Гистидин в шерсти

НО шерсть имеет более сложное химическое строение, так как содержит более разнообразные боковые цепи R. Фиброин шелка состоит в основном из четырех аминокислот глицина (43,8%), аланина (26,4%), серина (12,6%) и тирозина (10,6%), составляющих в сумме 93,4 г-на 100 г волокна одиннадцать других аминокислот составляют всего около 19 г. Среди продуктов гидролиза шерсти было идентифицировано восемнадцать аминокислот. В противоположность шелку шерсть содержит лишь около 20% низкомолекулярных аминокислот, а около 50 вес. % протеина шерсти приходится на боковые цепи. Аминокислотами шерсти, главным образом определяющими ее химическую активность и красильные свойства, являются цистин (12,7%) три кислоты с основными боковыми це- пями в молекуле — аргинин (10,4%), гистидин (0,7%) и лизин (3,3%) оксилизин, присутствующий в небольшом количестве (0,21%) две аминодикарбоновые кислоты — глутаминовая (15,3%) и аспарагиновая (7,3%) кислоты. Тирозин (5,8%), серин (9,4%) и треонин (6,76%) с оксигруппами в молекуле могут играть меньшую роль в крашении, образуя водородную связь с азо- и другими соответствующими группами. Почти все количество серы, содержащейся в шерсти, входит в состав цистина метионин содержится [c.1476]

КЕРАТИНЫ — белки группы склеропротеинов. К. составляют основную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и т. п. К. нерастворимы в воде, разбавленных к-тах и щелочах, этиловом спирте, эфире, ацетоне. По данным рентгеноструктурного анализа, полипептидные цепи К. существуют в двух формах вытянутой ( -форма) и складчатой (а-форма). В К. имеется много дисульфидных связей, обусл()вливающих нерастворимость этих белков, К. растворяются при нагревании с водой при 150—200 , Сульфиды щелочных металлов, тиогликолевая к-та, цианиды восстанавливают дисульфидные связи К. При этом получаются более растворимые вещества, называемые к е р а т е и н а м и. Химич, состав продуктов гидролиза К. шерсти (в процентах, ориентировочно) аланин 4,1 глицин 6,5 валин 4,6 лейцин 11,3 пролин 9,5 фенилаланин 3,6 тирозин 4,6 триптофан 1,8 серии 10 треонин 6,4 цистин/2 11,9 метионин 0,7 аргинин 10,4 гистидин 1,1 лизин 2,7 аспарагиновая к-та 7,2 глутаминовая к-та 14,1 амидный азот 1,2, К- очищают обработкой измельченных роговых тканей органич, растворителями, водой, затем пепсином и трипсином. [c.272]

Из них с активными красителями способны реагировать гидроксильная группа серина и треонина, SH-rpynna цистеина, фенольная группа тирозина, ННг-группа лизина, гуанидиновая группа аргинина и NH-rpynna гистидина, см. также [80—83]. 100 кг шерсти содержат 108 экв спиртовой ОН-группы, 3 экв SH-группы, 26 экв фенольной ОН-группы, 16,3 экв ЫНа-группы и 5,3 экв NH-группы, способных вступать в реакцию с активными красителями. Из-за плотной кристаллической структуры натуральных белковых волокон краситель способен взаимодействовать только с аморфной зоной белка (то же наблюдается и при кра- [c.252]

Наоборот, Хорнуфф и Флат [98], проводя опыты с триазино-выми красителями, определили, что другая концевая аминокислота — валин — вступает с ними в реакцию, а аспарагиновая и глутаминовая кислоты — нет. Они обнаружили, что в боковых цепях реагируют аргинин и гистидин, но не лизин. Хилле [105] считает активными центрами, в боковых цепях гистидин, серин и ци-стеин, а Дербишир и Тристрам [108], работавшие с акриламидными красителями, что в реакцию вступает только свободная аминогруппа связанного лизина. Они не могли полностью исключить реакцию с цистеином из-за низкого содержания его в шерсти. Возможную реакцию с имидазольной группой гистидина изучить не удалось, так как не смогли подобрать соответствующую модель, а проведенные Муром и Стейном анализы не дали никаких результатов. Реакцию с концевыми аминогруппами также не исследовали, так как их количество настолько мало, что они не могут оказать заметного влияния на результаты крашения. [c.256]

Несмотря на то, что кислотные красители представляют собой органические соединения с молекулярным весом порядка нескольких сотен, они являются сильными кислотами, так как в их молекулах обычно имеется от одной до трех сульфогрупп. Величина Кп для многих из них >35 колеблется от 10" до Ю , т. е. она того же порядка, как для трихлоруксусной кислоты или для второй степени диссоциации серной кислоты. Поэтому способность шерсти к соединению с соляной кислотой и другими простыми кислотами дает возможность судить о количественных отношениях между волокном и красителем при крашении шерсти кислотными красителями. При титровании шерсти соляной кислотой реакция присоединения заканчивается прн pH 1, причем абсорбируются 80 мпллиэквивалептов кислоты на 100 г сухой шерсти. Количество связанной кислоты приблизительно соответствует содержанию цепей с основными группами а,е-диаминокислоты (лизина), производных гуанидина (арги-ицна) и производных имидазола (гистидина). Однако нельзя считать, что точный механизм реакции между щерстью и кислотой полностью выяснен. Одно из объяснений основано на представлении об установлении равновесия между шерстяным волокном с внутренними ионными связями и шерстью, вступившей в соединение с внешним анионом, протоном или с тем и другим одновременно. Джильберт и Райдил считают это объяснение неудовлетворительным и выводят уравнение, включающее величину потенциала на волокне в течение процесса адсорбции кислоты при различных условиях. Уравнение Джильберта — Райдила оказалось справедливым для системы кислота — краситель Оранжевый П — шерсть. зэ [c.1479]

Петерс и Спикмен нашли, что средний молекулярный вес фракции шерсти, не переходящей в раствор при обработке перекисью хлора, проводившейся для того, чтобы разорвать перекрестные связи между цистиновыми цепями, равен 8000. Наличие таких коротких протеиновых цепей и вытекающая из этого доступность концевых аминогрупп обеспечивают способность связывать кислоту, значительно превышающую 80 миллиэквивалентов на 100 г сухой шерсти, определенную по изменению pH раствора при обработке шерсти кислотой и обусловленную наличием основных боковых цепей лизина, аргинина и гистидина. Значение pH внутри волокна, которое [c.1480]

О реакции Р-пропиолактона с белками впервые сообщили Джонс и Ланд-грен [310], которые описали реакцию этого вещества с шерстью. Они предполагали, что Р-иропиолактон прореагирует с функциональными боковыми группами серина, лизина, гистидина и глутаминовой кислоты и что на однажды раскрывшихся этими группами лактонных циклах будет осуществляться привитая сополимеризация других молекул лактона. Действительно, при обработке шерсти 3%-ным раствором Р-пропио-лактона в сухом четыреххлористом углероде в течение 5 час при 65° и весовом соотношении лактона и шерсти 3 1 привес у шерсти составлял 185%, а в некоторых других опытах он был еще выше. Модифицированная таким способом шерсть, как оказалось, была мягче и светлее, чем исходная, а также обладала несколько большим блеском. Было найдено, что частичное метилирование или ацетилирование не препятствует прививке Р-про-пиолактона к шерсти. На основании этого факта авторы сделали вывод, что аминные и карбоксильные группы не являются единственными активными центрами, на которых осуществляется прививка. Однако, если в качестве исходного продукта используют немодифицированную шерсть, обработка пропиолактоном приводит к интенсивной реакции его с гисти- [c.421]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология