Протеины расщепление ферментами

К факторам, подавляющим защитные реакции организма, относятся капсульное вещество бактерий (полисахарвды или полипептиды), протеины клеточной стенки бактерий (М-протеин стрептококка, А-протеин стафилококка), корд-фактор микобактерий, липополисахаррщы энтеробактерий и др. Колонизация (заселение) бактерий обусловлена наличием пилей (ворсинок) или свойствами клеточной стенки, от которых зависит прилипание бактерий. Инвазивные и повреждающие свойства бактерий связаны с образованием ферментов, способствующих расщеплению биополимеров тканей. К таким ферментам относятся гиалуронидаза, фибринолизин, коллагеназа, нейраминвдаза, ДНК-аза и др. [c.100]

Присоединяя к дипептиду еще одну молекулу какой-нибудь аминокислоты, можно получить трипептид и т. д. Э. Фишер синтезировал полипептиды, соединяя вместе до 18 аминокислот. Полученные таким образом синтетические продукты сходны с белковыми веществами некоторыми своими реакциями — они гидролизуются, как и белок, ферментами, превращаясь в аминокислоты. Однако это все-таки не протеины, а еще только промежуточные продукты между протеинами и аминокислотами. Полипептиды образуются из протеинов путем гидролитического расщепления последних, но в естественных гидролизатах не было обнаружено более сложных полипептидов, нежели пентапептид, т. е. построенный из пяти аминокислот. [c.17]

Подводя итог предыдущим рассуждениям о строении молекулы белка и о ее расщеплении при гидролизе, мы еще раз повторяем, что строение протеинов еще не известно установлено, что при воздействии на них водных растворов кислот и щелочей той или иной концентрации с применением той или иной температуры, а также при воздействии воды в присутствии ферментов, при температуре около 37° происходит гидролитическое расщепление молекулы белка. Во вре- [c.18]

Так, если взять раствор белка в воде и коагулировать его определенным образам, получается начальная степень мутности прибавив затем в другую порцию раствора протеина фермент (например пепсин) и произведя по истечении некоторого времени и в атом растворе коагуляцию, сравнивают его при помощи особого прибора — нефелометра с первой коагулированной пробой. Ведя аналогично наблюдения над последующими пробами, подвергшимися различному по времени воздействию фермента, можно по изменении мутности проследить ход гидролитического расщепления протеина. [c.19]

Все упомянутые выше ферменты, производящие переваривание протеинов, принадлежат к классу гидролаз. Они катализируют гидролитические процессы—реакции распада молекулы вещества с присоединением воды. Как мы установили ранее, гидролитическое расщепление белковых веществ идет ступенями от белкового вещества через альбумозы и пептоны к полипептидам и от последних к аминокислотам. Каждой из этих гидролитических реакций соответствует свой катализатор — фермент. Все эти ферменты объединены в одну общую группу и носят название протеаз. Среди них различают собственно протеазы, к которым относится пепсин — фермент желудочного сока. Собственно протеазы, действуя на протеин, переводят его в альбумозы, пептоны и полипептиды. Кроме собственно протеаз различают пептидазы они разрушают полипептиды до аминокислот. Действие ферментов регулируется реакцией среды для каждой группы ферментов существуют оптимальные условия концентрации водородных ионов. [c.67]

Одну из наиболее многочисленных групп ферментов о-ставляют так называемые гидролазы, т. е. ферменты, ускоряющие реакцию гидролиза — расщепления сложных орга нических соединений с участием воды. В частаости, к этой группе относятся уже упомянутые ранее протеолитические ферменты — протеиназы и пептидазы, вызывающие расщепление белков (протеинов) и полипептидов по амидным связям с нрисоединением молекулы воды. [c.35]

Расщепление белков в ячмене можно разделить на три стадии. Сначала расщепляются белки алейронового слоя и щитка на протеазы и карбоксипептидазы, обеспечивая тем самым наличие аминокислот, необходимых для синтеза ферментов, которые обусловливают изменения в эндосперме. На второй стадии гидролизуются резервные белки эндосперма и образуются другие аминокислоты. На третьей стадии происходит деполимеризация протеинов вблизи оси зерна, а продукты расщепления усваиваются щитком. [c.30]

Ж лтый окислительный фермент Варбурга (флавннмононуклео-т. д), активный при дегидрировании, построен из протеина и флавин-фосфорной кислоты протеин играет в нем роль носителя , а флавин-фосфорная кислота является простетической, активной группой, которая, однако, может оказывать ферментативное действие только в соединении с носителем . Теореллу удалось осуществить расщепление энзима на компоненты и соединение их снова в энзим. [c.895]

Получение аминокислот. А. Гидролиз белков. Гидролиз белков, или протеинов (от греческого proteion — основной) проводят обычно либо при кипячении с кислотами (кислотный гидролиз), либо с помощью особых, так называемых про-теолитических ферментов при температуре около 37 . Аминокислоты являются конечными продуктами гидролиза белков. При осторожном гидролизе расщепление белка происходит ступенеобразно. Так при гидролизе яичного белка — альбумина — можно [c.235]

Некоторые протеолитические ферменты обладают способностью инициировать образование высокомолекулярных белковоподобных соединений из концентрированных растворов продуктов ферментативного расщепления протеинов. Изучение этого ферментативного синтеза полипептидов (пластеиновой реакции) до недавнего времени проводили лишь на смесях пептидов, образующихся при ферментативном гидролизе белков. Аналогичные работы с синтетическими пептидами были опубликованы только в течение нескольких последних лет. Пластеин-активны-ми ферментами являются химотрипсин и пепсин. Оптимальные значения pH для образования пластеинов равны 7 в случае химотрипсина [2284] и 4 в случае пепсина [2378]. При этих же значениях pH протеолитическая активность ферментов минимальна. [c.393]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология