Аминокислоты содержание в яичном белке

При изучении системы трансферрин — кональбумин у домашней птицы было показано, что железосвязывающие белки могут синтезироваться во многих тканях и что ген трансферрина может определять синтез различных форм белка в разных тканях. У цыплят описана гетерогенная популяция железосвязывающих белков, подобная той, которая наблюдается при сравнении белков сыворотки крови и СМЖ у человека [60]. Трансферрин сыворотки курицы и кональбумин яичного белка сходны по иммунологическим свойствам и аминокислотному составу. Оба белка образуют аналогичные продукты после обработки трипсином и химотрипсином, и тот и другой содержат аланин в качестве N-концевой аминокислоты. Генетически обусловленный полиморфизм трансферрина сыворотки цыпленка отражается в соответствующем полиморфизме кональбумина яичного белка [69]. Генетические вариации трансферрина сыворотки птиц были описаны Мюллером и сотр. [70]. Вильямс [60] показал, что обработка нейраминидазой не оказывает влияния на электрофоретическую подвижность кональбумина в крахмальном геле. Однако тот же фермент уменьшает подвижность двух компонентов трансферрина сыворотки цыпленка, образуя компоненты, соответствующие по подвижности компонентам кональбумина. Это позволило автору предположить, что трансферрин и кональбумин отличаются только по содержанию сиаловой кислоты в углеводных простетических группах. Основываясь на данных, полученных в опытах по включению меченых аминокислот в кональбумин в срезах яйцеводов, тот же автор [60] постулировал, что ген трансферрина у птиц определяет синтез как трансферрина (в печени), так и кональбумина (в яйцеводах). [c.126]

На протяжении долгого времени белки, вводимые с пищей, рассматривались лишь как источник азота и аминокислот. Исходя из этого представления исследователи пытались определить белковый минимум, необходимый для сохранения нормального состояния организма. Вскоре, однако, выяснилось, что установление такого общего минимума невозможно, так как белки обладают различной биологической ценностью. Белки, например, молока, мяса и яиц обладают гораздо большей биологической ценностью, чем коллаген или белки растительного происхождения [37]. Причина этих различий наглядно демонстрируется табл. 1, которая показывает, что высокая биологическая ценность казеина, миозина или яичного альбумина зависит от высокого содержания в них незаменимых аминокислот. В некоторых растительных белках нехватает лизина, а в коллагене недостаточно аминокислот, содержащих серу, в связи с чем эти белки не могут обеспечить организм всеми необходимыми ему незаменимыми аминокислотами. Поэтому гораздо целесообразнее опре- [c.368]

АЛЬБУМИН СЫВОРОТОЧНЫЙ (серумальбумин), один из гл. белковых компонентов сыворотки крови. Построен из одной полипептидной цепи (в бычьем Л. с. содержится 581 остаток аминокислот), образующей неск. доменов мол. м. 67 ООО. В организме связывает и переносит жирные к-ты и др. ПАВ, билирубин, аминокислоты, гормоны, лек. в-ва. АЛЬБУМИН ЯИЧНЫЙ (овальбумин), фос4югликопроте-ид яичного белка мол. м. 45 ООО. Известно веек, форм, отличающихся содержанием остатков фосфосерина. Примен. в конд. произ-ве. [c.27]

Кристаллический яичный альбумин и белок яйца. Состав кристаллического овальбумина — основного протеина яичного белка — установлен с большой степенью точности. Насколько авторам известно, до си.х пор не было проведено сравнительного исследования содержания основны.х аминокислот в кристаллических альбуминах куриного яйца и яйцах других животных. Белок яйца содержит, повиди.мому. больше лизина, чем кристаллический альбумин. Однако это различие вызвано, вероятно, техническими причинами и не имеет большого значения. [c.79]

Среди многочисленных работ по вопросу о питательной ценности белков в пищевых продуктах и связи между их химическим составом и результатами испытаний на животных можно отметить две обзорные статьи [180, 188]. Изучение вопроса о значении усвояемых белков на рост крыс [19] показало, что единственно правильные выводы относительно влияния состава белков на рост можно сделать при условия полного усваивания белков. Была сделана попытка предсказать питательную ценность белка на основании аминокислотного состава путем сравнения белков, в которых менялось процентное содержание каждой из незаменимых аминокислот по отношению к соответствующему по составу, пол-ностьн усваиваемому белку, например целому яичному белку [189]. [c.160]

Такая система позволяет получить более четкое разделение. При нанесении образца (в объеме 40 л) элюат, не содержащий аминокислот, сливают в трап. После впитывания всех 40 л отсоединяют первую колонку и оставшиеся три промывают 0,15 н. водным раствором аммиака со скоростью 20 мл/мин, собирая элюат по фракциям объемом 250 мл. Анализ ведут методом бумажной хроматографии. Первую колонку, содержащую основные аминокислоты, соединяют с двумя небольшими колонками (2,5x20 см и 1,7x13,6 см), также заполненными полистиролом. Вытеснение ведут 0,075 н. раствором едкого натрия со скоростью подачи 6 мл/мин (объем фракций равен 250 мл). Профиль элюирования строят по данным хроматографии на бумаге. Объединяют фракции, характеризующиеся наиболее простым составом и максимальным содержанием аминокислот. Эти уже обогащенные смеси вновь фракционируют на сульфокатионите (Zeo-Karb-215) в различных условиях или на дауэксе-2 до получения чистых аминокислот. Не представляющие интереса промежуточные фракции отбрасывают. Условия рехроматографии выбирают с учетом состава смеси. Выход аминокислот составляет около 50% от веса исходного белка. В качестве источника аминокислот используют белковые гидролизаты например, яичного альбумина) или гидролизаты микроорганизмов (например, дрожжей) и даже биологические экстракты [90]. Важно лишь, чтобы смесь не содержала большого количества полисахаридов. [c.356]

АЛЬБУМИНЫ — простейшие представители природных белков, присутствующие во всех растит, и животных тканях в отличие от глобулинов, с к-рыми они составляют группу растворимых белков, растворяются в гюлунасыщенном (50% насыщения) р-ре сернокислого аммония и в дистиллированной воде. Изоэлоктрич. точка А. в пределах pH 4,6—4,8 мол. в. не превышает 75 ООО. Вое А. — глобулярные белки. А. способны к образованию хорошо оформленных кристаллов в электрофоретич. поле А., как правило, могут быть ра.зде.лены на 2 и более комнонептов. А. растворимы в к-тах, щелочах, при нагревании свертываются нри гидролизе образуют различные аминокислоты, для состава к-рых характерно отсутствие или относи 1 ельно низкое содержание глицина (не более 2%). А. богаты серусодержащими и дикарбоно-выми аминокис.потами. В живых тканях А. обычно находятся в виде соединений с липидами, углеводами и др. белками содержатся в белке яиц, сыворотке крови, мо,локе, семенах растений. А. получают из плазмы крови фракционир, осаждением при пизких темп-рах этот препарат широко применяют в медицинской практике, особенно для питания, путем введения в кровь. Кроме того. А, получают также из крови животных (сывороточный А.), отделением белка яиц от желтка (яичный А.), а также из молочной сыворотки при нагревании до 75° (молочный А.). А. применяются в фармацевтич., кондитерской, текстильной и др. отраслях промышленности и для осветления вии. [c.68]

Общая характеристика белков. Белки являются биополимерами, построенными из аминокислот, за счет которых и осуществляются практически все функции. В большинстве белков содержание азота составляет 16%. Именно поэтому количество белков иногда выражают через азот, умножая содержание последнего на 6,25. Различные ткани отличаются по содержанию белков. Б пересчете на сухую массу в селезенке содержится 84% белков, в легких — 82, в мышцах — 80, в костях — 24-28%. Термин белок происходит от нем. Е1ше153, что означает буквально яичный белок. Другое название — протеины, происходит от гр. рго1о5 — первичный. [c.19]

Результаты работы Аугенстина и Гхирона [421 ] по исследованию влияния ультрафиолетового излучения на трипсин подтверждают ранее высказывавшуюся гипотезу о том, что цистин является слабым участком белка, разрушающимся под действием ультрафиолета в первую очередь. В этих опытах растворы трипсина облучали ультрафиолетовым светом с длиной волны 2537 А и определяли содержание в нем меркаптогрупп и ферментативную активность. Оказалось, что, в то время как активность фермента снижалась в результате облучения до 50% от первоначальной, содержание имевшегося в ферменте цистина уменьшалось на 40 %, а содержание остальных аминокислот при этом не изменялось. Этот факт преимущественного разрушения цистина полностью согласуется с ранее сделанными наблюдениями Стерна [422] и Сетлоу [423]. Появление меркаптогрупп в облученном ультрафиолетовым светом яичном альбумине было отмечено в литературе еще в 1935 г. [424]. [c.439]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология