Лактоферрин

Коррекция иммунологических показателей, улучшение цитограммы, повышение содержания лизоцима и лактоферрина [c.568]

Таким образом, в соответствии с первичной структурой белка можно выделить два обширных класса железосодержащих белков сывороточный трансферрин и кональбумин из яичного белка, с одной стороны, и лактоферрины молока, слез, желудочного сока, бронхиальной и тканевой секреции, — с другой. Общее отличительное свойство этих белков — их уникальная способность связывать металл, поэтому общее название сидерофилины для всех белков, обладающих такой способностью, наиболее точно их описывает. Однако термин трансферрин получил широкое распространение и служит для того, чтобы объединить все члены этого класса соединений с наиболее тщательно изученным прототипом этих белков — сывороточным трансферрином. Поэтому пока не достигнуто согласие между всеми работающими в этой области, для облегчения общения следует сохранить оба термина. [c.332]

С сульфатом аммония и хроматографии на диэтиламиноэтилцеллюлозе и позволяет выделить приблизительно 1 г белка из 60 л молока. Гораздо более простой метод выделения лактоферрина из женского молока был предложен Юханссоном 26]. Этот метод состоит в прямой адсорбции протеина на СМ-сефадексе, который добавляют к молоку. Выходы составляют от 0,5 до 1 г белка на 1 л молока такое повышение выхода по сравнению с тем, который был достигнут при использовании коровьего молока, возможно, связано и с различием в методике, и с большей концентрацией лактоферрина в женском молоке. Кристаллический лактоферрин можно выделить из разбавленного фосфатного буфера без использования спирта [26]. [c.334]

По аминокислотному составу лактоферрин человека и коровий лактоферрин заметно отличаются от соответствующих сывороточных белков. По-видимому, лактоферрин человека должен содержать мало или совсем не содержать триптофана, который благодаря его свойствам можно обнаружить спектрофотометрическим методом (см. ниже). Один Ы-концевой остаток аланина был обнаружен в коровьем лактоферрине [29]. Еще никак не объяснено отсутствие аминокислотного остатка со свободной аминогруппой в лактоферрине человека [31]. [c.334]

Массон (частное сообщение) недавно показал, что лактоферрин человека содержит 10 остатков триптофана на молекулу. [c.334]

Для сравнения взята молекулярная масса 77 000. Единственное сообщенное значение молекулярной массы лактоферрина человека равно 95 000 [9]. [c.335]

Дальнейшие доказательства структурных различий между трансферрином и лактоферрином были получены в результате исследования пептидных карт, полученных путем протеолитического расщепления этих белков. Интересно отметить, что когда металл присоединен к белку, наблюдается гораздо большая устойчивость к протеолитическому расщеплению, чем в отсутствие металла [32]. Исследование белка человека показало, что в двумерных картах [c.335]

Было показано, что лактоферрин человека содержит около 6,6% углевода, расположенного в трех цепях, каждая из которых оканчивается остатком сиаловой кислоты и содержит один или два остатка фукозы, шесть остатков гексозы и четыре остатка М-ацет-глюкозамина [38]. Представлены также доказательства того, что углеводные цепи связываются с белковой частью при помощи гли-козидной связи к гидроксильной группе треонина. Углеводный состав коровьего лактоферрина, по-видимому, аналогичен составу белка человека, за исключением того, что в нем обнаружен только один остаток сиаловой кислоты на молекулу [25]. [c.336]

Все сидерофилины — антигены. Кональбумин и трансферрин, полученные из яичного белка и сыворотки домашних птиц, имму-нохимпчески идентичны, хотя они синтезируются в разных местах [8]. В отличие от этого нет перекрестной иммунореактивности между трансферрином из сыворотки человека и лактоферрином человека [40]. Это почти определенно указывает на то, что белки структурно не родственны один другому, за исключением их способности связывать металл, и что белки молока не являются производными белков крови. [c.337]

Кональбумин и лактоферрин изучены в меньшей степени, чем трансферрин. Наиболее точная оценка молекулярной массы кональбумина, определенная по его способности связывать железо, дала значение около 76 000 дальтон [42]. Методом седиментационного равновесия для коровьего лактоферрина получена молекулярная масса 77 100 [29], для лактоферрина человека исследованием связывания железа получено значение 80 000 [43], а методом определения скорости седиментации при ультрацентрифугировании [И] — значения 95 000 [11] и 82 000 [14]. [c.337]

Вся сумма имеющихся в настоящее время данных подтверждает мнение о том, что термодинамические константы, описывающие связывание железа с трансферрином, внутренне идентичны. Повторное изучение методом равновесного диализа связывания железа кональбумином также показало большое сходство в связывании металла этим белком и трансферрином [62]. По-видимому, более ранние данные Вернера и Вебера были получены до достижения равновесия, так как в этих опытах проходило только 18 ч между добавлением железа к раствору апокональбумина и временем наблюдения проведенное позднее исследование зависимости от времени показало, что для достижения истинного равновесия требуется по крайней мере несколько дней [56]. Физиологическое исследование Шэйда не содержало термодинамических измерений и поэтому не противоречит предшествующим результатам. Количественных данных о связывании железа с лактоферрином в настоящее время не имеется. [c.341]

Спектр ЭПР комплекса железо—кональбумин—бикарбонат по своим главным особенностям идентичен спектру комплекса с трансферрином однако он содержит еще дополнительную компоненту в области низкого поля с =4,3 [56]. Такую же компоненту наблюдали и другие авторы в спектрах комплекса с лактоферрином (рис. 9.1). Детально эта дополнительная полоса еще не исследована, но, по-видимому, она может быть обусловлена ионом РеЗ+, связанным иначе, чем в комплексе с трансферрином. Таким образом, вполне вероятно, что связывающие центры этих белков могут несколько отличаться. [c.349]

Напряженность магнитного поля, 3 Рис. 9.1. Спектр ЭПР трансферрина (а) и коровьего лактоферрина (б). [c.350]

Специфическая роль кональбумина и лактоферрина в транспорте железа не доказана. Кональбумин защищает яйцо от микробной инфекции [6], соединяясь с железом и препятствуя росту микроорганизмов. В этом может заключаться одна из его биологических функций. Повсеместное распространение лактоферрина в выделениях дыхательных, пищеварительных, мочевых и слезных трактов, возможно, связано с бактериостатической активностью этого белка [15]. При насыщении железом антимикробные свойства кональбумина и лактоферрина исчезают [6]. [c.357]

Лактоферрин может участвовать в транспорте железа из крови в молоко кормящей матери, но это еще не точно установлено. Имеется также несколько предположений о роли этого белка в регуляции поглощения железа из желудочно-кишечного тракта [104]. [c.357]

Этот подход позволяет получать гуманизированное молоко, легче переводить его в молоко для новорожденных. С учетом этого получен трансгенный бык, несущий человеческий ген лактоферрина (Krimpenfort Р. et al., 1991). [c.238]

Таким образом, в результате секреции человеческих белков в молоко коров возможно его гуманизировать и сделать более адекватным для потребления человеком. Включения человеческого лактоферрина, человеческого лизоцима или человеческих иммуноглобулинов являются примером такой гуманизации молока коров. Но эти включения имеют дополнительную терапевтическую пользу. Можно также заменить животный белок его человеческим аналогом, не оказывая влияния на физиологическую активность животного. [c.238]

Как уже отмечалось, ацетат целлюлозы является вполне подходящей средой для иммунопреципитации, поэтому его можно использовать также для электроиммуноанализа и в меньшей степени для перекрестного иммуноэлектрофореза. Существенное различие между ацетатом целлюлозы и агарозой состоит в том, что в первом практически отсутствует электроэндосмос. В результате при pH 8,6 большинство антител будет двигаться в электрическом поле к аноду. При анализе антигенов, подвижность которых лишь ненамного превышает подвижность антител, последние будут мигрировать в сторону, противоположную от зоны нанесения антигенов, что приведет к образованию пиков преципитации, лишенных базовой линии. Чтобы свести к минимуму подвижность антител, необходимо снизить pH буферного раствора. Электроиммуноанализ альбумина был осуществлен при pH 6,5 [717], а лактоферрина — при pH 7,4 [1125]. Белки сыворотки крови, обладающие подвижностью ог и ог-глобули-нов, удалось успешно разделить при pH 8,6, но для разделения трансферрина и иммуноглобулинов пришлось снизить pH до 7,4. [c.262]

Таки.м образом, при эндоцитозе наблюдаются разнообразные процессы слияния мембран в системе эндосома — эндосома, эндосома— лизосома, эндосома — аппарат Гольджи, эндосома (а также лизосома)—плазмалемма. При нейтрализации полиморфноядерными лейкоцитами бактерий молекулярное содержимое последних переваривается в течение нескольких часов. Лизосомы этих лейкоцитов гетерогенны по составу и форме, клетки содержат также специфические гранулы, в которых локализованы щелочная фосфатаза, лизоцим, лактоферрин. При этом фагосомы п вакуоли сливаются сначала со специфическими гра-нула.ми и только затем с лизосомами. Все это происходит в течение нескольких минут, в этот период в клетках отмечено значительное усиление окислительных процессов. [c.19]

ЮТ определенные типы клеток или белков и не распознают другие образования и структуры. Моноклональные антитела к, корпускулярным антигенам или гликопротеинам могут проявлять неожиданные серологические свойства, а именно окрашивать различные клетки или же связывать большое число разнообразных гликопротеинов. Такие антитела, как правило, распознают специфические углеводные структуры, которые могут входить в состав самых разнообразных белков. Примером служит углеводная структура З-фукозил-М-ацетиллактозамина,. которая может быть обнаружена в кислом гликопротеине а-К лактоферрине, а-амилазе секрета околоушной железы, цервикальном муцине и в секреторном компоненте. Моноклональные антитела различной специфичности могут найти практическое применение во многих областях биологии и медицины. С помощью серологических исследований следует предварительно определить, что определенные моноклональные антитела действительно проявляют специфичность именно в данной тестирующей системе. [c.150]

При фагоцитозе на бактерии непосредственно действуют реакционноспособные метаболиты кислорода (РМК) (1 ).Это вызывает кратковременное подщелоче-ние среды (повышение pH), способствующее эффективному действию катионных белков (2). Затем pH падает в результате закачивания в фаголизосому ионов Н" при низком pH начинают действовать лизосомные ферменты с рН-оптимумом в кислой области. Кроме того, бактерицидная активность включает действие лактоферрина, хелатирующего свободное железо как в кислой, так и в щелочной среде. [c.326]

Остальные продукты секреции нейтрофилов также могут участвовать в киллинге бактерий. Во-первых, лизоцим, присутствующий в азурофильных и специфических гранулах, может индуцировать гидролиз бактериальной клеточной стенки. Лактоферрин, белок специфических гранул, также рассматривается как фактор, обеспечивающий бактерицидную активность [193]. В настоящее время аналогичная активность открыта и для антибактериальных белков, хранящихся в азурофильных и специфических гранулах [303]. К этой группе относятся катепсин С, дефенсины, катионный антимикробный белок (САР)57, бактерицидный белок, повышающий проницаемость (ВЛР) [109]. [c.24]

Биохимия Том 3 (1980) -- [ c.128 ]

Молекулярная биотехнология принципы и применение (2002) -- [ c.435 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.268 ]

Неорганическая химия (1987) -- [ c.594 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.332 , c.333 , c.340 ]

Новые методы имуноанализа (1991) -- [ c.100 , c.228 ]

Иммунология (0) -- [ c.13 , c.326 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология