Гистидин в желатине

С растворами яичного белка и желатины проделывают реакции Миллона, ксантопротеиновую, диазореакцию и реакцию на триптофан. Сопоставив результаты, записывают вывод о наличии или отсутствии в исследованных белках тирозина, триптофана и гистидина. [c.219]

Основные аминокислоты лизин, гистидин и аргинин в кислом растворе почти так же устойчивы, как и аминокислоты углеводородного типа, хотя аргинин быстро разлагается щелочами [10]. Очень небольшая деструкция этих аминокислот обнаружена нри гидролизе казеина [44], желатина [37] и эпителиального кератина [38]. Описаны также неустойчивые выходы лизина из кристаллического папаина [36] и разложение аргинина кислотами в присутствии большого избытка углевода [45]. [c.127]

Так, например, если предположить, что молекула желатины состоит только иа одной молекулы гистидина, то ее молекулярный вес был бы 100x 155/0,9=17 300. Подобным ше образом кератин и фиброин, если исходить из содерн ания в них гистидина, должны иметь минимальные молекулярные веса 26 ООО и 22 ООО. [c.169]

Эластин, эластичность которого сходна с эластичностью каучука, образует волокнистую ткань артерий и некоторых сухожилий, например выйной связки быка (связка nu hae она содержит, однако, и коллагеновое волокно). Эластин не превращается в желатину при кипячении с водой и переваривается трипсином. Подобно коллагену, волокна эластина состоят из простых аминокислот, главным образом из лейцина, гликоколя и пролина, и не содержат оксипролина, аланина, дикарбоновых аминокислот, триптофана и гистидина. [c.451]

Гистидин, лизин, триптофан, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин и валин считаются незаменимыми аминокислотами для человека. Что означает это утверждение Какое зна шние для человеческого организма имеют другие аминокислоты. Почему казеин является погсноценным, а желатина неполноценным белком [c.501]

Желатина, полученная из рыбы, так называемая sii k water , повидимому, богаче гистидином, чем обычные желатины животных. Она, вероятно, даже менее однородна по составу, че.м желатина животных. [c.67]

Ход работы. 1. В 2 пробирки наливают по 3 капли 1% раствора сульфаниловой кислоты в 2 /о соляной кислоте по 3 капли 5% раствора азотистокислого натрия и перемешивают. К полученному диазореактиву добавляют в одну пробирку 5 капель 1% раствора яичного белка, в другую — 5 капель пшеничного (или соевого) белка и в каждую — по 3—5 капель 10% раствора углекислого натрия. Жидкость в обеих пробирках окрашивается в красный цвет. Если реакцию производить с раствором желатины, то окраска получается меньшей интенсивности, так как в желатине нет тирозина и мало гистидина. [c.17]

Подобным образом ведут себя и смеси, содержащие (+)- и —)-гистидин в (—)-пинене и др. Особенно велика разница в по- ерхностном натяжении антиподов по отношению к оптически-1ктивному растворителю у (+)- и (—)-адреналина в смеси с —)-пиненом, 5%-ным водным раствором желатины и др. [c.168]

И. Е. Плотникова (1949) провела систематическое исследование аминокислотного состава проколлагенов, выделенных из кожи человека и кожи животных различных классов позвоночных. Полученные двухмерные бумажные хроматограммы дали возможность установить, что проколлагепы, выделенные из кожи человека и позвоночных животных, содержат следующие аминокислоты аспарагиновую кислоту, глютаминовую кислоту, серии, гликокол, лизин, аргинин, аланин, гистидин, оксипролин, пролин, валин, лейцин, фенилаланин. По составу аминокислот, проявляющихся на хроматограммах, проколлагены оказались близкими к желатине, отличаясь от нее отсутствием тирозина. [c.157]

Значительных успехов в разделении аминокислот методами электродиализа достигли Рязанов и сотр. [52, 53]. Исследования электродиализа гидролизата желатины (pH 5—7), циркулирующего через среднюю камеру ячейки, отделенную от катодной камеры катионитовой мембраной марки ] К-40, а от анодной — анионитовой мембраной марки МА-40, показали, что в средней камере можно выделить нейтральные моноаминокислоты (пролин, оксипролин, а-аланин, лейцин, валин, глицин), свободные от примесей основных и кислых аминокислот [52]. Однако некоторое количество нейтральных кислот попадает вместе с аргинином, лизином и гистидином в катодную камеру и с аспарагиновой и глутаминовой кислотами — в анодную. Следовательно, этот способ дает возможность получить лишь чистую фракцию нейтральных моноаминокарбоновых кислот. Уход части нейтральных кислот из центральной фракции авторы [53] объясняют следующим образом. Во-первых, pH граничных слоев мембран отличаются от значения pH в объеме электролита. Это приводит к тому, что нейтральные кислоты, попадая в граничные слои мембран, заряжаются отрицательно. В результате аминокислоты принимают участие в переносе тока, попадают и в катодное, и в анодное пространства даже при pH раствора в средней камере, близком к изоэлектрической точке. Во-вторых, согласно [53], возможна диффузия этих кислот как через катионообменную, так и через анионообменную мембраны. Однако этот источник потерь не может играть существенной роли [c.270]

Такая, в большей мере химическая, картина разрушения золя совместима со стабилизирующим действием желатины, которое иллюстрируется рис. 2. Исследования одного из сотрудников автора показали, что желатина (или некоторые примеси в желатине) могут соединяться с ионами Экспериментальное доказательство такой реакции было получено по методу Чарнецкого и Шмидта, которые показали, что некоторые из основных аминокислот, например гистидин, лизин и аргинин, обладают таким же свойством. Если желатина соединяется с сульфидом, то, возможно, что она связывается ненасыщенными валентностями промежуточного соединения, образующегося на поверхности частиц бромида серебра. В результате образования такой связи будет происходить стабилизация промежуточного соединения, т. е. оно не сможет превращаться в молекулы сульфида серебра и далее агрегировать в крупные частицы. [c.161]

Карагунис и Николаидис [54] в 1944 г. доказали, что оптически и поверхностно активные жидкости в различной степени абсорбируются на границе раздела с оптически активными растворителями. Так, если /-растворитель сильнее втягивает -форму поверхностно активного вещества, то поверхность раздела будет обогащена/-формой, и, следовательно, можно провести и разделение антиподов. Это предположение было подтверждено сравнением скоростей расслаивания двух эмульгированных несмещива-ющихся друг с другом жидкостей й- и /-пинен в воде, й- и /-пинен в растворе желатины). Скорости расслаивания в первом случае равны, а во втором — смесь, содержащая -пинен, расслаивается скорее, чем содержащая /-пинен. Аналогично ведут себя и смеси, содержащие й- и /-гистидин в /-пинене, и другие. Наблюденные факты послужили основой для создания прибора по разделению рацематов посредством пропускания их паров через растворы, содержащие оптически активные соединения (никотин, таннин, сахар, желатин). Максимальная достигнутая величина вращения в случае пинена равнялась 0,20°. Путем концентрирования растворов была достигнута величина —2,0°. [c.161]

Хорошие результаты были получены также и при вытеснении адсорбированных аминокислот сначала растворами пиридина, а затем аммиака. При разделении таким путем фракций гидролизата желатины, обогащенных диаминокислотами, было достигнуто почти полное отделение аргинина и лизина от нейтральных аминокислот и гистидина. Последний не удалось полностью отделить от нейтральных аминокислот даже при вытеснении 0,05-молярным раствором пиридина, а затем аммиаком. Подавляющая часть нейтральных аминокислот (около 90%) была при этом отделена от гистидина. К недостаткам способа следует отнести пеколичественные выходы аргинина и гистидина при количественном вытеснении других аминокислот. При повторных опытах с тем же материалом и теми же колонками выходы аминокислот увеличиваются. [c.139]

Меняли деревянный ящик, разделенный на три камеры двумя мембранами, приготовленными из льняной ткани, вымоченной в 30%-ном растворе желатины и задублен-ной в формальдегиде в течение ночи. Электродами служили угольные пластины. Во время опыта Фостер и Шмидт поддерживали в центральной секции pH, равное 7,5, я щелочность катодного отделения понижалась добавлением серной кислоты.. Лргинин и лизин мигрировали к катодной секции, если же pH поддерживалось при 5,5, там концентрировался даже гистидин. Католит содержал около 15% неосновного азота, который мо1 быть удален при повторном пропускании раствора. Пигмент, образованный при 1идролизе,. мш рирует в анодное отделение и не влияет на анализ основных а.мино-кислот. [c.241]

В отсутствие этого дималеимида или в присутствии монофункционального N-фeнилмaлeимидa гель при прочих равных условиях не образуется. Авторы этой работы предположили, что в приводящей к гелеобразованию реакции участвуют свободные аминогруппы лизина, аргинина и гистидина. Хотя строгих доказательств участия этих аминогрупп желатины в протекающей реакции получено не было, имеются косвенные доказательства такой возможности с замещенными малеимидами реагирует полиэтиленимин и другие синтетические полимеры, содержащие реакционноспособные функциональные группы только одного типа — аминные. [c.367]

Анализируя действие ультрафиолетового света на белки, приводящее к их химическим изменениям, необходимо отметить наблюдение Либена [412, 413], показавшего, что облучение аминокислот и белков типа глобулинов, желатины и казеина ультрафиолетовым светом ртутной лампы при температуре ниже 35° приводит к выделению аммиака в некоторых других случаях полностью разрушается триптофан и снижаются количества гистидина и тирозина [414—416]. [c.438]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология