Белковые вещества расщепление

Реакции гидролиза, т. е. расщепления органических высокомолекулярных соединений действием воды, имеют большое биологическое и техническое значение. Путем гидролиза происходит распад белковых веществ, крахмала, гликогена, клетчатки, жиров, восков, глюкозидов и тому подобных веществ, причем образуются более простые низкомолекулярные соединения. Реакции гидролиза противоположны по направлению реакциям межмолекулярной дегидратации. В животных и растительных организмах между этими процессами существует биологическое равновесие. В организмах путем дегидратаций происходит образование полисахаридов, белков, жиров и других сложных соединений. Эти эндотермические по своему характеру процессы осуществляются при участии солнечной энергии, которая таким образом вовлекается в биосферу земли. Поэтому сложные химические вещества растений являются как бы аккумуляторами солнечного тепла. [c.534]

Сырьем для получения пищевого спирта чаще всего служит картофель и хлебные злаки. При сбраживании белковые вещества, входящие в состав этих продуктов, также подвергаются расщеплению и дают ряд примесей. Таким образом, из перебродившей массы (бражки) отгоняют сырец , содержащий кроме винного спирта летучие высшие спирты—сивушные масла. Для отделения от примесей сырец подвергается дополнительной химической очистке и повторной перегонке. [c.149]

Понятие о химическом строении белков. Как мы неоднократно имели случай убедиться, наиболее устойчивыми к воздействию химических реактивов в органических молекулах являются углерод-углеродные связи. Нагревание вещества с водными растворами кислот или щелочей обычно не нарушает этих связей гидролиз, как правило, приводит к расщеплению связей у кислорода или азота. Таковы реакции гидролитического расщепления сложных эфиров (например, жиров) и амидов. Белковые вещества при гидролизе распадаются в конечном итоге до а-аминокислот. Если в состав белка входят только различные а-аминокислоты, то мы имеем дело с так называемыми собственно белками, или протеинами Но существуют и сложные белки, или протеиды, в состав которых входят остатки соединений, принадлежащих к иным классам органических и неорганических соединений. [c.393]

Большие исследования в области гидролитического расщепления белков и белковых веществ провели Н. Д. Зелинский и [c.542]

Орнитин, вероятно, представляет собой вторичный продукт расщепления белковых веществ. Непосредственным продуктом гидролиза белков является аргинин (см. стр. 417), при гидролизе которого получаются мочевина и орнитин. [c.381]

Большинство химических реакций, протекающих в пищеварительной системе, в крови и в клетках человека и животных, является каталитическими реакциями. Они ускоряются ферментами. Все ферменты — белковые вещества. Так, слюна содержит фермент птиалин, который катализирует превращение крахмала в сахар. Расщепление белков в желудке катализируется ферментом пепсином. Ферменты — исключительно активные катализаторы их действие отличается высокой избирательностью. [c.142]

Итак, белковые вещества отличаются большим разнообразием химических функций образуют соединения с молекулами веществ небелкового характера, очень легко в природных условиях подвергаются распаду и усложнению. Так, если для гидролиза белка необходимо длительное воздействие растворов минеральных кислот при повышенной температуре, то подобное расщепление при помощи органических катализаторов—ферментов может происходить при 20—40 °С в течение короткого времени. Примерами каталитического действия органических катализаторов могут служить процессы пищеварения под действием пищеварительных ферментов, а также многочисленные процессы обмена веществ. [c.396]

Изучение строения белковых веществ производится путем разрушения белковой молекулы и определения продуктов распада. Расщепление белковой молекулы обычно осуществляется путем гидролиза ее одним из следующих методов [c.12]

Альбуминоиды (протеиноиды, склеропротеины) — белки, резко отличаюпще-ся от других белков по свойствам. Они растворяются лишь при длительной обработке концентрированными кислотами п щелочами, причем с расщеплением молекул. В животных организмах выполняют опорные и покровные функции в растениях не встречаются. Представители фиброин— белок шелка кератин — белок волос, шерсти, рогового вещества, эпидермиса кожи эластин — белок стенок кровеносных сосудов, сухожилий коллаген — белковое вещество кожи, костей, хрящей, соединительных тканей. [c.297]

Присоединяя к дипептиду еще одну молекулу какой-нибудь аминокислоты, можно получить трипептид и т. д. Э. Фишер синтезировал полипептиды, соединяя вместе до 18 аминокислот. Полученные таким образом синтетические продукты сходны с белковыми веществами некоторыми своими реакциями — они гидролизуются, как и белок, ферментами, превращаясь в аминокислоты. Однако это все-таки не протеины, а еще только промежуточные продукты между протеинами и аминокислотами. Полипептиды образуются из протеинов путем гидролитического расщепления последних, но в естественных гидролизатах не было обнаружено более сложных полипептидов, нежели пентапептид, т. е. построенный из пяти аминокислот. [c.17]

Наряду с окислительными процессами при прогоркании жиров происходят также микробиологические и ферментативные процессы. Последние в основном сводятся к гидролизу, т. е. к расщеплению жира. Реакция эта развивается в жирах, содержащих белковые вещества и воду. Часто она бывает обусловлена наличием плесеней. [c.108]

Все упомянутые выше ферменты, производящие переваривание протеинов, принадлежат к классу гидролаз. Они катализируют гидролитические процессы—реакции распада молекулы вещества с присоединением воды. Как мы установили ранее, гидролитическое расщепление белковых веществ идет ступенями от белкового вещества через альбумозы и пептоны к полипептидам и от последних к аминокислотам. Каждой из этих гидролитических реакций соответствует свой катализатор — фермент. Все эти ферменты объединены в одну общую группу и носят название протеаз. Среди них различают собственно протеазы, к которым относится пепсин — фермент желудочного сока. Собственно протеазы, действуя на протеин, переводят его в альбумозы, пептоны и полипептиды. Кроме собственно протеаз различают пептидазы они разрушают полипептиды до аминокислот. Действие ферментов регулируется реакцией среды для каждой группы ферментов существуют оптимальные условия концентрации водородных ионов. [c.67]

Установление аминокислотного состава белковых веществ сводится к расщеплению их на составные части и последующему анализу сложных смесей различных аминокислот. [c.115]

В природе непрерывно совершается обмен белковых веществ, в ходе которого одни молекулы распадаются, другие образуются вновь. Расщепление белковой молекулы, происходящее организме под действием так называемых протеолитических ферментов, приводит к образованию сложной смеси полипептидов. Таким образом, полипептиды можно рассматривать как фрагменты молекулы белка. [c.814]

По своей химической природе ферменты — белковые вещества, обладающие высоким молекулярным весом (от 127000 — рибонуклеаза, до 1000 000 — пируватдекарбоксилаза зародыша пшеницы) и коллоидными свойствами. Ферменты находятся в очень малых количествах во всех живых клетках и жидкостях организма при этом в различных клетках могут содержаться самые разнообразные ферменты. Одни ферменты сравнительно хорошо растворимы в воде и поэтому легко извлекаются из клеток, другие — прочно связаны с элементами клеточной структуры и могут быть извлечены в раствор только после механического разрушения или автолитического расщепления клеток. [c.36]

Обычно белковые вещества расщепляются трипсином скорее, чем пепсином, однако белки кровяной сыворотки и соединительной ткани скорее расщепляются пепсином. Переваривание белков трипсином можно наблюдать на фибрине или казеине, которые под действием трипсина претерпевают глубокое гидролитическое расщепление. [c.160]

В кишечнике гидролиз белковых веществ происходит не только под влиянием ферментов, на них воздействуют также и разнообразные гнилостные бактерии, обитающие в толстом кишечнике. Однако роль микроорганизмов в расщеплении белков незначительна. Состав кишечной флоры зависит от принимаемой пищи и может меняться при изменении рациона. [c.221]

Под влиянием гнилостных бактерий происходит более глубокий процесс расщепления белковых веществ, чем под влиянием ферментов, причем разложению подвергаются и аминокислоты. Этот процесс называется гниением. [c.221]

Полипептиды — продукты расщепления белковых веществ к группе полипептидов относятся также некоторые представители антибиотических веществ (например, грамицидин С), а также некоторые гормоны. [c.381]

Нельзя не отметить, что пептиды являются не только продук тами расщепления белковых веществ, но лежат также в основе строения некоторых широко используемых в медицине антибиотиков, к которым относятся, например, грамицидин С, пенициллин и т. д. [c.242]

Биологическая ценность того или иного белка будет тем выше, чем ближе его аминокислотный состав к составу белков данного организма. Белки, находящиеся в продуктах питания, потребляемых человеком, содержат в тех или иных количествах все аминокислоты, и никогда не бывает так, чтобы какая-либо аминокислота полностью отсутствовала. Степень усвоения белка, его биологическая ценность, определяется не только аминокислотным составом белка, но и возможностью расщепления белка ферментами пищеварительных соков. Такие белковые вещества, как волосы, шерсть, перья и т. п., не могут быть использованы в качестве пищевых продуктов именно потому, что они не изменяются под влиянием протеолитических ферментов пищеварительного тракта человека и большинства животных. [c.308]

Подобно белкам, сложные полипептиды дают с водой коллоидные растворы они способны при некоторых условиях свертываться и выпадать в осадок, давать биуретовую реакцию и ряд других цветных реакций, характерных для белков. Некоторые синтетические полипептиды оказались тождественными полипептидам, полученным при неполном гидролизе белковых веществ. Так, синтетические полипептиды расщепляются на отдельные аминокислоты при действии пищеварительных ферментов кишечного сока. Ферменты же отличаются специфичностью действия. Достаточно незначительного изменения в структуре соединения, чтобы оно стало недоступным действию фермента. Расщепление синтетических полипептидов на [c.39]

Полипептиды являются продуктами расщепления белковых веществ. К группе полипептидов нужно отнести также некоторых представителей антибиотических веществ (например, грамицидин С), а также некоторые гормоны. [c.269]

Расщепление рацемических аминокислот на антиподы через их Ы-ацильные производные впервые использовал в своих классических работах Э. Фишер. Еще в конце прошлого века он получил этим путем 1-аланин, а затем и многие другие оптически активные аминокислоты, входящие в состав белковых веществ. Фишер особенно часто пользовался бензоильной или формильной защитой аминогруппы. Многие расщепления аминокислот проведены, однако, и с использованием иных защитных групп — ацетильной, п-нитробензоиль-ной, тозильной и других. Так, тозильную защиту использовали в одной из работ по расщеплению серина фталильную — при расщеплении а-аминомасляной кислоты с использованием эфедрина в качестве оптически активного основания п-нитро-фенилсульфенильную защиту — при расщеплении фенилгли-цина, фенилаланина, пролина с эфедрином, псевдоэфедрином или основанием левомицетина в качестве оптически активных оснований. При расщеплении многих рацемических аминокислот оказалась полезной карбобензоксизащита. [c.103]

Гидролитическое расщепление белковых веществ катализируют по месту пептидных связей. Реакция ферментативного гидролиза рб-ратимая. [c.67]

Протеолитическую активность ферментов определяют по характе расщепления белковых веществ и по количеству образующихся пр дуктов гидролиза. Количество аминокислот можно определять след ющими способами [c.68]

При расщеплении такого рода молекул образуются разнообразные продукты, изучение которых представляет одну из важных задач биохимии. Название белки связано с тем, что белковые вещества, содержащиеся в организмах, во многих отношениях оказались сходными с яичным белком. Изучение их состава началось еще в первые десятилетия XIX в., в то время общие представления о природе белков были еще весьма неопределенными. В 1838 г. Г. Н. Мульдер (1802—1880), преподаватель Медицинской школы в Роттердаме, высказал мысль, что ткани живых организмов состоят в основном из вещества, названного им протеином (лдо в гсо — превалирую, греч.), с эмпирической формулой С4аНз1Ы15012 (при С=6, 0=8). Различие белков Г. Мульдер объяснял тем, что они состоят из различных количеств протеина и некоторых примесей, в частности аеры и фосфора. Эту точку зрения сначала поддерживал и Ю. Либих, однако вскоре [c.260]

Для формирования современных представлений о структуре белка существенное значение имели работы по расщеплению белковых веществ протеолитическими ферментами- Одним из первых их использует Г. Мейснер. В 1850 г. К. Леман предлагает называть пептонами продукты разложения белков пепсином. Изучая этот процесс, Ф. Хоппе-Зайлер и Ш. Вюрц в 70-х годах прошлого столетия пришли к важному выводу, что пептоны образуются в результате гидролиза белков ферментом. Они были весьма близки к правильному толкованию таких экспериментов с позиций структурной химии, но, к сожалению, последнего шага на пути к теории строения белка сделать не сумели. Очень близок к истине был и А. Я. Данилевский, который справедливо утверждал, что белки построены из аминокислот и имеют полимерную природу главной же структурной единицей он ошибочно считал биуретовую группировку RNH ONH OR [c.26]

Если исследовать действие пепсина на простые белки, то нетрудно заметить, что одни из них поддаются действию ферменга весьма легко, другие— труднее, а третьи совсем не поддаются. К последним принадлежат, например, кератни волос и шерсти. Не изменяются под влиянием пепсина и наиболее просто построенные белки — протамины. Что касается коллагена, эластина и некоторых других белковых веществ опорных тканей, то опи изменяются только при длительном воздействии пенсина. Легко расщепляются пепсином мышечные белки (миозин и миоген), а также альбумины и глобулины как животного, так и растительного происхождения. Под влиянием пепсина происходит распад молекулы белка, который характеризуется расщепле1шем пептидных связей между определенными аминокислотами и соответственно увеличением количества свободных карбоксильных и аминных групп. Этому, по-видимому, предшествует разрыв ассоциативных или межмицеллярных связей в белке. Следовательно, пенсии осуществляет гидролитическое расщепление белка. [c.313]

Сырьем для получения пищевого спирта чаще всего служат картофель и хлебные злаки. При сбраживании белковые вещества, входящие в состав этих продуктов, также подвергаются расщеплению и дают ряд примесей. Из перебродившей массы (бражки) отгоняют спирт — сырец , содержащий кроме этилового спирта неприятно пахнущие примеси. Спирт-сырец подвергают дополнительной перегонке. В результате получается спирт-ректификат, содержащий 96% С2Н5ОН. Остатком от перегонки является сивушное масло — маслянистая жидкость, состоящая главным образом из пропилового и изоамиловых спиртов. [c.290]

Аммиак находится в природных водах в основном в виде иона аммония— ЫН4 постепенно он окисляется в результате нитрифицирующего действия бактерий в нитритиый — N0 , а затем нитратный — N0 " ионы. Образуется аммиак главным образом при биохимических процессах, протекающих при участии бактерий и ферментов, обусловливающих гидролитическое расщепление конечного продукта распада белковых веществ — аминокислот. При неполном разложении белковых веществ аммониевая группа остается в составе сложных соединений, находящихся в коллоидном состоянии (альбуминоидный азот). Частично МН -ион может образоваться и при восстановлении нитратов и нитритов в болотистых водах, содержащих большое количество гуматов эти же ионы могут восстанавливаться сероводородом, закисным железом и др. Содержание аммиака в природных водах обычно не превышает десятых долей миллиграмма (иногда достигает 1 мг) в литре в редких случаях, при наличии биологических загрязнений, концентрация его выше. [c.174]

Ферменты. Хотя обычные стиральные порошки весьма эффективны, они не всегда удаляют трудноотмываемые пятна белковых веществ, например пятна крови. Для устранения этого недостатка в последнее время стали выпускать порошки, содержащие протеолитические ферменты. Последние лучше всего действуют при замачивании изделий в холодной воде перед стиркой в горячей ванне. Однако они весьма эффективны и непосредственно в процессе стирки. Ферментные добавки вызывают расщепление белковых веществ во время замачивания и обеспечивают полное удаление трудноотмываемых пятен в результате последующей стирки. [c.545]

Трипсин — протеаза, ускоряющая гидролиз белков, находящихся в состоянии амфанионов, с оптимумом активности при pH 8,0. Трипсин —белковое вещество с молекулярным весом- 23 ООО. В панкреатической железе образуется неактивный трипсиноген, который при действии специфического активатора— энтерокиназы, выделяемой слизистой двенадцатиперстной кишки и тонкого отдела кишечника, превращается в трипсин (см. работу 30). Трипсин ускоряет гидролиз пептидных связей белков, альбумоз и пептонов. Многие нативные белки лишь с трудом расщепляются трипсином. Триптический гидролиз таких белков идет значительно быстрее после их денатурации или после предварительного расщепления пепсином. Продуктами триптического гидролиза являются поли- и Дипептиды и аминокислоты. Трипсину свойственно и коагулазное действие. [c.186]