Нейрат

Краткое ознакомление с протеолитическими ферментами полезно начать с популярной статьи Г. Нейрата [I]. [c.126]

Ганс Нейрат родился в 1909 г. в Вене доктор философии Венского университета [c.713]

Тристрам П. Аминокислотный состав белков. В сб. Белки под ред. Г. Нейрата. [c.547]

Тейлор Дж., в кн. Белки , под ред. Нейрата Г. и Бейли К., пер.. с англ., т. I, Издатинлит, 1956, стр. 1. [c.423]

Белки. Под ред. Г. Нейрата и К- Бейли, т. 1. Химия белковых веществ. ИЛ, 1956 т. II. Физико-химия белковых веществ. ИЛ, 1956 т. III, ч. I и ч. II Биохимия белковых веществ. ИЛ, 1958. [c.303]

Данные получены при pH 7,8 и 25° и пересчитаны Сноком и Нейратом) [c.630]

Процесс превращения трипсиногена в трипсин сводится к отщеплению небольшого пептида (гексапептида) с га-аминного конца полипептидной цепи и может быть представлен следующей схемой (Нейрат) [c.314]

Рентгеновские исследования комплексов химотрипсина с субстратоподобными ингибиторами сыграли принципиальную роль в установлении структурных предпосылок каталитической функции его активного центра (см. 2 этой главы). Однако для выяснения динамических аспектов действия активного центра оказались особенно плодотворными подходы химической кинетики (см. 5,6 этой главы). Успехи кинетических исследований были во многом предопределены открытием М. Бергмана и Д. Фрутона и позднее Г. Нейрата и их сотрудников, которые установили, что химотрипсин способен гидролизовать не только сложные белковые молекулы, но также и простые низкомолекулярные синтетические субстраты (амиды, сложные эфиры и др.) [20]. [c.127]

Рис. 92. Зависимость скорости гидролиза карбобензилоксиглицилфенила-ланина под действием карбоксипептидазы от концентрации субстрата в координатах 1/у, 1/ (по данным Кауфмана и Нейрата)

Рис. 93. Зависимость скорости гидролиза карбобензилокснглнцнлфенилала-н-ина под действием карбоксипептидазы от коицентрации субстрата без ингибитора (/), в присутствии 0,002. М фени-луксусной кислоты (2) в присутствии 0,002 М фенилиропионовой кислоты (3) (по данным Кауфмана и Нейрата)

Трипсин и химотрипсин, очевидно, имеют второй активный центр, содержап ий гистидин. Второй участок удален от первого, но на спиральной цепочке они сближены. Установление активной роли гистидина основывалось частично на изменении скорости ферментативной реакции в зависимости от pH, что соответствовало предположению о стратегическом расположении слабоосновного остатка, имеющего характер гистидина. Даже сам имидазол также катализирует гидролиз простейших сложных эфиров (БрюИ С" и Шм Ир 1965—.19i57 Бендер, 1957). 7 о, что фермент в 10 раз эффективнее, чем имидазол, имеет аналогию в модельных опытах по мутаротации глюкозы — реакции, катализируемой кислотами и основаниями. о -Оксипиридин, содержащий кислотный и основной центры (оба относительно слабые), более эффективен как катализатор, чем смесь пиридина и фенола (Свайн, 1952). И в а-окси-пиридине, и в протеолитическнх ферментах бифункциональность повышает каталитическую активность, поскольку протоны могут быть одновременно поданы и отщеплены в сопряженной реакции. Механизм действия, предложенный, Нейратом (1957) для химотрипсина, сводится к следующему. При взаимодействии гидроксильной группы серина с имидазольным кольцом гистидина отщепляется протон и образуется активированный комплекс П, имеющий электрофильный и нуклеофильный центры. [c.714]

Неохимотрипсиногены и химотрипсииы, указанные на рис. 10, не единственные представители этих родственных групп белков. Имеются косвенные доказательства [257] существования других соединений подобного типа. Данные, приведенные на рис. 10, являются результатом многолетней работы в нескольких. лабораториях, в первую очередь в лабораториях Денюеля и Нейрата, и служат наглядной иллюстрацией успехов в технике эксперимента, достигнутых за этот период. [c.199]

Эмин 14] исследовал окрашенные производные, полученные при взаимодействии И. к. х. с первичными и вторичными аминами и тнолами. Нейрат и Дерк (5 охарактеризовали 45 амидов, полученных из Н. к. X. и первичных и вторичных аминов. Этн амиды отлично кристаллизуются и поглощают при 336—337 ммк с высокими коэффициентами экстинкции. [c.443]

Широкие испилынаание секвенатора можно проиллюстрировать на примере опубликованной в N7.1 г. К. Уолшем, Г. Нейратом и сотр. работы по определению нервичной структуры свиного трипсина. Общая стратегия исследования представлена иа рисунке J0. [c.77]

Исследователей, изучавших поверхностные свойства белков, всегда интересовало поведение молекул белка при различных pH среды. Однако имеющиеся в литературе данные весьма противоречивы. При изучении поверхностного натяжения белковых растворов Булл и Нейрат [142] обнаружили минимальное значение поверхностного натяжения в изоэлектрическом состоянии и существование максимальных значений в кислой и щелочной областях. ГаузериСвирингеп [143], изучая поверхпостпое патяжеппе 0,005%-ного водного раствора яичного альбумина на границе с воздухом, нашли минимальное значение поверхностного натяжения в изоэлектрической точке и увеличение поверхностного натяжения при отклонениях от нее. После старения слоя эти закономерности становятся более четко выраженными. [c.208]

Как видно из рис. 40, эффективные объемы одного грамма ряда неиоиогенных ПАВ, рассчитанные из измерений вязкости с помощью уравнения (94), за исключением С11Н2зС00(СН2СН20) СНз, остаются постоянными во всей изученной области концентраций. Такое постоянство подтверждает правильность допущения сферической формы мицелл. Если форма мицеллы заметно отличается от сферической, уравнение (94) не будет выполняться и значения ф, рассчитанные с его помощью, приведут к неправильному выводу, что объемная доля дисперсных частиц не пропорциональна концентрации даже в разбавленных растворах. Коэффициенты диффузии измерялись с помощью прибора типа ячеек Нейрата. [c.137]

Кун и сотрудники [122] в своей работе с катионными мылами пришли к выводу, что их действие против бактерий должно быть приписано связыванию этих соединений клеточными белками, и показали, что это действие проявляется параллельно с поверхностной активностью этих соединений. Оказалось, что катионные мыла осаждают белки только в их анионной форме, причем осадки снова растворяются при более высоких концентрациях мыл. Аналогичные явления наблюдались и при взаимодействии белков с анионными ПАВ. Патнам и Нейрат [123, 124], изучавшие взаимодействие додецилсульфата натрия с альбумином лошадиной [c.265]

В табл. 4 приведены относительные константы скорости нулевого порядка (/ з) и величины сродства ИКдля этих субстратов по сравнению с метиловым эфиром бензоил-L-фенилаланина (XIV R= eHg ONH—), содержащим вторичную пептидную связь. Спок и Нейрат объясняют полученный ими результат следующим образом. Поскольку в обычном случае воздействию подвергаются только соединения L-ряда, мы должны предположить, что субстрат и энзим соединяются в трех точках. Изменения в составе групп R, R и R" оказывают на скорость гидролиза влияние, которое грубо может быть заранее оценено, и авторы предполо- [c.629]

Конкурирующие ингибиторы а-химотрипсина. Кауфман и Нейрат (Kaufman, Neurath, 1949а, Ь) открыли большое число конкурирующих ингибиторов химотрипсина. Все они являются структурными аналогами субстратов химотрипсина было показано, что эффективное ингибирование обусловливается в основном теми же факторами, которые вызывают высокие скорости гидролиза у субстратов. Условия, в которых проявляется специфичность, несколько шире это становится понятным, если учесть, что для эффективного активирования субстрат должен вступить в соединение с тремя точками на поверхности энзима, а для дей ствия в качестве ингибитора вещество может осуществлять такое соединение всего в одной или двух точках. [c.631]

Диксон и Нейрат [152] попытались непосредственно наблюдать образование N-ацилимидазольных производных при ацилировании химотрнпсина -нитрофенилацетатом. В отличие от первоначальных результатов [138] эти исследователи показали, что на стадии ацилирования можно наблюдать быстрое увеличение поглощения при 245 ммк, которое затем медленно убывает со временем. Зная, что N-ацетилимидазол имеет .ма. с при 245 ммк и е 3-10 , можно рассчитать, что увеличение поглощен11я обусловлено ацилированием примерно 0,4 моля имидазольных групп в 1 моле химотрипсина. Кроме того, найдено, что константа скорости первого порядка, вычисленная по убыванию поглощения при 245 ммк, близка к константе скорости деацилирования 6-хи-мотрипсина, измеренной по появлению ферментативной активности. Показано, что скорость восстановления ферментативной активности, в свою очередь, соответствует скорости деацилирования N-ацетилимидазола. Однако в настоящее время считают, что поглощение при 245 ммк не связано со стадией ацилирования, а характеризует физическое состояние белка [15, 161]. [c.281]

Инсулин выделен из препаратов поджелудочной железы в чистом кристаллическом виде. Это простой белок, молекулярный вес которого 12 ОО О. Однако имеется доказательство того, что минимальный вес инсулина, соответствующий наименьшей элементарной частице, которая объединяется ковалентными связями, — 6000 (Нейрат, Сангер). Молекула инсулина построена из 16 аминокислот (нет триптофана, метионина и оксипролина) и содержит 51 аминокислотный остаток, если молекулярный вес принять равным 6000. Эти аминокислоты образуют две полипептидные цепи, так как удалось обнаружить два N-концевых аминокислотных остатка (фенилаланин и глицин) и два С-концевых аминокислотных остатка (аланин и аспарагин), причем полипептидные цепи соединяются друг с другом поперечными мостиками, образованными дисульфидными группами. Фенилала-ниновая цепь содержит 30 аминокислотных остатков, а глициновая — 21. В настоящее время последовательность соединения аминокислот в молекуле инсулина полностью расшифрована. Схематически структуру инсулина [c.187]

Превращение химотрипсиногена ь химотрипсин является сложным и не вполне выясненным процессом. В хнмотрипсиногене не удалось обнаружить обычными приемами ни N-концевых, ни С-концевых аминокислотных остатков (Денюэль, Шорм, Нейрат). Это дает основание думать, что молекула химотрипсиногена состоит из одной или нескольких циклических полипептидных цепей. Вопрос несколько осложнен тем, что, возможно, амид цистина занимает оба концевых участка, и поэтому не может считаться окончательно решенным. В зависимости от того, происходит ли это-превращение в результате действия трипсина или химотрипсина, в условиях замедленного или быстрого превращения, образуются различные смеси химотрипсинов (а, в, В, л). Процесс превращения химотрипсиногена в химотрипсин сопровождается появлением N-концевых и С-концевых групп, и в некоторых случаях обнаруживаются свободные дипептиды. Этот процесс может быть изображен в общем виде следующей схемой ( 1ейрат) [c.316]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология