Белковые вещества и полипептиды

У полипептидов много общего с белками. Водные растворы их вспениваются прн встряхивании, как и у белков. Они дают целый ряд реакций, характерных для белковых веществ. Полипептиды высаливаются, т. е. выпадают из растворов в осадок под действием нейтральных солей, [c.372]

Было отмечено, что аминокислоты и полипептиды, получаемые из коллагена кератина и других опорных белковых веществ путем гидролиза, хорошо пристают к кератину ногтя, а ноготь укрепляется. Кремы для ногтей, содержащие гидролизаты белка, являются, очевидно, лучшими веществами для ухода за ногтями. [c.169]

Пептидная связь играет особую роль в полипептидах и белковых веществах. На свойстве многоосновных кислот реагировать с диаминами и образовывать высокомолекулярные цепные полимеры с пептидными связями основано получение полиамидной смолы найлона, успешно конкурирующего с натуральным и искусственным шелком. [c.502]

Группа СОЫН называется пептидной связью. Благодаря ее многократному повторению в структуре молекулы, белковые вещества получили название полипептидов. Аналогичные группы входят в состав молекул синтетических полимеров (полиамидов, стр. 232). [c.287]

Образование полипептидов из а-аминокислот лежит в основе синтеза белковых веществ в организмах к этому важному вопросу мы еще вернемся (см. стр. 291). [c.285]

Количественное определение свободных аминных групп аминокислот, полипептидов и белков широко применяется для исследования ферментативного распада белковых веществ и их гидролиза другими способами (см. стр. 34). Помимо ценных сведений о строении белковой молекулы и переваривания белков, определение аминоазота дает возможность судить о содержании свободных аминокислот и пептидов в крови, моче и других жидкостях и тканях организма. [c.184]

Еще в 1902 г. Э. Фишер попытался произвести синтез белкового вещества из а-аминокислот и разработал ряд методов синтеза полипептидов. Например, были использованы хлорангидриды а-амино- [c.293]

С высокомолекулярными органическими лигандами (гумусовые, белково-подобные вещества, полипептиды и др.) [c.131]

Присоединяя к дипептиду еще одну молекулу какой-нибудь аминокислоты, можно получить трипептид и т. д. Э. Фишер синтезировал полипептиды, соединяя вместе до 18 аминокислот. Полученные таким образом синтетические продукты сходны с белковыми веществами некоторыми своими реакциями — они гидролизуются, как и белок, ферментами, превращаясь в аминокислоты. Однако это все-таки не протеины, а еще только промежуточные продукты между протеинами и аминокислотами. Полипептиды образуются из протеинов путем гидролитического расщепления последних, но в естественных гидролизатах не было обнаружено более сложных полипептидов, нежели пентапептид, т. е. построенный из пяти аминокислот. [c.17]

Все упомянутые выше ферменты, производящие переваривание протеинов, принадлежат к классу гидролаз. Они катализируют гидролитические процессы—реакции распада молекулы вещества с присоединением воды. Как мы установили ранее, гидролитическое расщепление белковых веществ идет ступенями от белкового вещества через альбумозы и пептоны к полипептидам и от последних к аминокислотам. Каждой из этих гидролитических реакций соответствует свой катализатор — фермент. Все эти ферменты объединены в одну общую группу и носят название протеаз. Среди них различают собственно протеазы, к которым относится пепсин — фермент желудочного сока. Собственно протеазы, действуя на протеин, переводят его в альбумозы, пептоны и полипептиды. Кроме собственно протеаз различают пептидазы они разрушают полипептиды до аминокислот. Действие ферментов регулируется реакцией среды для каждой группы ферментов существуют оптимальные условия концентрации водородных ионов. [c.67]

В природе непрерывно совершается обмен белковых веществ, в ходе которого одни молекулы распадаются, другие образуются вновь. Расщепление белковой молекулы, происходящее организме под действием так называемых протеолитических ферментов, приводит к образованию сложной смеси полипептидов. Таким образом, полипептиды можно рассматривать как фрагменты молекулы белка. [c.814]

Размер молекул вещества имеет огромное значение при исследовании возможностей проникновения данного вещества в кожу. Хотя часть веществ проникает вглубь кожи через входные отверстия потовых и сальных желез, однако бесспорно важнейшим путем является прямое впитывание через кожу. В этом случае вещество движется, будучи растворенным в межклеточной жидкости. Слишком крупные молекулы не могут проникнуть в кожу через эпидермис. Было отмечено, что молекулы, молекулярная масса которых превосходит 5000, не могут проникнуть внутрь кожи. Другими исследователями эта граница установлена для молекулярной массы 50 ООО, т. е. в десять раз больше предыдущей. Такое различие объясняется разными методами исследования. Во всяком случае, можно с уверенностью сказать, что белковые вещества и другие подобные гигантские молекулы остаются на поверхности кожи, не проникая вглубь. Споры велись и по поводу того, впитываются ли в кожу низкомолекулярные полипептиды или хотя бы аминокислоты. Существует, по видимому, все же возможность, когда при благоприятных условиях эти вещества проникают в роговой слой. [c.144]

Белковые вещества и их гидролизаты чаще всего используются для укрепления волос, восстановления волос и др. Широко применяются препараты, изготовленные из коллагена и кератина, другие белковые вещества. Рекомендуются казеин и альбумин молока, а также гидролизаты плаценты, крови, шелка и многих других белковых веществ, содержащие полипептиды (короткие аминокислотные цепи) и отдельные аминокислоты. [c.251]

Общий азот представляет сумму азота белковых веществ, азота полипептидов и аминокислот и азота других органических веществ, входящих в состав ткани. [c.212]

В области развития органического синтеза современный период характеризуется исключительными успехами в получении природных веществ, тесно связанных с жизнедеятельностью. Синтезированы хлорофилл, гемин и многие гормоны, витамины, алкалоиды и антибиотики. Успешно решается величайшая проблема огромного философского значения — проблема синтеза белка. В последние годы расшифровано строение молекул ряда белков и уже синтезированы простейшие белковые вещества, или, точнее, сложные полипептиды (см. стр. 299). [c.14]

Полипептиды — продукты расщепления белковых веществ к группе полипептидов относятся также некоторые представители антибиотических веществ (например, грамицидин С), а также некоторые гормоны. [c.381]

Как указывалось выше, уже пентапептиды дают ряд реакций, характерных для белковых веществ. Это привело Э. Фишера к убеждению, что белковая молекула представляет собой более или менее длинный полипептид. Пептидная цепь может быть изображена так [c.40]

Подобно белкам, сложные полипептиды дают с водой коллоидные растворы они способны при некоторых условиях свертываться и выпадать в осадок, давать биуретовую реакцию и ряд других цветных реакций, характерных для белков. Некоторые синтетические полипептиды оказались тождественными полипептидам, полученным при неполном гидролизе белковых веществ. Так, синтетические полипептиды расщепляются на отдельные аминокислоты при действии пищеварительных ферментов кишечного сока. Ферменты же отличаются специфичностью действия. Достаточно незначительного изменения в структуре соединения, чтобы оно стало недоступным действию фермента. Расщепление синтетических полипептидов на [c.39]

Полипептиды являются продуктами расщепления белковых веществ. К группе полипептидов нужно отнести также некоторых представителей антибиотических веществ (например, грамицидин С), а также некоторые гормоны. [c.269]

Многие свойства высших полипептидов сближают их с белковыми веществами и особенно с продуктами неполного гидролиза [c.686]

Белковые вещества, как и дикетопиперазины, дают при нагревании с пикриновой кислотой оранжевое окрашивание, в то время как полипептиды этой реакции не дают. [c.707]

В одном направлении дипептиды способны вступать в дальнейшее взаимодействие с а-аминокислотами, приводящее к наращиванию аминокислотных звеньев с последовательным образованием трипептидов, тетрапептидов и еще более сложных пептидных соединений — полипептидов (стр. 390), обнаруженных в белковых веществах. [c.386]

В состав белков входят углерод, водород, кислород и азот. Многие белки содержат серу известны белковые вещества, содержащие фосфор и другие элементы. Белки играют исключительную роль в природе. Энгельс писал Жизнь-это способ существования белковых тел... . Белки обладают чрезвычайно сложным строением. Несмотря на многочисленные попытки химиков, искусственный синтез белков до сих пор не осуществлен. Однако в этом направлении достигнуты уже определенные успехи — синтезированы вещества, так называемые полипептиды, молекулы которых содержат остатки 20 аминокислот. В основе синтеза полипептидов лежит реакция поликонденсации. Образование, например, дипептида можно выразить схемой [c.354]

Поскольку в результате этих реакций образуются соединения со свободной аминогруппой, способные вступать в реакцию с другой молекулой N-карбоксиангидрида, то этот метод применим главным образом для синтеза полиаминокислот. Реакция поликонденсации N-карбоксиангидридов была объектом многочисленных исследований. В результате развития этой специальной области пептидной химии удалось разработать методы получения полиаминокислот, содержащих до 1000 и более аминокислотных остатков в цепи, и внести таким образом существенный вклад в познание природы белковых веществ. Среди работ в этом направлении наиболее ценными оказались синтетические и кинетические исследования. Методы получения и свойства полиаминокислот детально рассмотрены в прекрасных монографиях Бамфорда и сотр. [104] и Качальского [1175]. Применение термина полиаминокислоты к пептидам, образующимся при поликонденсации соответствующих производных аминокислот, является, по-видимому, более рациональным, чем использование термина полипептиды , хотя последний в настоящее время стал общепринятым (например, биологически активные полипептиды ). [c.173]

Большая часть молекул аминокислот, если не все аминокислоты, связаны друг с другом при посредстве пептидной связи, т. е. белки представляют собой сложные полипептиды. Значит, белковые вещества построены из аминокислот подобно тому, как целлюлоза (полиоза) построена из глюкоз. Разница заключается только в том, что полиозы построены из одной глюкозы (редко из двух-трех), тогда как белки в своем составе имеют до 30 и более различных аминокислот. [c.91]

Было показано также, что белковые вещества, как и дикетопиперазины, дают оранжевое окращивание с пикриновой кислотой, что не характерно для полипептидов. [c.340]

Синтезы различных пептидов приобрели важнейшее значение при изучении белковых веществ, ферментов и некоторых антибиотиков. Прогресс в этой области ознаменован получением полипептидов с молекулярным весом того же порядка, что и природные биополимеры, причем удалось синтезировать вещества с определенной последовательностью сочетания различных аминокислот (инсулин и др.). Присутствие в аминокислотах двух реакционноспособных функциональных групп вызывает необходимость их временной защиты для предотвращения побочных реакций. Эти особенности видны даже в простейшем синтезе дипептида. Синтез -аланил-Ь-аланина включает в себя восемь стадий и протекает по следующей схеме [c.220]

Распад белковых веществ. Ферменты самого продукта вызывают в них первоначальную стадию распада, в процессе которой белковые вещества разлагаются а альбумозы, пептоны, полипептиды и аминокислоты. Затем под действием ферментов, вырабатываемых микроорганизмами, наступает вторая, более глубокая стадия распада с выделением свободного аммиака, аммиачных солей, сероводорода, альдегидов и других конечных продуктов. [c.21]

Э. Фишер синтезировал полипептиды, имеющие много общего с продуктами гидролиза белков они давали реакции, характерные для альбумоз, расщеплялись теми же ферментами, что и белки (соком поджелудочной железы), в организме претерпевали такие же превращения, что и белковые вещества. Белковые вещества различают не только по аминокислотному составу, но и по форме молекул. Существуют белки нитевидные (фибриллярные) и шаровидные (глобулярные). К первым относят белки волос, шерсти, шелка, мышечной ткани, ко вторым — большинство белков растений и животных. Установлено, что у большинства белков поли-пептидные цепи бывают свернуты в виде спирали. [c.383]

В образовании гумусовых веществ ведущую роль играют почвенные микроорганизмы. Под влиянием их исходные растительные и животные остатки распадаются на более простые индивидуальные химические соединения. Некоторые из этих соединений, например ароматические типа полифенолов и хинонов, возникающие при разложении дубильных веществ и лигнина, наряду с продуктами жизнедеятельности микроорганизмов и распада белковых веществ микробной плазмы (полипептидами и аминокислотами) служат компонентами для образования гумусовых веществ. Синтез первичных частиц гумусовых веществ за счет конденсации продуктов разложения растительных остатков (ароматических соединений типа полифенолов) и продуктов микробного синтеза (полиуроновых кислот, а также полипептидов и аминокислот, образующихся при разложении белков микробной плазмы) протекает в условиях биокатализа, осуществляемого окислительными ферментами типа фенолоксидаз, выделяемых микроорганизмами. Таким образом, как процессы разложения исходных растительных остатков и ресинтеза микробной плазмы, так и процессы синтеза специфических высокомолекулярных гумусовых веществ осуществляются при прямом участии микроорганизмов. В дальнейшем формировании новообразованных гумусовых веществ наряду с деятельностью микроорганизмов большую роль играют физико-химические процессы, которые влияют на степень роста и конденсации частиц вновь образовавшихся гумусовых веществ. [c.101]

В этой главе мы последовательно рассмотрим проблему изучения химического строения, или структурной формулы, белка, исследование вторичной спиральной структуры цепи и в этой связи — опыты с модельными синтетическими веществами полипептидами, без которых нельзя было бы столь быстро научиться понимать белки. Далее мы рассмотрим третичную структуру белковых макромолекул и наиболее совершенный метод ее изучения — рентгеноструктурный анализ, а также многочисленные физикохимические свойства белков, зависящие от макромолекулярной структуры — гидродинамические, оптические, электрические. Наконец, мы остановимся па современных методах разделения, очистки и идентификации белков. [c.10]

Ближе всего к дерме расположен базальный слой эпидермиса. Его образует один клеточный слой, клетки которого энергично делятся и постоянно предвигаются в течение трех недель по направлению к поверхности эпидермиса. В течение этого времени в клетке происходят изменения, направленные на отклонение от нормальной клеточной деятельности. По мере перемещения в щиповатый, зернистый и другие слои она сплющивается белковые вещества, полипептиды и аминокислоты под действием различных ферментов превращаются в кератин начинается постепенное ороговение или [c.287]

Полученные таким образом полипептиды по свойствам оказались близкими к пептонам, т. е. к продуктам неполного гидролиза белков. Это замечательное достижение в области синтеза белковых веществ явилo J подтверждением правильности представлений полипептидной теории. Однако такие синтетические полипептиды все же были еще очень далеки от белков. [c.294]

О синтезе белков. Как мы видели, белковые вещества слагаются из многочисленных остатков а-аминокислот, соединенных между собой амидными, дисульфидными и некоторыми другими системами связей. Оэвременная органическая химия обладает обширным арсеналом разнообразных синтетических методов. Предложено большое число остроумных и тонких методов получения полипептидов заданного строения. Это давало и дает основание химикам пытаться искусственно создать соединения, подобные по строению белкам. [c.396]

Подобно пептонам, полипептиды дают с водой коллоидные растворы они способны при некоторых условиях свертываться и выпадать в осадок, давать биуретовую реакцию и ряд других цветных реакций, характерных для белков. Некоторые синтетические полипептиды оказались тождественными полипептидам, полученным при неполном гидролизе белковых веществ. Так, синтетические полипептиды расщепляются на отдельные аминокислоты при действии пищеварительных ферментов кишечного сока. Ферменты же отличаются специфичностью действия. Достаточно незначительного изменения в структуре соединения, чтобы оно стало недоступным действию фермента. Расш пление синтетических полипептидов на аминокислоты теми же ферментами кишечного сока, которые заканчивают в организме переваривание белков с образованием аминокислот, является весьма важным подтверждением взгляда, что и в белках аминокислоты связаны между собой пептидной связью. Все сказанное послужило основанием к признанию пептидной связи основной формой с о е д и н е н и я между отдельными аминокислотами в молекуле белка. [c.39]

Бактерии и дрожжи, развиваясь, осуществляют сложный биохимический процесс. Они снабжены для этого различными необходимыми ферментами. Ферментативные процессы идут одновременно, но с весьма различными скоростями. Практически можно говорить о процессах, совершающихся ступенями так например чтобы начался процесс белкового распада в практически заметной форме, необходима предварительная коагуляция белковых веществ. Действию ферментов, расщепляющих полипептиды, предшествует действие ферментов, разрушающих белковые вещества на пептоны, производящих пептизацик их. Это действие ступенями регулируется pH системы. [c.56]

Такое малое количество остаточной влЗги необходимо потому, что порошок альбумина для целей производства пуговиц недостаточно тонок и его необходимо подвергнуть дальнейшему измельчению. Помол производится в шаровых мельницах, и при этой операции, длящейся несколько часов, происходит значительное разогревание массы, что при наличии влаги в альбумине должно повести к возникновению гидролитических реакций, к распаду белковых веществ с образованием пептонов, Альбумоз, полипептидов и некоторых аминокислот. Во всяком случае влажный альбумин способен комковаться и труднее измельчается. [c.197]

Белковые вещества пентозных дрожжей представлены протеинами (нуклеопротеин, фосфопротеин, лецитопротеин, гликопротеин), глобулинами, альбуминами и более простыми — пептонами, полипептидами и аминокислотами. Анализ белка хроматографическим методом показал, что он содержит все жизненно необходимые аминокислоты. Количество их- в пентозных дрожжах следующее (в % от сухого вещества) [c.572]

Исключительную актуальность приобретает проблема получения полипептидов (заменителей животных белков) путем микробиологи-четких процессов с использованием аэробных бактерий, питающихся парафинами нормального строения и синтезирующих азотистые белковоподобные вещества. Как сообщил на VI Международном нефтяном конгрессе Шампаньи [7 , в этом направлении во Франции достигнут определенный успех. Бактериальный процесс используется для освобождения масляных фракций от //-парафинов и одновременно для получения азотсодержащей массы — заменителя белковых веществ. [c.538]

Полипептиды выделены из продуктов неполного гидролиза белковых веществ. При нагревании с кислотами и щелочами они подобно другим амидам присоединяют воду и расщепляются до аминокислот. Такое же расщепление полипептидов происходит под действием особой группы энзимов, которые называются пептидазами (стр. 703) [c.687]

Полипептиды подобно белковым веществам гидролизуются кислотами, щелочами и протеолитическимн ферментами. [c.706]

Расщепление белковых веществ при кипячении с кислотами, щелочами или под действием ферментов (энзимов) называют гидролизом. Биологическое значение его очень велико, он всегда происходит в живых организмах. В кишечнике животных (и человека) белок пищи гидролизуется при участии ферментов (пепсина, трипсина и эрепсина) на аминокислоты, усваиваемые организмом и преобразуемые в свойственные ему белки. Конечные продукты гидролиза белков — а-аминокислоты, но сначала получаются более сложные альбумозы и пептоны. Гидролиз белка изображают схемой белок -> альбумозы -> пептоны -> полипептиды -> дипептиды —> аминокислоты. [c.379]

Э. Фишер синтезировал полипептиды, имеющие много общего с продуктами гидролиза белков они давали реакции, характерные для альбумо.з расщеплялись теми же ферментами, что и белки (соком поджелудочной железы) в организме претерпевали такие же превращения, что и белковые вещества. [c.379]

В области синтеза белковых веществ за последние годы также достигнуты большие успехи. Помимо методов получения высокомолекулярных синтетических полипептидов, построенных из большого числа молекул одинаковых а-аминокислот, разработаны методы синтеза смешанных полипептидов с заранее заданиьш порядком чередования различных а-аминокислот путем постепенного их наращивания. Синтезированы полностью антибиотик грамицидин, выделенный ранее из Ba illus brevis, и инсулин. Это является большим успехом на пути к синтезу белка. [c.460]

В области синтеза белковых веществ за последние годы достигнуты большие успехи. По.мимо методов получения высокомолекулярных синтетических полипептидов, построенных из большого числа молекул одинаковых а-аминокисл от, разработаны методы синтеза смешанных пептидов с заранее заданны.м порядком чередования различных а-а.минокислот, что является большим достижением на пути к синтезу белка. В 1956 г. был синтезирован антибиотик грампцидин, который является циклическим декапептидом. Синтез этого антибиотика еще раз подтверждает правильность полипептидной теории строения белка. [c.329]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология