Лейцин кератинах

Уменьшение количеств отдельных аминокислот в облученном коллагене изменяется в зависимости от условий облучения, однако, обобщая все имеющиеся данные, можно сделать вывод, что наибольшему разрушению подвергаются фенилаланин, тирозин и гистидин лейцин, изолейцин, валин, серин и треонин почти совершенно не разрушаются под действием излучения. Эти результаты, полученные при облучении коллагена, отличаются от эффектов, наблюдаемых при облучении кератинов и других белков, богатых цистином. В фенилаланиновых, тирозиновых и гистидиновых остатках могут образовываться положительно заряженные центры или участки, обладающие недостатком электронов, которые могут создаваться при непосредственном взаимодействии с частицами высоких энергий или в результате реакций с электрофильными частицами, образующимися в среде под действием излучения. Как указывалось ранее, пептидный карбонил может внутримолекулярно взаимодействовать с этими положительно заряженными центрами, расположенными в боковых цепях, образуя неустойчивые циклические промежуточные продукты, которые затем распадаются, образуя продукты деструкции. Этим предположением может быть объяснено разрушение под действием излучения аминокислотных остатков фенилаланина, тирозина и гистидина. Но лейцин, изолейцин и валин имеют такое строение, которое пространственно затрудняет атаку образованных ими пептидных связей, и этим, в частности, может быть объяснена их устойчивость к действию реакционноспособных осколков, образующихся в среде под действием излучения. [c.436]

Э. Абдерхальден) глицил-L-аланин, глицил-Ъ-тирозин и L-аланил-глицин из фиброина шелка глицил-L-лейцин и Ь-аланил-Ь-лейцин из эластина, а также Ь-пролил-Ъ-фенилаланин из глиадина. Из последнего белка был выделен также тетрапептид, дающий при гидролизе гликоколь, L-аланин и L-тирозин. Из кератина гусиных перьев был выделен тетрапептид, состояпщй из гликоколя, пролина и оксипролина. [c.411]

Некоторые белки отличаются своеобразными особенностями аминокислотного состава. Так, например, сальмин, принадлежащий к группе протаминов, характеризуется высоким содержанием аргинина и отсутствием таких распространенных компонентов белков, как глутаминовая кислота и лейцин, хотя в нем присутствуют остатки изолейцина и валина (см. табл. 1). Кератин [c.25]

КЕРАТИНЫ — белки группы склеропротеинов. К. составляют основную массу волос, шерсти, перьев, ногтей, рогового слоя эпителия и т. п. К. нерастворимы в воде, разбавленных к-тах и щелочах, этиловом спирте, эфире, ацетоне. По данным рентгеноструктурного анализа, полипептидные цепи К. существуют в двух формах вытянутой ( -форма) и складчатой (а-форма). В К. имеется много дисульфидных связей, обусл()вливающих нерастворимость этих белков, К. растворяются при нагревании с водой при 150—200 , Сульфиды щелочных металлов, тиогликолевая к-та, цианиды восстанавливают дисульфидные связи К. При этом получаются более растворимые вещества, называемые к е р а т е и н а м и. Химич, состав продуктов гидролиза К. шерсти (в процентах, ориентировочно) аланин 4,1 глицин 6,5 валин 4,6 лейцин 11,3 пролин 9,5 фенилаланин 3,6 тирозин 4,6 триптофан 1,8 серии 10 треонин 6,4 цистин/2 11,9 метионин 0,7 аргинин 10,4 гистидин 1,1 лизин 2,7 аспарагиновая к-та 7,2 глутаминовая к-та 14,1 амидный азот 1,2, К- очищают обработкой измельченных роговых тканей органич, растворителями, водой, затем пепсином и трипсином. [c.272]

Шерстяные волокна состоят в основном из кератина, т. е. содержащего серу белка. Кератин построен из 19 различных аминокис лот, связанных в полипептидные цепи. Полипептидная цепь содержит примерно 350—400 молекул аминокислот. Важнейщие из них—это глутаминовая кислота (15,3%), цистин (12,7%), лейцин (11,3%), аргинин (10,4%) и серии (9,4%). Предполагают, что пептидная цепь изогнута в форме спирали вокруг воображаемой оси (спиральная структура) [15] таким образом, что на каждый оборот спирали приходится 3,7 аминокислотного остатка. Спиральной структурой объясняется необычайно высокая способность шерсти к растяжению (особенно во влажном состоянии). [c.26]

Частично это обусловлено тем, что в каждом из этих белков преобладают разные типы аминокислот. а-Кератины особенно богаты аминокислотами, содержащими гидрофобные, нерастворимые в воде К-группы. К таким аминокислотам относятся фенилаланин, изо-лейцин, валин, метионин и аланин. Кроме того, мы видели, что в полипептидных цепях а-кератинов К-группы аминокислотных остатков расположены с наружной стороны обвитых одна вокруг другой спиралей. В результате на поверхности фибрилл а-кератина оказывается большое число гидрофобньк К-групп, занимающих фиксированное положение и обращенных в сторону водной фазы. Именно этим и объясняется нерастворимость а-кератина. Хотя в глобулярных белках тоже может содержаться много гидрофобных К-групп, полипептидные цепи этих белков свернуты таким образом, что гидрофобные К-группы оказываются спрятанными внутри глобулы, где они не соприкасаются с водой, а на наружной поверхности распола- [c.173]

Исследованию указанных вопросов в настоящее время посвящено большое количество работ однако данных о физических, механических и химических свойствах волокон, полученных из этих синтетических полимеров, пока имеется очень мало. Следует отметить [108, 109, ИЗ], что сополимеры //-фенилала-нина и /-лейцина или а-аминоизомасляной кислоты образуют пленки и волокна, имеющие, согласно данным рентгеноструктурного анализа, структуру типа а-кератина. Астбери и др. [ПО] описали синтетические сополимеры пептидов, которые по своей структуре родственны волокнистым протеинам типа 3-кератина. В то же время другие исследователи [111] получили ориентированные волокна и пленки из некоторых сополимеров и показали, что они могут существовать как в а-форме, когда цепи макромолекул полимера находятся в свернутом состоянии, так и в Р-форме, характеризуемой наличием вытянутых макромолекул. Между этими двумя формами возможен взаимный переход, на который оказывает сильное влияние применяемая жидкая среда. Колеман и Фартинг [113] показали, что некоторые из полипептидов довольно устойчивы к действию гидролизующих агентов и имеют низкую остаточную влажность. Мак-Дональд [120] увеличил гидрофильность и улучшил накрашиваемость синтетических полипептидов обработкой полимеров в растворе или в твердом виде ангидридом карбоксисаркозина таким образом, что в полимер вводилось 5—25% полпсаркозина. Подобным же образом могут быть модифицированы найлоновые волокна [121]. [c.182]

Некоторые из белковых веществ имеют простое строение, так как они при расщеплении дают почти исключительно какую-нибудь одну аминокислоту. К таким белкам относится сальмин и клупеин, вещества, которые были получены Косселем из тестикул лосося и сельди, они дают 89 /о аргинина. Гистоны также содержат много аргинина, именно около 27 /о- Однако и преобладающем большинстве случаев белковые вещества при расщеплении превращаются в целый ряд аминокислот, причем относительные количества этих кислот различны для разных видов белка. Лейцин почти всегда количественно преобладает, напр., в гемоглобине, кератине и эластине только в фиброине и в клее его находится меньше в них встречается зато в большом количестве гликокол. Из двухосновных аминокислот большей частью в незначительных количествах встречается аспарагин в казеине довольно много глютамина. Тирозин представляет главный продукт распада фиброина наряду с аланином и гликоколом, Цистин важная составная часть кератина он может быть получен в количестве 8 /д из коровьей шерсти. Следующая таблица дает общий обзор продуктов распада белковых веществ цифры означают проценты [c.332]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология