Метионин формула

Приведите структурные формулы следующих незаменимых аминокислот а) (Ч-)-валина б) (—)-лейцина в) ( + )-изо-лейцина г) ( + )-лизина д) (— )-треонина е) (—)-метионина [c.213]

Метионин, одна из незаменимых аминокислот, это 2-амино-4-(метилтио)бу-тановая кислота. Какова его структурная формула [c.207]

Установлен ряд аминокислот по их комплексообразующей способности цистеин > гистидин > аспарагин > метионин > глицин, аланин, валин, фенилаланин. Определен состав твердых соединений, выделенных из золотосодержащих растворов гистидина и фенилаланина золото в них находится в состоянии окисления (I), состав соединений отвечает формулам с соотношением золота к аминокислоте 1 1. Методом ИК-спектроскопии установлены связь металла с карбоксильной и аминогруппами в соединении золота с фенилаланином и связь металла с аминогруппой и азотом имидазольного кольца в соединении с гистидином. [c.154]

Все ферменты являются белками. Белки представляют собой линейные полимеры, точнее, сополимеры, построенные из связанных между собой остатков аминокислот. В состав большинства белков входят 20 важнейших аминокислот — глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, серин, треонин, лизин, аргинин, гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан, цистеин, цистин, метионин, пролин и оксипролин их химические формулы и обозначения приведены в таблице на стр. 5. Молекула каждой аминокислоты (1) достаточно проста и обязательно содержит две реакционноспособные группировки — одну, обладающую основными свойствами (аминогруппа HgN—) и другую, имеющую кислотные, свойства (карбоксильная группа — СООН), f. f. [c.39]

Расчет. Концентрацию метионина в атмосферном воздухе с (мг/мЗ) вычисляют по формуле (2.3). [c.198]

Кроме того, остатки гистидина (12) и метионина (13) в первой из предложенных формул пришлось поменять местами. [c.181]

Лактонная часть молекулы эритромицина (см. формулу эритромицина А) состоит из метилированной углеродной цепи, структура которой указывает на возможное участие пропионовой кислоты в биосинтезе этого антибиотика. Действительно, добавление к среде пропионата, пропилового спирта или пропионамида повышает образование эритромицина. Этому способствуют также добавки к среде уксусной и муравьиной кислот. При добавке ацетата максимум выхода антибиотика повышается на 27%, в случае формиата — на 84%, а в случае пропионата — на 129% по сравнению с результатами, полученными на средах без добавления этих солей. Усиление биосинтеза антибиотика не сопровождается увеличением накопления биомассы актиномицета, что указывает на специфическое действие названных веществ в процессе биосинтеза эритромицина. Одними из стартовых компонентов биосинтеза молекулы эритромицина являются пропио-нил-КоА и метилмалонил-КоА. Их источниками в процессе развития актиномицета могут быть углеводы, низшие спирты, жирные кислоты, аминокислоты (валин, треонин, метионин, изолейцин). [c.267]

Напишите формулами и выучите реакции синтеза катехоламинов. Укажите ферменты. Запишите название тканей, в которых синтезируются катехоламины. Обратите внимание на роль метионина в образовании адреналина. [c.252]

B). Вы неправы. Метионин это 2-амино-4-(метилтио)бутановая кислота. Посмотрите внимательно на выбранную вами формулу. Обратите внимание иа то, что она имеет пять атомов углерода в цепи. Следовательно, это производное пентановой кислоты, не так ли В вашей формуле имеется меркаптогруппа, в названии говорится о метилтиогруппе. Сделайте эти два изменения и затем выберите другой ответ. [c.207]

При необходимости описать строение более длинных молекул можно также воспользоваться однобуквенньпл кодом, в котором каждой аминокислоте присвоена одна заглавная буква латинского алфавита аланин - А, аспарагин - N, аспарагиновая кислота О, аргинин - Я, валин - V, гистидин - Н, глицин - О, глутамин О, глутаминовая кислота - Е, изолейцин - I, лейцин - Ь, лизин - К, метионин - М, пролин - Р, серии - 8, тирозин - V, треонин Т, триптофан - фенилаланин - Р, цистеин " С. С использованием этого кода вместо громоздкой структурной формулы, написанной в начале страницы, можно записать УЯМ. [c.54]

Получение и формула. Асимметрический гидролиз рацемета, выделение -метионина с последующей очисткой. [c.238]

Укажем только на следующее для точного определения аминокислотного состава белка его нужно подвергнуть гидролизу (в вакуумированной запаянной ампуле с 6н. НС1 при температуре 110°) в течение 22 и 70 час [26]. При этом для глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, метионина (с внесением поправки на 10%-е расщепление при хроматографии), фенилаланина, гистидина и лизина нужно использовать полученное при анализе содержание аминокислоты (в 22- или 70-часовом опыте). В то время как для аспарагиновой и глутаминовой кислоты, серина, треонина, пролина, тирозина и аргинина, которые частично разрушаются при гидролизе (по реакции 1-го порядка), их содержание рассчитывается путем экстраполяции на нулевое время по формуле [c.149]

Метионину за последние несколько лет снова уделялось много внимания такой интерес был вызван результатами работы Кантони [47], который показал (см. стр. 217), что в печени или почках ферментные системы, способные осуществлять метилирование, превращают введенный метионин в сульфонйевое соединение — ион 5-аденозилметионина или активный метионин . Последний имеет формулу [c.206]

Обхций белок сыворотки крови определяли рефрактометрически, белковые фракции — методом электрофореза на бумаге. Для изучения скорости обновления белков в печени крысам за 24 часа до декапитации вводили меченный по сере радиоактивный метионин в дозе 5000 ими./мин на 1 г веса тела внутрибрю-шинно. Обработку ткани печени для подсчета радиоактивности белка производили по описанному в литературе методу (И. И. Иванов и др., 1955). Для учета возможного изменения проницаемости ткани для изотопа определяли относительную активность белка печени по предложенной Д. Э. Гродзенским формуле относительная активность белка печени равна отношению радиоактивности белка в 1 г печени и 1 г цельной ткани печени. [c.387]

Изучение последовательности аминокислотных остатков в рибонуклеазе практически началось с работ К. Анфинсена и его сотрудников, которые в 1954 г. при помощи метода динитрофенилирования установили, что ее молекула представляет собой одиночную пептидную цепь, на М-конце которой имеется следующая последовательность аминокислотных остатков лиз.глу.-тре.ала. [1]. Немного позже к изучению химической природы рибонуклеазы приступила группа исследователей Рокфеллеровского института в США, во главе которой стояли Мур, Стейн и Хирс. Группа этих ученых провела определение химического состава рибонуклеазы и установила, что составляющая ее полипептидная цепь содержит 124—126 аминокислотных остатков, которые были определены количественно [413]. Следующим этапом изучения химического строения рибонуклеазы явилось окисление ее надмуравьиной кислотой при низкой температуре, что исключало возможность модификации тирозина. При этом происходил разрыв дисульфидных связей с образованием восьми сульфоновых групп и переход четырех остатков метионина в соответствующее сульфоновое производное. После гидролиза трипсином изучали тринадцать наиболее крупных пептидов, содержавших все 124 аминокислотных остатка, входивших в состав рибонуклеазы [255]. Для выяснения порядка соединения этих пептидов друг с другом было проведено параллельное исследование пептидов пептического и химотриптического гидролизатов, что позволило построить неполную формулу окисленной рибонуклеазы, которая была дополнена сведениями о расположении амидных групп глютаминовой и аспарагиновой кислот [39]. [c.136]

Формула, предложенная Сенджером, в основном подтверждена работами Грассмана При изучении строения инсулина все его дисульфидные связи предварительно разрушались путем обработки надмуравьиной кислотой. Так как инсулин не содержит метионина и триптофана, которые при этом могли бы разрушаться, то оказалось возможным выделить в чистом виде полипептиды, соответствующие цепям А и В. Впоследствии для расщепления дисульфидных связей инсулина были применены восстановление с последующим аминоэтилированием и обработка сульфитом Препараты цепей А и В были выделены с помощью противоточного распределения или ионообменной хроматографии [c.163]

Как видно из структурных формул, приведенных на фиг. 15, двадцать стандартных аминокислот (которые часто обозначаются, как это показано на фиг. 15, тремя первыми буквами их полных названий) можно разбить на несколько подгрупп в соответствии с природой их заместителей (боковых цепей) в основной цепи. Глицин, аланин, валив, лейиин, изо-лейиин, серии и треонин содержат простые алифатические заместители, а фенилаланин и тирозин — простые ароматические заместители. Цистеин и метионин содержат серу. Лизин, аргинин и гистидин имеют в своих алифатических боковых цепях вторую аминогруппу. У аспарагиновой и глутиминовой кислот в алифатических боковых цепях имеется вторая карбоксильная группа. Аспарагин и глутамин представляют собой простые амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот. Наконец, триптофан, пролин и гистидин обладают гетероциклическими боковыми пенями. [c.40]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология