Трансферрин

Гемоглобин, миоглобин, каталаза пероксидаза, металлофлавопротеины, цитохромы, железосерные белки, трансферрин, ферритин, нитрогеназа [c.95]

Трансферрины (сидерофилины) — группа сложных белков, полученных из разных источников и характеризующихся способностью специфично, прочно и обратимо связывать ионы железа Fe (III) и других переходных металлов. Наиболее подробно из этой группы белков изучен трансферрин сыворотки крови. Функция трансферрина заключается в транспорте ионов железа в ретикулоциты, в которых осуществляется биосинтез гемоглобина. Система трансферрин—ретикулоцит считается весьма перспективной для изучения взаимодействия металла с белком и белковой молекулы с клеткой. [c.85]

Трансферрин — гликопротеин, который образует комплексы с железом и служит для перевода железа, содержащегося в тканях (особенно в печени) в резервной форме, в его метаболически активную форму в гемоглобине. Методами периодатного окисления, метилирования и расщепления гликозндазой [207] установлено, что олигосахаридные цепи трансферрина имеют структуру (53). [c.268]

Другой важной функцией сывороточных белков является их транспортная функция. Так, сывороточный альбумин связывает и переносит многие слаборастворимые продукты метаболизма. Трансферрин переносит железо, а церулоплазмин (аг-белок, см. дополнение 10-3)—медь. Транскортин — это переносчик стероидных гормонов, в частности кортизола белок, связывающий ретинол, является переносчиком витамина А, а белки, связывающие кобаламин, переносят витамин Bi2. Липопротеиды, подразделяющиеся на три основных класса, переносят фосфолипиды, нейтральные липиды и эфиры холестерина". Главным компонентом этих веществ служит липид. Фракция U1 сыворотки содержит липопротеид с высокой плотностью , фракция, идущая непосредственно перед -бел-ками, содержит липопротеид с очень низкой плотностью, а в -фракции присутствует липопротеид с низкой плотностью. Все эти белки сейчас интенсивно исследуются. Большой интерес к ним обусловлен их связью с сосудистыми заболеваниями, а также с отложением холестерина и других липидов, переносимых белками плазмы, в атеросклеротических бляшках. [c.104]

Церулоплазмин представляет собой голубой белок с мол. весом 150 ООО и содержит 8 ионов Си+ и 8 ионов Си +. Это главный медьсодержащий белок крови, и на его долю приходится 3% общего содержания меди в организме. Церулоплазмин, по-видимому, каким-то образом связан с регуляцией содержания меди в организме так, при болезни накопления меди (болезни Вильсона) содержание церулоплазмина оказывается низким. Кроме того, церулоплазмин обладает ферментативными свойствами, напоминая в этом отношении лакказу он тоже может катализировать окисление Fe + в Fe3+. Последняя реакция имеет важное значение, поскольку лишь Fe + может присоединяться к транспортирующему железо белку трансферрину (дополнение 14-Г). По этой причине церулоплазмин иногда называют ферроксидазой. [c.448]

Глобулины, представленные а -фракцией, содержатся в крови в комплексе с билирубином и с липопротеинами высокой плотности. Глобулины, мигрирующие при электрофорезе в виде а,-фракции, содержат глобулин и неизвестный гликопротеин. 3-Глобулины включают ряд важных в функциональном отношении белков, в частности трансферрин — белок, ответственный за транспорт железа. С этой же фракцией связан церулоплазмин — белок, транспортирующий ионы меди. Отсутствие этого белка приводит к развитию гепатоцеребральной дистрофии, при которой наблюдается отравление организма ионами свободной меди. В основе болезни лежит врожденный дефицит синтеза церулоплазмина. Наконец, во фракции 13-глобулинов содержится протромбин, являющийся предшественником тромбина-белка, ответственного за превращение фибриногена крови в фибрин при свертывании крови. [c.74]

Из других гликопротеинов, выполняющих ряд важнейших биологических функций, следует отметить все белки плазмы крови (за исключением альбуминов), трансферрин, церулоплазмин, гонадотропный и фолликулостимулирующие гормоны, некоторые ферменты, а также гликопротеины в составе слюны (муцин), хрящевой и костной тканей и яичного белка (овомукоид). Углеводные компоненты, помимо информативной функщп , [c.93]

Последние отделяются от аппарата Гольджи, перемещаются к цитоплазматической мембране, ассоциируются с ней, и инсулин секретируется в кровяное русло. Скорость секреции гормона определяется концентрацией глюкозы и ионов Са в крови. Адреналин подавляет освобождение инсулина, а такие гормоны, как ТТГ и АКТГ, напротив, способствуют его секреции. В крови инсулин находится в двух формах свободной и связанной с белками, преимущественно с трансферрином и а,-глобулином. Время полужизни инсулина составляет около пяти минут, причем распад начинается в крови, так как в эритроцитах имеются инсулиновые рецепторы и довольно активная инсулин-деградирующая система. [c.165]

В их числе можно найти антисыворотки к фракциям альбумина, 0-1-, a-2-липопротеидов, a-2-макроглобулин-трансферрина, IgG, IgM, IgA и т. д. Очевидно, располагая соответствующими фракциями нативных белков и владея методами получения антисывороток, можно, учитывая запросы экспериментальных исследований, значительно расширить ассортимент имеющихся в продаже препаратов. [c.21]

Гель-фильтрация все шире используется для фракционирования белков сыворотки. Наиболее подходящим в данном случае является сефадекс G-200. С колонки этого геля белки сыворотки элюируются тремя пиками. Первый пик соответствует в основном липо-протеидам и макроглобулинам, вторым пиком выходит IgG, в третьем пике содержатся главным образом альбумин и трансферрин. В принципе гель-фильтрацию на G-200 можно использовать и для выделения иммуноглобулинов. [c.24]

Типичными представителями первых являются железосодержащие белки ферритин, трансферрин и гемосидерин. Ферритин —высокомолекулярный водорастворимый белок с мол. массой 400000, в котором содержание железа составляет от 17 до 23% (в среднем 20%). Он сосредоточен главным образом в селезенке, печени, костном мозге, выполняя роль депо железа в организме. Железо в ферритине находится в окисленной форме, в составе неорганического железосодержащего соединения (FeO ОЩ (FeO О POjFQ, причем цепи неорганического полимера 0=Fe—0F[...0=Fe—OF[..., иногда содержащие фосфаты, находятся между пептидными цепями белковой части (называемая апоферритином), а атомы железа координационно связываются с атомами азота пептидных групп. [c.94]

Трансферрин —растворимый в воде железопротеин (мол. масса 90000), гликопротеин, обнаруживаемый главным образом в сыворотке [c.94]

Гемосидерин в отличие от ферритина и трансферрина является водонерастворимым железосодержащим белковым комплексом, состоящим, кроме того, на 25% из нуклеотидов и углеводов. Он содержится главным образом в ретикулоэндотелиоцитах печени и селезенки. Биологическая роль гемосидерина изучена недостаточно. [c.95]

В организме человека содержится около 4,5—5,0 г железа. На долю гемоглобина крови из этого количества (если принять за 100% все железо в организме) приходится 60—70%, миоглобина — 3—5%, ферритина—20% (от 17 до 23%), трансферрина—около 0,18%, функционального железа тканей — до 5%. Содержание железа в организме регулируется главным образом интенсивностью всасывания в кишечнике поступающего с Ш1щей железа. Избыток его не всасывается. Потребность в железе резко возрастает при анемиях различного происхождения. Железо всасывается в кишечнике в виде неорганического двухвалентного иона Ре после освобождения его из комплексов с белками. В клетках слизистой оболочки кишечника железо уже в трехвалентной форме Ре соединяется с белком апоферритином с образованием стабильного комплекса ферритина. Дальнейший транспорт железа к местам кроветворения осуществляется в комплексе с 3 -глобу- [c.503]

Трансферрин относится к 3-глобулинам и обладает способностью соединяться с железом. Комплекс трансферрина с железом окрашен в оранжевый цвет. В этом комплексе железо находится в трехвалентной форме. Концентрация трансферрина в сыворотке крови составляет около 200—400 мг% (23—45 мкмоль/л). В норме только Д трансферрина насыщена железом. Следовательно, имеется определенный резерв трансферрина, способного связывать железо. Трансферрин у различных людей может принадлежать к разным типам. Выявлено 19 типов трансферринов, различающихся ио величине заряда белковой молекулы, ее аминокислотному составу и числу [c.577]

При анемии различного происхождения потребность в железе и всасывание его в кишечнике резко возрастают. Известно, что в двенадцатиперстной кишке железо всасывается в форме двухвалентного железа. В клетках слизистой оболочки кишечника железо соединяется с белком апоферритином и образуется ферритин. Предполагают, что количество поступающего из кишечника в кровь железа зависит от содержания апоферритина в стенках кишечника. Дальнейший транспорт железа из кишечника в кроветворные органы осуществляется в форме комплекса с белком плазмы крови трансферрином. Железо в этом комплексе трехвалентное. В костном мозге, печени и селезенке железо депонируется в форме ферритина—своеобразного резерва легкомобилизуемого железа. Кроме того, избыток железа может откладываться в тканях в виде хорошо известного морфологам метаболически инертного гемосидерина. [c.584]

Вторичный гемосчдероз (гемохроматоз) — болезнь накопления железа с повреждением органов, которая может развиться при парентеральном введении или длительном пероральном поступлении больших доз препаратов железа. Перегрузка железом паренхиматозных клеток приводит к морфологическому и функциональному их повреждению. Это связано с токсическим действием ионов железа на ферменты окис-лительно-восстановительных систем клеток избыток трансферрина и [c.525]

После электрофоретического разделения белковые фракции можно фиксировать в поддерживающей среде и выявить с помощью специфического окрашивания. Среди многочисленных методов окрашивания особое значение в клинических исследованиях приобрели способы выявления связанных с белками липидных и углеводных компонентов. Благодаря простоте этих методов анализ липо-протеидов и гликопротеидов стал обычным в повседневной клинической практике. Он приобрел большое значение в диагностике некоторых заболеваний, а это позволило значительно продвинуться в выяснении их патогенеза. Специальные методы окрашивания помогают также обнаружить трансферрин, гаптоглобин, церуло-плазмин и другие компоненты сыворотки. [c.11]

Данный метод хорошо. себя зарекомендовал при определении содержания тех фракций сыворотки крови, которые удается выделить в достаточно чистом виде (например, IgG, IgA, IgM, трансферрин. и альбумин). Вообще с помощью этого метода можно опре делить концентрацию любого гомогенного белка, если располагать специфичной к нему антисьгоороткой. [c.160]

В кровеносной системе имеются и некоторые другие белки, обеспечивающие транспорт определенных компонентов по организму, например трансферрин, являющийся переносчиком ионов железа, и церулоплазмип — переносчик ионов меди. [c.36]

Ионы железа через каналы в белковой оболочке проникают в полость, образуя железное ядро в молекуле ферритина. Избыток железа в ретикулоэндотелиальных клетках печени и селезенки может депонироваться в гемосидерине, который в отличие от ферритина является водонерастворимым железосодержащим комплексом. Часть железа, необходимого для синтеза гема, компенсируется его поступлением с пищей. Перенос железа с током крови к местам депонирования и использования осуществляется водорастворимым белком плазмы крови трансферрином. Он имеет два центра связывания железа, которое в комплексе с белками находится в трехвалентном состоянии, однако при переходе железа от одного белка к другому его валентность каждый раз меняется дважды Fe +, Fe и опять Ре +. В окислительно-восстановительных превращениях железа принимают участие, по-видимому сами белки-переносчи-ки, а также медьсодержащий белок церулоплазмин, присутствующий в сыворотке крови (см. рис. 25.1). Полагают, что изменение валентности железа необходимо для его освобождения из соединения с одним белком и переноса на другой. [c.415]

Аминокислоты Пептиды Белки (1985) -- [ c.240 ]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.85 , c.94 , c.95 , c.503 , c.577 , c.578 ]

Биологическая химия (2002) -- [ c.36 ]

Биохимия (2004) -- [ c.415 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.766 , c.841 ]

Новые методы анализа аминокислот, пептидов и белков (1974) -- [ c.268 , c.317 , c.338 ]

Методы и достижения бионеорганической химии (1978) -- [ c.332 ]

Химия и биология белков (1953) -- [ c.175 ]

Неорганическая биохимия Т 1 _2 (1978) -- [ c.334 , c.335 , c.336 ]

Химия биологически активных природных соединений (1976) -- [ c.91 ]

Биология Том3 Изд3 (2004) -- [ c.428 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.417 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.382 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.382 ]

Биологические мембраны Структурная организация, функции, модификация физико-химическими агентами (2000) -- [ c.112 , c.116 ]

Биохимия мембран Эндоцитоз и экзоцитоз (1987) -- [ c.38 , c.41 , c.43 ]

Биофизическая химия Т.1 (1984) -- [ c.33 ]

Новые методы имуноанализа (1991) -- [ c.228 ]

Культура животных клеток Методы (1989) -- [ c.46 , c.48 , c.51 ]

Иммунология Методы исследований (1983) -- [ c.246 , c.293 , c.301 , c.302 ]

Искусственные генетические системы Т.1 (2004) -- [ c.150 ]

Гены и геномы Т 2 (1998) -- [ c.314 , c.315 ]

Молекулярная биология клетки Сборник задач (1994) -- [ c.65 , c.66 , c.124 , c.125 ]

Молекулярная биология клетки Т.3 Изд.2 (1994) -- [ c.417 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.49 , c.55 , c.492 , c.493 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.18 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология