Гликопротеиды

ГЛИКОПРОТЕИДЫ — сложные белки, представляющие собой соединения белков с углеводами. При гидролизе Г. разлагаются на аминокислоты, углеводы и их производные, а иногда и на отдельные кислоты. [c.77]

Имеется еще один вид миграции клеток, обеспечивающий объединение перемешанных разрозненных клеток, как описано в гл. 1, разд. Д, 3, в [166]. Подобные клетки между собой соединяются, и эта способность имеет большое значение в формировании тканей. Каков же механизм, позволяющий клеткам узнавать подобных себе в смеси из различных клеток Удалось выделить особые тканеспецифичные адгезивные молекулы, индуцирующие агрегацию эмбриональных клеток определенного типа [167—170]. Один из выделенных факторов вызывает агрегацию эмбриональных клеток мозга, тогда как другой — клеток сетчатки. Адгезивные молекулы, или факторы агрегации, оказались гликопротеидами, причем их специфичность определяется, по-видимому, олигосахаридными компонентами [169]. Поверхность плазматических мембран несет также специфические соединения, блокирующие агрегацию клеток эти соединения были выделены в растворенном виде [171]. [c.359]

Белки делятся на две основные группы, а именно простые белки, содержащие только аминокислотные остатки, и составные белки, которые содержат также другие компоненты. Так, липо-протеиды содержат еще липиды, гликопротеиды — сахариды, фосфопротеиды — фосфорную кислоту, нуклеопротеиды — нуклеиновые кислоты, металлопротеиды — ионы металлов. Белки, молекулы которых содержат небелковую окрашивающую составляющую (гем, хлорофилл, флавины), относят к хромопротеидам. [c.194]

Гликопротеиды имеют исключительное значение для иммунологических процессов в организме. Они участвуют в построении клеточных мембран. К этой же группе относится интерферон, которому в последнее время уделяется большое внимание как защитному средству от вирусных инфекций. [c.195]

Гликопротеиды и мукопротеиды являются соединениями белков с углеводами. К протеидам этого типа относятся альбумины и глобулины сыворотки, гиалуроновая кислота стекловидной жидкости глаза. [c.347]

ГЛЮКОЗАМИН (2-амино-2-дезоксиглюкоза, хитозамин), амицосахар. Для а- и -аномеров D-Г, (см, ф-лу) ta.i 88 п 111 °С [а]о Н-100 и +28° соотв, равновесное [а]о +47° (вода), D-Г,— структурный фрагмент гликопротеидов, гиалуроновой кислоты, гепарина, ганглиозидов, некоторых олигосахаридов молока и полисахаридов бактерий N-ме-тил-Ь-Г,— фрагмент стрептомицина, > [c.139]

Углеводы. Углеводы играют большую роль в процессах жизнедеятельности, так как они легко окисляются и организме с выделением энергии, которая используется клетками. Кроме того, полисахариды, нахо-дяшиеся в соединительных тканях в виде комплексов с белками (гликопротеиды), оказывают большое влияние на проницаемость клеток. В снязи с этим углеводы наряду с жирами являются необходимой составной частью питания. [c.445]

ПЛАЗМ И Н (фибринолизин), фермент класса гидролаз ЙЗ группы сериновых протеаз. Гликопротеид белковая часть молекулы состоит из двух соединенных связью S — S полипептидных цепей — тяжелой (мол. м. ок, 60 ООО) и кгкой (ок. 25 ООО), в к-рой локализован активный центр. Обра.зус тся из неактивного предшественника — плазми-вогена. Катализирует расщепление фибрина, приводящее к растворению к])0вят 1.1х сгустков. [c.445]

Лектинами называют белки или гликопротеиды растительного (фитогемагглютинины) или животного происхождения, проявляющие более или менее избирательное сродство к остаткам индивидуальных сахаров или групп сходных сахаров. Разнообразие остатков сахаров, часто встречающихся в природе, невелико, но они входят в салшх различных колхбинациях во множество биологически важных соединений полисахаридов, мукополисахаридов, гликопротеидов, глико-липидов и др. Многие из этих соединений участвуют в построении клеточных мембран. Подобно антителам, лектины обладают более чем одним участком связывания сахаров, что обусловливает их сио-собностъ агглютинировать эритроциты и другие клетки, отбирая их по классам, напрпмер опухолевые или эмбриональные. Используемые в качестве аффинных лигандов, лектины позволяют решать важные задачи очистки содержащих сахара компонентов плазмы, гликопротеидов клеточных мембран и др. [c.363]

Функциональная роль отдельных экзонов при рассмотрении случаев альтернативного сплайсинга, возможно, прояснится на примере гена позвоночных, кодирующего полипептидные компоненты целой серии гликопротеидов — фибронектинов, секретируемых клеткой. Некоторые типы фибронектинов, являясь компонентами внеклеточного матрикса, связываются с клеткой и определяют свойства ее поверхности, другие находятся в плазме крови. Разные типы фибронектинов образуются путем альтернативного сплайсинга. Фибронектин плазмы, который не связан с клеточной поверхностью, синтезируется на мРИК, не содержащей одного из экзонов, возможно как раз того, который кодирует участок молекулы белка, отвечающий за связывание с клеткой. [c.183]

В последние годы появилось много сведений о строении биологических мембран. Важные данные были получены отчасти благодаря биохимическим методам (выделение различных химических соединений из клеточных мембран), рентгеноструктурному анализу, электронному и ядерному магнитному резонансу, спектроскопии, но в основном благодаря применению электронного микроскопа. Клеточные мембраны, такие, как мембрана эритроцита, состоят из примерно равных коли честв липидов и белков. В них присутствует также небольшое количество (несколько процентов) полисахаридов, которые соединяются с полипептидными цепями с образованием гликопротеидов. [c.465]

ГЛИКОПРОТЕЙНЫ (гликопротеиды), соед, в молекулах к-рых остатки олиго- или полисахаридов ковалентно связаны (О- или N-гликозидными связями) с полипептидными цепями белка. Г. широко распространены в природе. К ним 1137 [c.581]

ПЛАЗМИНОГЕН (профибринолнзин), гликопротеид плазмы крови (мол. м, 82 ООО—91 ООО). Белковая часть моле- [c.445]

ХОРИОНИЧЕСКИЙ ГОНАДОТРОПИН (хориогонадо-тропин), гликопротеид, молекула к-рого состоит из двух субъединиц (а и 3), нековалентно связанных друг с другом мол. м. 38 ООО. Число аминокислотных остатков в полипептидной цепи а-Х. г. колеблется от 89 до 92, в полипептидной цепи Р-Х. г. составляет 147. На углеводную часть приходится ок. 30% мол. массы X. г. а-Х. г. содержит две оли-госахаридные цепи (присоединены к полипептидной цепи по остаткам аспарагина), fi-X. г.— пять (две из них присоединены по остаткам аспарагина, а три — по остаткам серина). [c.665]

Недавно фирма Pier e начала выпуск аффинного сорбента для очистки гликопротеидов под названием Gly o-Gel В , в котором борная кислота закреплена непосредственно на матрице 6 %-ной агарозы. [c.374]

Обычно орнитин не входит в состав белков. Однако сообщалось, что уратсвязьг-вающий гликопротеид плазмы (мол. вес 67 ООО) содержит 43 остатка орнитина. Было сделано предположение, что для образования этих остатков используется специальная аргиназа, которая, вероятно, отсутствует в некоторых случаях подагры, когда сильно еийжена способность крови связыванию уратов. [33а]. [c.96]

По длине пептидных цепей гормоны гипофиза значительно различаются между собой. Некоторые из них относятся к белкам среднего молекулярного веса. Например, гормон роста человека имеет мол. вес. 21 500 и характеризуется высокой специфичностью гормоны роста из других источников не могут его заменять. Гормон, стимулирующий функцию щитовидной железы (тиреотропии, ТТГ), представляет собой гликопротеид с мол. весом 28 000. С другой стороны, гормоны нейрогипофиза (задней доли гипофиза) вазопрессии и окситоцин являются простыми пептидами, построенными всего лишь из 9 аминокислотных остатков (собственно, из восьми, если считать цистин одной аминокислотой рис. 2-2). Как указывает уже само название, нейрогипофиз состоит из нервной ткани, секреторная функция которой находится под непосредственным контролем центральной нервной системы. Вазопрессии является основным фактором, регулирующим объем циркулирующей крови и артериальное давление на уровень секреции этого гормона оказывает влияние стресс. Окситоцин действует на гладкие мышцы матки при родах, а также служит триггером лактации. Выделение молока из молочных желез в определенной мере зависит от сосательных движений младенца, под влиянием которых происходит рефлекторное высвобождение окситоцина в кровоток. [c.321]

В состав макромолекул сложных белков, кроме аминокислот, входят также соединения небелкового характера (называемые простетическими группами). В зависимости от химической природы простетических групп сложные белки делят на нуклеопротеиды, хромопротеи -ды, гликопротеиды, фосфопротеиды, липопротеиды, ме-таллоиротеиды и т. д. [c.43]

Гликопротеиды ншроко распространены п органи.чме животных. Они содержатся почти но всех тканях. Одни и них выполняют Чисто механические функции (например. гликопротеиды синовиал ,нои жидкости суставов). [c.46]

Многочисленные гликопротеиды часто объединяют под общим на. ванием муцинов и мукоидов. Муцины входят в состав секрета слизистых желез. Мукоиды встречаются п хрящах (хондромукоиды), костях (оссеомукои-ды), соединительной ткани и т. д. [c.47]

При замене спиртовой гидроксильной группы на аминогруппу образуются аминолюносахариды (ампносахара). Для номенклатурных целей эти соединения рассматриваются как продукты замещения соответствующего Н-атома в дезоксисоединениях на аминогруппу. Соответствующий С-атом сохраняется как хиральный центр и включается в конфигурационный префикс. О-Глюкозамин и -галактозамин являются составными частями полисахаридов гликозидов мозга, гликопротеидов. Другие ампносахара изолированы из продуктов гидролиза метаболитов грибов и бактерий, часто обладающих антибиотическими свойствами. Н-Метил-Ь- [c.254]

Молекулярная биология. Структура и биосинтез нуклеиновых кислот (1990) -- [ c.101 , c.102 , c.109 , c.183 ]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.37 , c.117 , c.118 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.268 ]

Молекулярная биология (1990) -- [ c.101 , c.102 , c.109 , c.183 ]

Органическая химия (1979) -- [ c.658 ]

Принципы структурной организации белков (1982) -- [ c.268 ]

Органическая химия (1990) -- [ c.626 ]

Органическая химия (2001) -- [ c.503 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.35 ]

Большой энциклопедический словарь Химия изд.2 (1998) -- [ c.137 ]

Хроматографические материалы (1978) -- [ c.5 , c.6 , c.121 ]

Органическая химия (1963) -- [ c.453 ]

Энциклопедия полимеров Том 1 (1974) -- [ c.246 , c.264 ]

Энциклопедия полимеров Том 3 (1977) -- [ c.246 , c.264 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.50 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.309 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.623 ]

Органическая химия Издание 2 (1980) -- [ c.384 ]

Органическая химия 1971 (1971) -- [ c.448 , c.449 ]

Аккумулятор знаний по химии (1977) -- [ c.214 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.428 ]

Химия полимеров (1965) -- [ c.19 ]

Аккумулятор знаний по химии (1985) -- [ c.214 ]

Органическая химия (1976) -- [ c.219 , c.221 ]

Стратегия биохимической адаптации (1977) -- [ c.0 , c.305 ]

Введение в ультрацентрифугирование (1973) -- [ c.144 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.18 ]

Органическая химия (1972) -- [ c.428 ]

Органическая химия Издание 2 (1976) -- [ c.428 ]

Органическая химия Издание 3 (1980) -- [ c.391 ]

Газовая хроматография - Библиографический указатель отечественной и зарубежной литературы (1961-1966) Ч 2 (1969) -- [ c.0 ]

Начала органической химии Кн 2 Издание 2 (1974) -- [ c.654 , c.672 ]

Начала органической химии Книга 2 (1970) -- [ c.722 , c.742 ]

Органическая химия Издание 4 (1970) -- [ c.214 ]

Химия биологически активных природных соединений (1970) -- [ c.25 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.0 , c.73 , c.204 , c.207 , c.221 , c.230 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.41 ]

Иммунология Методы исследований (1983) -- [ c.41 , c.60 , c.64 , c.68 , c.70 ]

Методы исследований в иммунологии (1981) -- [ c.67 ]

Основы гистохимии (1980) -- [ c.59 , c.109 ]

Структура и функции мембран (1988) -- [ c.31 , c.33 ]

Физиология растений (1980) -- [ c.17 ]

Сборник Иммуногенез и клеточная дифференцировка (1978) -- [ c.8 , c.10 , c.208 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология