Аконитаза

Другой фермент этой группы, аконитаза (аконитат-гидратаза), катализирует две реакции а) дегидратацию цитрата с образованием Ч с-аконитата и б) регидратацию, протекающую по другому механизму, с образованием изоцитрата [c.149]

Токсическое действие. Высокотоксичное соединение. Метаболический яд подвергаясь р-окислению с образованием фторпроизводного ацетил-КоА, вовлекается в цикл трикарбоновых кислот и превращается во фторцитрат, который необратимо блокирует аконитазу и прекращает таким образом энергопродукцию в клетке. [c.625]

Биохимическими исследованиями установлено, что сам фторацетат не оказывает на клетки токсического действия. Токсичность проявляется лишь после метаболического превращения фторацетата в фтороцитрат, являющийся высокоспецифичным ингибитором аконитазы (гл. 7, разд. 3,6 ). Этот факт весьма примечателен, поскольку изомерный фтор-цитрат, образующийся в реакции фтороксалоацетата с аце-тил-СоА, оказывает на тот же фермент лишь слабое ингибирующее действие, хотя как раз у этого изомера атом фтора находится на том участке, который атакуется аконитазой. [c.320]

Следует отметить, что не все биохимические процессы, итогом которых является изомеризация, катализируются изомеразами. Так, изомеризация лимонной кислоты в изолимонную происходит при участии лиазы, катализирующей реакции гидратации аконитовой кислоты и дегидратации лимонной и изолимон-ной кислот, — аконитаза или цитрат (изоцитрат) гидролиаза [c.149]

Логика цикла дикарбоновых кислот весьма проста. Ацетил-СоА содержит потенциально свободную карбоксильную группу. После конденсации ацетил-СоА с глиоксилатом и окисления образовавшейся гидроксильной группы эта карбоксильная группа оказывается в молекуле оксалоацетата в р-положении относительно карбонильной группы. Карбоксильная же группа, перешедшая из глиоксилата, остается в а-поло-жении. Последующие р-расщепление и окислительное а-расщепление приводят к освобождению обеих карбоксильных групп в виде двуокиси углерода в результате образуется молекула регенерирующегося субстрата. Цикл является простым и эффективным. Как и цикл трикарбоновых кислот, он зависит от тиаминдифосфата, без которого а-расщепление было бы невозможно. Сравнивая цикл трикарбоновых кислот (рис. 9-2) с более простым циклом дикарбоновых кислот, мы видим, что в первом случае начальный продукт конденсации цитрат содержит гидроксильную группу у третичного атома углерода. Такую гидроксильную группу нельзя прямо окислить в карбонильную, что необходимо для последующего разрыва цепи. Отсюда потребность в аконитазе, сдвигающей —ОН-группу на соседний углеродный атом. [c.328]

Ф. к.- биоло1 ически активное соед., действие к-рого связано с блокированием цикла трикарбоновых к-т в виде фтор-ацетил-КоА (КоА - кофермент А) включается в процесс синтеза монофгорлимонной к-ты (вместо лимонной), что приводит к ингибированию аконитазы - фермента, обеспечивающего следующий процесс цикла - превращение лимонной к-ты в изолимонную. [c.209]

ТОНОМ ОТ С-4-атома под действием фермента аконитазы. Следует отметить, что при этом удаляется протон именно при С-4-, а не при С-2-ато-ме. Глицерофосфат, используемый клетка)мн для синтеза фосфолипидов, всегда содержит фосфатную группу у —СН2ОН в яро-7 -положении и поэтому представляет собой 5п-3-глицерофосфат [c.46]

Молекула аконитазы содержит ион двухвалентного железа (Ре +), необходимый для проявления ферментативной активности. Хотя существует предположение о том, что ион железа может участвовать в окис-лительно-Еосстановительном процессе (протекающем по механизму, отличному от рассмотренного выше), более вероятно, что ион железа облегчает присоединение субстрата к ферменту и образование гидроксильного иона аналогично тому, как это было постулировано для иона 2п + в карбоангидразе (разд. 3,2) [120]. [c.150]

Изомеризация цитрата в изоцитрат, катализируемая фе] ментом аконитазой и проходящая через про.межуточное образование а1 онитата путем дегидратации цитрата и последующей гидратации аконитата с превращением его ь i-.зоцитрат [c.354]

В результате второй реакции образовавшаяся лимонная кислота подвергается дегидратированию с образованием г мс-аконитовой кислоты, которая, присоединяя молекулу воды, переходит в изолимонную кислоту (изоцитрат). Катализирует эти обратимые реакции гидратации-дегидратации фермент аконитатгидратаза (аконитаза). В результате происходит взаимоперемещение Н и ОН в молекуле цитрата [c.346]

Выяснение цикла лимонной кислоты опирается на основополагающие работы Кребса (1937 г.). Первой ступенью цикла является ферментативное каталитическое образование лимонной кислоты из ацетилкофермента А и оксалилуксусной кислоты (рис. 3.8.5). Далее лимонная кислота в присутствии аконитазы изомеризуется в изолимонную кислоту. При этом с элиминированием воды сначала получается (2)-аконитовая кислота, а затем при гидратации получается изолимонная кислота. В присутствии изоцитратдегидрогеназы из изолимонной кислоты образуется оксалилянтарная кислота. Высвобождающийся при этом дегидрировании водород переносится на МАО+ или ЫАОР+. При декарбоксилировании оксалилянтарной кислоты образуется а-кетоглутаровая кислота, которая при окислительном декарбоксилировании под совместным [c.707]

Собственно ЦТК (рис. 92) начинается с конденсации ацетил-КоА с молекулой щавелевоуксусной кислоты, катализируемой цитратсинтазой. Продуктами реакции являются лимонная кислота и свободный кофермент А. Лимонная кислота с помощью фермента аконитазы последовательно превращается в цис-ако-нитовую и изолимонную кислоты. Последняя превращается в а-кетоглутаровую кислоту в реакции, катализируемой изоцит-ратдегидрогеназой. На первом этапе реакции имеет место дегидрирование изолимонной кислоты, в результате которого образуется щавелевоянтарная кислота и НАД Н2. На втором этапе щаве-левоянтарная кислота, все еще, вероятно, связанная с ферментом, подвергается декарбоксилированию. Продукты реакции — а-кетоглутаровая кислота, освобождающаяся от фермента, и СОз. [c.357]

Бактериальные гиалуронидазы действуют по типу фумараз или аконитаз на связь между кислородом и четвертым атомом углерода уроновой кислоты. Тестикумерная гиалуронидаза действует как типичная глюкозидаза, гидролизуя полимер по концевым М-ацетилглюкозаминным связям до тетрасахаров. [c.354]

Основы неорганической химии для студентов нехимических специальностей (1989) -- [ c.347 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.0 , c.346 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.149 ]

Биохимия (2004) -- [ c.79 , c.265 ]

Кинетика и катализ (1963) -- [ c.252 ]

Биохимия растений (1966) -- [ c.183 , c.184 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.486 , c.493 , c.498 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.204 , c.331 ]

Успехи стереохимии (1961) -- [ c.646 ]

Механизмы биоорганических реакций (1970) -- [ c.335 , c.346 , c.353 ]

Метаболические пути (1973) -- [ c.21 ]

Новое в технологии соединений фтора (1984) -- [ c.505 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.206 , c.302 , c.351 ]

Органическая химия Углубленный курс Том 2 (1966) -- [ c.715 ]

Стереодифференцирующие реакции (1979) -- [ c.191 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.91 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.485 ]

Курс органической и биологической химии (1952) -- [ c.356 , c.383 ]

Катализ в химии и энзимологии (1972) -- [ c.176 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.0 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.194 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.174 , c.175 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.174 , c.175 ]

Электрофорез в разделении биологических макромолекул (1982) -- [ c.287 ]

Физиология растений Изд.3 (1988) -- [ c.253 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.355 , c.356 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.50 , c.63 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология