокислот и пептидов в условиях, аналогичных тем, при которых Фишер наблюдал восстановление белков или синтетических дикетопиперазинов. [c.99]

Но даже тогда, когда после восстановления белков удалось выделить и идентифицировать пиперазины- при восстановлении щелка [631, эти случаи не смогли служить убедительным доказательством наличия заметных количеств дикетопиперазинов в молекуле белка из-за малого выхода пиперазинов. Опыты, про-" веденные с желатиной, были тем более недоказательными, так как дикетопиперазины могли возникать еще в процессе ее приготовления (нагревание с водой). [c.99]

Таким образом, нативный (природный) белок и продукт его восстановления дают гидролизаты, различающиеся по содержанию аминного азота, что позволяет судить о количестве дикетопиперазинов в нативном белке. Этим методом (гидролизом белка до и после восстановления) было точно определено количество циклических гр тпировок в трёх белках — желатине, альбумине крови и стурин-сульфате оказалось, что на одну молекулу дикетопиперазина приходится аминокислот пептидной части белка у желатины — 4, у альбумина — 5, у стурина — 6. [c.97]

Метод электрохимического восстановления на ртутном катоде дал возможность судить о количестве дикетопиперазинов и пептидов в природном белке. Было доказано, что дикетопиперазиновые структуры входят в состав белковых молекул. Метод ионофореза позволял следить за поведением циклических структур при различных деструкциях белка [288]. Биуретовая реакция [269] оказалась надежным сродством для суждения о длине полипептидной цепочки в микромолекуле белка. Сущность биуретовой реакции сводится к образованию медных комплексов рядом азотсодержащих веществ (белки, пептоны, амиды, амины, аммиак). Определение медных чисел белка, спектрофотометрические кривые медных комплексов позволили установить, что пептидные цепочки в белке чаще всего построены из трех и во всяком случае не более чем из пяти остатков аминокислот. С другой стороны, относительное уменьшение аминного азота при гидролизе после восстановления белка дает ключ к выявлению относительного количества дикетопиперазинов. Результаты всех этих определений привели к таким выводам в молекуле желатины на каждое дикетопиперазиновое кольцо приходится четыре аминокислоты, у альбумина крови — пять. [c.268]

Особый интерес представляет продукт восстановления пиразина — гексагидропиразин (пиперазин), окисленным производным которого является дикетопиперазин, входящий в состав белков (см. стр. 412) [c.523]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология