Дегидразы

ОН катализирует. Например, дегидраза 8-аминолевулиновой кислоты, — это фермент превращающий б-амино леву линовую кислоту в порфобилиноген (ПБГ) При этой реакции происходит дегидрирование. [c.414]

ВХОДЯТ В комплекс витаминов В. Белый порошок, трудно растворимый в холодной воде (1 70) и легко в спирте. Входит в состав дегидраз— ферментов, участвующих в процессах биологического окисления. Организмом используется в форме амидного соединения. [c.136]

Номенклатура и классификация ферментов. Случайные названия, которые раньше давали ферментам, стали неудобны, когда количество открытых ферментов возросло. Было принято правило (Дюкло) название фермента составлять из корня слова, обозначающего соединение (субстрат), на которое данный фермент действует, с добавлением к нему суффикса — аза (например, ферменты, действующие на сахара — мальтозу, лактозу, называются мальтаза, лактаза и т. д.). Только ферментам, вызывающим глубокий распад органических веществ, даются названия по характеру их действия например, дегидраза, оксидаза. Однако сохранились и произвольные названия ферментов, как трипсин, пепсин. В настоящее время известно около 600 различных ферментов. Принято классифицировать ферменты по их действию, причем принимается во внимание также и их химическая структура. Все ферменты делятся на несколько больших групп, каждая из которых распадается на ряд подгрупп. Ниже приведена сокращенная классификация, включающая в основном ферменты, которые чаще всего встречаются у микроорганизмов и имеют для них наиболее важное значение. [c.525]

Микроорганизмы, имеющие факультативно-анаэробное дыхание, в своих клетках содержат, кроме дегидраз, еще оксидазы и ферменты, активирующие кислород, т. е. ферменты, свойственные и аэробным микробам. Дрожжи относятся к группе факультативно-анаэробных микроорганизмов, т. е. им свойственно и анаэробное и аэробное дыхание, но последнее выражено слабее. При анаэробном дыхании дрожжи расходуют на дыхание значительно больше энергетического материала (сахара), чем при аэробном дыхании. [c.529]

Уксуснокислое брожение. Биохимическая природа уксуснокислого брожения была установлена Пастером в 1862 г., но образование уксусной кислоты из этилового спирта известно с древних времен. Процесс окисления этилового спирта в уксусную кислоту связан с потерей водорода (дегидрированием) и катализируется ферментом дегидразой. Он протекает в две стадии сначала образуется уксусный альдегид, окисляющийся затем в уксусную кислоту [c.562]

Так, например, витамин Ва (рибофлавин) при соединении с фосфорной кислотой и протеином образует желтый дыхательный фермент, являющийся весьма важным фактором дыхательного обмена. Витамин В (тиамин) в соединении с фосфорной кислотой и соот-г.етствующим белком превращается в фермент — карбоксилазу или дегидразу. [c.7]

Ферменты, катализирующие окисление путей отщепления водорода от питательного субстрата (дегидразы), имеют белковую природу и чрезвычайно чувствительны к биологическим ядам. [c.71]

Т. оказьшает на организм действие, во многом сходное с эффектами мышьяка, селена является преимущественно тиоловым ядом, обладает также раздражающим эффектом вызьшает острые и хронические отравления (главным образом, в производственных условиях) с поражением нервной системы, крови, желудочно-кишечного тракта, почек и органов дыхания, нарушениями обмена. Проникает через гематоэнцефалический и плацентарный барьеры, обладает эмбриотоксическим эффектом. Высокие дозы Т., принятые внутрь, приводят к интенсивному образованию липофусцина в мозге. В основе токсического действия кислородных соединений Т. лежит восстановление их до элементного Т., который ингибирует ряд ферментных систем (дегидразу и оксидазу мышц, каталазу) и вызывает снижение уровня групп — 8Н в крови, тормозит рост, нарушает деятельность нервной системы, а также вызывает нарушение функции почек и ухудшает рост волосяного покрова. [c.500]

СО — NH —, глюкозидазы — глюкозидной связи в глюкозидах или полисахаридах, эстеразы — эфирную связь в эфирах карбоновой, фосфорной и серной кислот и т. д. Другую большую группу составляют ферменты-переносчики групп, катализирующие перенос от субстрата к акцептору определенной химической группы, такой, как атом водорода, фосфатная, глюкозильная или ацильная группы. Реакции с переносом атома водорода часто имеют отношение к образованию энергии в живой ткани, а ферменты называют оксидазами, если такой перенос осуществляется к молекулярному кислороду или от него, и дегидразами, если перенос осуществляется к другим молекулам или от них. Помимо этих двух больших групп, имеется множество более мелких групп, например для ферментов, катализирующих неокислительное декарбоксилирование, либо присоединение к двойной связи и противоположное ему разложение, либо изменения в пространственной конфигурации. [c.109]

Довольно похожие схемы были даны для катализа дегидразами и оксидазами, мутазой , глиоксалазой и пероксидазами. Уотерс [51 разработал цепные механизмы для некоторых ферментов, катализирующих окислительные процессы. На основании цепных механизмов очень трудно объяснить специфичность ферментов и кофер-ментов. Активность катализаторов или инициаторов цепных реакций в большой степени зависит от реакции, соответствующей большой длине цепи, т. е. большой величине отношения скорости роста цепи к скорости обрыва цепи. Если это наблюдается, то почти любое вещество, способное разлагаться с образованием свободных радикалов, которые могут инициировать цепи при умеренной скорости Rl, будет давать большую скорость цепной реакции, равную X (длина цепи). Трудно согласовать это неспецифическое поведение катализаторов свободнорадикальных цепных реакций со строго специфическим поведением ферментов. Кроме этого, до сих пор не было получено положительных доказательств существования свободных радикалов в ферментативных реакциях фактически же доказано, что свободные радикалы, (образованные, например, при облучении) уничтожают активность ферментов. Более того, имеются [c.110]

Некоторые ферменты образуют с коферментами относительно стабильные комплексы. Их можно изучить, отделив фермент от раствора ультрацентрифугированием таким путем было установлено [18, 19], что одна молекула фермента, глицеральдегид-З-фосфат-дегидраза, взаимодействует с двумя молекулами кофермента [c.113]

В другой схеме рассматривают бимолекулярную реакцию между двумя субстратами после их соединения с ферментом, которое приводит к образованию промежуточного комплекса. Многие из реакций дегидраз принадлежат к этому типу, и изотопные данные, упомянутые ранее в этой главе, дают возможность предположить, что фосфорилирование мальтозы (G-1-G) и перенос фосфата между ацетатом и АТФ также могут принадлежать к этому типу. Промежуточный комплекс может образоваться несколькими путями,, например [c.127]

Фермент алкоголь- 20 дегидраза Pta на решетке Ptj на инертном носителе [c.49]

Высокую стереоспецифичность этих реакЦий показывают следующие превращения. Дегидраза спиртового брожения катализирует процессы получения этанола-1-D по двУм вариантам восстановлением ацетальдегида-1-D действием DPNH и, с другой стороны, восстановлением немеченого ацетальдегида действием DPND. Полученные таким образом спи[)ты на самом деле являютЬя диастереоизомерами, о чем свидетельствует их различное поведение при реакции переноса при действии ОРЖ [c.357]

Для этого требуются два фермента —дегидраза глюкозы как катализатор переноса водорода от глюкозы к ОРН+ и дегидраза спиртового брожения для последующего переноса водорода от OPNH к альдегиду. [c.358]

Образование in vitro лигниноподобного полимера из кониферилового спирта с воздухом или кислородом в присутствии грибной дегидразы и энзимов, выделенных из Arau aria ex elsa, побудило Фрейденберга изучить процесс лигнификации в этом растении (36—38, 40, 41, 47, 49, 51, 51а, 516]. [c.809]

По Фрейденбергу, образование лигнина имеет место под действием двух энзимных систем водонерастворимой, или клеточносвязанной -глюкозидазы и смеси редоксаз, состоящих из фенольной дегидразы и пероксидазы. Такая смесь содержится в значительных количествах в живой ткани камбиального слоя (см. выше, Манская), который может рассматриваться как лаборатория растения. Здесь образуются конечные и исходные [c.809]

Внутренние факторы — биохимический контроль. В биосинтезе циклических тетрапирролов — гема, хлорофиллов и кор-ринов — у всех живых организмов (животных, растений и микроорганизмов) главные участки биохимического контроля находятся около АЛК и ее ключевых ферментов — АЛК-синтетазы и АЛК-дегидразы. Механизм действия этого контроля в индивидуальных случаях пока изучен недостаточно. Множество экспериментальных данных свидетельствует в пользу того, что у разных организмов и в разных тканях могут функционировать несколько различных механизмов. Тот факт, что АЛК-синтетаза обычно является нерастворимым ферментом митохондрий, в то время как почти все другие ферменты биосинтеза порфиринов растворимы и находятся в цитоплазме, позволяет предположить, что в контролирующем механизме опреде- [c.216]

При данном значении 5 зависимость vm v — 1 от а изображается прямой линией, отсекающей на оси ординат отрезок /Сз/5, ана оси абсцисс отрезок —А 1 /С8. Тангенс угла наклона прямой равен lk ES. Так как а = то из прямых, полученных при разных значениях 5 и , можно найти все три константы скорости ки к-и к . Так, при дегидрировании янтарной кислоты до фумаровой с помощью дегидразы [c.365]

Анаэробное дыхание. При анаэробном дыхании у микроорганизмов происходят различные биохимические и окислительные процессы органических веществ, основанные на дегидрировании (отнятии водорода) без участия свободного кислорода. Акцептором водорода являются промежуточные продукты процесса окисления субстрата (например, органические молекулы, имеющие ненасыщенные связи). Этот процесс происходит по следующей схеме 1) окисляемый субстрат — Нг + фермент дегидраза = окисленный субстрат + дегидраза — Нг 2) дегидраза — Нг -1- акцептор водорода (органическая молекула) =дегидраза-I-акцептор — Нг. При таком окислении выделяется определенное количество энергии, которое необходимо для жизнедеятельности анаэробных микробов. Последние не могут использовать для окисления органических соединений молекулярный кислород, так как у них дыхательными ферментами являются только дегидразы, а для использования молекулярного кислорода микроорганизмы должны иметь и другие ферменты. Например, несмотря на наличие кислорода в среде, молочнокислые бактерии (В. Ое1Ь-гйск ) совершенно не могут им пользоваться, так как у них нет фермента каталазы, которая разлагала бы перекись водорода, образующуюся в процессах дыхания и являющуюся ядом для микробов, и пероксидазы, которая вовлекала бы перекись водорода в окислительный процесс. [c.528]

Процесс аэробного дыхания является более сложным, так как в нем принимают участие разные ферменты типа дегидраз и окси-даз. Аэробные микроорганизмы также очень разнообразны, поэтому и типов аэробного дыхания много, причем отличаются они друг от друга ферментами, участвующими в окислении субстрата. У микроорганизмов, имеющих окислительные ферменты — пе-роксидазу и каталазу, механизм аэробного дыхания сравнительно прост водород, катализуемый дегидразой, передается кислороду, при этом образуется перекись водорода, которая далее при помощи фермента пероксидазы направляется на окисление специфического субстрата или расщепляется каталазой до молекулярного кислорода и воды, освобождая тем клетку от накопления этого ядовитого вещества. Согласно теории Варбурга решающим условием окисления является активирование кислорода при помощи железа, входящего в состав дыхательного фермента. В протоплазме аэробных микроорганизмов есть и другие группы ферментов — переносчиков кислорода, например, окислительный желтый дыхательный фермент , который легко восстанавливается, присоединяя активированный водород субстрата при помощи дегидраз, а затем вновь окисляется, отдавая водород молекулярному кислороду. При этом образуется перекись водорода. Русский ученый В. И. Палладии впервые поднял вопрос [c.529]

Хорошие результаты дает применение гистохимических реакций на окислительно-восстановительные ферменты — цитохро-моксидазы, пероксидазы, полифенолоксидазы, дегидразы (Осетров, 1968). [c.201]

Токсическое действие. Действие СаСК2 обусловлено влиянием двух основных компонентов извести, образующейся при разложении СаСК2 и отличающейся сильным местным действием на слизистые оболочки и кожу, и цианамида (Н2МСМ), обладающего общим действием, в особенности на сосудодвигательный, а также дыхательный центры и на кровь. Действие цианамида обычно весьма кратковременно вследствие быстрого его разложения в организме. Цианамид блокирует окисление алкоголя, глютатиона, дегидраз и дегидрогеназ либо непосредственно, либо через образование промежуточных продуктов. Развивается астено-вегетативный синдром в сочетании с нарушениями функции эндокринных органов и основного обмена. К. ц. обладает кумулятивным действием. Отравления обычно происходят при вдыхании К. ц. при соприкосновении с кожей нередко возникают более или менее тяжелые заболевания последней. [c.452]

Изучение влияния серебра на активность бактериальных ферментов, которые локализуются в цитоплазматической мембране, показало, что серебро угнетает дегидразы сахаров и глутаминовой кислоты Лоз/. [c.40]

Ферментами или энзимами называются биологические катализаторы, образуемые клетками животных и растений. Общими свойствами ферментов являются их высокая каталитическая активность, специфичность действия, термолабильность и коллоидальный белковый характер. По-видимому, все ферменты — белки с высоким молекулярным весом. Свыше 70 ферментов получены в кристаллическом состоянии. Молекулярный вес кристаллического пепсина 35000, кристаллической лактодегидразы из сердца 135000, дегидразы глутаминовой кислоты из печени 1000000,. алкогольдегидразы из печени лошади 73000 и т. д. [c.249]

Диаметр частиц ферментов находится в пределах 1—ЮОжж/с, т. е. Лежит в коллоидной области. Следует учесть, что форма белковой молекулы фермента может быть различной. Так, например, коэффициент диффузии лактодегидразы при 20°С О = = 5,3 10- см 1сек) больше, чем у дегидразы (6 = 2,54 /0- см 1-сек), хотя молекулярный вес последней, как указывалось-выше, в 7 раз больше, чем у первой. [c.249]

Молекулярный вес энзима в тысячи раз превышает молекулярный вес субстрата. Размеры частиц ферментов лежат в коллоидной области, во много,раз превышая размеры молекул субстрата. Поэтому при образовании промежуточного соединения на молекуле фермента должна быть область, к которой присоединяются как продукт, так и субстрат. Промежуточное соединение представляет собой своеобразное переходное состояние субстрат-фермент и фермент-продукт. Имеется ряд доказательств того, что в молекуле фермента каталитически активными являются определенные группы. Активная часть ферментов составляет малую долю от всей его молекулы. Для выявления этой активной части применяют специфические реагенты, не вызывающие денатурации фермента, но реагирующие с активной группой. Такой реагент должен тормозить действие фермента и связывать определенную группу в низкомолекулярных соединениях. Торможение активности под действием ингибитора обычно обратимо и по удалении ингибитора активность восстанавливается. Так, например, п-хлормеркурибензоат реагирует с 5Н-группой низкомолекулярных веществ, образуя меркаптиды. 5Н-группа часто является активной функциональной группой ферментов, в частности дегидраз. При добавлении п-хлормерку-рибензоата происходит торможение дегидраз за счет реакции [c.258]

Многие ферменты в качестве активных центров содержат металлы или комплексы с металлами. Так, ксантиноксидаза представляет собой молибденфлавопротеид, дегидраза — бути-рил — медьфлавопротеид, железо входит в состав цитохрома, гидропероксидазы и т. п., пептидазы содержат цинк, фосфатазы и пептидазы — магний, последние так же марганец и кобальт и т. д. Все микроэлементы, необходимые для живых клеток, связаны с каталитическими процессами. [c.263]

Дегидразы могут служить хорошей иллюстрацией сказанному. Отщепление водородного атома в определенном месте огромной и сложной молекулы вызывает сильное изменение всего спектра поглощения, т. е. сказывается на состоянии многих связей. Если в гемине, активном каталазно, заменить атом хлора гидроксилом, то мы получим гематин, обладающий очень малой активностью. [c.218]

Именно об этом будет особенно подробно идти речь в данной книге. Имевшимися до сих пор несовершенными средствами органический катализ сослужил для химии ферментов важную службу в двух вопросах. Он предсказал, что карбоксилаза должна содержать аминогруппу, которая действительно была найдена в кокарбоксилазе, и указал на дегидразы как на хиноид-ные соединения еще до того, как были открыты желтые ферменты. Эти отношения были открыты иа основании сходства в кинетике и специфичности (см. гл. VI). [c.13]

Некоторые цифровые значения табл. 7 и 9 изображены графически горизонтальными полосками. По абсциссе влево отложена активность в реакции расщепления бас-диэтиламино-бутена, вправо — активность при дегидрировании аланина. Особенно характерно то, что 1,2-антраценхинон слабо катализирует реакцию расщепления, но является сильной дегидразой, напротив, 2,7-динитро-9, 10-фенантренхинон является слабой дегидразой и сильно расщепляет. [c.110]

Химия свободных радикалов (1948) -- [ c.291 , c.298 , c.308 , c.309 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.0 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.388 ]

Краткая химическая энциклопедия Том 1 (1961) -- [ c.0 ]

Химия органических лекарственных веществ (1953) -- [ c.0 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.107 , c.169 , c.175 , c.194 , c.195 , c.240 , c.244 , c.292 , c.538 , c.571 , c.572 ]

Теоретические основы органической химии Том 2 (1958) -- [ c.613 , c.615 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология