Цитохром редуктаза

Большинство изотопных эффектов, которые были изучены до настоящего времени в ферментативных реакциях, является ненормальными и трудно интерпретируемыми. Необычно нормальный и прямой результат был получен при изучении цитохром редуктазы — флавинового фермента, который катализирует восстановление цитохрома и других акцепторов электрона под действием НАДНа [73]. Реакция [схемы (28) и (29)] включает промежуточное восстановление фермента, при котором существует изотопный эффект [c.218]

НАДН-оксидаза НАДН-цитохром с редуктаза Цитохром Р-450 [c.174]

Флавинмононуклеотид является также коэнзимом цитохром-редуктазы — специфической и весьма активной дегидрогеназы, которая переносит электроны от того или иного кофермента на окисленный цитохром. Окисленный флавинмононуклеотид восстанавливается за счет водорода восстановленных кодегидраз. [c.233]

Цитохром С редуктаза Цит хром С оксидаза Каталаза-НгОа [c.269]

Типичные примеры белков, к-рые удерживаются в М б. благодаря гидрофобному а-спиральному участку полипептидной цепи,-цитохром -редуктаза и хщтохром Ь . К белкам, полипептидная цепь к-рых однократно пересекает М. б., относятся, напр., антигены тканевой совместимости и мембраносвязанные иммуноглобулины, к белкам, пересекающим М. б. более одного раза,-бактериородопснн. Нередко мембранные белки представляют собой сложные комплексы, состоящие из неск. субъединиц (напр., цитохром с-ок-сидаза состоит из 12 субъединиц). [c.29]

В этом процессе молекулярный кислород выступает акцептором водорода по отношению к двум донорам водорода — жирной кислоте и НАДФН. Реакция катализируется микросомальной десатуразной системой, состоящей из цитохрома 5, цитохром -редуктазы и оксигеназы, по следующей схеме [c.344]

Точность собираемой таким путем информации зависит прежде всего от качества кристаллов в больщинстве случаев достигается разрешение не выше 1,5 — 2 нм. Тем не менее метод позволяет делать выводы о пространственной организаци 1 молекулы, особенно для больших белков, состоящих из нескольких субъединиц. Так, например, в ходе исследования трехмерной структуры цитохром-- -редуктазы — фермента системы окислительного фосфорилирова-ния в митохондриях — удалось установить общую форму молекулы ивзаимное расположение ее субъединиц (рис.53). Размер молекулы фермента в перпендикулярном к плоскости мембраны направлении составляет около 15 нм. Центральная часть молекулы, толщиной около 5 нм, погружена в липидный бислой и составляет около 30% всего белка. С одной стороны мембраны участок молекулы фермента (— 50% всего белка) выступает над плоскостью бислоя на 7 нм, с противоположной стороны 20% белка) — на 3 нм. Фермент присутствует в кристалле в виде димеров наиболее сильный контакт между мономерами наблюдается в центре мембраны. [c.103]

Наиболее важными металлофлавопротеидами, участвующими в этой системе катализаторов, считаются никотинамид-аденин-динуклеотид-цито-хромредуктазы, т, е. НАД Hg и НАДФ Нз-цитохром-редуктазы. [c.247]

В отличие от двух рассмотренных ферментов, для цитохром — редуктазы (КФ 1. 6. 2. 2), окисляющей NADH с помощью цитохрома 5, предполагается прямой перенос водорода с NADH на FAD активного центра при участии в этом процессе остатка тирозина и одной сульфгидрильной группы [38]. [c.203]

Окисление сульфита в сульфат осуществляется сульфит-цитохром с — редуктазой [сульфитоксидазой уравнение (10-28), стадия д -или идет через образование адеиилилсульфата (называемого также адено-зин-5 -фосфосульфатом, сокращенно APS). [c.429]

Используя приведенные выше данные, можно провести сравнение пространственных структур ряда функционально неродственных белков, таких, как, например, Ка , К+-АТРаза почек, белок быстрых натриевых каналов и аденилатциклаза мозга. Их объединяет то, что все они относятся к интегральным мембранным белкам и выполняемые ими функции имеют трансмембранный характер перенос веществ или передача химических сигналов. По-видимому, благодаря этому их пространственная организация имеет ряд общих особенностей. Все они содержат в своем составе гидрофобный сегмент, локализованный в средней части молекулы. Значительные части полипептидной цепи экспонированы на обеих мембранных поверхностях. Причем в некоторых случаях, таких, как, например, аденилатциклаза, одна полипептидная цепь образует три последовательно расположенных домена надмембранный, мембранный и внутриклеточный. В других, — например, Ка" , К -АТРаза, внутриклеточный домен образован а-субъе-диницей, тогда как Р-субъединица экспонирована практически целиком на внешней мембранной поверхности. Аналогичные особенности строения прослеживаются также и для других белков, функции которых имеют трансмембранный характер (ацетилхолиновый рецептор, цитохром-с-оксидаза или цитохром-редуктаза). [c.214]

Пример Пластоцианин Азурин Engineered Азурин и SOD Цитохром С оксидаза NjO редуктаза [c.358]

Во всех этих ферментах коферменты функционируют как промежут. переносчики электронов и протонов, отщепляемых от окисляемого субстрата. Флавопротеиды передают эти электроны и протоны никотинамидным коферментам (см. Ниацин) шш цитохрому с (НАДН-цитохром С-редуктаза), обеспечивая тем самым поток электронов по пути окислительного фосфорилирования с ресинтезом АТФ. Флавопротеиды др. типа переносят электрошл и кислород непосредственно на воду с образоваиием Н Оа (оксидаза В-аминокислот, моноаминоксидаза, хшридоксипфосфаток-сидаза), к-рая разлагается затем каталазой. В этом случае окисление субстрата не сопровождается ресинтезом АТФ и значение р-шш определяется детоксикацией окисляемого в-ва или важностью образующегося продукта. [c.266]

Цнтостатики 1/64 2/1156 4/220 Цитотоксичные вещества 4/1195 Цитофотометрия 5/769 Цитохимия 5/769, 770 Цитохром-с-оксидаза 5/770, 771, 772, 1054 1/558 2/241, 242, 968 3/50, 51, 517, 670 Цитохром-Ьз-редуктаза 3/50 Цитохромы 5/772, 34, 109, 345, 346, 770,771,773 1 /470,472,475 2/241, 968 3/36, 50, 51, 503, 622, 669, 670, 697 4/144, 524, 541,861 Цитраконовая и мезаконовая кислоты 5/773 3/570 [c.752]

Следует отметить, что не все мембранные белки синтезируются на мембраносвязанных рибосомах и, следовательно, входят в мембрану ко-трансляционно. Например, цитохром bs и NADH-цитохром-Ьб-редуктаза синтезируются на свободных рибосомах и инкорпорируются в мембраны посттрансляционно. Эти белки, будучи освобождены из рибосом в цитоплазму в виде завершенных цепей, имеют высокое сродство к мембранам (возможно, за счет гидрофобного С-концевого домена) и легко вступают с ними во взаимодействие в их свернутом виде, независимо от рибосом. [c.282]

К ферментам, образующим форму В НАД, относятся алкогольдегидрогеназа, и О-лактатдегидрогеназа, малатдегидрогеназа и др. форму В НАД — глюкозодегидрогеназа, глутаматдегидрогеназа, НАД-Н-цитохром-с-редуктаза и др. [259]. [c.317]

Никотинамидные ферменты дегидрируют субстрат, причем НАД" переходит в восстановленную форму — НАД-Н — и одновременно в буферную среду митохондрий переходит протон. Протоны и электроны акцептируются ФАД и передаются на убихинон (кофермент Q) [424] и далее на систему цитохромов. Эгу реакцию осуществляет флавопротеид — дегидрогеназа восстановленного НАД (цитохром-с-редуктаза), выделенная из сердечной мышцы 1425], печени [426]. В состав фермента, помимо ФАД, входит четыре атома негеминового железа на моль флавина молекулярная масса 78 ООО. Из системы ферментов цепи дыхания выделен флавопротеид с простетической группой ФМН и двумя атомами железа на моль флавина [427]. [c.559]

Связь кофермента с апопротеином в флавопротеидных ферментах достаточно прочная, недиссоциирующая. Флавопротеиды расщепляются с различной степенью трудности с отделением апофермента и образованием рибофлавина или его коферментов. Однако простетическая группа в D-аспартатоксидазе отделяется уже в процессе очистки. В оксидазе L-аминокислот простетическая группа более прочно связана с апоферментом и диализ, а также повторное осаждение недостаточны для разрыва этой связи. Оксидаза D-аминокислот и дегидрогеназа восстановленного НАД (цитохром-с-редуктаза) диализируются на холоду разбавленной минеральной кислотой с выделением протеина. [c.567]

Во всех случаях фракция микросом печени самцов по сравнению с самками крыс в большей степени трансформирует исследуемые соединения. Это объясняется тем, что активность гидроксилирующего комплекса в мембранах эндоплазматического ретикулума самцов выше, чем самок (табл. 15). Такая разница отмечена как для начального участка цепи НАДФН-цитохром с редуктазы, так и для терминального цитохрома Р-450, переносящего электроны на кислород и непосредственно участвующего в гидроксилировании. [c.173]

Если учесть, что гравитационная перегрузка вызывает функциональные изменения гуморальной системы организма [92, 93], а это, в свою очередь, приводит к повышению метаболизма лекарств [85, 86], то можно было предположить, что такое экспериментальное воздействие на организм способно вызвать индукцию ферментов гидроксилирующего комплекса микросом печени мышей. Сравнение активности НАДФН-цитохром о редуктазы, гидроксила зы и содержания цитохрома Р-450 в микросомах печени показало, что различий в группе контрольных и опытных животных нет. [c.177]

Комплекс / - НАДН-дегидрогеназа (убихинон) К.Ф. 1.6.5.3 комплекс II - сукцинатдегидрогеназа К.Ф. 1.3.5.1 комплекс III - убихинол-цитохром с-редуктаза К.Ф. 1.10.2.2 комплекс IV - цитохром с-оксидаза К.Ф. 1.9..3.1 комплекс V - Н -транспортирующая АТФ-синтаза К.Ф. 3.6. .34. [c.173]

Вскоре после обнаружения стимулирующих эффектов приведенных соединеннй было установлено, что барбитураты и полициклические углеводороды стимулируют метаболизм лекарств различными путями. Так, введение крысам фенобарбитала ускоряет почти все реакции, катализируел1ые монооксигеназами печени. Напротив, 3-метилхолантрен вызывал сравнительно незначительные изменения метаболизма только ацетанилида и 3,4-бензпирена. Более того, после максимального стимулирования фенобарбиталом метаболизма ацетанилида 3,4-бензпирен вызывал большую индукцию процесса [95]. Фенобарбитал увеличивал активность НАДФН-цитохром с редуктазы, содержание цитохрома Р-450 [96,97 ] и скорость его восстановления [98]. [c.177]

Бел. крист, порошок. гидрата 93 94 безводн. 117. рК 4,96. Раств-сть р. ЕЮН, эф. м.р. HjO, бенз. Ингибирует выделение О при фотосинтезе (при 10 М на 50%), вероятно, путем образования хелатов с Zn или Мп при 10 М ингибирует некоторые Ре-ферменты ингибирует глутаматдегидро-геназу. При 0,5 мМ ингибирует уби-хинол-цитохром б -редуктазу только на 28% разобщители не оказывают влияния на ингибирование [ARB 46, 452 [c.259]

Убихинон - цитохром с редуктаза (VII. 54) ( компонент цепи перено- [c.451]

Цитохромокисидаза Ротенон нечувствительная НАД Н цитохром с редуктаза Моноаминооксидаза [c.136]

Представленная дыхательная цепь характерна для митохондрий и некоторых бактерий. В такой цепи протонными насосами , создающими ТЭП, являются НАД- и сукцинат дегидрогеназы, цитохром-с-редуктаза и цитохрооксидаза [c.175]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология