Альбумозы

Качественные пробы на формалин. Реакция Толленса. К 3 см испытуемого раствора прибавляют несколько капель реактива Толленса. Образуется золь серебра различной окраски в зависимости от крепости раствора формалина — от черного до желтокоричневого. При очень значительном разведении формалина требуется легкое подогревание раствора. Реакция удается и в присутствии белковых веществ. Реактив Толленса готовится следующим образом 3 г азотнокислого серебра растворяют в 30 см Н О, в этот раствор прибавляют раствор едкого натра (разведение 1 10). Образуется осадок гидрата окиси серебра. Перед употреблением к нему по каплям приливают аммиак до растворения осадка. Хранить реактив после прибавления аммиака нельзя ввиду возможности взрыва. Чувствительность реакции позволяет определять формальдегид при содержании его в растворе в 0,0С01%. К таким же чувствителным реакциям на формалин относятся реакции с морфием и серной кислотой и резорцин-серной кислотой. Однако при пользовании последвими необходимо иметь формальдегид свободным от примеси белковых веществ (альбумоз и пептонов). Этими реакциями можно пользоваться для количественных определений с помощью колориметра. [c.179]

Автолиз происходит под влиянием ферментов (протеолитических и других), содержащихся в дрожжевой клетке. При этом происходит распад белков на пептиды, альбумозы и далее—на аминокислоты. [c.222]

Белки в природе синтезируются из аминокислот При гидролизе белков сначала образуются растворимые в воде промежуточные продукты — альбумозы и пептоны, которые затем распадаются на аминокислоты Гидролиз белков происходит под действием кислот или щелочей, либо протеолитических ферментов (протеаз) [c.183]

Первичные продукты гидролитического распада белка получили название альбумоз. Они уже не коагулируют, но могут еще высаливаться подобно белкам. На следующем этапе расщепления образуются пептоны — вещества, не способные ни коагулировать, ни высаливаться. Как альбумозы, так и пептоны содержат соединения полипептидного характера. [c.398]

Молоко, с точки зрения учения о коллоидах, является сложной системой, в которой вещества находятся в различной степени дисперсности. Дисперсионной средой является вода в ней в состоянии истинного раствора, т. е. с размером частиц меньше 1 m J , находятся соли, молочный сахар, альбумозы и пептоны (последних—следы). В состоянии более грубой дисперсности, с частицами в пределах от 1 до 500 щи-, находятся белковые вещества и в еще более грубой, с размерами частиц от 1600 т до 10 000 т , находятся жиры в форме шариков. Поведение последних в системе отлично от поведения их в чистой воде. Если в воду при энергичном взбалтывании прибавить растопленное коровье масло, последнее после спокойного стояния в очень короткое время поднимется наверх. В молоке жир в чистом виде вообще не отстаивается, при стоянии происходит разделение жидкости на два слоя, — нижнего, бедного жиром и богатого водой, и верхнего,— бедного водой и богатого жиром но и тот и другой слой будет содержать все составные части молока. Такая система (масло — вода) называются эмульсией стойкость ее и отличие от простой смеси воды с маслом объясняется стабилизирующим действием белковых коллоидов. [c.42]

Все упомянутые выше ферменты, производящие переваривание протеинов, принадлежат к классу гидролаз. Они катализируют гидролитические процессы—реакции распада молекулы вещества с присоединением воды. Как мы установили ранее, гидролитическое расщепление белковых веществ идет ступенями от белкового вещества через альбумозы и пептоны к полипептидам и от последних к аминокислотам. Каждой из этих гидролитических реакций соответствует свой катализатор — фермент. Все эти ферменты объединены в одну общую группу и носят название протеаз. Среди них различают собственно протеазы, к которым относится пепсин — фермент желудочного сока. Собственно протеазы, действуя на протеин, переводят его в альбумозы, пептоны и полипептиды. Кроме собственно протеаз различают пептидазы они разрушают полипептиды до аминокислот. Действие ферментов регулируется реакцией среды для каждой группы ферментов существуют оптимальные условия концентрации водородных ионов. [c.67]

В яичном белке, долго стоявшем с формалином, от прибавления 17V НС1 выпадал осадок, который при дальнейшем прибавлении НС1 растворялся. Такой яичный белок продолжал показывать биуретовую реакцию, но тон окраски при этом получался как у альбумоз, обработанных пепсином. То же явление наблюдается у яичного белка при долгом стоянии его и без формалина и при прибавлений кислот или щелочей. [c.172]

Белковые тела (альбумозы и пептоны) мешают этой реакции, поэтому ее нельзя проводить (для констатирования консервирования формалином) непосредственно с жидкостью, которой залиты внутренности без предварительной перегонки. [c.75]

Под влиянием ферментов происходит полное разжижение дрож жей вследствие распада белков на пептиды, альбумозы, а затем на аминокислоты При глубоком автолизе часть аминокислот расщепляется до аммиака, при этом сухие вещества дрожжей перехо дят в лизат, т е в жидкость, часть сухих веществ разрушается столь глубоко, что переходит в газообразную форму Величина потерь сухих веществ является критерием глубины процесса автолиза Для эффективного ведения процесса автолиза важно поддерживать температуру массы в пределах 45 —50° При 60° начинается разрушение протеолитических ферментов Оптимальная концентрация водородных ионов pH 6—6,5 [c.220]

При этом выход мальгозы увеличивается по мере понижения плотности сусла а именно при плотности 20—25° по Баллингу выход мальтозы составляет 66%, при 13—20°—80% при 2,4°— 97% Оптимальная температура осахаривания 62—63° Белки, как и полисахариды, представляют собой ангидриды, которые при гид ролизе присоединяют воду и распадаются на простейшие вещества— гидраты или аминокислоты Гидролиз белков протекает в нескольких фазах вначале образуются альбумозы и пептоны, а затем аминокислоты Этот процесс в заторе осуществляет гидролитический фермент (протеаза) при оптимальной температуре 52—53° Таким образом, для эффективного осуществления процессов гидролиза крахмала и белков в заторном аппарате требуется создать оптимальные условия концентрации и температуры среды Емкость аппарата определяют из расчета 6 л на 1 кг зерна, а отношение диаметра к высоте 2 1 [c.197]

Работа 120. Альбумозы и пептоны [c.188]

Для нижеследующих опытов по исследованию свойств альбумоз и пептонов пользуются раствором пептона в 3—5%-ном растворе хлористого натрия. [c.188]

Ход работы. К 1 мл разбавленного физиологическим раствором в два раза белка куриного яйца прибавить 10 мл 0,1 %-ного раствора пепсина в 0,2%-ной соляной кислоте и поставить смесь в термостат при 37° С на 25—30 мин. После этого к жидкости добавить несколько капель раствора лакмоида и (осторожно ) разбавленный раствор едкого натра до слабокислой реакции при этом выпадает осадок кислотного альбумината, который отфильтровать. Фильтрат нагреть до кипения, в осадок выпадает неизмененный белок. Осадок отфильтровать от еще горячей жидкости и в полученном фильтрате открыть альбумозы и пептоны, как это описано в разделе IV работы 120., [c.189]

Ход работы. 20 мл 4—5%-ного раствора казеина в 0,5%-ном растворе соды смешать с 2—3 мл раствора трипсина и оставить в термостате при 37° С на 30—40 мин. После этого жидкость осторожно подкислить до слабокислой (на лакмоид) реакции и отфильтровать выпавший осадок щелочного альбумината. Фильтрат нагреть до кипения, при этом выпадает в осадок белок. Жидкость фильтровать еще горячей и в фильтре открыть альбумозы и пептоны (как в предыдущей работе), а затем открыть свободный триптофан, для чего 5—3 мл гидролизата нейтрализовать уксусной кислотой, добавить 1 мл амилового спирта, и затем по каплям свежеприготовленную бромную воду. Хорошо встряхнуть. В присутствии триптофана слой амилового спирта окрашивается в красно-фиолетовый цвет. [c.189]

Образование регулярных полипептидов имеет место также при пластеиновой реакции (521, 522], при которой под каталитическим воздействием различных протеаз (трипсин, хнмотрипсии, пепсин, катепсин и т. д.) из так называемых пластеинак-тивных пептидных мономеров получаются продукты конденсации — пластеины. В качестве субстратов годятся продукты частичного ферментативного гидролиза белков (пептоны, альбумозы и др.). Первый пластеиноактивный синтетический пептид имел последовательность Туг-Пе-01у-01и-РЬе. [c.211]

Изменение pH от 5,0 в кислую сторону сопровождается протеоли-тическим действием пепсина. Он превращает казеин в альбумозы и пептоны. Более глубого распада, до образования полипептидов, в действии пепсина обнаружено не было. [c.67]

Определение кислотности должно служить мерилом степени гидролиза казеина. Степень гидролиза белковых веществ определяется двумя величинами во-первых, количеством растворившегося перво-. начального вещества и, во-вторых, глубиной распада, так как гидролитический распад белковых веществ имеет несколько степеней он идет от белкового вещества через образование растворимых в воде альбумоз и пеатонов, полиаептидов и пептидов к аминокислотам и заканчивается выделением аммиака последний может содержаться в вытяжке из казеина в таком количестве, что жидкость приобретает. щелочную реакцию. [c.106]

Научные исследования охватывают несколько областей химии. Исследовал (с 1870) производные, главным образом галоидные, ацетилена. Впервые получил и описал (1873) трибромэтилен и дииодэтн-лен. Детально изучил (1873) действие брома на ацетилен, азотистые производные ацетилена, действие цинковой пыли на галогенпроизводные алканов. Разработал (1881) метод получения дибром-ацетилена и смешанных галогенпроизводных ацетилена. Одним из первых исследовал изомерию производных гидразина, гидроксиламина и подобных неорганических соединений. Первым применил (1889—1893) и в дальнейшем широко использовал криоскопический метод определения молекулярных масс соединений в коллоидных растворах, в частности кремниевой кислоты и соединений белковой природы (альбумина, альбумозы, пептона и др.). [22, 104] [c.442]

Такое малое количество остаточной влЗги необходимо потому, что порошок альбумина для целей производства пуговиц недостаточно тонок и его необходимо подвергнуть дальнейшему измельчению. Помол производится в шаровых мельницах, и при этой операции, длящейся несколько часов, происходит значительное разогревание массы, что при наличии влаги в альбумине должно повести к возникновению гидролитических реакций, к распаду белковых веществ с образованием пептонов, Альбумоз, полипептидов и некоторых аминокислот. Во всяком случае влажный альбумин способен комковаться и труднее измельчается. [c.197]

Химотрипсин — вторая протеаза панкреатического сока, обладающая более высоким, чем у трипсина, коагулазным действием. Клетками панкреатической железы образуется неактивный химотрипсиноген, который превращается в химотрипсин при действии трипсина. Химотрипсин, подобно трипсину, ускоряет при рН-7,6 гидролиз белков, альбумоз и пептонов, а также и протамннов. [c.186]

Под влиянием ферментов происходит полное разжижение дрожжей вследствие распада белков на пептиды, альбумозы, а затем на аминокислоты. При глубоком автолизе часть аминокислот рас- щепляется до аммиака при этом сухие вещества дрожжей переходят в лизат, т. е. в жидкость часть сухих веществ разрушается столь глубоко, что переходит в газообразную форму. Величина потерь сухих веществ является критерием глубины процесса автолиза. [c.220]

Желудочный сок молодых млекопитающих содержит фермент ренин, или сиео-ротку, свертывающий казеин и нревращающш его в нерастворимый параказеин (иногда казеин называется казеиногеном, а параказеин —казеином). Ренин был получен в чистом кристаллическом виде. Одна часть ренина свертывает 10 частей казеина. Параказеин не следует путать со свободным казеином, осаждающимся кислотами из его кальциевой соли, содержащейся в молоке параказеин образуется в результате необратимой реакции и содержит все количество кальция. Параказеин (кальциевая соль) является основной составной частью сыра, содержащего также жир молока. Ренин четвертого желудка теленка был получен в кристаллическом состоянии. Ренин действует как протеолитический фермент и сходен в некотором отношении с пепсином, но он действует при оптимальном pH 3,7, тогда как пепсин нуждается в значительно более кислой среде. Наряду с осаждением параказеина происходит образование небольшого количества растворимого пептида, так называемой альбумозы сыворотки. Таким образом, свертывание состоит, вероятно, в гидролитическом расщеплении молекулы казеина, причем один из фрагментов становится при этом растворимым, а другой — нерастворимым. [c.452]

Трипсин—протеаза, ускоряющая гидролиз пептидных связей в белках и белках частично гидролизованных (альбумозах и пептонах), а также в некоторых поли- и дипептидах. Опти.мум активности лежит около pH 8,0, но, как и у пепсина, несколько отличен для различных белков. В клетках поджелудочной железы образуется неактивная форма трипсина — поэтому как свежая железа, так и ее секрет не обнаруживают триптической активности. Трипсиноген превращается в активный трипсин под действием знтеропептидазы (активатора, выделяемого из слизистой тонких кишок), самого трипсина и концентрированных растворов солей. Превращение трипсиногена в трипсин при pH 7,8—8,5 протекает под действием трипсина (имеет место автока-талитический процесс). При хранении поджелудочной железы наблюдается превращение трипсиногена в трипсин. [c.54]

В клетках слизистой оболочки желудка образуется неактивная форма химозина (реннина) —прохимозин (прореннин). Прохимозин при кислотности большей чем pH 5,0 превращается в химозин — фермент, вызывающий свертывание молока. Это свертывание представляет собой конечный результат ферментативного расщепления белка молока — казеина—-на парака-зеиц и сывороточную альбумозу. Образовавшийся параказеин в присутствии ионов кальция превращается в нерастворимую кальциевую соль, которая и выпадает "в виде осадка. [c.55]

Продуктами пептического гидролиза белков являются преимущественно альбумозы и пептоны. При длительно . воздействии пепсина при оптимальных условиях, в качестве продуктов гидролиза образуются в небольшом количестве аминокислоты. Не все белки одинаково легко подвергаются пептическому гидролизу. Сравнительно слабо расщепляются пепсином коллагены и эластины и совсем не расщепляются кератииы, муцкны, фиброин, овомукоид и некоторые другие белки. [c.185]

Кроме протеолитической активности пепсину сБойственна и коагулазная активность, т. е. способность ускорять свертывание молока, заключающееся в энзиматическом превращении казеина молока в параказеин и сывороточную альбумозу. В присутствии ионов кальция параказеин образует параказепнат кальция, выделяющийся в виде геля (см. работу 31). Оптимум коагулазного действия иенсина при pH 5,3. [c.185]

В кишечнике, где пищевая масса приобретает кислотность, близкую к pH 7,0, как -белкн пищи, так альбумозы и пептоны, образовавшиеся в результате желудочного пищеварения, подвергаются дальнейшему гидролизу при действии ферментов панкреатического сока трипсина, химотрипсина и карбоксипепти-дазы. [c.186]

Трипсин — протеаза, ускоряющая гидролиз белков, находящихся в состоянии амфанионов, с оптимумом активности при pH 8,0. Трипсин —белковое вещество с молекулярным весом- 23 ООО. В панкреатической железе образуется неактивный трипсиноген, который при действии специфического активатора— энтерокиназы, выделяемой слизистой двенадцатиперстной кишки и тонкого отдела кишечника, превращается в трипсин (см. работу 30). Трипсин ускоряет гидролиз пептидных связей белков, альбумоз и пептонов. Многие нативные белки лишь с трудом расщепляются трипсином. Триптический гидролиз таких белков идет значительно быстрее после их денатурации или после предварительного расщепления пепсином. Продуктами триптического гидролиза являются поли- и Дипептиды и аминокислоты. Трипсину свойственно и коагулазное действие. [c.186]

Протеазы и пептидазы обнаружены не только в составе пищеварительных соков, но и во многих животных и некоторых растительных тканях. Протеаза животных тканей — катепсин ускоряет гидролиз белков, находящихся в изоэлектрическом или близком к изоэлектрическому состояниях. Оптимум активности катепсина лежит при 4—5 при рН 7,0 он неактивен. Поэтому действие катепсина становится особенно заметным при посмертном автолизе тканей, когда [Н+] тканей повыщается. Катепсин активируется соединениями, содержащими сульфгидрильные группы. Катепсин гидролизует белки с образованием альбумоз и пептонов. В тканях катепсин находится, обычно, вместе с пептидазами и дипептидазами. Он найден во многих животных тканях, но особенно богаты им ткани печени, почек и селезенки. По некоторым данным катепсин встречается также в составе желудочного сока. [c.187]

II. К раствору в нескольких пробирках добавить по каплям до осаждения азотной, уксусной и сульфосалициловой кислоты. Образующиеся осадки в растворе при нагревании растворяются и при охлаждении снова выпадают. Этим образовавшиеся осадки, обусловленные присутствием альбумоз, отличаются от подобных же осадков белков. [c.188]

IV. Раствор подкислить уксусной кислотой и насытить, добавляя твердый сернокислый аммоний. При этом альбумозы выпадают в осадок. Осадок отфильтровать, растворить в 3—5%-ном растворе хлористого натрия и с полученным раствором проделать биуретовую реакцию (красноватый оттенок здесь сильнее вьфажен, чем у белков). В фильтрате остаются пептоны, которые открыть с помощью той же биуретовой реакции и осаждением с фосфорновольфрамовой и сульфосалициловой кислотой и с танином. [c.189]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.313 , c.314 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.331 ]

Органическая химия Издание 3 (1963) -- [ c.338 ]

Органическая химия (1956) -- [ c.340 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.365 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.314 ]

Курс органической химии (0) -- [ c.398 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.29 , c.335 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология