Лизин этерификация

Одним из затруднений является нерастворимость некоторых производных белка. Это приводит к необходимости титрования в гетерогенной среде, что дает неясные результаты. О влиянии формальдегида на те участки кривых титрования белков, которые расположены в щелочной области, было уже упомянуто выше вопрос этот рассмотрен также в статье IV т. II. При дезаминировании белков <=.-аминогруппа лизина превращается в алифатическую гидроксильную группу, которая не реагирует с кислотами и основаниями. При дезаминировании желатины конечная кривая титрования обнаруживает почти полную потерю групп, титрующихся в интервале рН 8,5—12, и смещение изоэлектрической точки в кислую сторону однако та часть кривой, которая соответствует карбоксильным группам, повидимому, не изменяется [155, 156]. Эти результаты давно уже привели к выводам, имеющим важное значение для интерпретации кривых титрования белков [157]. Поведение карбоксильных групп также можно было бы изучить, блокируя их путем обработки кислым раствором метилового спирта, что обеспечивает полную и специфическую этерификацию. Указанный метод был применен к инсулину, однако неизмененный гормон, к сожалению, осаждается как раз в области рК карбоксильных групп. Тем не менее Моммертс и Нейрат [84] нашли, что подавление буферного действия до нуля, указывающее на полное отсутствие титруемых карбоксильных групп, достигалось только в том случае, когда содержание метоксильных групп соответствовало исходному количеству карбоксильных групп. Таким образом, кривые титрования измененных белков можно использовать для оценки природы и числа ионизирующихся групп в исходном белке или для расчета количества введенного группоспецифического реагента. [c.346]

Второй метод позволил быстро и почти количественно превратить хлоргидраты аминокислот в соответствующие метиловые эфиры. Для большинства аминокислот (из 21 исследованной) этерификации диметилсульфитом в метаноле проходила за 30 мин., а для валина, изолейцина, треонина и лизина — за 60 мин. Позднее было показано, что все аминокислоты в этих условиях полностью этерифицируются за 30 мин. [32]. [c.17]

Известны и другие соединения с группой N112 аминобензил-целлюлоза (64), полученная этерификацией целлюлозы нитробензил-хлоридом и последующим восстановлением силановые аппреты на стеклянной подложке (65) хитозамин (66), получаемый гидролизом хитинов полиаминокислота (67), получаемая поликонденсацией лизина, и т. д. I [c.34]

Метилирование осуществляется без затруднений за 30 мин при комнатной температуре [117] в присутствии 1,25 М НС1, однако при переходе от метанола к амиловому спирту необходимо увеличивать продолжительность или температуру реакции или же оба фактора. Особенно трудно этерифицировать лизин, гистидин и цистин бутанолом или амиловым спиртом при низких концентрациях (1,25 М) НС1. Проблема была решена проведением этерификации раствором НС1 в метаноле, (30 мин при комнатной температуре) с последующей переэте-рификацией НС1 в бутаноле при 100 °С в течение 150 мин, приводящей к бутиловому эфиру [117]. В реакции переэтерифика-ции более важным фактором является температура, а не концентрация НС1 при 90 °С превращение метилового эфира в бутиловый протекало значительно медленнее увеличение концентрации H l от 1,25 М до 3,25 М не влияло ни на выход (приближающийся к 100%), ни на скорость реакции. Другой [c.104]

Этот метод не приспособлен еще для количественного анализа, но, вероятно, степень превращения аминокислот, выраженная в процентах, в N-ацетил-н-амиловые производные имеет величину одного порядка для большинства аминокислот, поскольку сигнал детектора для производных, приготовленных стандартным методом, почти одинаков. Кроме того, величина сигнала составляет примерно 85% величины сигнала, полученного для растворов чистых производных. К сожалению, гистидин и аргинин этерифицируются при указанных условиях с плохим выходом, а ацетилирование не протекает гладко. Следовательно, вероятно, необходима усовершенствованная методика анализа этих аминокислот. Лучшие результаты получены при уменьшении продолжительности нагрева во время этерификации до 5 мин и при кипячении с обратным холодильником с уксусным ангидридом в течение 10 мин. Полученные производные обладают большими удерживаемыми объемами на второй колонке, чем лизин (см. фиг. 196). Вероятно, перед этерификацией имеет смысл превращать аргинин в орнитин, поскольку это производное имеет время удерживания на первой колонке всего лишь 33 мин. При указанных условиях производные триптофана не элюируются. [c.534]

ПОДХОД СОСТОЯЛ в растворении аминокислот в трифторуксусной кислоте. Лизинхлоргйдрат можно было этерифицировать при 108°С м-амиловым спиртом [14, 29], через который непрерывно пропускали сухой газообразный НС1. Метиловый эфир гистидина получали в присутствии H2SO4 в качестве катализатора этерификации [84]. Все обычные аминокислоты, включая лизин и гистидин, взятые в малых количествах (менее 1 мг) [23], можно этерифицировать в среде 8 М НС1 н-пропанолом за 20 мин при 100°С. Для больших количеств лизина и гистидина (намногр превосходящих используемые в обычных анализах) необходима стадия переэтерификации. [c.105]

Масс-спектрометрическое изучение пептидов, содержащих функциональные группы в боковых цепях, затруднено вследствие их низкой летучести. Эти функциональные группы необходимо модифицировать перед масс-спектрометрированием. Аминогруппы боковых цепей (лизин, орнитин) и карбоксильные группы (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) модифицируются одновременно с концевыми группами в ходе методики ацилирования— этерификации. Спиртовые группы (серин, треонин и т. п.) можно превратить в их 0-ацетильные производные [24] или, что еще лучше, метилировать (см. ниже). Тирозинсодержащие пептиды дают удовлетворительные масс-спектры только после метилирования фенольного гидроксила [25]. Трудности, возникающие в случае аргининсодержащих пептидов, могут [c.191]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология