Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Выход и аминокислотах

Таблица 2.2. Оптический выход / -аминокислот, полученных в работе [13] Таблица 2.2. <a href="/info/322931">Оптический выход</a> / -аминокислот, полученных в работе [13]

    Выход аминокислот повышается, если вместо гиппуровой кислоты использовать, например, гидантоин или роданин. (О строении этих соединений см. учебник.) [c.145]

    Таурин синтезирован многими путями, не основывающимися па использовании в качестве исходных материалов природных продуктов. Штрекер [156] сообщает, что при нагревании изэтионата аммония до 210° получается небольшой выход аминокислоты. Последующие [157] исследователи не подтвердили это указание, свидетельствующее о правильности предложенного для таурина строения, которое вскоре было выяснено синтезом таурина из 2-хлорэтансульфокислоты и аммиака [1456, 158]. Аналогичный метОд, использующий в качестве исходного вещества более доступную натриевую соль 2-бромэтансульфокислоты [1456, 159], является, вероятно, наиболее удовлетворительным из предложенных до сих пор лабораторных способов приготовления таурина. В этих же целях может служить аналогичная реакция аммиака с этионовой кислотой [160]  [c.133]

    Исходный олефин Аминокислота Оптический выход (%) -аминокислоты в растворителе  [c.98]

    ПОРЯДОК ВЫХОДА АМИНОКИСЛОТ [c.515]

    Обсуждение. Порядок выхода аминокислот на этой колонке такой же, как и на длинной колонке, заполненной смолой иК-ЗО (см. рис. 6), с той лишь разницей, что содержащиеся в пробе цистеиновая кислота, таурин и мочевина будут элюироваться несколько раньше. При использовании колонки (26 см), заполненной смолой иН-40, величина отношения высоты впадины между пиками к высоте большего пика пары разделяемых аминокислот равна для пары треонин-серин 0,40, серин — глутаминовая кислота 0,23, глицин —аланин 0,10 и тирозин — фенилаланин 0,16. В условиях данного анализа цистин выходит между пролином и глицином, а гистидин — до лизина. После лизина вымываются аммиак и аргинин. Состав буферов приведен в табл. 2. [c.72]

    Содержание аминокислоты характеризуется нитритным числом , показывающим количество нитрита, расходуемого на диазотирование определенного количества вещества. Поэтому в рецептах приготовления красителя указывается, например т кг нитрита Аш-кислоты . Следовательно, выход аминокислоты определяется диазотированием. На стр. 300 приведена схема получения Аш-кислоты из нафталина. [c.301]

    Выход аминокислот повыщается, если вместо гиппуровой жислоты использовать, например, гидантоин или роданин. [c.155]

    В качестве оснований применяли моноэтаноламин, триэтаноламин, диэтиламин, триэтиламин и др. Выход аминокислоты составлял [c.138]

    Электровосстановление нитробензойных кислот на катодах с низким перенапряжением водорода не дает столь четкой зависимости, но оптимальные значения выхода аминокислот находятся при температурах не выше 50° С [57]. [c.259]


    Если ампулы с гидролизуемым веществом и кислотой перед запаиванием откачать (20—30 мм), то выход аминокислот достигает 70%. При наличии триптофана кислотный гидролиз применять [c.162]

    В основу метода получения В,Ь-изолейцина положен ги-дантоиновый синтез по способу Бухерера 1]и Штреккера [2], состоящий в превращении альдегида в циангидрин, дающий при обработке карбонатом аммония замещенный гидантоин. При гидролизе последнего едкими щелочами образуется аминокислота. Этот метод может быть положен в основу промышленного способа получения 0,Ь-изолейцина, так как Ш1 технологически удобен и дает высокий выход аминокислоты. [c.132]

    Оптические выходы аминокислот, полученных по методу Кори и сотр. [158, 159] (реакция (5. 76)] [c.158]

    По Приведенной ниже схеме можно получить с удовлетворительными выходами аминокислоты, исходя из а-бромэфиров, при этом в качестве катализаторов используют ВплЫВг (в воде) или 18-краун-6 (в (бензоле). При реакции с а-бром-р-гидроксипро-пионатом (К = Н0СН2—) глицидат не образуется в качестве промежуточного продукта, так как в противном случае раскрытие оксидного кольца приводило бы к продуктам с другим расположением групп [865]  [c.140]

    Этим методом Фишер (1902) из труднодоступного и нестойкого-гликолевого альдегида НОСНгСНО получил серин. Позднее для этой цели стали. применять этоксиацетальдегид, но общий выход аминокислоты не превышал 40%. [c.659]

    Выход аминокислоты при реализации химико-энзиматическо-го способа получения триптофана составляет 63 г/л. [c.52]

    Фотосинтез с при использовании hlorella vulgaris дает с высокими выходами аминокислоты и жирные кислоты меченые сахара синтезируются в листьях бобов, свеклы или табака [4], причем изотопное разбавление относительно невелико. Несмотря на очень низкие выходы, фотосинтез был применен для получения некоторых меченых сложных веществ, например колхицина, дигитоксина, морфина, никотина, пиретри-на и вируса табачной мозаики [24]. [c.683]

    Картером и рядом других авторов было показано, что реакция може идти и с алифатическими альдегидами, но выходы аминокислот в этп.- случаях незначительны. Тот же принцип использования подвижност метиленовой группы лежит в основе синтеза ароматических аминокис [c.445]

    Другой метод, основанный на использовании безводной трифторуксусной кислоты [100], которая очень хорошо растворяет белки [173], успешно применялся для циклизации (5 мин при 0°) ФТК-производных при последовательном расщеплении в пепсине участка Н.Илей.Глу.Асп.Глу— [90]. Этот метод можно применять также для обработки ФТК-производных других белков. Вследствие быстрого образования промежуточного реакционноспособного тиазолинона (см. схему на стр. 239), по-видимому, это соединение лучше экстрагировать после кратковременного проведения реакции и завершить циклизацию в Зн. НС1, которая не разрушает ФТГ-производных серина и треонина. Представляет интерес тот факт, что очень низкие выходы, полученные Шефердом и сотр. [284] при тщательном изучении расщепления пептидов из кортикотропина, обусловлены потерями (50—70%) на стадии циклизаций в среде ледяная уксусная кислота — НС1 при 75—80° в течение 15 мин. Поскольку тиазолинон образуется быстро и имеет высокую реакционную способность, подобные условия циклизации являются, по-видимому, рлишком жесткими. На основании экспериментальных результатов этих авторов можно предположить, что критическая фаза разложения наблюдается во время расщепления и циклизации или одного из этих процессов, так как в более мягких условиях выход аминокислот при регенерации из ФТК-пептидов оказался ниже, чем выход аминокислоты из ФТГ-производного аланина в аналогичных условиях. Этим можно объяснить, почему некоторые исследователи [108, 151, 242] предпочитают пользоваться методом вычитания, согласно которому N-концевая аминокислота обнаруживается по ее исчезновению. Несмотря на низкие выходы и случайное расщепление связей, Шеферду и сотр. [284] удалось обнаружить N-концевой остаток, так как его количество обычно в 5—10 раз превышает содержание других аминокислот а реакционной смеси. Однако в случае неустойчивой, неэкстрагируемой или встречающейся в пеп  [c.244]

    В 25 М.Л абсолютного спирта растворяют 1,06 г металлического калия (примечание 2). К этому раствору сначала прибавляют 5,58 г (27,5 лмоля) формамидомалонового эфира, а затем, после его растворения, 25 лмолей метилового эфира бромуксус-ной-1-С кислоты, растворенного в 23 м.л абсолютного спирта. Смесь оставляют стоять в течение ночи (примечание 3), затем кипятят ее с обратным холодильником в течение 2,5 часа, охлаждают, отфильтровывают выпавшую соль, испаряют фильтрат при пониженном давлении, смешивают остаток с 37,5 м.л концентрированной соляной кислоты и кипятят в течение 3 час. с обратным холодильником. Полученный раствор испаряют в вакууме, растворяют остаток в 12 жл воды и, прибавляя концентрированный водный раствор аммиака, доводят pH сргды до 3,0. Затем смесь помещают в холодильный шкаф на 2 дня и отделяют выпавшие кристаллы. Выход 2,29 г, т. пл. (в блоке) 320—325° (разл.) (примечание 4). После обесцвечивания активированным углем и перекристаллизации из кипящей воды общий выход аминокислоты составляет 63% (примечание 5). [c.276]


    Калибровочную кривую строят по лейцину (0,05— 0,250 ммоль/мл) при трех разведениях (5, 10 и 15 мл) 60%-ным этанолом. Выход аминокислот рассчитывают по так называемым лейциновым единицам при помощи соответствующих коэффициентов (см. стр. 352). Для ускорения расчетов удобно пользоваться соответствующей таблицей. Содержание нингидринположительных веществ (аминокислот) в каждой фракции наносят на график по оси ординат против номера соответствующей фракции или объема элюата. В результате получают профиль элюирования, или хроматограмму. Объем элюирования (или, что то же самое, удерживаемый объем) каждого вещества, т. е. объем элюата от начала опыта до максимума данного пика, является вопроизводимой величиной и служит характеристикой данного вещества. Площадь пика пропорциональна количеству присутствующей в элюате аминокислоты. [c.315]

    Такая система позволяет получить более четкое разделение. При нанесении образца (в объеме 40 л) элюат, не содержащий аминокислот, сливают в трап. После впитывания всех 40 л отсоединяют первую колонку и оставшиеся три промывают 0,15 н. водным раствором аммиака со скоростью 20 мл/мин, собирая элюат по фракциям объемом 250 мл. Анализ ведут методом бумажной хроматографии. Первую колонку, содержащую основные аминокислоты, соединяют с двумя небольшими колонками (2,5x20 см и 1,7x13,6 см), также заполненными полистиролом. Вытеснение ведут 0,075 н. раствором едкого натрия со скоростью подачи 6 мл/мин (объем фракций равен 250 мл). Профиль элюирования строят по данным хроматографии на бумаге. Объединяют фракции, характеризующиеся наиболее простым составом и максимальным содержанием аминокислот. Эти уже обогащенные смеси вновь фракционируют на сульфокатионите (Zeo-Karb-215) в различных условиях или на дауэксе-2 до получения чистых аминокислот. Не представляющие интереса промежуточные фракции отбрасывают. Условия рехроматографии выбирают с учетом состава смеси. Выход аминокислот составляет около 50% от веса исходного белка. В качестве источника аминокислот используют белковые гидролизаты например, яичного альбумина) или гидролизаты микроорганизмов (например, дрожжей) и даже биологические экстракты [90]. Важно лишь, чтобы смесь не содержала большого количества полисахаридов. [c.356]

    Выход аминокислот повышается, если вместо гиппуровой кислоты использовать, например, гидантоип или роданин. [c.443]

    Метод определяет 94—97 < аминокислоты, содержащейся в пятне на бумаге. Если употреблять 0.01—0,02 г раствор нингидрина для определения позиции аминокислоты на бу.маге. что дает возможность избежать дубликатных хроматогра.мм, и пользоваться не только одномерной, но и двухмерной хроматограммами. то выход аминокислот составляет 90—91%. В этих случаях должна быть внесена поправка на разрушение 2—3 -a-NH2-aзoтa при реакции с нингидрино.м. [c.405]

    Утверждение Вейганда о том, что присоединение аммиака к ненасыщенным кислотам является удобным методом синтеза Р-аминокислот, не соответствует действительности. Этот метод требует применения запаянных трубок и дает обычно низкие выходы -аминокислот. Вот почему [Ь-амино-кислоты оставались трудно доступными соединениями вплоть до 1926 г., когда В. М. Родионов разработал чрезвычайно простой и очень удобный метод синтеза этих соединений путем конденсации альдегидов с малоновой кислотой в присутствии спиртового аммиака. [c.618]

    Найдено, что скорости включения меченых аминокислот в различные белки мышц кролика не одинаковы [608]. Эти данные можно объяснить либо различиями в скорости оборота белков, либо различной скоростью их синтеза. Поэтому такие опыты не позволяют решить вопрос о наличии внутриклеточного оборота белков. Результаты недавних исследований на животных объектах подтверждают гипотезу о динамическом состоянии внутриклеточных белков. Так, например, при инкубировании клеток асцитного рака Эрлиха, меченных in vivo С -аланином, лизином или глицином, наблюдался выход аминокислот из клеток без сопутствующей общей убыли белка [711, 712]. [c.276]

    Однако выходы аминокислот, полученных этим способом, снижаются с усложнением строения галогенокарбоновых кислот. [c.262]

    Влияние количества пропущенного электричества на расход индолилнитроакрилата, эффективность восстаноБления и выход образующегося триптофана в воднодиоксановых растворах показано на рис. 14. При теоретическом количестве электричества (0,43 а-ч) в расчете на триптофан индолилнитроакрилат в значительной степени израсходован, выход аминокислоты составляет при этом 18—20%. Доля тока на восстановление быстро уменьщается по мере снижения концентрации исходного вещества. Потенциал катода в процессе восстановления составляет —1,2 —1,6 в. [c.250]

    Соотношение (11) позволяет проводить расчет миграционного переноса аминокислот в растворах и судить о скорости выхода аминокислоты из электродиализуемого раствора в применяемых схемах циклирования или периодического оборота. [c.132]

    Гидразинолиз как метод определения концевых групп имеет такой серьезный недостаток, как низкие выходы аминокислот и полная потеря цистеина, цистина, аспарагина и глутамина, если эти аминокислоты занимают С-концевое положение [22]. Метионин превращается в метионинсульфоксид, часть аргинина — в орнитин, а аспарагиновая и глутаминовая кислоты частично разрушаются. В табл. 28 приведены выходы аминокислот в виде ДНФ-производных после 10-часового гидразинолиза (по данным Нью и Френ- [c.192]


Смотреть страницы где упоминается термин Выход и аминокислотах: [c.516]    [c.206]    [c.207]    [c.74]    [c.291]    [c.411]    [c.666]    [c.666]    [c.362]    [c.262]    [c.190]    [c.262]    [c.139]    [c.50]    [c.194]   
ЭПР Свободных радикалов в радиационной химии (1972) -- [ c.309 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте