Аминокислоты содержание в белках

Таблица 12.3. Содержание незаменимых аминокислот в белках различного происхождения

Содержание незаменимых аминокислот в белках некоторых микроорганизмов (в граммах на 100 г белка) [c.10]

Нежвачные животные имеют менее сложный пищеварительный тракт, чем жвачные, более требовательны к количественному содержанию белков в корме и их качественному составу, т. е. наличию определенных аминокислот. Интерес к синтетическому метионину повсеместно признан. Желательно также использование других очищенных аминокислот. Уже говорилось о дополнении зерна пшеницы лизином. Можно предусматривать, когда это возможно, добавление к белковым кормовым культурам или кукурузе триптофана промышленного изготовления. [c.28]

Сухой гидролизат (1—3 мг белка) растворяют так, чтобы конечная концентрация каждой аминокислоты составляла около 5 мМ. Эту величину подсчитывают, исходя из количества белка (в мкмолях), взятого на гидролиз, и среднего содержания в белке каждой из 20 аминокислот (сумма аминокислот в белке, деленная на 20). Количество аминокислот в белке определяют либо из данных литературы, либо разделив молекулярную массу белка на 100 (средняя молекулярная масса аминокислоты). [c.134]

Среди описанных методов химического расщепления наибольшее применение при исследоаании первичной структуры белков находит деградация бромцианом по остаткам метионина. Относительно широко используется расщепление по остаткам триптофана и по связи Asn—Gly. Значительно реже применяют частичный кислотный гидролиз по саязи Asp—Pro и расщепление по остаткам цистеина и тирозина. При расщеплении белков по остаткам метионина, триптофана и цистеина обычно образуются крупные пептидные фрагменты, содержащие в среднем 40 — 80 аминокислотных остаткоа, что связано с низким содержанием этих аминокислот а белках. Более крупные пептиды могут быть получены при расщеплении связей Asn—Gly и Asp—Pro. [c.52]

Белковые вещества входят в состав протоплазмы и часто составляют больше половины ее массы. Общее содержание белков в растениях зависит от их принадлежности к тому или иному виду (см. табл. 4). В деревьях оно меньше и колеблется от 1 до 10%. Значительно больше белковых веществ в простых водорослях (20—30%), а в некоторых бактериях их содержание достигает 80%. Молекулярная масса различных белков колеблется в широких пределах от (17500 до 6800000). Изучение белков затруднено тем, что они представляют собой сложные смеси, выделение которых из растений в неизмененном виде почти невозможно. Основной способ выяснения их строения состоит в изучении продуктов их гидролитического распада, осуществленного с помощью минеральных кислот или оснований. Белковые вещества легко гидролизуются не только в присутствии кислот и оснований, но и под действием различных ферментов (протеаз, пепсина, трипсина и др.). При их распаде образуется смесь до 30 различных аминокислот. Большинство из них относится к группе аминокарбоновых кислот, а некоторые имеют ароматический и гидроароматический характер [10, с. 90]. [c.25]

В сложных химических и биологических процессах нередко количество какого-то вещества остается постоянным не потому, что с веществом ничего не происходит, а потому, что количество вещества, образующегося из каких-либо предшественников, и количество вещества, исчезающего за тот же промежуток времени в результате свойственных ему превращений, оказывается одинаковым. Например, содержание белков в плазме крови в норме остается приблизительно постоянным однако на самом деле они непрерывно обновляются. Это нетрудно зарегистрировать, если ввести в кровь меченые аминокислоты, из которых синтезируются белки. При этом, помещая в счетчик радиоактивности белки, взятые через разные отрезки времени после инъекции аминокислот, можно увидеть, что белки становятся радиоактивными и их радиоактивность нара- [c.32]

Таким образом, сама жизнь организма зависит от способности крови регулировать pH в определенных пределах. А это достигается содержанием в крови ацетатных, фосфорных и карбонатных буферных систем, а также систем с таким же действием из аминокислот и белков. [c.180]

В области видимого спектра растворы важнейших аминокислот практически не поглощают, а в УФ-области поглощают растворы только тех аминокислот, которые содержат в молекуле бензоидные фрагменты или гетероциклические ядра ароматического характера - фенилаланин, тирозин, гистидин, триптофан. Относительно интенсивное поглощение при X = 260-290 нм характерно для тирозина и триптофана. Высокая мольная экстинк-ция тирозина при 280 нм используется для определения содержания белка в растворах. [c.455]

Содержание незаменимых аминокислот в белках некоторых пищевых продуктов [c.390]

Зерновые культуры, занимающие второе место в белковом балансе (см. табл. 1.4), заслуживают некоторых комментариев, даже несмотря на то, что их фактическая ценность довольно близка к потенциальной. В самом деле, слишком часто зерновым приписывают роль единственного поставщика энергетических веществ. При этом забывают, что зерновые культуры покрывают половину мировой потребности в белке человека и животных. Вот почему всякое повышение содержания белков в зерновых культурах и любое увеличение доли в них лизина (лимитирующая аминокислота) немаловажны. [c.26]

Такое повышенное содержание белков в сочетании с тем, что семена этих культур содержат набор аминокислот, являющихся дополнением к аминокислотам белков зерновых (увеличенное количество лизина, пониженное количество серосодержащих аминокислот), оправдывает интерес к бобовым и масличным растениям как источнику белков для питания человека и животных и объясняет появление многочисленных научных исследований на эту тему. [c.149]

Аминокислотный состав белка (выраженный в граммах на 16 г азота) сравнивается с аминокислотным составом стандартного белка, за который принимают белок целого яйца, незаменимые аминокислоты его, как доказано этими авторами, полностью доступны и обеспечивают оптимальный рост крыс. Подсчитывается процентная доля каждой незаменимой аминокислоты изучаемого белка по отношению к соответствуюш,ему содержанию в стандартном белке. Наименьшая доля из всех принимается в качестве химического показателя. Этот показатель зависит только от содержания лимитирующей незаменимой кислоты и не учитывает ни наличия аминокислот, ни возможного их избытка по сравнению с потребностью, что может объяснить его слабую корреляцию с биологической ценностью белка, измеренной при кормлении животных [25]. [c.574]

Содержание главных незаменимых аминокислот в белках растительного и животного происхождения, г/16 г азота [c.578]

Белки — это сложные вещества, в состав которых входят углерод, водород, кислород, азот, сера и фосфор. В природных условиях белки легко разрушаются до исходных мономеров и аминокислот. Поэтому в неживой природе вместо высокополимерных соединений белка встречаются обычно их мономерные структурные единицы — аминокислоты. Содержание аминокислот в современных морских осадках составляет примерно 0,5 мг/л. В осадочных породах аминокислоты определены в остатках раковин моллюсков, костей рыб и т. д. Одна часть ископаемых аминокислот связана с полимерами небелкового характера (гуминовыми веществами), другая находится в адсорбированном состоянии. По-видимому, наиболее устойчивы нейтральные аминокислоты, например р-аланин НгМ—СНг—СНг— -СООН. [c.211]

Мембраны эритроцитов содержат около восьми основных полипептидов [6]. Пять из них являются внешними и составляют 40 % общего содержания белка. Основным внутренним белком является гликофорин, один из немногих внутренних белков с установленной аминокислотной последовательностью (рис. 25.3.7) . В его молекуле несколько аминокислотных остатков связано с олигосахаридными фрагментами, которые в основном определяют антигенные и рецепторные свойства эритроцитов эти олигосахариды локализованы исключительно в Л -концевой части аминокислотной последовательности и находятся на внешней поверхности мембраны. Примечательна также высокая концентрация остатков дикарбоновых аминокислот в С-концевой последовательности. Однако наибольший интерес представляет участок между М- и <--концевыми последовательностями, содержащий около двадцати [c.121]

Содержание аминокислот в белке, % [c.21]

Как видно по составу аминокислот и их содержанию, белки микроорганизмов близки к казеину. [c.22]

Возможно и непрерывное, проточное культивирование микроорганизмов на природном газе (метан). В этом случае достигается концентрация биомассы 12—15 г и более на 1 л культуральной жидкости, более высокое содержание белка (73%), чем в дрожжах, причем белок богаче серусодержащими аминокислотами. [c.121]

Сера — элемент, значение которого в питании определяется в первую очередь тем, что он входит в состав белков в виде серосодержащих аминокислот (метионина и цистина), а также в состав некоторых гормонов и витаминов. Содержание серы обычно пропорционально содержанию белков в пищевых продуктах, поэтому ее больше в животных продуктах, чем в растительных. Потребность человека в сере (около 1 г в день) удовлетворяется обычным суточным рационом. [c.69]

Содержание белка в цереброспинальной жидкости незначительно (0,15— 0,40 г/л), причем отношение альбумины/глобулины равно 4 липидов в сотни раз меньше, чем в плазме крови. Возможно, что липиды плазмы крови в цереброспинальной жидкости отсутствуют. Общее содержание низкомолекулярных азотсодержащих веществ, особенно аминокислот, в 2—2,5 раза меньше, чем в крови. В ткани мозга, как отмечалось, количество свободных аминокислот велико и во много раз превышает концентрацию их в крови и тем более в цереброспинальной жидкости. Установлено, что некоторые аминокислоты (например, глутаминовая кислота) почти не проникают через гематоэнцефалический барьер. В то же время амиды аминокислот (в частности, глутамин) легко преодолевают этот барьер. Содержание глюкозы в цереброспинальной жидкости относительно велико (2,50—4,16 ммоль/л), но несколько меньше, чем в крови, причем концентрация глюкозы в спинномозговой жидкости может повышаться или снижаться в зависимости от изменений содержания глюкозы в крови. [c.644]

Приблизительно столько же испытаний необходимо провести при селекции растений для отбора одного нового вида с повышенным содержанием белка или более высоким содержанием Лиз и Мет. В клинической практике также имеется область, где анализ аминокислот используется в массовых обследованиях для выявления нарушений аминокислотного метаболизма у новорожденных. Во многих странах такое обследование уже введено в обязательном порядке, правда, с применением микробиологических методов, поскольку исследование огромного числа образцов другими методами аминокислотного анализа реально не выполнимо. [c.243]

Количество гидролизата, наносимого на хроматограмму, зависит от содержания аминокислот в белке. Если в белке много аминокислот, то берут меньший объем гидролизата при меньшем содержании аминокислот берут больший объем гидролизата. В первом случае во взятом объеме гидролизата должно содержаться 0,6—1 мг белка, а во втором — 1,4—2 мг. [c.42]

ТЫ — аминокислоты, которые не синтезируются в организме. Содержание их в пищевых продуктах необходимо для роста, развития и поддержания нормального физиологического состояния человека, животных и некоторых микроорганизмов. Аминокислоты, которые могут синтезироваться в организме, называются заменимыми аминокислотами. Основным источником аминокислот являются белки, которые расщепляются в н елу-дочно-кишечном тракте до аминокислот. Белки, в состав которых входят все Н. а., называются полноценными белки, которые не содержат хотя бы одну из незаменимых аминокислот, являются неполноценными. Н. а. богаты животные белки — молоко, мясо. Н. а. для человека и всех животных являются восемь аминокислот лизин, треонин, триптофан, метионин, фенилаланин, лейцин, валии, изолейцин. Для роста молодых крыс, кроме того, необходим еще аргинин для роста цыплят необходимо до 15 аминокислот. Г1ри отсутствии в организме (пище) отдельных Н. а. могут развиваться некоторые заболевания, например, при отсутствии триптофана развивается катаракта. [c.171]

По всей видимости, существует довольно сильная изменчивость аминокислотного состава, о чем сообщалось разными исследователями. В белках гороха и конских бобов в меньшей степени представлены валин, изолейцин, фенилаланин и серосодержащие аминокислоты, чем в белках сои (табл. 12.5). Наоборот, эти белки богаче лизином, особенно белки гороха, что предопределило современный масштаб распространения этой культуры в качестве кормового средства. Мосс и Бодэ [45] показали, что содержание основных аминокислот в конских бобах находится в линейной зависимости от содержания белков. Довольно большие сортовые различия по количеству серосодер- [c.582]

I, тирозина) должны составлять примерно 40 % от суммы аминокислот в питании детей дошкольного возраста, 36 % — в питании взрослых, т. е. при суточной норме белка 80—90 г (для взрослого) должно потребляться около 30 г незаменимых аминокислот в оптимальном соотношении, приведенном на с. 8. Однако общее содержание незаменимых аминокислот не может считаться удовлетворительным, если хотя бы одной аминокислоты в белке будет меньше установленного оптимального количества. Соотношение заменимых аминокислот по некоторым данным тоже имеет значение, однако не такое серьезное. [c.201]

Белковые АК - твердые вещества, выделяемые в виде белого порошка, обычно хорошо растворимые в воде и в полярных растворителях. Многие аминокислоты поглощают в ультрафиолетовой (УФ) области, но особенно специфическое поглощение при 280 нм имеют ароматические АК (фенилаланин, тирозин и триптофан) и поэтому содержание белка часто определяют именно по характеру спектра поглощения в УФ-об-ласти. [c.8]

Исследования показали, ггo N-нитрозосоединения образуются в основном в пищевых продуктах при взаимодействии нитритов с различньт-ми аминами, аминокислотами и белками в процессе кулинарной обработки В частности, было установлено, что количество нитрозаминов в беконе возрастает с увеличением температуры и времени приготовления 1168]. Однако эта реакция присуща не только пищевым продуктам Неко-торьсе антибиотики и лекарственные препараты также могут вступать во взаимодействие с нитритами, образуя нитрозамины. Последние образуются в организме животных при скармливании кормов с высоким содержанием нитритов и нитратов [c.92]

Действие потенциометрических Ж. а. основано на определении зависимости между равновесным электродным потенциалом (эдс системы) и термодинамич. активностью определяемого иона. Области применения измерение pH р-ров, анализ нефти, сточных вод (определение содержания lj и др.), аминокислот в белках inanp., L-глутаминовой к-ты с пределом обнаружения 5-10 М) и т. д. (см. также Потепциометри.ч). [c.150]

Определив содержание азота а-аминокислот в белке до его контакта с фермс[ггом и затем через некоторое время, в процессе расщеплетгия, можно установить интенсивность процесса гидролиза. [c.147]

Растворенные органические вещества (РОВ). Эта группа веществ включает различные органические соединения органические кислоты, спирты, альдегиды и кетоны, сложные эфиры, в том числе эфиры жирньк кислот (липиды), фенолы, гуминовые вещества, ароматические соединения, углеводы, азотсодержащие соединения (аминокислоты, амины, белки) и т. д. Для количественной характеристики РОВ используют косвенные показатели общее содержание Сорг, Морг, Рорг, перманганатную или дихроматпую окисляемость воды (ХПК), биохимическое потребление кислорода (БПК). [c.35]

Если содержание белков в растительном корме ниже нормы, то во избежание перерасхода кормов и повышения себестоимости животноводческой продукции количество белка в корме компенсируют введением белковьк добавок в виде препаратов незаменимых аминокислот либо белковой массы с более высоким содержанием ряда аминокислот по сравнению с эталоном. Незаменимые аминокислоты наиболее сбалансированы в белках семян сои. Относительно высокую биологическую цеьшость имеют также белки зерна риса и гороха. В белках зерна пшеницы и ячменя очень мало лизина, метионина и изолейцина, а в белках кукурузы еще и триптофана. Для балансирования кормов (в которых основной компонент — зерно злаковых культур) по белку и незаменимым аминокислотам применяют концентрированные белковые добавки — комбикорма. Для их приготовления используют мясокостную и рыбную муку, отходы мясной и молочной промышленности, жмыхи масличных растений, отруби, шроты зернобобовых культур. [c.9]

Содержание белков в клетках lorella и S enedesmus составляет около 55 % (в расчете на сухую массу), а в клетках Spirulina — 65 %. Белки водорослей хорошо сбалансированы по содержанию незаменимых аминокислот, за исключением метионина. В клетках водорослей, кроме того, синтезируется довольно много полинена-сыщенных жирных кислот и -каротина (до 150 мг %). [c.14]

Наиболее богаты белковыми веществами семена масличных и бобовых растений. В некоторых из них содержание белков достигает 40%.. Эти белковые вещества относят с глобулинам за их способность растворяться в 8 — 10%-ном растворе поваренной соли. По химиче-скому составу, определенному путем гидролиза и выделения образовавшихся в результате гидролиза аминокислот, они весьма различны между собой, как это видио из табл. 9 (по данным Вальдшмидт-Лейтца). [c.108]

В союзе с биолога.мн, используя методы биотехнологии, химики работают над созданием и внедрением в практику животноводства белковых искусственных кормов для сельскохозяйственных животных. Одна из главных целей этих исследований — производить кормовой белок не из углеводородов нефти, а из менее дефицит)юго сырья природного газа,. метанола, от-.ходов сельского хозяйства, лесной п пищевой промышленности. Например, из опилок. можно получать биомассу с содержанием белка до 20%. Важно, что микробиологический снитез позволяет получать белок с высоким содержанием самых ценных (незаменимых) аминокислот. Еще одна важная задача, стоящая перед химиками, — разработка прямых мето.дов с1П1теза особо ценных в составе кормов веществ, в частности некоторых аминокислот и витаминов. [c.12]

Немети п Шерага произвели также теоретический расчет термодинамических параметров образования гидрофобной связи между тремя неполярными аминокислотными радикалами, а также оценили вклад гидрофобных взаимодействий в устойчивость глобулы в водной среде [10]. Хотя энергия гидрофобных взаимодействий невелика (0,2 —1,5 ккал [10]), высокое содержание неполярных аминокислот в белке может дать большую суммарную величину, вносяш ую заметный вклад в стабильность глобулы белка. [c.15]

Для промышленного производства БВК необходимы быстро-растущ ие микроорганиз1мы. Бактерии позволяют синтезировать биомассу с высоким содержанием белков и более благоприятным составом аминокислот. [c.220]

Азот, содержащийся в аминокислотах, пептидах, белках и других естественных и синтетических органических соединениях, определяют суммарно одним определением. В поверхностных водах органически связанный азот появляется как продукт биологических процессов или попадает в них со сбрасываемыми бытовыми и некоторыми промышленными сточными водами. Количественное содержание азота указывает на степень загрязненности водоема. При сопоставлении с результатами определения аммиака, нитритов и нитратов результат определения органического азота указывает на самоочи-щающую способность водоема. При биологической очистке сточных вод и по содержанию азота следят за технологическим процессом и 108 [c.108]

При введении мышам 99,5 раствора ОгО парэнтерально в дозе 0,1 мл/г в день гибель наступала на 5—6 день (вода тела на 40—50 % замещалась тяжелой водой). Симптомы интоксикации были такими же, как и при поступлении ОгО с питьевой водой, но развивались значительно быстрее. Во всех этих случаях тяжелая вода вызывала повышение уровня азотистого белка и уменьшение концентрации глюкозы, содержания белка в плазме крови, креатинина и аминокислот. У животных наблюдалось увеличение содержания молочной кислоты и неорганических фосфатов. В опытах на мышах, которые ежедневно получали 99,5 % раствор в дозе 100 кг/г, уменьшение скорости метаболизма отмечено на 5 день опыта, когда жидкости тела содержали 30—35 % ОгО, у мышей наблюдались симптомы поражения нервной системы, гибель наступала на 7 день. В железах внутренней секреции ОгО вызывал гипертрофию надпочечников и изменение эндокринного обмена. У животных, погибших от дейтерневой интоксикации, на вскрытии отмечены увеличение массы печени и надпочечников, повышение уровня печеночной ДНК, кортикальная гиперплазия с изменениями медуллярной ткани в надпочечниках. Масса селезенки уменьшалась. Патологические изменения в печени изменяли течение метаболических процессов в организме, сопровождались нарушениями углеводного обмена, снижением синтетической и гликогенобразующей функции печени, изменением обмена кортикостероидов. [c.20]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология