Белки сывороточные

Изоэлектрическая точка большинства растворимых в воде белков (сывороточных, яичного альбумина и др.) лежит в слабокислой зоне, т. е. многие белки обладают характером амфотерных соединений, у которых степень диссоциации карбоксильных групп несколько превышает степень диссоциации основных групп. [c.22]

Область применения фракционирование и определение гомогенности белков (сывороточных белков, ферментов, белковых гормонов и т. д.), нуклеиновых кислот, пептидов и т. д. [c.88]

Реологические характеристики слоев глобулярных белков сывороточного альбумина и лизоцима, вычисленные по измерениям деформаций во времени, приведены в табл. 20 и на рис. 54. При повышении температуры от 20 до 60 С происходит нарастание всех характеристик структуры слоя. С помощью седимента-ционного анализа и электрофореза в растворах ЧСА, подвергнутых нагреванию, обнаружено было три компонента — нативные молекулы, денатурированные молекулы и агрегаты последних. При нагревании в течение некоторого времени устанавливается равновесие между этими компонентами, зависящее от температуры [165]. Образование межфазного слоя ЧСА на границе раздела жидких фаз при повышенных температурах (30—40° С) приводило к усилению твердообразных свойств слоя, о чем свидетельствуют значения модулей эластических деформаций, вязкость эластичности и периоды упругого последействия. [c.232]

Кривые зависимости градиента скорости от напряжения сдвига ё (Р ) имеют больший наклон к оси абсцисс, характеризуются наличием бингамовского пластического участка течения и предела текучести, после которого следует сразу участок, соответствующий течению с переменной вязкостью. С увеличением температуры в слое возрастают величины пределов текучести и пределов прочности структуры в результате ее упрочнения в условиях стационарного потока Рг- Чем прочнее структура и чем больше взаимодействие между ее элементами, тем больше и пластическая вязкость. При течении, когда структура почти разрушена, пластическая вязкость практически не зависит от изменения температуры в системе, следовательно, как и в случае другого глобулярного белка — сывороточного альбумина, повышение температуры не приводит к изменению параметров структурных элементов. [c.233]

Однако можно полагать, что они также образованы многократно извитыми полипептидными цепочками. На поверхности глобул растворимых в воде белков расположены многочисленные гидрофильные группы боковых цепей (например, ОН, СООН, ЫНз и т. п.), несущие как положительные, так и отрицательные заряды, тогда как гидрофобные группы (углеводородные цепи, бензольные ядра и др.) остаются во внутренних частях белковой глобулы. Внутренняя часть глобул белка, по мнению ряда авторов образована многократно извитыми полипептидными цепями. Схематично строение мицеллы глобулярного белка (сывороточного глобулина) можно представить так, что частица белка состоит из центральной внутренней, устойчивой, скрученной полипептидной цепи и поверхностных концевых частей, способных изменять свою форму пОд влиянием различных воздействий, особенно воздействий денатурирующих агентов. [c.46]

Транспортные белки Сывороточный альбумин Служит для транспорта жирных кислот и липидов в крови [c.132]

Гонококки исключительно требовательны к питательным средам, растут только на средах, содержащих человеческие белки (сывороточном агаре, асцит-агаре и др.). На сывороточном агаре образуют мелкие блестящие колонии в виде капель. [c.96]

В моче в норме содержатся ничтожно малые количества белков — сывороточного альбумина и муцина. Эти количества не обнаруживаются с помощью обычных качественных проб на белок. При некоторых заболеваниях в моче появляются белки (главным образом, сывороточный альбумин), Протеинурия имеет место при воспалительных заболеваниях почек (нефритах), при расстройствах сердечной деятельности, приводящих к застою крови во внутренних органах, Протеинурия наступает также при токсикозах беременности. [c.502]

Оказалось, что температурные зависимости времени спин-решеточной релаксации протонов белка (сывороточный альбумин) обладают двумя минимумами около —100°С и около 0°С (рис. Х.17). В области низкотемпературного минимума, где Т 90 мс, из соотношения (Х.2.17) при значении постоянного множителя 9,7-10 с-1 можно найти величину Тс. Считая, что время корреляции экспоненциально зависит от температуры Тс = то ехр( акт/-ЙГ), находим акт = Ю,5 кДж/моль, [c.288]

Гели помещают в раствор красителя на 5—8 ч. Окрашенные гели хранят в воде для достижения большей чувствительности. При хранении в кислотах интенсивность полос снижается. Этот метод позволяет получать линейные показания денситометра для белков (сывороточного альбумина) в интервале от 1 до 20 мкг. [c.269]

Кроликов иммунизировали двумя белками (сывороточным альбумином человека и гамма-глобулином лошади) и в клетках их селезенок шел энергичный синтез антител против обоих антигенов (табл. 10). До [c.146]

В табл. 14 приведены некоторые экспериментально найденные радиусы инерции. Эти результаты сравниваются с величинами радиусов инерции, вычисленными на основании предположения, что молекулы представляют собой сухие, сплошные твердые сферы. Сразу же становится очевидно, что только три из перечисленных в таблице веществ очень близки к твердым сферам такого типа (это два глобулярных белка—сывороточный альбумин и каталаза, и вирус кустистой карликовости помидора). Относительно малые различия между наблюдаемыми и рассчитанными величинами Но для этих молекул, вероятно, обусловлены включением растворителя в рассеивающие частицы, увеличивающего их размеры, и относительно малыми отклонениями от сферической формы. Например, величину Яд для сывороточного альбумина можно объяснить , приняв, что молекула представляет собой прямоугольную коробку с размерами 80x60x30 А. [c.356]

Гетеросетчатые аниониты [146], полученные в условиях осадительной сополимеризации с участием ГТА, по ряду основных характеристик аналогичны гетеросетчатым катионитам. Сорбция белков (сывороточного альбумина и инсулина) на этих сетчатых полиэлектролитах осуществляется с большой сорбционной ези-костью при малом или большом содержании кроссагента (рис. 2.4). Малое содержание ГТА соответствует гелевому типу ионитов, в то время как нри 15—24 % кроссагента проявляется резко выраженная гетерогенность сетчатой структуры. Особенно ценной является высокая поглотительная способность гетеросетчатых анионитов при большом содержании кроссагента, так как в этих условиях проявляется полная обратимость сорбции. [c.43]

Изучено изменение дифференциальной емкости двойного слоя стационарного ртутного электрода с необратимо адсорбированными на нем белками сывороточным альбумином и альдолазой в зависимости от потенциалу при полном покрытии поверхности и от времени накопления белка на электроде при потенциале —0,650 в, (н. к. э.) [c.280]

Таким образом, в соответствии с первичной структурой белка можно выделить два обширных класса железосодержащих белков сывороточный трансферрин и кональбумин из яичного белка, с одной стороны, и лактоферрины молока, слез, желудочного сока, бронхиальной и тканевой секреции, — с другой. Общее отличительное свойство этих белков — их уникальная способность связывать металл, поэтому общее название сидерофилины для всех белков, обладающих такой способностью, наиболее точно их описывает. Однако термин трансферрин получил широкое распространение и служит для того, чтобы объединить все члены этого класса соединений с наиболее тщательно изученным прототипом этих белков — сывороточным трансферрином. Поэтому пока не достигнуто согласие между всеми работающими в этой области, для облегчения общения следует сохранить оба термина. [c.332]

Металло-белковые наносистемы применяются в медицине для регулирования ферментативной активности и создания новых лекарств селективного действия [17] коллоидные соединения кальция и магния с растительными белками применяются для регулирования кислотности желудочного сока, наносистему Рез04 с белком сывороточным альбумином вводят внутривенно для контрастного вещества при рентгенологических исследованиях, коллоидное золото и его биопрепараты представляют собой древнейшее медицинское средство, например, противоартритного действия. [c.466]

По сравнению с другими белками сывороточные альбумины изучены довольно хорошо. По своему строению молекула нативного белка близка к эллипсоиду вращения и может быть охарактеризована как молекулярный кристалл со строгой конформационной структурой полипептидной спирали — цепи, свернутой определенным образом и поддерживаемой внутримолекулярными дисульфидными цисти-новыми мостиками, ионными и водородными связями между содержащимися в молекуле ионогенными группами, а также гидрофобными взаимодействиями между углеводородными фрагментами аминокислот. Следует отметить, что в структуре кристаллического белка существенную роль играют молекулы воды. Известно, например, что даже после тщательной низкотемпературной сушки вода составляет около трети массы кристаллического белка. В то же время факт отсутствия молекул воды внутри молекул глобулярных белков был доказан методом дифракции рентгеновских лучей [38, с. 176]. Это косвенно подтверждается и экспериментами по измерению скорости водородно-дейтериевого обмена, из которых следует, что лишь часть атомов водорода в группах —ОН, —NH2 и =КН обменивается практически мгновенно, в то время как на обмен остальных атомов требуется несколько часов. В связи с этим Ф. Гауровиц [38] и некоторые другие исследователи высказывают сомнения в пригодности этого метода для изучения конформации белков и вообще в существенной роли водородных связей, равно как и солевых мостиков, в поддержании нативной конфигурации цепи. [c.548]

Общий метод синтеза КА заключается в ковалентном присоединении гаптена к полимеру-носителю [208]. В качестве носителя обычно используют белки (сывороточные альбумины, у-глобулины, фибриноген и т. д.). Возможно также применение полиаминокислот и полисахаридов, антигенных самих по себе, и других полимеров [2П]. Процесс синтеза КА представляет собой ковалентную модификацию белка низкомолекулярным реагентом. Основной принцип получения КА состоит в том, чтобы связать гаптен с белком так, чтобы та часть молекулы гаптена, которая должна служить антигенной детерминантой, осталась свободной. В зависимости от точки связывания гаптена с носителем можно получить антитела, специфичные к той или иной части его молекулы, а также набор специфических антител. Наличие вставки между гаптеном и белком увеличивает доступность гаптена для распознавания и повышает специфичность вырабатываемых антител. Напротив, жесткая связь гаптена с белком снижает специфичность, приводя к получению группоспецифических антител, реагирующих с набором родственных по структуре гаптенов. Узкоспецифические антитела необходимы, например, для иммунологических методов анализа, а группоспецифические — для нейтрализации в организме ФАВ и их активных метаболитов. [c.143]

МЧ из сшитого полиакриламида с включенным в них белком описаны в работе [26]. Количество белка зависит от концентрации акриламида и сшивающего агента, а также от природы белка (сывороточный альбумин, р-лактоглобулин, иммуноглобулин G) и достигает 35% или 1,05 мкмоль на 1 г массы сухого вещества. Включенные белки (альбумин) сохраняют способность обратимо взаимодействовать с низкомолекулярными соединениями вследствие макропористой структуры носителя. Плотность МЧ, содержащих белок (1,05—1,07 г/см ), достаточно близка к плотности форменных элементов крови, что важно для обеспечения устойчивости их суспензии. Механическая стабильность и устойчивость к бактериальной деградации также вполне достаточны. Карбоангидраза, иммобилизованная в сильно сшитых полиакриламидных микрочастицах [27], ведет себя подобно ферменту в растворе при значительном повышении стабильности к термоинактивации и протеолизу, так как протеазы могут реагировать только с белком, находящимся на поверхности частиц. По всем этим параметрам МЧ с карбоан-гидразой превосходят микрокапсулы с тем же ферментом. [c.227]

Белки острой фазы (острофазные белки). Сывороточные белки, уровень которых повышается при инфекциях или воспалительных процессах. Белок А и белок G. Компоненты клеточной стенки некоторых штаммов стафилококков, связывающиеся с F -фрагментом большинства изотипов IgG. Бляшкообразующая клетка. Антителопродуцирующая клетка, выявляемая in vitro по способности лизировать сенсибилизированные антигеном эритроциты. [c.557]