Аминокислоты ионов

Гидролиз эфиров аминокислот. Ионы двухвалентных металлов (Со +, Си , Мп +, Са +, Mg2+), образуя комплексы, катализируют гидролиз эфиров аминокислот [c.181]

Добавляют раствор иин гидрина и нагревают, появляется сине-фиолетовое окрашивание (аминокислота) ионы К+ и Mg + подтверждаются соответствующими аналитическими реакциями [c.438]

Обессоливание растворов аминокислот ионным обменом [264]. [c.219]

МЕТОДЫ РАСЧЕТА И ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНОЕ ОПРЕДЕЛЕНИЕ КОНСТАНТ РАВНОВЕСИЯ В СИСТЕМАХ АМИНОКИСЛОТА — ИОНИТ [c.90]

Рассмотрена теория ионообменного равновесия в системах аминокислота — ионит. Показано, что при описании равновесного распределения аминокислоты в системе раствор аминокислоты — сульфокатионит необходимо учитывать диссоциацию аминокислоты в обеих фазах системы, т. е. в растворе и в ионите, а также межфазное распределение каждой из форм аминокислоты (ионный обмен, распределение цвиттер-иона, доннановское исключение аниона). [c.243]

При присоединении же к аминокислоте иона водорода уЫН, /ЫНз+ [c.163]

Хроматографический анализ превратился в самостоятельный раздел физико-химического анализа и приобретает все большее и большее значение, находя применение как в лабораторной практике, так и в промышленности. Причина успеха хроматографического метода обусловлена возможностью разделения с его помощью сложных смесей, анализ которых обычными методами затруднителен, например смесей углеводородов, аминокислот, ионов редкоземельных элементов. Преимущество этого метода анализа заключается в том, что он применим для разделения смесей веществ, очень близких по своему составу, строению и свойствам. [c.9]

Можем ли мы в настоящее время искусственно синтезировать белки На этот вопрос надо ответить утвердительно. Во-первых, созданы искусственные системы биосинтеза белка, содержащие необходимые РНК, ферменты, -аминокислоты, ионы магния и т. д. Эти системы позволяют вне живого организма получать белки. Во-вторых, мы близко подошли к синтезу простых белков — полипептидов — чисто химическим путем. Синтез ведут на твердой полимерной основе, к которой прикреплена первая аминокислота, и наращивание пептидной цепи ведется без выделения промежуточных пептидов. Таким путем, например получают белок инсулин, применяемый для лечения диабета. [c.181]

Химические свойства. 1.Образование внутренних солей. Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот на лакмус нейтральны. Это объясняется тем, что у аминокислот в каждой молекуле имеется кислотная — карбоксильная группа и основная — аминогруппа. Эти группы взаимодействуют с образованием так называемых внутренних солей, образующихся в результате взаимодействия кислотных и основных групп, находящихся в пределах одной и той же молекулы. При образовании внутренних солей аминокислот ион водорода, отщеп-лающийся от карбоксильной группы, присоединяется к аминогруппе, которая превращается как бы в ион замещенного аммония [c.316]

При образовании внутренних солей аминокислот ион водорода, отщепляющийся от карбоксильной группы, присоединяется к аминогруппе, которая превращается как бы в ион замещенного аммония [c.201]

Аминокислоты в свободном виде представляют собой бесцветные кристаллы с высокими температурами плавления (200 — 350 °С). Большая часть их растворима в воде и практически нерастворима в неполярных органических растворителях. Кристаллическая решетка аминокислот — ионная, стабилизированная за счет электростатических сил притяжения между противоположно заряженными ионизированными группами соседних молекул. Таким образом, аминокислоты в свободном виде — это органические соли, кристаллическая решетка которых образована биполярными ионами, или цвиттер-ионами, в которых протон карбоксильной группы мигрирует к электронной паре атома азота аминогруппы той же молекулы [c.44]

Для проявления биологической активности в молекуле инсулина обязательно должны присутствовать дисульфидные связи и С-концевой остаток аспарагина. При разрушении связей —8—8— и протеолизе инсулин полностью инактивируется. Рецепторы инсулина обнаружены во многих типах клеток организма. Комплекс инсулин — рецептор обладает способностью резко изменять проницаемость клеточных мембран для глюкозы, аминокислот, ионов Са " , К" , На" , тем самым ускоряя их транспорт во внутриклеточное пространство. Кроме того, инсулин влияет на синтез и распад гликогена в печени и мышцах, синтез жиров в печени и жировой ткани и другие биосинтетические процессы, в которых используется глюкоза. Все инициируемые инсулином изменения направлены на ускоренное использование глюкозы, что приводит к снижению ее концентрации в крови в этом и проявляется наиболее яркий эффект физиологического действия инсулина. [c.299]

Катализаторами (Е. А. Шилов и сотрудники) могут также служить амины и аминокислоты. Ионы металлов функционируют в качестве катализаторов по различным механизмам. Простейший из них заключается в том, что ион металла периодически изменяет валентность и таким образом катализирует окислительно-восстановительный процесс. Пусть 5Н — исходное вещество, 5 — продукт окисления, Сц +— ион-катализатор [c.281]

Нитраты как источники азота употребляются целым рядом микроорганизмов, в основном это микроводоросли, грибы, некоторые виды бактерий. Прежде чем азот нитратов включится в аминокислоты, ион NO s должен быть восстановлен путем превращения в аммиак [c.18]

Аминогруппы органические кислоты переносят в виде аминокислот, ион РО4 включается в фосфолипиды, нуклеопротеиды переносятся на сахар. Функционирование переносчиков требует дополнительной энергии, которая генерируется в клетках в процессе дыхания. [c.97]

В т. н. безреагентных методах Ф. а. примен. иммобилизованные ферменты (см. Ферментативный катализ). Использ., напр., ферментные электроды — электрохим. датчики, на чувствит. элемент к-рых нанесен иммобилизов. фермент. Такие электроды обладают высокой избирательностью и позволяют проводить быстрый (десятки анализов в час) автоматич. анализ многокомпонентных систем. С пх помО[цью определяют i-люкозу, холестерин, мочевину, мочевую к ту, сиирты, аминокислоты, ионы Си + и др. в-ва, концентрации к-рых варьируют от 0,05 мкг/мл до 1 мг/мл. ф Б е р е 3 и и И. В., К л е с о в А. А., Журнал аналитической химии , 1976, т, 31, в. 4, с. 786 — 800 их же, Успехи химии , 1976, т. 45, в, 2, с. 180-201. А. А. Клесов. [c.617]

М сахарозе, обрабатывать раствором ЭДТА (Ю " М), а затем разбавить холодной водой, то из них извлекаются белки, связывающие сахара, аминокислоты, ионы металлов и другие вещества. Один из белков с мол. весом 35 ООО специфически связывает галактозу. Локализация связывающих белков в бактериальных клетках точно не установлена Связывающие белки обычно относят к периплазматическим (разд. Г), однако они могут быть непрочно связаны с плазматической мембраной. [c.358]

БЕЛКОВЫЕ ГИДРОЛИЗАТЫ — нродук ты неполного расщепления белков, получаемые путем кислотного или щелочного гидролиза. Содержат незаменимые аминокислоты, ионы натрия, калия, магния и др. В косметической промышленности используют гидролизаты кератина, желатины, отходов колбасной оболочки, которые различаются между собой составом аминокислот. Так, в гидролизатах кератина несколько больше серосодержащих аминокислот (цистеина, цистина, метионина), и они применяются в основном в средствах для ухода за волосами. Они нормализуют белковый обмен в коже волосистой части головы, который, как правило, нарушен у людей, страдающих преждевременным выпадением волос, усиливают кровоснабжение кожи. Белковые гидролизаты кератина в составе лосьонов для волос способствуют значительному уменьшению салоотделения кожи и поэтому более эффективны при жирной себорее. При сухой себорее более действенными оказываются косметические средства в кремообразной форме. [c.157]

Блох [67] установили, что лишь очень небольшое количество азота мочевины, введенной с пищей, включается в аммиак мочи и в белки. Однако в опытах с С -мочевиной было найдено, что мочевина быстро превращается в углекислоту [68, 69]. Расщепление мочевины до углекислоты и аммиака катализируется бактериями, присутствующими в желудке, кишечнике и других частях тела (например, в верхних дыхательных путях) [69]. Добавление заменимых аминокислот, ионов аммония или мочевины к рациону, состоящему из 10 незаменимых аминокислот, дает лучший эффект, чем повышение количества самих незаменимых аминокислот. Из этого можно заключить, что незаменимые аминокислоты в общем медленнее превращаются в продукты обмена, необходимые для роста [70] следовательно, возможны такие экспериментальные условия, при которых ионы аммония будут оказывать более благоприятное влияние на рост, чем смесь незаменимых аминокислот. Как упомянуто выше, некоторые аминокислоты, необходимые для обеспечения роста и азотистого равновесия, могут быть частично замещены заменимыми аминокислотами. Так, у молодых крыс цистин может покрывать от /е ДО /з потребности в метионине [30, 31], а тирозин может восполнить около половины потребности в фенилаланине [32]. Возможность замены метионина гомоци-стеином зависит от наличия в пище витамина В12 и фолевой кислоты или донаторов метильных групп. Возможно, что будут найдены такие условия, при которых рост будет поддерживаться и в отсутствие некоторых других незаменимых аминокислот. Результаты исследований, в которых определялись рост и азотистое равновесие, свидетельствуют лишь о том, что данные функции не обеспечиваются процессами синтеза in vivo. [c.127]

Катиониты могут содержать одну или несколько функциональных групп (точнее — фиксированных ионов) кислотного характера, причем разные группы обладают, как правило, резко различной кислотной силой. Соответственно катиониты подразделяются на монофункциональные (сильно- или слабокислотные) и полифункцио-иальные то же относится к анионитам. Иониты, содержащие только кислотные или только основные группы (катиониты и аниониты), называют монополярными. Наконец, если в состав ионита входят одновременно кислотные и основные функциональные группы (обычно аминокислоты), ионит является биполярным, или амфолитом. [c.15]

Впервые о катализе щелочного гидролиза эфиров аминокислот ионами металлов сообщил Кролл в 1952 г. [18]. Впоследствии многие исследователи изучали эти каталитические реакции и полностью выяснили роль ионов металла в ускорении гидролиза [19]. [c.427]

При практическом использовании катионитов в промышленности и в лаборатории, как правило, мы всегда имеем системы, содержащие ряд катионов. Для выделения амфотерных соединений, в частности аминокислот, при помощи сульфокатионитов необходимо знать зависимость сорбции аминокислоты от pH раствора, что дает возможность рассчитывать оптимальные условия сорбции аминокислоты из системы определенного состава. Эта задача сводится к определению равновесной концентрации водородных ионов, при которой достигается максимальное поглощение аминокислоты катионитом из системы, содержащей наряду с аминокислотой ионы металла. [c.132]

Пример 2. Катализ под действием карбангидразы осуществляет высокоорганизованный ансамбль, в который входят полярные аминокислоты, ион 2п2+ и молекула воды. [c.39]

З. Определение аминокислот. Ферментные электроды широко применяют в клинических анализах, поскольку некоторые аминокислоты (тирозин, фенилаланин, триптофан, метионин) являются важными диагностическими индикаторами. Первые такие электроды [17] представляли собой катионоселективный электрод, чувствительный к образующимся при ферментативном окислении аминокислот ионам аммония, на котором был иммобилизован слой L-аминокислотной оксидазы из змеиного яда. Гилболт и Надь [23] разработали два различных типа сенсоров для определения L-фенилаланина в крови. В сенсоре одного типа полиакриламидный слой, содержащий смесь L-аминокислотной оксидазы с пероксидазой, наносили на иодидселективный электрод. Этот датчик регис трирует уменьшение активности иодид-ионов на поверхности электрода в результате следующих реакций [c.127]