Аминокислоты, методы определения с ионами металлов

ХЕМИЛЮМИНЕСЦЕНТНЫЙ АНАЛИЗ, метод количеств, и качеств, определения ионов и хим. соед. по интенсивности или спектру хемилюминесценции. В X. а. использ. окисление в-в, дающих яркую хемилюминесценцию,— люмтаола, люцигенина и др. окислители — НзОа, Ог и др. Интенсивность хемилюминесценции измеряют фотоэлектрически (на хемилюминесцентном фотометре, спектрофотометре) и фотографически. В X. а. конц. в-в, влияющих на скорость р-ций, определяют по изменению интенсивности хемилюминесценции во времени. Так, разработаны методы определения ионов иек-рых металлов — Ре(П), Мп(П), Со(П), Си(П) и др. (по пх каталитич. действию предел обнаружения — неск. нг/мл), орг. в-в — оксихинолина, нафтолов, фенантролина, спиртов, производных анилина, глюкозы, аминокислот и др. (по каталитич. и ингибирующему действию предел обнаружения — неск. мкг/мл и больше, в нек-рых случаях — неск. нг/мл), а также озона, оксидов азота и серы, сероводорода в воздухе (пределы обнаружения 10- %). [c.642]

Основные научные работы посвящены химии соединений платины и редких металлов. Изучал (1931) совместно с А. А. Гринбергом термическое разложение аммиакатов двухвалентной платины и исследовал взаимодействие хлороплатината калия с глицином в результате чего были получены оба теоретически возможных изомера внутрикомплексной диглици-ноилатины и положено начало исследованиям комплексных соединений металлов с аминокислотами. Ряд работ посвящен изучению окислительно - восстановительны,- процессов в химии платиновых металлов, Исследовал действие окислителей на тиосульфат- и тетратио-иат-ионы. Исследовал устойчивость комплексных соединений в растворах, Разработал (1954) метод определения констант нестойкости комплексов, названный методом смещенного равновесия. Создал методы получения ряда соединений переходных металлов (ураия, комплексных соединений циркония и ниобия) и изучил их строение. Разработал (1957) один нз методов выведения нз организма стронция-90. [c.412]

Гельферих ввел понятие лигандный обмен , продемонстрировав способность координированных ионом никеля лигандов одного типа обратимо замещаться лигандами другого типа и предложил использовать процессы комплексообразования в хроматографии. Под лигандообменной хроматографией в настоящее время понимают такие хроматографические процессы, в которых взаимодействие разделяемых соединений со стационарной фазой осуществляется путем образования лабильных координационных связей в координационной сфере комплексообразующего иона металла [148], причем катионы металла должны прочно удерживаться стационарной фазой за счет ионных связей, как это имеет место в случае сульфокатионитов и карбоксилсодержащих смол, или, еще лучше, за счет хелатирования стационарными лигандами , например, иминодиацетатными группами. Координационные связи имеют вполне определенную пространственную направленность и фиксируют донорные атомы подвижных лигандов на строго определенных расстояниях. Благодаря столь жестким требованиям , предъявляемым к геометрии сорбируемых соединений, лигандообменная хроматография оказалась исключительно эффективным методом разделения соединений, близких по своим физико-химическим свойствам, в частности геометрических изомеров, гомологов и даже оптических изомеров. Так, рацемические а-аминокислоты были успешно разделены на оптически активные компоненты хроматографией на сорбенте с привитыми группировками -пролина в присутствии ионов меди. Структура сорбционного комплекса , образуемого стационарным лигандом, ионом металла и [c.248]

Образование комплексов с ионами металлов применяется при определении аминокислот, с которыми реагируют, например,, ионы меди или др. металлы. В частности, свежеприготовленная Си(0Н)2 в мольном соотношении 1 2 реагирует с сс-аминокис-лотами с образованием комплекса, который может быть количественно определен полярографическим методом. Имеется множество модификаций использования этой и подобных реакций аминокислот с ионами меди [см. 66]. [c.63]

Другой областью применения гель-хроматографии в биохимии является отделение белков от низкомолекулярных мешающих анализу примесей, например аминокислот, сахаров, стероидов или реагентов, используемых для химической модификации белка. Методом гель-хроматографии чаще всего удаляют реагенты, предназначенные для введения в белок радиоактивной и флуоресцентной меток. Гель-хроматография позволяет также быстрее и эффективнее, чем диализ, осуществить обессолива-ние или смену буфера, требуемые в определенных схемах фракционирования, а также удаление кофакторов и ингибиторов, используемых при изучении кинетики ферментативных реакций. Кроме того, с помощью этого метода можно изучать связывание белков с низкомолекулярными соединениями, например лекарственными веществами, ионами металлов и красителями [10]. Коэффициент распределения Ка некоего стандартного белка с из- [c.106]

Ряд методов подтверждает существование в растворах металлов с пептидами пятичленных хелатных колец, в которых донорами являются атомы азота аминогрупп и пептидные атомы кислорода. Например, в ПМР-спектре глицилглицина в ОгО имеются два сигнала протонов, обусловленных двумя неэквивалентными группами —СНу—. При добавлении ионов Сс1 + к раствору один сигнал сдвигается сильнее, чем другой. Более чувствительный сигнал должен принадлежать СНг-группам, которые расположены ближе к донорным атомам, т. е. СНа-группам, находящимся между НН2- и пептидной группами. Оказалось также, что при добавлении к раствору малых концентраций ионов Си + этот сигнал исчезает первым (вследствие селективного парамагнитного уши-рения линии). Это доказывает, что первоначальные места хелатообразования для С(12+ и Си + одни и те же. До сих пор эксперимент лишь идентифицировал протоны, которым соответствуют определенные частоты в спектрах ЯМР, при этом предполагалось, что донорные группы известны. Распространяя эти подходы на комплексы Сс1(11) с аминокислотами и пептидами с боковыми цепями, можно дать расшифровку, которая не зависит от этого лредположения. Таким способом были подтверждены места координации в глицилглицине [56]. В спектрах три- и тетрапептидов при низких значениях рО сигналы, которые исчезают в присутствии ионов Си +, всегда принадлежат метиленовым протонам остатка аминокислоты с концевой ННг-группой это вновь приводит к заключению, что хелатообразование осуществляется по атому азота аминогруппы и первому пептидному кислородному атому [57]. [c.165]