Масса белка

Ультрацентрифугирование растворов полимеров. Ультрацентрифуги, в которых развиваются центробежные ускорения, превышающие ускорение силы тяжести в десятки тысяч раз, широко применяются для изучения свойств макромолекул в растворах. Впервые этот метод был использован Т. Сведбергом для определения молекулярных масс белков. [c.153]

Белки — это высокомолекулярные соединения, состоящие из а-1-аминокислот, связанных Друг с другом пептидными (амидными) связями. Нижней границей молекулярной массы белков условно счи- [c.7]

В состав белков входят углерод, водород, кислород, азот, v часто сера, фосфор, н<елезо. Молекулярные массы белков очень велики — от 1500 до нескольких миллионов. [c.498]

Молекулярная масса белков колеблется от 10000 до 50 миллионов. Простые белки (протеины) состоят только из аминокислот другие белки, называемые сложными белками, (протеидами), построены из простых белков в сочетании с биохимическими структурами других типов. Белки преимущественно состоят из следующих элементов углерода (50-55%), водорода (7%), кислорода (23%) и азота (16%). Сера присутствует в большинстве белков в количестве 1-2%, фосфор отсутствует вообще или содержится в очень незначительных количествах. [c.444]

Определить массу белка дрол<жей, имеющих сле- [c.288]

III. 7. Для некоторых белков характеристическая вязкость раствора равна примерно 0,03 дл/г и в пределах ошибки эксперимента не зависит от молекулярной массы белка. Какова конформация макромолекул этих белков [c.209]

Рассчитайте массу белка. [c.266]

Объедините результаты, полученные первой и второй группой. Рассчитайте процентное содержание углеводов в молоке. Масса цельного молока складывается из четырех частей массы воды, массы углеводов, массы жиров и массы белков. (Минеральных солей в молоке всего около 1%, и их можно не учитывать.) Теперь переходите к части 4. [c.266]

Производство 1 г белка требует около 17 кДж энергии. Молярная масса белка альбумина около 69 ООО г/моль. Сколько молей АТФ должно прореагировать для образования 1 моля альбумина [c.463]

Если полиамид образован из относительно небольшого числа аминокислот, то используется термин пептиды с префиксом, указывающим число аминокислотных остатков (например, дипептид, трипептид, октапептид). Если полиамид образован из очень большого числа аминокислот, то употребляется термин белок . Молекулярная масса белков составляет 10 —10 . Следует отметить, что нижняя граница этого термина очень неопределенная. [c.296]

В белке содержится X % аминокислотного остатка определенного строения. Чему равна наименьшая молекулярная масса белка, если в нем содержится 1) 17% Gly 2) 12,6% Ala 3) 8,1% Pro 4) 0,4% Phe [c.393]

Молекулярная масса белков колеблется в очень широких границах от десятков тысяч до нескольких миллионов. Например, молекулярная масса одного из белков (гемоцианина) найдена равной 6 800 ООО уг. ед. [c.237]

Молекулярная масса белков весьма велика от нескольких десятков тысяч, как, например, альбумин сыворотки крови человека (61 500), до сотен тысяч, как -у-глобулин сыворотки крови (153 ООО), и даже нескольких миллионов, как у гемоцианина улитки (6 600 000). [c.170]

Для раствора 1 г белка в 100 мл воды в осмометре обнаружено повышение уровня раствора (можно принять — воды) на 25,2 см (при 25 С). Вычислите молекулярную массу белка. Рассчитайте понижение температуры замерзания этого раствора. [c.185]

Белки в зависимости от формы молекулы разделяются на фибриллярные, имеющие линейную, вытянутую форму молекулы, и глобулярные, имеющие свернутые шаровидные молекулы— глобулы. Молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах — от 17 500 для лактальбумина до 6 800 000 для гемоцианина. [c.181]

Последнее оказалось необходимым из-за того, что сефакрилы S-500 и S-1000, предназначенные для фракционирования нуклеиновых кислот и полисахаридов, пмеют столь крупные поры, что прокалибровать их по молекулярным массам белков не представляется возможным. [c.118]

Так, сыроваренные заводы США сбрасывают в водоемы количество протеинов, эквивалентное неочищенным стокам города с населением 48 млн. человек. Разработка технологии адсорбции белков на природных сорбентах (высокодисперсные бентонитовые глины, ил и др.) позволяет после обезвоживания (см. раздел ХП.З) получать материалы, содержащие до 70 % (масс.) белка и являющиеся весьма эффективными добавками в рацион домашних животных и птиц . [c.348]

Такая методика исследования применялась для определения молекулярной массы белков и нуклеиновых кислот и для изучения их строения в адсорбционном слое. Этот метод позволяет получить ценные сведения о конформации молекул в поверхностном слое, поскольку эта последняя определяет величину площади, занимаемую ими в двухмерной пленке. Чтобы не вводить поправку на взаимное притяжение молекул в адсорбционном слое, эти измерения проводят в той области значений pH, в которой молекулы заряжены вследствие ионизации. Конформация белка зависит от pH среды, которое определяет диссоциацию ионогенных групп и их гидратацию. При изменении pH изменяется и наклон прямых т. е. величина (рис. П-19). [c.80]

Относительная молекулярная масса белков изменяется в широких пределах от 5 тыс. до десятков миллионов. [c.648]

Вычислите относительную молекулярную массу белка, используя следующие данные [c.211]

Число остатков аминокислот, входящих в пептидную цепь, бывает очень большим, поэтому относительные молекулярные массы белков могут достигать нескольких миллионов. [c.448]

Роль азота в росте растений трудно переоценить, так как хлетки большей частью состоят из белков, а около 16% массы белков составляет азот. В атмосфере очень много азота, но он настолько инертен, что растения не могут усваивать его. [c.513]

Скорость протекания конформационных переходов зависит от концентрации и молекулярной массы белка. В результате ассоциации полипептидных цепей в растворах возникают тройные спирали. Такое самоупорядочение макромолекул в растворе протекает наиболее эффективно вблизи изоэлектрической точки. [c.382]

У.9.64. По данным Сведберга, седиментационное равновесие в растворе белка установилось через 48 ч при частоте вращения центрифуги = 6900 об/мин. Температура Т = 291К, удельный объем о = 0,745-10 м /кг плотность растворителя ро = 1,008 Ю кг/м . Определить среднюю молекулярную массу белка по следующим значениям расстояний Н от оси вращения центрифуги и соответствующим им значениям концентрации [c.133]

Принято условно считать, что пептиды, имеющие относительную молекулярную массу до 10000, следует называть полипептидами, а пептиды с большей относительной молекулярной массой - белками (или протеинами). Название протеин происходит от греч. рго1е10з - первый, самый главный. Такое название оправдано, поскольку белки являются основой всего живого, входя в состав всех клеток и тканей организма. Белки выполняют самые различные функции. [c.360]

Какова может быть минимальная молекулярная масса белка, в состаа которого входит 0,16 % серы [c.337]

Состав и строение. В состав белков входят углерод водород, кислород и азот. Большинство белков содержит кроме того, серу, а иногда еще фосфор, железо и некоторые другие элементы. Относительная молекулярная масса бел ков очень большая. Так, например, относительная молеку лярная масса белка, входящего в состав куриного яйца равна 36 000, а одного из белков мышц достигает 150 000 У некоторых других белков относительная молекулярная масса составляет 300 000 и более. [c.18]

Гель-хроматография применяется, как уже указывалось, при обессиливании растворов (малые по размеру ионы солей проникаю в поры ге я и удерживаются там), для группового разделения высокомолекулярных и низкомолекулярных органических соединений (например, глицериде в жирных кислот с молекулярной массой около 200—500), в анализе биологических объектов (часто с использованием буферных систем с целью предотвратить разрушение ферментоп), для определения молекулярной массы белков (в том числе содержащихся в сыворотке К]ювп, в спинн( -мозговой жидкости), углеводородов и др)гих вещеста. [c.285]

Число аминокислотных остатков, входяшд4Х в молекулы отдельных белков, весьма различно в инсулине их 51, в миоглобине - около 140. Поэтому и молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах - от 10 ООО до нескольких миллионов. На основе определения молекулярной массы и элементного анализа установлена эмпирическая формула белковой молекулы - гемоглобина крови [c.419]

Такая методика исследования применялась для определения молекулярной массы белков и нуклеиновых кислот и для изучения их строения в адсорбционном слое этот метод позволяет получить ценные сведения о конформации молекул в поверхностном слое, поскольку эта последняя олределяет величину площади, занимаемую ими в двухмерной пленке. Чтобы преодолеть вазимное шритяжение молекул в адсорбционном слое, эти измерения проводят в той области значений pH, в которой молекулы заряжены вследствие ионизации. Электростатическое отталкивание несколько увеличивает эффективный размер молекул, но это влияние, как правило, невелико, и им пренебрегают. Более существенно заряд молекулы влияет на конформацию молекулы белка и площадь, занимаемую ею на поверхности. Соответственно конформация белка зависит от pH среды, так как величина pH определяет диссоциацию ионогенных групп и их гидратацию. При изменении pH изменяется и наклон прямых л5м(л) (см. рис. II—19), т. е. величина 51. [c.66]

Гель-фпльтрацию широко используют для определения молекулярных масс биополимеров, особенно белков. Чем меньше белок, тем больше объем элюции его с колонки (Fr) это, как мы видели,— основной закон гель-фильтрации. Графики селективности ясно указывают иа наличие линейной связи между логарифмом молекулярной массы белка (log М) и величиной Ка (или К ) в определенном интервале значений М для каждого типа геля. Казалось бы, задача этим решается. Достаточно определить в эксперименте значение для данного белка — и с помощью фирменного графика селективности можно будет найти log М, а следовательно, и М. Если довольствоваться весьма приближенным результатом, то можно так и поступить. Однако при более пристальном изучении этой проблемы с целью получить относптельно точные значения М она оказывается значительно слояшее. Прежде всего, фирменные графики селективности носят ориентировочный характер, и для разных партий одного и того же геля истинные зависимости log М от Кдч отличаются друг от друга. Это можно обойти, если построить самому такой график (калибровочную прямую) с помошью набора белков известной массы. Но тут-то и возникает главная трудность. Какие белки выбрать для такого построения Ответа на этот вопрос поищем сначала для случая нативньсх белков. [c.145]

Однако это не так. Дело в том, что под словом меньше мы не вправе подразумевать молекулярную массу белка, а должньс оценивать тот параметр, который действительно определяет возможность проникновения белка в поры геля,— его молекулярные размеры. Но если плотности всех нативных белков (за немногими исключениями) почти одинаковы, то их размеры, а точнее объемы, должны быть пропорциональны массам. Это верно, но остается еще один фактор, играющий в этом рассмотрении ключевую роль,— форма молекулы. Белковая глобула может быть почти шаром, а может напоминать палочку, поэтому ее поведение при гель-фильтрации (способность проникать в поры геля) будет совершенно различным в этнх двух случаях. Но можно ли составить представление о форме молекулы белка, если пе рассматривать ее (в нативном состоянии ) [c.146]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология